“Año del fortalecimiento de la soberanía nacional”

Proteínas y Enzimas.
Definición. Tipos.
Funciones e
importancia biomédica.
Docentes : -. Blga. Bertha Marisol Montalván Inga Dra.
- Blga. Tania Lay Ríos MSc.
- M.C. Rymond Prtelli Xuereb MBIB.
Responsables : - Koo Pinedo, Jorge Luis.
- Chávez Rocca, Oriana Naya.
- Velarde Mera, Miguel Ángel.
Facultad : Medicina Humana “Rafael Donayre Rojas”.
Ciclo : II
Curso : Biología General y Celular.
 Introducción
En el presente trabajo monográfico “Proteínas y Enzimas.
Definición. Tipos. Funciones e importancia biomédica”,
profundizaremos conocimientos en cuanto a que las
proteínas conllevan una gran complejidad, pues existen
una variedad de proteínas diferentes en cada organismo o
incluso en una sola célula. Así mismo, estas proteínas
pueden tener distintas características, ya sea en tamaño,
forma y tipo; en la cual cada una tiene una función
específica. Algunas son componentes estructurales las
cuales brindarán forma a las células o también las ayudan
a moverse. Así veremos las distintas funciones e
importancia de estas biomoléculas.
 DEFINICIÓN
Las proteínas (del griego πρωτεῖος [proteios],
‘prominente’, ‘de primera calidad’) o del dios Compuestos cuaternarios (CHON) PS
proteo, por la cantidad de formas que
pueden tomar.

Las proteínas son una de las biomoléculas

orgánicas más abundantes en los sistemas
vivos y son mucho más diversas en
estructura y función que otras clases de
macromoléculas.

Las proteínas son moléculas formadas por

aminoácidos que están unidos por un tipo
de enlaces conocidos como enlaces 4.3 Kcal/gr
peptídicos.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son los monómeros que
componen las proteínas. Específicamente,
una proteína está compuesta de una o más
cadenas lineales de aminoácidos, cada una
de la cuales se denomina polipéptido.

Un aminoácido es un ácido orgánico en el

cual el carbono unido al grupo carboxilo (-
COOH) está unido también a un grupo amino
(-NH2). Además, dicho carbono se halla
ligado a un-H y a un residuo lateral (R), que
es diferente en cada tipo de aminoácido.
 TIPOS DE AMINOÁCIDOS
Aminoácidos Aminoácidos no
esenciales esenciales
Valina, leucina, triptófano,
Neutro no Alanina, prolina, glicina y
fenilalanina, isoleucina y
polar cisteína
metionina

Neutro Serina, asparagina,

Treonina
polares glutamina y tirosina

Básicos Histidina, lisina y arginina -

Ácido aspártico, ácido

Ácidos -
glutámico
 ENLACES PEPTÍDICOS

Los aminoácidos de un polipéptido se unen

a sus vecinos mediante un enlace covalente
conocido como enlace peptídico, que se
forma en una reacción de síntesis por
deshidratación (condensación).

El grupo carboxilo del aminoácido reacciona

con el grupo amino de un aminoácido
entrante, liberando una molécula de agua.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

01 02
Primaria Secundaria
Es el nivel más sencillo y corresponde a Es el plegamiento que la cadena
la cadena polipeptídica, es decir, a la
secuencia lineal de los aminoácidos que
polipeptídica adopta gracias a la
la forman. La estructura primaria formación de puentes de hidrógeno
contiene toda la información necesaria entre los átomos que forman el enlace
para que la proteína sea única y siempre peptídico.
tenga tanto la misma estructura y
función.
a) Hélice α
b) Hoja plegada β
c) Hélice de colágeno
 Hélice α Hoja plegada β Hoja de
colágeno

Puente de hidrógeno Puente de hidrógeno

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

03 04
Terciaria Cuaternaria
Se trata de un nivel superior de complejidad Informa de la unión de varias cadenas
determinado por la disposición espacial de las polipeptídicas con estructura terciaria para formar
distintas estructuras secundarias de una cadena un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídica. Es decir es consecuente de la polipeptídicas recibe el nombre de protómero o
formación de nuevos plegamientos en las subunidad proteica.
estructuras secundarias hélice α y hoja plegada β,
lo que da lugar a la configuración tridimensional
de la proteína. Dímeros Enzima hexoquinasa

Tetrámeros Hemoglobina
Fibrosas Hélice α
Pentámeros Enzima ARN-polimerasa

Globulares Hélice α y Hoja plegada β Polímeros Actina, miosina y cápside del virus
 TIPOS DE PROTEÍNAS

Elastinas En tendones y vasos sanguíneos.

Se encuentran en todas las células del

Simple Albúminas cuerpo y también en el torrente sanguíneo.

También conocidas como Son insolubles en agua pura, pero

holoproteínas, están Globulinas solubles en soluciones de sales neutras y
conformadas solo por coagulan por el calor.
aminoácidos o sus
derivados. Solubles en ácidos diluidos y en álvalis,
Gluteninas éstas, sólo se producen en el material
vegetal.

Colágenos En tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

Protaminas Son muy ricos en aminoácidos argininas.

En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,

Queratinas plumas, cuernos.
 TIPOS DE PROTEÍNAS
Son proteínas combinadas con ácidos
Nucleoproteinas nucleicos.

Combinadas con muco-polisacáridos

Conjugadas Mucoproteínas como el ácido hialurónico y los sulfatos de
condroitina.
También conocidas como
heteroproteínas, su Su grupo no proteico son los grupos
Fosfoproteínas fosfato.
estructura está formada,
además de por
aminoácidos, por otras Su grupo no proteico son los lípidos.
sustancias como metales, Lipoproteinas Transportan lípidos en la sangre.
iones, entre otras.

Proteínas combinadas a iones

Metaloproteinas metálicos como Mg, Fe, Mn, Co, Zn.

Estás son las proteínas, combinadas

Cromoproteínas con un grupo prostético, es decir, un
pigmento.
 TIPOS DE PROTEÍNAS

Se forman a partir de ciertas globulinas y

Proteasas son insolubles en soluciones salinas
diluidas
Derivadas
Representa los productos
resultantes de la
degradación de los dos
tipos anteriores.

Son productos insolubles formados por la

Proteínas acción del calor o del alcohol sobre
proteínas naturales, también se pueden
coaguladas formar por acción de la luz ultravioleta,
rayo X, etc.
 FUNCIONES

Funciones

Estructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte

Insulina

Constraccion
Reserva Reguladoras Homeostática
muscular

ovoalbúmina ciclina Renina

 IMPORTANCIA BIOMÉDICA

Las proteínas, al tener diversas funciones, tienen una vital importancia para la
regulación de los procesos que ocurren dentro del cuerpo. Su deficiencia se da por
diversos factores, tales como una dieta inadecuada y desequilibrada, mala absorción
de nutrientes, infecciones, traumas, estrés, consumo de drogas, edad y desequilibrio
de otros nutrientes. Su deficiencia genera diversas enfermedades:

Marasmo

Causada por una malnutrición proteico-

calórica (MPC). Se presenta una pérdida de
peso y masa muscular. Puede presentarse
con anemia e inmunodeficiencia, causando
infecciones recurrentes. Puede llegar a ser
mortal.
 ENZIMAS
Enzimas (por el término griego “en
levaduras”). En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900)
acuñó el vocablo «enzima», que viene
Son moléculas orgánicas que actúan
del griego ενζυμον, «en levadura»
como catalizadores de reacciones
químicas, es decir, aceleran la
velocidad de reacción.

Las enzimas son proteínas

“especialistas” y controlan todas las
reacciones químicas de nuestro
cuerpo.

El término enzima casi siempre se

reserva para los catalizadores
proteínicos, mientras que el término
ribozima se usa para los catalizadores
de RNA.
 PROPIEDADES
1. Sólo se requieren en pequeñas
4. Tiene gran poder catalítico.
cantidades.

2. No se alteran en forma irreversible 5. Poseen un elevado grado de

durante la reacción especificad de sustrato.

3. No tienen efecto en la termodinámica 6. Funcionan en soluciones acuosas en

de la reacción. condiciones suaves de pH y
temperatura.
 NOMENCLATURA
Las enzimas deben de llevar el nombre de la reacción química
catalizada..

Oxidacción Oxidasa Oxidorreductasa

Las oxidorreductasas son enzimas que actúan
facilitando las llamadas reacciones redox, de
Reducción Reductasa oxidación y reducción.

Romper enlaces químicos entre moléculas

Hidrólisis Hidrolasa mediante el uso de agua .

Cambiar la forma de una misma molécula. A-B-C

Isomerización Isomerasa = B-C-A = C-B,A

Transferir de una molécula a otra ciertos grupos

Transferencia Transferasa químicos funcionales

Las ligasas son enzimas cuya función es la de

Síntesis Sintetasa unir moléculas mediante enlaces covalentes.

Lisis Liasas Se encargan de romper enlaces químicos.

 MECANISMOS DE ACCIÓN
Las enzimas (E) tienen uno o más lugares denominados sitios activos, a los cuales se une el sustrato,
es decir, la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y
convertido en uno o más productos (P). Debido a que esta reacción es generalmente reversible, puede
ser expresada del siguiente modo:

𝑬 + 𝑺 ⇌ 𝑬𝑺 ⇌ 𝑬 + 𝑷

Paso 1 Paso 2 Paso 3

En primer lugar, se El sustrato y la coenzima si Los productos de la reacción se

separan del centro activo, y la
forma un complejo: fuera necesaria, se unen al enzima se recupera intacta para
enzima-sustrato. centro activo de la enzima nuevas catálisis.
 MODELO LLAVE- MODELO ENCAJE INDUCIDO
CERRADURA

Sugerido para explicar la La interacción física entre las moléculas

interacción enzima-sustrato de enzima y sustrato produce un
fue propuesto por el químico cambio en la geometría del centro
Emil Fisher. activo, mediante la distorsión de las
superficies moleculares
 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Ph Temperatura
Como la conformación de las Los aumentos de temperatura aceleran
proteínas depende, en parte, las reacciones químicas: por cada 10ºC
de sus cargas eléctricas, habrá de incremento, la velocidad de reacción
un pH en el cual la se duplica. Sin embargo, al ser
conformación será la mas proteínas, a partir de cierta
adecuada para la actividad temperatura, se empiezan a
catalítica. Este es el llamado desnaturalizar por el calor.
pH óptimo.

Cofactores
Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es
una molécula orgánica se llama coenzima. Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos.
 FUNCIONES

Favorecen la digestión y Efecto antiinflamatorio: las enzimas

absorción de los nutrientes: a proteolíticas, inhiben algunos procesos
partir de los alimentos que inflamatorios y favorecen a la vez la
ingerimos. recuperación de golpes.

Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de

nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados.

Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico.

 IMPORTANCIA BIOMÉDICA

Las enzimas son empleadas en los laboratorios clínicos y en las investigaciones

biomédicas como reactivos biológicos para la determinación de analitos, y la
medición de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biológicas
constituyen herramientas eficaces en el diagnóstico y pronóstico de una
enfermedad

• La capacidad para valorar la actividad enzimática.

• Deficiencia de cantidad o actividad catalítica.
• Catalizan funciones que normalmente no se
producirían a la temperatura corporal
CONCLUSIONES

Las proteínas y enzimas, tienen

gran importancia en el nivel
biótico, siendo gran parte de sus
funciones, esenciales, no solo a
nivel celular sino en todos los
niveles de organización de la vida.
Estas tienen gran relevancia en el
funcionamiento de los
organismos vivos, puesto que
desde la célula, las proteínas y las
enzimas tienen incidencia en los
procesos vitales y están presentes
en todas las células del cuerpo.
 Thanks!

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