Aylyn Ontiveros Torres

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Proteínas- Enzimas
Proteínas
Biomoléculas Polímeros Macromoléculas Poseen baja o alta Pueden tener
orgánicas lineales, más abundantes masa molecular asociación con
formadas por C, conformados en los seres otras
H, O, N y en por vivos. biomoléculas
menor aminoácidos (lípidos,
proporción por (monómeros) carbohidratos)
S, P, Mn, Fe y Cu que se unen
mediante
enlaces
peptídicos

Funciones diversas

Estructural Transportadora Enzimáticas Inmunológica Reguladora

s
Características
Biomoléculas que contienen varios ▪ Interaccionan entré sí para
grupos funcionales, dependiendo el formar complejos con otras
aminoácido macromoléculas
Dependiendo de la
secuencia de
aminoácidos algunas
serán flexibles y otras
rígidas
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Clasificación
Péptidos Proteína

s
Oligopéptidos Polipéptidos Holoproteinas Heteroprot
einas
2 a 10 10 a 100 Globulares Glicoproteín
Fibrosas as
Lipoproteín
as
Nucleoprot
eínas
Estructura general de un aminoácido

20 aminoacidos en el genoma humano

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Clasificación nutricional
Esenciales No esenciales
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Propiedades de los aminoácidos

Propiedades de los aminoacidos: pka

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El valor de pKa varía de acuerdo al pH del medio acuoso

Enlace peptídico
Enlace covalente tipo amida entre el grupo 𝛼-carboxilo (COO- ) de un aminoácido y el grupo 𝛼-
amino (NH3 + ) de otro aminoácido.

La porción de cada aminoácido que permanece en Si se especifica un residuo de aa en un se

el péptido se llama residuo de aminoácido utilizan los sufijos: –il por –ina y –ato.
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Poca posibilidad de giro alrededor del enlace peptídico.

El enlace C-N tiene carácter de doble enlace
La rigidez del enlace peptídico limita las posibilidades de conformación de los péptidos.
Cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno.

¿Dónde se sintetizan las proteínas?

Conformacion de las proteinas

Disposición espacial de los átomos que conforman a una proteína
Estructura primaria Estructura Estructura terciaria Estructura
secundaria cuaternaria
Nivel más sencillo de Estructura que se Estructura tridimensional que se Es la unión de
una proteína, es la forma forma por la interacción entre varias
secuencia de localmente por la los átomos de las cadenas subunidades de
aminoácidos interacción entre laterales una proteína, no
los átomos de la todas tienen
cadena
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polipeptídica, sin
contar las
cadenas
laterales.
Estructura primaria
la secuencia u orden en el cual están unidos los aminoácidos, también denominados "residuos"
una vez incorporados a la cadena polipeptídica

Estructura secundaria
Plegamiento regular local entre residuos de AA cercanos a la cadena polipeptídica
Los puentes de hidrógeno son las fuerzas que estabilizan las estructuras secundarias de las
proteínas.
Las características estructurales secundarias de las proteínas pueden agruparse en 3 clases:
Características helicoidales Cadenas extendidas giros

Hélice a
Los O del C=O apuntan hacia los grupos NH de la
amida a 4 residuos de distancia:
Existen 3.6 residuos por vuelta
Puentes de hidrógeno tipo (i, i+4
Laminas B
Segundo tipo de estructura secundaria más
abundante.
Están formadas por más de una hebra-𝜷
Los puentes son entre el grupo amida de un
aminoácido de una cadena y el grupo
carbonilo de la otra cadena
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Estructura terciaria
Disposición tridimensional de los átomos que componen a la proteína
Indica cómo las estructuras secundarias: hélices, hojas, giros, etc., se ensamblan para formar
dominios y estos dominios se relacionan entre sí en el espacio.
Cada proteína posee una única estructura 3D
Depende de la secuencia de aa(s)
La función de una proteína depende de su estructura 3D

Fuerzas que estabilizan las proteínas

Puentes disulfuro Interacción electrostática Puentes de hidrogeno Interacciones
hidrofóbicas
Colágeno
Triple hélice formada por Adopta una estructura Esta estructura se favorece gracias a
tres cadenas polipeptídicas helicoidal triple la presencia de Gly (cada tercer
residuo), Pro e Hyp

Estado nativo: Estado en el cual la proteína se encuentra en su conformación funcional plegada

Deberá ser estable a las condiciones del entorno en las que se encuentre (pH, fuerza iónica,
temperatura).
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Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria de la proteína por diversos factores
Ph Temperatura Sustancias químicas Agentes reductores
El exceso de Comienzan a Las sustancias polares y El β-mercaptoetanol
iones H+ desestabilizarse a apolares en altas es un agente químico
(ácido) y OH– temperaturas >40 °C, la concentraciones dañan que reducir los
(básico) en el temperatura alta provoca los puentes de puentes disulfuro
medio acuoso, el aumento de los hidrógeno entre los residuos de
provoca la movimientos moleculares, aminoácidos
desestabilizaci lo cual afecta los puentes
ón de las de hidrógeno y otros
interacciones enlaces no covalentes,
de la proteína, provocando la pérdida de
puede ser la estructura terciaria
reversible o
irreversible.
Estructura cuaternaria

Unión de varias estructuras terciarias de una proteína para formar complejos

Las uniones se dan mediante Ocurren en las proteínas Esas cadenas pueden ser
las mismas fuerzas que las que contienen más de una monómeros y formar un
que rigen a la estructura cadena polipeptídica oligómero
terciaria
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Exploración física
es el procedimiento aplicado por un médico en consulta para determinar si el paciente padece
algún problema de salud. Este procedimiento es conocido también con el nombre de "examen
físico". Las consultas médicas suelen tener un protocolo.
1. Reflexionar sobre el abordaje del paciente
2. Ajustar iluminación y ambiente
3. Revisar el equipo
4. Poner cómodo al paciente
5. Cumplir protocolo estándar
6. Elegir la secuencia, alcanza y la posición para la exploración

Enzimas
Proteínas sintetizadas por los seres vivos con la capacidad de catalizar eficientemente las
reacciones bioquímicas.
Catalizador biológico Proteicas No proteicas
Sustancia que modifica el Enzimas -Ribozimas (Moléculas
tiempo de reacción sin ser - Abzymas (anticuerpos catalíticos) de ARN)
afectada por la misma
reacción y sin aparecer en los
productos.

Reacciones químicas
Sustrato Productos
0,2 segundos Factores que afectan la velocidad de reacción: 20 minutos
- Concentración de sustrato
- Temperatura
- Catalizador
¿Dónde están los enzimas?

Importancia de las enzimas

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Cada paso de La medida de la actividad enzimática en fluidos Ciertos Importanci
las vías biológicos o tejidos es importante para el fármacos a en la
metabólicas diagnóstico de enfermedades. son industria
está inhibidores de
catalizado por de la alimentos
una enzima. actividad y
enzimática agricultura.
Caracteristicas de las enzimas
Catalizadores más abundantes, son capaces de acelerar hasta 104 veces una reacción
Son específicas para un solo tipo de reacción catalizada, como para un sustrato único o un
conjunto de átomos específicos.
Son heteroespecíficas para un solo tipo de estereoisómero de un compuesto (L o D)
No se consumen ni son alteradas al participar en una reacción.
Son solubles debido a su conformación terciaria
Características estructurales
Son proteínas globulares simples o complejas
Tipos
1. Enzimas monoméricas 2. Enzimas oligoméricas
Una sola cadena polipeptídica Varias subunidades pueden formar partes de
complejos multienzimáticos
Enzima monomericas
Se componen de una sola cadena polipeptídica
▪ No presentan conformación cuaternaria
Enzima oligoméricas
Casi todas las enzimas se conforman de varias subunidades
Dímeros Trímeros Tetrámeros Pentáme
ros
2 3 subunidades 4 subunidades 5
subunidade subunid
s ades
La actividad catalítica de una enzima depende de la integridad de su conformación nativa
Homooligómeros Heterooligómeros
Cadenas iguales Cadenas diferentes

Clasificación: Tipos de reacción

El nombre de las enzimas procede del tipo de reacción que realiza, seguido del sufijo ‘’asa’’
Deshidrogenasas Proteasas Isomerasas
Eliminar átomos de hidrógeno Hidrolizar proteínas Influyen en la
configuración de las
moléculas
International Union of biochemist
Crearon una nomenclatura, donde cada enzima tiene un nombre y un código acorde al tipo de
reacción que cataliza y los sustratos que abarca.
1. Oxidoreducatasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas
Catalizan oxidaciones y Catalizan la transferencia de Catalizan la hidrólisis de
reducciones grupos como glucosilo, metilo o enlaces C-C, C-O, C-N y
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fosforilo otros enlaces covalentes.
4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas
Catalizan el rompimiento de Catalizan cambios geométricos o Catalizan la unión de 2
enlaces C-O, CC, C-N y otros estructurales en la molécula moléculas en reacciones
enlaces covalentes, mediante la acopladas a hidrólisis de
eliminación de átomos, ATP
generando =
Cofactores
Moléculas no proteínicas que son de ayuda para la enzima en la unión al sustrato o catálisis
Pueden ser:
Cofactores: iones metálicos Coenzimas (moléculas orgánicas)
Grupo prostético: Cuando los compuestos se unen covalentemente al sitio activo de la enzima
Cofactores y coenzimas
1. La coenzima se une a la enzima
2. Enzima capta el sustrato específico
3. Enzima ataca al sustrato, quitándole átomos
4. Enzima cede a coenzima los átomos del sustrato
5. Coenzima los acepta y se desprende de enzima
6. Coenzima no es aceptor final de átomos, debe liberarlos.
7. Coenzima transporta los átomos y los cede, de esa forma podrá aceptar nuevos átomos

Factores que afectan la catálisis

Cantidad de sustrato
Entre mayor cantidad de
sustrato exista, las
velocidades de obtención de
producto serán más rápidas,
pero llegará un punto donde
se estabilice debido a la
disponibilidad de las enzimas
Temperatura
Al inicio la temperatura alta será
de gran ayuda para la movilidad
de las moléculas en solución,
pero temperaturas muy altas
afectarán las enzimas
(proteínas), provocando que no
se produzca la catálisis.
Características de una enzima
PH
Cada enzima tiene un valor
de pH en el cual cataliza
mejor la reacción,
generalmente es a pH 6,
salvo las extremófilas
(Estómago).
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Mecanismo de unión enzima-sustrato

¿Dónde ocurre la catálisis? Sitio activo

Localizado en una hendidura de la enzima, donde se unirá el sustrato
▪ Ocupa un espacio pequeño del total de toda la enzima
▪ En el se encuentran entre 10-12 aminoácidos, pero solo 2 o 3 participan en la unión al
sustrato
▪ Forma una estructura tridimensional con aminoácidos muy alejados entre sí.
▪ El sustrato se une a la enzima mediante enlaces NO covalentes (puentes de hidrógeno, fuerzas
de Van deer Waals e interacciones hidrofobicas).
▪ La especificidad depende de los átomos de E-S
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Características del sitio activo

Perdida del sitio activo

Modelos de interacción enzima-sustrato

Llave cerradura (modelo actualmente aceptado) Ajuste inducido
Propuesto por Fisher en 1894 Propuesto por Koshland en 1958
▪ Estableció que la enzima (cerradura) posee un sitio ▪ Estableció que la enzima no posee un
que es exactamente complementario al sustrato sitio activo rígido específico para el
(llave) en tamaño, forma y naturaleza química, en sustrato, lo amolda, induce cambios
donde tridimensionalmente encajan a la perfección. conformacionales, ajustándolo a su
▪ Cada enzima se une a un solo tipo de sustrato forma y de esta manera se lleva a cabo
la catálisis.

Estado de transición de reacciones químicas

La transformación del sustrato S al producto P, transcurre a través de un estado de transición S+
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, que tiene mayor energía libre que S o P
Estado de transicion Energía libre de activación de gibbs
Momento de la reacción que se realiza en menor (ΔG ) es igual a la diferencia en
tiempo, debido a que representa la mayor energía libre energía libre entre el estado de
transición y el sustrato
Reacción catalizada por una enzima
La combinación del sustrato con la enzima crea una nueva vía de reacción cuya energía del
estado de transición es menor que en una reacción sin la participación de enzimas.
La enzima reduce la barrera de energía para una reacción, aumentando la fracción de moléculas
que tienen la energía suficiente para alcanzar el estado de transición.
Factores que contribuyen a la eficiencia catalítica de las enzimas
La velocidad de la reacción depende de la frecuencia de colisión entre las moléculas reactantes.
La frecuencia de colisión está influenciada por la concentración de reactantes y la velocidad con
la que estas moléculas se mueven en el solvente (energía cinética).
Sólo una pequeña proporción de las colisiones ocurren con suficiente energía para promover la
reacción.
Energía de activación: Energía mínima requerida para que una reacción sea productiva.
Disminución de la energía de activación
1) Proximidad y orientación del sustrato en 2) Tensión y distorsión del enlace
relación al grupo catalítico que se romperá: “Cambio
inducido”

Cinética enzimática
Rama de la enzimología que se ocupa de los factores que afectan la velocidad de reacción
catalizadas por las enzimas.
Factores importantes que afectan la actividad de una enzima:
Concentración de Concentración ph Fuerza iónica temperatura
enzimas de ligandos
Complejo enzima-sustrato
A una concentración constante de enzima, la A concentraciones de sustrato
velocidad de la reacción aumenta con la suficientemente elevadas los centros
concentración del sustrato hasta que se alcanza catalíticos están ocupados por él.
una velocidad máxima. Provocando que la velocidad de la reacción
alcance un máximo
Inhibición enzimática
Inhibidores reversibles Inhibidores irreversibles
Cuando un inhibidor se une a una enzima de El inhibidor se une a la enzima a través de
forma NO covalente uniones covalentes y la inactiva de manera
irreversible.
Reaccionan con algún grupo funcional del
sitio activo bloqueando la unión del sustrato
o dejan inactivo el sitio
Tipos de inhibicion
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Competitiva-inhibidor Acompetitiva- inhibidor No competitiva-
competitivo acompetitivo
molécula que se une a la Compuesto que se une El inhibidor se une a un lugar
enzima libre, evitando la reversiblemente al complejo distinto al que se une el sustrato.
unión del sustrato. Se une ES, formando el complejo ESI No interfiere con la unión del
al sitio activo de la enzima, inactivo. No se une a la sustrato, pero sí inhibe la catálisis.
pero no puede sufrir el enzima libre, solo se une al El sustrato y el inhibidor pueden
paso catalítico Reduce la complejo ES; una vez que el S unirse de forma independiente. El
disponibilidad de la se unió a la E. I previene el apropiado
enzima para realizar posicionamiento del sitio activo
catálisis con sus sustratos de E.
verdaderos.
Regularización enzimática
Control de la disponibilidad de enzima Control de la actividad de la enzima
Control a nivel de sustrato
▪ Retroinhibición
▪ Modificación covalente
▪ Síntesis de precursores
Control a nivel de sustrato
Enzimas alostéricas:
Proteínas con múltiples subunidades y múltiples sitios activos.
Presentan cooperatividad de unión del sustrato (homoalosterismo) y una regulación de su
actividad por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo).
Homoalosterimo Heteroalosterimo
Permite un control más estricto a nivel de Permite una regulación por activadores e
concentración de sustrato inhibidores extremadamente sutil y compleja
Retroinhibación

Modificación covalente
Enzimas totalmente inactivas hasta que sufren una modificación covalente, algunas de ellas son
reversibles mientras que otras no. Ejemplo: Introducción de un grupo fosfato en residuos de
serina, treonina o tirosina, por una cinasa.
Síntesis de precursores
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Se encuentra en las reacciones enzimáticas de la cascada de coagulación de la sangre y en las
proteasas del sistema digestivo.
A los precursores enzimáticamente inactivos de las enzimas se les llama zimógenos