Existen varios tipos de proteínas:
Tipo Función
Estructural Dan forma y estructura a la célula y
a los organelos
Enzimas Catalizan reacciones biológicas
Receptores Se unen a otras molécula para
trasmitir una señal
Hormonal Proteínas secretadas por las
glándulas endocrinas
Defensiva Anticuerpos,parte del sistema
inmune que atac bacterias, virus y
otros microorganismos
Transporte Lleva material vital para las células
Ejemplo
Actina, tubulina, colágeno,
queratina y elastina
Alcohol deshidrogenasa
Receptores de hormonas
Insulina
Inmunoglobulina G
Hemoglobina y mioglobina
Proteinas globulares
Lisozima, ovoalbumina, conalbumina, La estructura de las proteinas
mioglobina, hemoglobina depende de las funciones que
realizan y los usos que se les
pueden dar.

Proteinas estructurales
Colágeno, elastina, miosina, actina

https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1369702120302170
https://www.elsevier.com/es-es/connect/medicina/colagenos-tipos-
composicion-distribucion-tejidos
 Proteinas globulares Proteinas estructurales

La clara de huevo tiene potencial como El colágeno tiene usos en la industria cosmética y
biomaterial para diversas aplicaciones biomédicas nutraceutica.
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1369702120302170
 Son las unidades
estructurales de las
proteínas

 Los aminoácidos
están unidos por un
enlace peptídico
 Los aminoácidos
Se libera una
están unidos por un molécula de agua
enlace peptídico Enlace
peptídico
 Existen 22 tipos de aminoácidos proteinogénicos

 20 aminoácidos presentes en procariotas y

eucariotas. Incluyendo una modificación de
metionina que se encuentra solo en procariotas
llamada formilmetionina pero no se considera como
un aminoácido adicional
 El aminoácido número 21 se llama selenocisteína,
está presente en algunos procariotas y eucariotas y
fue descubierto en 1986. Se sintetiza usando el
codón UGA (normalmente de terminación).
 El último aminoácido, número 22, fue descubierto el
2002 y se le llama pirrolisina y está presente en
archaeas. Se sintetiza usando el codón UAG
(normalmente de terminación).
• Aminoácido 23?
 Biosíntesis de
Selenocisteína

Turanov A A et al. Adv Nutr 2011;2:122-128

https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido#Seg%C3%BAn_su_obtenci%C3%B3n
 Isomerismo (Levógiro y Dextrógiro)
 Los aminoácidos pueden presentarse en 2 formas como
reflejadas en un espejo o enantiómeros.
 La mayoría de proteínas tienen aminoácidos en la forma
Levógira (L)

L-Alanina D-Alanina
enantiómeros
• Zwitteriones
 Los grupos carboxilo (COOH)
pueden perder un protón
(H+) y cargarse
negativamente
 Los grupos amino (NH2)
pueden ganar un protón (H+)
y cargarse positivamente Alanina Alanina
 A pH intermedio predomina Forma neutra Zwitterion
el zwitterion
 A pH <2.2 el grupo amino
está cargado y el carboxilo es
neutro
 A pH >9.4 el grupo carboxilo
está cargado y el amino es
neutro
• Punto isoeléctrico Curva de titulación de alanina

 Es el pH al cual la forma
zwiteriónica predomina
pero coexiste con
pequeñas cantidades de
iones negativos y
positivos.
 A este pH, la carga neta
de todas las formas de
aminoácido presentes
es zero.
 Aminoácidos con cadenas laterales cargadas
positiva o negativamente
Positivos Negativos

Arginina Histidina Lisina Ácido Ácido

aspártico glutámico
 Aminoácidos con cadenas laterales polares

Serina Treonina Asparragina Glutamina

 Aminoácidos con cadenas laterales apolares

Alanina Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Triptófano Tirosina Valina

 Casos especiales
Pyl
O

Pirrolisina

polar
Cisteína Selenocisteína Glicina Prolina

polar polar polar apolar

No aromático
 Es la secuencia de una cadena de aminoácidos y la
localización de los puentes disulfuro
 Es el resultado
de los enlaces α-helice

de puentes de
𝛽-plegada
hidrógeno
sobre la
estructura
primaria
Paralela Antiparalela
𝛽-plegada α-helice
 Es la estructura tri-
dimensional formada por el
plegamiento de la
estructura secundaria y las
moléculas inorgánicas
asociadas a esta
Tipos de enlaces
usados en el
plegamiento:
 Puente de
hidrógeno
 Puentes disulfuro
 Interacciones de
van der Waals
 Enlace iónico
 Estructura tri-dimensional que resulta de las
interacciones entre polipéptidos (cada uno con su
propia estructura primaria, secundaria y terciaria)

 Ejemplos:
La hemoglobina, consta de 4 polipéptidos, 2
cadenas α y 2 cadenas 𝛽, cada una con un grupo
heme asociado
Los anticuerpos, constan de 4 polipéptidos unidos
por puentes di-sulfuro
 Hemoglobina

Grupo heme
 Anticuerpo
 Protein Data Bank:
https://www.rcsb.org/
 Contiene los modelos
estructurales de las
proteinas, es decir, su
secuencia, plegamiento, y
otras moleculas asociadas.
 Se determinan por
diferentes metodos:
difracción de rayos X,
microscopía electrónica
• Las enzimas son
“mayormente” Sitio activo

proteínas pero
pueden ser ARN

 Las enzimas son

catalizadores
 Aceleran las
reacciones químicas
 Reducen la energía
de activación de las
reacciones químicas
• El objetivo de un catalizador
es aumentar la velocidad con
que ocurre una reacción.
• Hay muchas, muchas enzimas
que son codificadas por el
genoma que realizan varios
miles de funciones diferentes
dentro de una célula.
Sustrato

Sitio
activo
 Son moléculas no proteicas, orgánicas o
inorgánicas, que se unen a una forma de la enzima
inmadura llamada apoenzima y la modifican para
activarla.

 Esta modificación estructural por la unión del

cofactor permite que el sustrato se una al sitio
activo y se pueda dar la reacción.

 La unión de los cofactores puede ser en el sitio

activo o en otra parte de la enzima.
 Si el cofactor es inorgánico, se le llama cofactor
 Ejemplo de cofactores: Mg+2, Fe+2, Zn+2, Cu+2, Mn+2, etc.
 El Mg+2 es cofactor de las polimerasas

 Si el cofactor es orgánico, se le llama

frecuentemente coenzima
 Ejemplos de coenzimas: CoA, NAD, FAD, Vitaminas
 La coenzima A es un derivado de la vitamina B5 y es
importante para la síntesis de ácidos grasos

Carboxipeptidasas:
Proteasas capaces de hidrolizar un enlace
peptídico situado en el extremo carboxi-
terminal de una proteína o polipéptido,
producidas en el pancreas.
Tiene como cofactor al zinc.
Inactiva Activa

Apoenzima Cofactor Holoenzima

 Es difícil calcular las concentraciones de las enzimas
por la baja concentración en que se encuentran.

 Es más factible calcular la actividad enzimática.

 La actividad enzimática se mide indirectamente por

la aparición de producto y las desaparición de
substrato.
 Enzima que rompe los enlaces entre los azúcares
(NAG-NAM) que conforman el peptidoglicano
(pared celular de las bacterias).
 Descubierta por Alexander Flemming en 1922.
 Los humanos producimos lisozima en la saliva,
lágrimas y sudor.

http://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S0185-33092020000300103&script=sci_arttext&tlng=es
Rompe los enlaces peptídicos de las
proteínas mediante hidrólisis para formar Enzima peptidasa que Enzima proteolítica que
péptidos de menor tamaño y aminoácidos. hidroliza las proteínas en el degrada los enlaces peptídicos
Se produce en el páncreas y se secreta en el estómago. de las proteínas producido por
duodeno. la papaya. La papaína es
ampliamente empleada a nivel
de la industria alimenticia.
 Es la correspondencia entre el codón y el aminoácido que se va
unir a la proteína

 Predicción del código genético:

R1 = 4 aminoácidos posibles

R1 R2 = 16 aminoácidos posibles

R1 R2 R3 = 64 aminoácidos posibles

R1 R2 R3 R4 = 256 aminoácidos posibles

 Formadas por 22 diferentes tipos de
aminoácidos con características particulares

 Proteinas tienen una gran variedad de

funciones

 Existen proteínas catalíticas llamadas

enzimas que aceleran las reacciones
químicas, muy importantes para todas las
actividades de las células