Las proteínas

Las proteínas

- Son biomoléculas orgánicas que participan en los procesos metabólicos

- Están formadas por C, H, O y N. Pero también puede encontrarse Cu, Mg, Fe
- Su unidad estructural son los aminoácidos, uniéndose entre sí de forma secuencial
formando las PROTEINAS
- Son polímeros de aminoácidos
- En los seres vivos hay 20 aminoácidos

Aminoácidos
La estructura es siempre la misma: formado por un grupo carboxilo y un grupo amino

Son sustancias anfóteras, en disolución pueden comportarse como ácidos y como bases

Se clasifican teniendo en cuenta su grupo Radical:

- Aminoácidos hidrófobos (no polares): Leucina, Metionina, Isoleucina

- Aminoácidos hidrófilos (polares): Treonina, Serina
- Aminoácidos ácidos: Aspartato, Glutamato
- Aminoácidos básicos: Lisina, Arginina, Histidina

Los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico.

(Aminoácido + aminoácido = enlace peptídico)

Estructura de las proteínas

Se forman a través de la unión de los aminoácidos por enlace péptido. Niveles de organización:

Estructura Secuencia de los aminoácidos. Es una Enlace peptídico

estructura fundamental ya que un
Primaria cambio, aunque sea muy pequeño,
puede tener consecuencias a nivel
funcional.
Tiene 2 extremos: N-terminal y C-
terminal
 Estructura Secundaria:
Corresponde a la disposición
espacial de la secuencia
peptídica, se produce por la
formación de puente de
hidrogeno
Se distinguen dos tipos de esta
estructura:
Estructura Terciaria:
Presenta un super
enrollamiento. Los tipos de
enlace que estabilizan esta
estructura son:
- Puentes de hidrogeno
- Fuerzas de Van der
Waals
- Puentes disulfuro
- Puentes salinos
Estructura Cuaternaria
}
Clasificación de las proteínas
Hélice:
- Enlaces de hidrógeno entre el carboxilo
del primer aminoácido y el amino del
cuarto
- Cada vuelta a la hélice: 3,6 aminoácidos
- No polares (aa hidrófobos), proteínas
insolubles
Plegada:
-Forma de zig-zag.
-Aporta solubilidad a la proteína
(Hidrófilas)
- Paralela o antiparalela
Estructura filamentosa:
-Predominio de alfahélices.
-Insolubles en agua.
-Elasticidad, resistencia mecánica y física.
Queratina y colágeno.
Estructura globular:
- Predominio de láminas plegadas.
- Solubles en agua.
- Pueden adoptar formas esféricas
Hidrolasas u Oxidasas
Se produce cuando se unen mas de una
cadena polipeptidica para dar lugar a la
proteina.
Cada cadena o subunidad se llama
protómero. Las subunidades pueden ser
iguales o distintas
Hemoglobinas: subunidades distintas, 2
alfa 2 beta
 Se clasifican dependiendo de qué esten formadas:

Holoproteínas Heteroproteínas

Formadas únicamente de aminoácidos
Se pueden destacar dentro de este grupo:
- Proteínas Fibrilares: forman parte de las
estructuras de los tejidos, fundamentalmente
insolubles.
Ejemplos: queratina de la piel, pelo y uñas, o el
colágeno del tejido conjuntivo.
- Proteínas Globulares: son muy importantes las
albuminas como la seroalbúmina de la sangre o la
lactoalbúmina de la leche
Formados por una parte proteica (grupo proteico) y
una parte no proteica (grupo prostético)
Forman parte de este grupo:
- Glucoproteínas: Grupo prostético son glúcidos.
Ribonucleasa, Mucina, Anticuerpos, Hormona FSH y LH
- Lipoproteínas: HDL, LDL, que transportan lípidos en
la sangre.
- Nucleoproteínas: formados por la unión de una
proteína con ácidos nucleicos. Nucleosomas de la
cromatina, Ribosomas
- Cromoproteínas: en las cuales el grupo prostético es
porfirina. Hemoglobina en sangre
- Fosfoproteínas: grupo prostático es el acido
fosfórico. Caseína de la leche

Propiedades de las proteínas

Dependen fundamentalmente de los grupos radicales que contienen, de modo que se les permite
unirse a unas moléculas u otras dependiendo de su composición química.

Las propiedades más relevantes son:

- Solubilidad: las proteínas globulares son solubles en agua ya que los radicales pueden
formar uniones mediante puentes de hidrogeno con el agua. Cuando una proteína se
solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que
impide que se una a otras proteínas, de este modo se hidratan los tejidos celulares.

- Capacidad amortiguadora: se debe al carácter anfótero, de manera que puede actuar

como acido o como base dependiendo del pH del medio.
- Especificidad: cada ser vivo puede fabricar sus propias proteínas, lo que las hace
especificas dentro de cada especie.
 - Desnaturalización: se produce cuando se rompen los enlaces que mantienen unidas las
estructuras cuaternarias, terciaria y secundaria, nunca las estructuras primarias, lo que
lleva a la perdida de la funcionalidad de la proteína. Se produce por cambios de pH,
cambios en la salinidad del medio o variaciones bruscas de la temperatura.
La renaturalización se produce cuando las condiciones vuelven a ser idóneas para la
proteína, es un proceso difícil de producirse de forma natural.

Funciones de las proteínas

- Estructural: como las proteínas de a membrana plasmática, otras proteínas confieren

elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso

- Hormonal: la insulina y glucagón que regulan los niveles de glucemia en la sangre o la

adrenalina que es un neurotransmisor que incrementa la frecuencia cardiaca.

- Función de protección: los anticuerpos o inmunoglobulinas que son encargadas de la

defensa del organismo.

- Transportadora: como la hemoglobina que transporta el oxígeno a través de la sangre

- Reserva: energética y reserva de aminoácidos como la ovoalbúmina en los huevos

- Movilidad: la actina y la miosina constituyen las microfibrillas responsables de la

contracción muscular

- Regulador: algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la

división celular como la ciclina

- Tampón: debido a su carácter anfótero interviene controlando el pH

- Biocatalizadores: las enzimas gracias a ellas se producen las reacciones de los procesos
metabólicos.

- Receptores: de señales que llegan a las células en forma de hormonas,

neurotransmisores, microrganismos, anticuerpos, toxinas, etc.