Tema 4: Composición química de los seres

vivos

Compuestos orgánicos: Proteínas ,

Ácidos nucleicos , estructura y
funciones.
 Proteínas
Son constituyentes químicos fundamentales en la materia viva representan
el 50% de la masa seca de las mayoría de las células.

Son los instrumentos mediante los cuales se expresa la información

genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos
nucléicos.

Son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de

construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo
excepcionalmente sirven como fuente de energía.

En general tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa,

reserva, etc...). Esta característica diferencia a las proteínas de glúcidos y
lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.
 COMPOSICIÓN QUÍMICAY CLASIFICACIÓN

Las proteínas son polímeros de elevado peso molecular.

Están formados por C, H, O y N, y casi todas poseen también azufre

(S).

 Pueden contener también fósforo (P) y, en menor proporción, hierro

(Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

Sus monómeros se denominan AMINOACIDOS.

Estructuralmente constituyen cadenas lineales de aminoácidos, unidos

por ENLACES PEPTÍDICOS.
 Aminoácido: Formula General

Los aminoacidos presentan un

carbono (-C-) denominado α
al que se le une:

•un grupo amino (-NH2).

•un grupo carboxilo o ácido α
(-COOH).

•un átomo de hidrógeno (-H).

•un grupo químico variable al
que se denomina radical (-R).
 Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos en virtud de su polaridad

y carga de sus grupos R (a pH7).
Según el grupo R

aminoácidos apolares alifáticos.

aminoácidos apolares aromáticos.
polares sin carga.
 polares con carga positiva.
Polares con carga negativa.
 Clasificación de los aminoácidos
 Grupos R apolares alifáticos:
Clasificación de los aminoácidos
 Grupos R aromáticos:

 Grupos R polares sin carga:

Clasificación de los aminoácidos
 Grupos R polares cargados positivamente:

 Grupos R polares cargados negativamente:

Esteroisomeria

Carbono presenta 4
sustituyentes diferentes.

Asimétrico
o Quiral.
 Esteroisomeria
Esteroisomeria
Solamente los L-aminoácidos
se fabrican en las células y se
incorporan a las proteínas.

 Algunos D-aminoácidos se
encuentran en las paredes de las
células de las bacterias, pero no en
proteínas bacteriales.

L-aminoácidos D-aminoácidos

Enantiomeros
 Ionización de aminoácido .
Los aminoácidos son capaces de ionizarse en disolución acuosa y adoptar
una forma + ; - ; o dipolar neutra (igual número de cargas positivas que
negativas, zwitterión) dependiendo del pH.
Si un Zwitterion a pH básico se comporta como un
ácido pude donar protones y a un pH ácido aceptar
protones.

LOS AMINOÁCIDOS TIENEN FUNCIONES DE

AMORTIGUADORES Y PUEDEN RESISTIR
CAMBIOS DE PH. POR LO TANTO
PARTICIPAN EN LA HOMEOSTASIS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
 Aminoácidos que los organismos no puede sintetizar y
deben ser suministrados con la dieta .
 Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano,
leucina, isoleucina y fenilalanina .
 Histidina es esencial durante el crecimiento, pero no
en el adulto (especie humana).
ENLACE PEPTÍDICO
 PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS

 Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se

forma un dipéptido.

 2 aa Dipéptido
 3 aa Tripéptido
 de 4 a 10 aa Oligopéptido
 de 10 a 100 aa Polipéptido
 más de 100 aa Proteína

Péptidos
PROTEÍNAS: HETEROPOLIMEROS
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEINAS

Es un factor determinante en su actividad biológica.

Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica diferentes

niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de
estructuras: primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

 ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos
de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen
la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica
(estructura primaria).
GIROS PLEGAMIENTOS
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
a- HÉLICE

FORMACIÓN DE
ENLACES DÉBILES
(PUENTES DE
HIDRÓGENO).
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
HOJA b
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura
secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy
complicadas que se mantienen por enlaces: fuertes y débiles.
ESTRUCTURA TERCIARIA
FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA CONFORMACIÓN
La mayoría de las proteínas adquieren su ACTIVIDAD BIOLÓGICA
O FUNCIÓN cuando adquieren la estructura terciaria

ESTRUCTURA TERCIARIA
GLOBULAR
solubles en H20

ESTRUCTURA TERCIARIA
FILAMENTOSAS Insoluble en H20
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Está representada por el acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias que
quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Ej:
hemoglobina, colágeno.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

SOLUBILIDAD: proteínas globulares.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Son capaces de

neutralizar variaciones de pH del medio.

DESNATURALIZACION : perdida de la estructura de

una proteína . Es decir ruptura de los enlaces que
mantienen la estructuras cuaternaria, terciaria,
secundaria.
DESNATURALIZACIÓN y RENATURALIZACIÓN
IRREVERSIBLE:

• La renaturalización no es posible cuando

se pierde la estructura primaria. (ej.
Clara de huevo)

REVERSIBLE:

• La estructura primaria permanece

intacta.
• La renaturalización es espontánea y
rápida, al retirar el agente
desnaturalizante.
DESNATURALIZACIÓN y RENATURALIZACIÓN
ESPECIFICIDAD

Cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus PROPIAS
proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma
especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos.

La compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos;

sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos responden a la
especificidad de las proteínas.

ESTO NO OCURRE CON LOS GLÚCIDOS Y LÍPIDOS, QUE SON

COMUNES A TODOS LOS SERES VIVOS.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como:

8
9
10
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Funciones de las proteínas
 1.-FUNCION ENZIMÁTICA
 Las enzimas son biocatalizadores , quienes permiten la
producción de las reacciones metabólicas
2.- FUNCIÓN HORMONAL
 Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que
una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células que
presentan un receptor adecuado.
 ejemplos :
 Insulina
 glucagón
 hormona del crecimiento
3.-RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS
 proteínas encargadas del reconocimiento de señales
químicas llamados receptores los que son de muy diverso tipo
.
 Existen receptores , por ejemplo
 Hormonales
 de neurotransmisores
 de anticuerpos
 de virus
 de bacterias
 4.- FUNCIÓN DE TRANSPORTE

 Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Por

ejemplo:
 Transportadores de membrana
 Transportadores sanguíneos
 Transportadores intracelulares
 5.- FUNCIÓN ESTRUCTURAL
 Son aquellas que forman parte de la matriz extracelular , del
citoplasma , de membrana etc.
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.
 6.- FUNCIÓN DE DEFENSA
Los mecanismos de defensa tienen la capacidad de discriminar lo propio
de lo extraño.
En los vertebrados superiores, los anticuerpos se encargan de reconocer
y unirse a moléculas u organismos extraños para facilitar su
destrucción por las células del sistema inmunitario
 7.- FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
 Todas las funciones de motilidad de los seres
vivos están relacionadas con las proteínas. Así,
la contracción del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas, la actina y la
miosina.
 El movimiento de la célula mediante cilios y
flagelos está relacionado con las proteínas.
 8- FUNCIÓN DE RESERVA

•Ovoalbúmina de la clara de huevo

•Gliadina del grano de trigo
•Hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
•Lactoalbúmina de la leche.
 Clasificación de las proteínas
I. Según presencia o no de un grupo prostético:
Proteínas simples
Solo estan formadas por proteina
Proteínas conjugadas
Estan fromadas por proteina mas un grupo no proteico
llamado grupo prostético

III. Según estructura global:

Proteínas fibrosas y proteínas globulares
 ALGUNOS PÉPTIDOS Y SU FUNCIÓN

• Oxitocina.- es un péptido que provoca contracciones uterinas

durante el parto.
• Encefalina.- es un péptido de 5 aa producido por células nerviosas
para inhibir el dolor.
• Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con
acción neurotóxica.
ÁCIDOS NUCLEICOS
 COMPONENTES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

La estructura de la enorme variedad de proteínas que se encuentran en

los organismos está codificada en moléculas conocidas como ácidos
nucleicos.

La información contenida en los ácidos nucleicos es transcrita y luego

traducida a las proteínas. Las proteínas son las moléculas que finalmente
ejecutarán las "instrucciones" codificadas en los ácidos nucleicos.

Los ácidos nucleicos están formados por cadenas largas de nucleótidos.

Ácido desoxirribonucleico (ADN)
Ácido ribonucleico (ARN)
Son macromoléculas catenarias que actúan en el
almacenamiento y en la transferencia de la información
genética.
Son polímeros de nucleótidos.
La información contenida en los ácidos nucleicos es transcripta
y luego traducida a las proteínas. Son las proteínas las
moléculas que finalmente ejecutarán las "instrucciones"
codificadas en los ácidos nucleicos.
Así como las proteínas están formadas por cadenas
largas de aminoácidos, los ácidos nucleicos están
formados por cadenas largas de nucleótidos.
 El Nucleótido
Es una molécula compuesta por:
Una pentosa
–ribosa
–desoxirribosa
Ácido fosfórico
Una base nitrogenada

La pentosa está unida a la base por un enlace establecido entre

el átomo de carbono 1´ de la pentosa y un átomo de nitrógeno
de las bases purínicas o pirimidínicas. El grupo fosfato de los
nucleótidos se halla unido mediante enlace ester al átomo de
carbono 5´ de la pentosa.
Cuando el grupo fosfato de un nucleótido se separa por
hidrólisis, la estructura residual recibe el nombre de
nucleósido. Por tanto, los nucleótidos son los 5´-fosfatos de los
nucleósidos correspondiente.
ARN

ADN
En el ADN se encuentran
A, G, C y T
En el ARN se encuentran
A, G, C y U
Los nucleótidos se unen entre si por uniones fosfodiester que se producen
entre la pentosa de un nucleótido y el fosfato unido a la pentosa del
nucleótido siguiente, formándose una cadena.
LE 5-26a
Extremo 5

Nucleósido
Base
Nitrogenada

Grupo
Fosfato Azúcar
Pentosa
Nucleótido

Extremo 3
Polinucleótido, o ácido
nucleico
ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
La molécula de ADN esta
constituida por dos cadenas de
polinucleótidos dispuestas
helicoidalmente alrededor de un
eje imaginario. Las dos cadenas
son antiparalelas, lo cual significa
que sus uniones 3' 5'-fosfodiester
siguen direcciones opuestas.
Ambas cadenas se hallan unidas
entre si por medio de puentes
hidrógeno, establecidos entre
los pares de bases, los puentes
hidrógeno se forman entre A y T
y entre G y C. Es importante
observar que entre las A y las T
se forman dos puentes
hidrógeno, y entre las C y las G,
tres.
APAREAMIENTO DE BASES
 ÁCIDO RIBONUCLEICO
El ARN está formado por una única cadena de nucleótidos.
Podemos distinguir tres tipos que intervienen en la síntesis
proteica:
ARN mensajero, que lleva la información genética tomada del
ADN que establece la secuencia de aminoácidos en la proteína.
ARN ribosómico, representa el 50 % de la masa de los
ribosomas. Estas organelas proporcionan el sostén molecular
para las reacciones químicas que dan lugar a la síntesis proteica.
ARN de transferencia, es el encargado de identificar y
transportar a los aminoácidos hasta el ribosoma.
DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR
LE 5-25

DNA

Síntesis de
mRNA en el núcleo
mRNA

NÚCLEO
CITOPLASMA

mRNA
Movimiento del
mRNA dentro del
Ribosoma
citoplasma
via poro nuclear

Síntesis
de proteína

Aminoácidos
Polipéptido