CURSO: ANATOMIA Y FISIOLOGIA PROF.: DR.
JAVIER VALDIVIA
PROTEÍNAS
CONCEPTO DE PROTEÍNA:
Son biomoléculas orgánicas cuaternarias de elevado peso
molecular, su nombre significa “el primero o en primer
lugar”. Son las macromoléculas más abundantes en los
seres vivos. Contienen C, H, O y N, aunque a veces pueden
contener adicionalmente azufre. Están constituidas por
unidades estructurales llamadas aminoácidos que son 20.
AMINOÁCIDOS (aa):
Son ácidos orgánicos que contiene un grupo amino y otro
carboxilo, separados entre sí por un solo carbono, el
carbono α, que se encuentra entre el grupo amino y el grupo
carboxílico, unido a una cadena lateral R que puede ser
desde un -H hasta un grupo aromático.
CLASIFICACIÓN BIOQUIMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las
propiedades de su cadena lateral:
•Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S),
treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N),
tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y glicina (Gly, G).
•Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala,
A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (lie, I),
metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), y
triptófano (Trp, W).
•Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y
ácido glutámico (Glu, E).
•Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina
(Arg, R) e histidina (His, H).
•Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y
triptófano (Trp, W).
ENLACE PEPTÍDICO
Se forma por la reacción entre el grupo ácido de un
aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido, con la
liberación de una molécula de agua.
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PÉPTIDO:
Es la unión de más de 2 aminoácidos que se unen por
enlace peptídico. Los péptidos se pueden clasificar en:
•Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
•Polipéptido: entre 11 a 100 aminoácidos.
•Proteína: más de 100 aminoácidos.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS:
Presenta 4 niveles:
Estructura primaria: Se refiere a la secuencia de
aminoácidos en la cadena polipeptídica, de manera
simple un aminoácido seguido del otro formando cadenas
lineales. El único enlace presente es el peptídico (amida).
Estructura secundaria: Es la disposición espacial de los
aminoácidos que componen una proteína. Posee dos
enlaces: el peptídico y el puente de hidrógeno. Esta
estructura puede adquirir tres configuraciones: α-hélice,
β-plegada y γ- al azar.
Estructura terciaria: Es la disposición de la estructura
secundaría de un polipéptido al plegarse sobre si misma
originando una conformación globular. Esta conformación
globular facilita la solubilidad en el agua y así realizar
funciones de transporte, enzimática, hormonales, etc.
Posee además del enlace peptídico, los enlaces puente
hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, puentes disulfuro,
puentes salinos y las interacciones hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria: Informa de la unión mediante
enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero, por ejemplo, dos cadenas
polipeptídicas constituyen la hexoquinasa; 4 cadenas, la
hemoglobina y muchas cadenas como la cápside del
virus de la poliomielitis (60 unidades proteicas).
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3.3.2 Propiedades de las proteínas
Alta especificidad: Es la capacidad de una proteína de
unir una molécula con preferencia a otra, debido a que
cada individuo tiene proteínas específicas propias que se
ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de
órganos trasplantados.
Solubilidad: Cuando adoptan una conformación globular,
esto hace posible la hidratación de los tejidos de los seres
vivos.
Amortiguador: Debido a su carácter anfótero puede
ceder o captar hidrógenos dependiendo de las
características del medio.
Desnaturalización: Es la desorganización de la
estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de las
proteínas, lo que conlleva a la perdida de sus
propiedades y funciones naturales, que es producida por
cambios de temperatura, pH extremos, solventes
orgánicos, detergentes, urea a altas concentraciones, etc.
Hongos.
3.3.3 CLASIFICACIÓN CÍE LAS PROTEÍNAS:
Las proteínas se clasifican en dos grupos:
I. HOLOPROTEINAS: Formadas solamente por
aminoácidos, pueden ser:
a) Proteínas fibrosas. Son insolubles en agua, alargadas y
en formas de hilo y tienden a juntarse para dar fibras, sirven
como material estructural de los tejidos animales. Aquí se
encuentran:
Queratina: Presente en formaciones epidérmicas como:
pelos, uñas, cuernos y plumas.
Colágeno: Presente en la sustancia intercelular de los
tejidos conjuntivos.
Elastina: En tendones y paredes de los vasos
sanguíneos.
Fibroína: En hilos de seda (arañas, insectos).
Fibrina: Proviene de la transformación del fibrinógeno
(forma inactiva), forma los coágulos sanguíneos.
b) Proteínas globulares. Son solubles en agua y se
encuentran dobladas formando unidades compactas que a
menudo tienen una forma esférica; están relacionadas con
el mantenimiento y regulación del proceso de la vida, por
ejemplo:
Histonas: proteína unida al ADN de células somáticas.
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Tubulinas: componente de cilios, flagelos y centriolos.
Albúminas: proteínas de reserva como la ovoalbúmina
(huevo), seroalbúmina (sangre).
Enzimas: Biocatalizadores que aceleran las reacciones
biológicas.
Hormonas: insulina, prolactina, hormona del crecimiento.
Globulinas: Como la ceruloplasmina, transferrina.
Prolaminas: Zeina (maíz), gliadina (trigo), hordeína
(cebada).
II. HETEROPROTEÍNAS (proteínas conjugadas): Formadas
por aminoácidos y por un grupo no proteínico llamado grupo
prostético, por ejemplo:
Glucoproteinas (glúcidos): Anticuerpos, interferón,
mucina.
Fosfoproteínas (fósforo): Caseína, vitelina.
Hemoproteínas (grupo hem): Hemoglobina, mioglobina,
citocromos.
Metaloproteínas (metal): Plastoquinona, plastocianina.
3.4 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas desempeñan diversos roles biológicos y son
instrumentos moleculares mediante los que se expresa la
información genética.
•Energética: Fuente de reserva energética de los seres
vivos. Pueden llegar a producir (4,1 Kcal/g)
•Biocatalizadora: Las enzimas son proteínas que aceleran
las reacciones bioquímicas que ocurren en los seres vivos.
•Hormonal: Muchas proteínas desempeñan un rol de
hormona como: Insulina, glucagón, hormona del
crecimiento, calcitonina, entre otras.
•Estructural: Algunas proteínas cumplen un rol estructural
como es el caso de las glucoproteínas que forman parte de
las membranas, las histonas que forman parte de los
cromosomas, la queratina que forma parte de la epidermis.
•Defensiva: Participan en la defensa del organismo como
es el caso de las Inmunoglobulinas, trombina, fibrinógeno.
•Transporte: Participan en el transporte de diferentes
moléculas como la hemoglobina, hemocianina,
ceruloplasmina, citocromos, etc.
•Reserva: Son capaces de almacenar sustancias que más
adelante serán utilizadas por los organismos, como por
ejemplo la ovoalbúmina de la clara de huevo, lactoalbúmina
de la leche, gliadina del grano de trigo.
•Reguladora: Regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como las ciclinas).
•Motora o contráctil: Como la actina y miosina que
constituyen las miofibrillas de la contracción muscular y la
dineína relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
•Homeostática: Algunas mantienen el equilibrio osmótico y
actúan con otros sistemas amortiguadores para mantener
constante el pH del medio interno.
ENZIMAS
Son proteínas globulares que actúan como biocatalizadores,
es decir, aceleran las reacciones químicas en los seres
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vivos sin modificarse. Para lo cual disminuyen la energía de 5.- Cada una de las cadenas que forma la estructura cuaternaria de
activación y el tiempo de reacción. una proteína, recibe el nombre de
Estructura a) Telómero b) Monómero
c) Protómero d) Adenómero
Toda enzima presenta dos regiones estructurales e) Cromómero
especializadas:
a) Sitio catalítico (activo). Es la zona de la enzima que se 6.- La conformación globular, propia de la estructura
une al sustrato y que acelera su transformación, a su vez …………………………………………………….., facilita la solubilidad
presenta dos zonas: de la proteína en agua, para realizar funciones de transporte,
•Zona de fijación, es la región que se adhiere al sustrato que enzimáticas, hormonales, etc.
está formada por unos cuantos aminoácidos y que marca la a) Primaria b) Secundaria
c) Terciaria d) Cuaternaria
especificidad de la enzima. e) Súper secundaria
•Zona de catálisis, es la región en donde el sustrato se
convierte en producto, lo cual se debe a la intervención de 7.- ¿Cuál de las siguientes proteínas no tiene estructura cuaternaria?
una secuencia específica de aminoácidos catalíticos. a) Hexoquinasa b) hemoglobina
b) Sitio regulador. Es la porción molecular que ocasiona el c) Cápside de virus d) albúmina
aumento o la disminución de la capacidad de la enzima para e) Anticuerpos o inmunoglobulinas
unirse al sustrato.
8.- En la estructura secundaria, los enlaces presentes son
a) Solo peptídico
CLASIFICACIÓN b) Peptídico y puente de H
a) Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido- c) Fuerzas de Van der Walls, puentes disulfuro, puentes salinos y
reducción, como los citocromos, el alcohol deshidrogenasa. fuerzas hidrofóbicas
b) Transferasas. Participan en la transferencia de grupos d) Todos los enlaces antes mencionados
químicos entre moléculas, como la fosfotransferasa, el e) N. A.
aspartato aminotransferasa.
9.- Las proteínas ciclinas controlan la división celular. La función de
c) Hidrolasas. Catalizan reacciones de ruptura de moléculas las ciclinas se considera
con intervención de agua, como la amilasa. a) Defensiva b) De transporte
d) Liasas. Catalizan la formación de dobles enlaces, como el c) Reguladora d) Homeostática
piruvato descarboxilasa. e) Reproductiva
e) Isomerasas. Catalizan la transformación de una molécula
en otra por cambio de disposición de los átomos, como el 10.- Son ejemplos de proteínas de reserva
fosfoglicerato mutasa. a) Ovoalbúmina, lactoalbúmina, gliadina
b) Inmunoglobulinas, trombina, fibrinógeno
f) Ligasas. Catalizan la unión de moléculas con formación c) Glucoproteínas, histonas, queratina
de enlaces, como el ADN ligasa, la Acetil-CoA ligasa. d) Insulina, glucagón, calcitonina
e) Queratina, colágeno, fibroína
PRACTICA
11.- Son ejemplos de proteínas con función defensiva
1.- La estructura de la proteína que más se afecta durante la a) Ovoalbúmina, lactoalbúmina, gliadina
desnaturalización, es: b) Inmunoglobulinas, trombina, fibrinógeno
a) E. primaria b) E. secundaria c) Glucoproteínas, histonas, queratina
c) E. terciaria d) E. cuaternaria d) Insulina, glucagón, calcitonina
e) El enlace peptídico e) Antígeno, Anticuerpo, histamina

2.- El único enlace presente en la estructura primaria de una proteína 12.- Son ejemplos de proteínas de función básicamente estructural
es un enlace tipo amida, llamado: a) Ovoalbúmina, lactoalbúmina, gliadina
a) Peptídico b) N- Glicosídico b) Inmunoglobulinas, trombina, fibrinógeno
c) Éster d) Puentes de H c) Glucoproteínas, histonas, queratina
e) O- Glicosídico d) Insulina, glucagón, calcitonina
e) Dineína, ciclinas, caseína
3.- Las configuraciones alfa-hélice, beta-plegada y gamma-al azar,
pertenecen al nivel de estructura: 13- La proteína relacionada con el movimiento de cilios y flagelos es:
a) Primaria b) Secundaria a) Tubulina b) Dineína
c) Terciaria d) Cuaternaria c) Actina d) Miosina
e) Súper secundaria e) Flagelina

4.- Un péptido con11 a 100 aminoácidos. 14.- Algunas proteínas mantienen el equilibrio osmótico y actúan con
a) Dipéptido b) Tripéptido otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del
c) Oligopéptido d) Polipéptido. medio interno. Se dice que tienen función
e) Proteína a) Defensiva b) Reguladora
c) Homeostática d) Biocatalizadora
e) Enzimática

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15.- En los hilos de la seda de arañas e insectos encontramos
a) Queratinas b) Elastinas 25. ¿Cuál es la característica de la acción enzimática más
c) Colágenos d) Fibroína sobresaliente es:
e) Quitina A) Alta especificidad
B) Actúan en pequeña cantidad
16.- ¿Qué proteínas se caracterizan por presentar un grupo C) Se recuperan indefinidamente
prostético? D) T.A.
a) Hibrolasas b) Globulares E) N.A.
c) Holopoteínas d) Heteroproteínas
e) Hemoglobina 26. Es una pequeña porción de la enzima, conformada
por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato
17.- Son proteínas solubles en agua, dobladas formando unidades donde ocurre la unión de ésta con el sustrato:
compactas relacionadas con el mantenimiento y regulación del A) Centro pasivo
proceso de la vida B) Núcleo
a) Proteínas fibrosas b) Proteínas globulares C) Extremo
c) Heteroproteínas d) Cromoproteínas D) Centro activo
e) Metaloproteínas E) Zona de biocatalización

18.- No es un ejemplo de glucoproteína 27. La DNA polimerasa, la mutasa y la pepsina son

a) Ribonucleasa b) Mucoproteínas enzimas…
c) Hemoglobina d) Anticuerpos A) Liasa, liasa y ligasa
e) Hormona luteinizante B) Ligasa, isomerasa e hidrolasa
e) N.A. C) Liasa, isomerasa e hidrolasa
D) Ligasa, liasa e hidrolasa
19.- En la fórmula general de un aminoácido que grupo químico cede E) Oxidorreductasa, transferasa y liasa
protones en solución acuosa:
a) Hidrógeno b) Carbono alfa 28. ¿Qué criterio se utiliza para clasificar las enzimas en
c) Cadena R lateral d) Amino oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y
e) Carboxilo ligasas?
A) Reducción
20. Phe, Tyr y W son aminoácidos tipo: B) Actividad química
a) Polares b) Apolares C) Rapidez de acción
c) Acidos d) Básicos D) Complejidad
e) Aromáticos E) Sustrato

21 Debido a su carácter anfótero puede ceder o captar hidrógenos 29. Completar:

dependiendo de las características del medio. Las enzimas ________ la energía de activación de las reacciones
a) Especificidad b) Amortiguador o Buffer bioquímicas, luego las _______.
c) Alta especificidad d) Solubilidad A) Aceleran – Desacelera
e) Desnaturalización B) Reducen – Paraliza
C) Completan – Ejecutan
22. ¿Cómo se denomina la sustancia sobre la cual actúa la D) Disminuyen – Acelera
enzima? E) Aumentan – Acelera
A) Proteína
B) Mezcla 30. Respecto a la clasificación de las enzimas es correcto:
C) Compuesto a) Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxidación, como los
D) Sustrato citocromos, el alcohol deshidrogenasa.
E) Reactor b) Transferasas. Participan en la transferencia de grupos químicos
entre células, como la fosfotransferasa, el aspartato
23. Las moléculas enzimáticas son proteínas globulares aminotransferasa.
que presentan dos regiones estructurales especializadas: c) Hidrolasas. Catalizan reacciones de ruptura de moléculas con
A) El centro activo y el centro inhibidor intervención de enzimas, como la amilasa.
B) El centro activo y el centro potenciador d) Liasas. Catalizan la formación de simples enlaces, como el
C) El sitio catalítico y el sitio regulador piruvato descarboxilasa.
D) El sitio catalítico y el sitio alostérico e) Isomerasas. Catalizan la transformación de una molécula en otra
E) El sitio catalítico y el sitio envenenador por cambio de disposición de los átomos, como el fosfoglicerato
mutasa.
24. El acoplamiento es la unión de la enzima con el
sustrato. Se forma el complejo enzima sustrato llamado también…
A) Whatson
B) Michaelis
C) Kric
D) Menten
E) Sitio catalítico

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