UNIVERSIDAD NACIONAL

DEL CALLAO
Escuela Profesional de Ingeniería Química –
Facultad de Ingeniería Química

SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

PROFESOR
 Ing. Bernardino Ramírez Durand

INTEGRANTES
 ARONES RENGIFO, Maria del Rosario
 CABRERA CAPCHA, Nashua Juliette
 GRADOS ARELLANO, Bruno Anghelo
 MAMANI MAMANI ,Eva Maritza

CURSO
 Laboratorio Química de alimentos

SEMESTRE
 2018 - A

GRUPO
 91G-A

2018
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I. INTRODUCCIÓN

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia

específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y
ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. 
Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial para
el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es conocida
con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un plegamiento
determinado de su estructura.

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como

la acidez el medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización
de una proteína no afecta a lo que se conoce como la estructura primaria, esto es
la secuencia de aminoácidos base de la proteína. La desnaturalización tiene lugar
a nivel molecular por desaparición de las fuerzas de atracción, responsable de la
existencia de las estructuras secundarias y terciaria que caracterizan a una
proteína. 

Agentes desnaturalizantes

Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que

producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes podemos
citar:

- Temperatura

- Ph

- polaridad del disolvente

- fuerza iónica

El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la

cocción del huevo. La clara del huevo está compuesta en gran parte por agua y
albúminas, un tipo de proteínas. Al aumentar la temperatura las proteínas de la
clara del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y la clara del huevo deja
ser líquida y transparente y pasa a ser opaca de color blanco y sólida.
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II. OBJETIVOS

1. Observar la solubilidad de diversas proteínas, en esta experiencia la leche y

huevo al variar
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III. MARCO TEÓRICO

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el

nombre de aminoácidos y serían por tanto la monómera unidad. Los aminoácidos
están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa.

que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es
superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. Se habla ya de
proteína.

 PROPIEDADES DE PROTEINAS

1. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en
los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre
proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construcción de "árboles filogenéticos"

2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
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conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por
lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo
cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su

solubilidad.

 Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada,

formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son
solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos

esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e
hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La
mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con

las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas
en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan
con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no
son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es
la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral
de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica
no se muestra en la estructura presentada.

 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES SEGÚN SU

ESTRUCTURA SECUNDARIA
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Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que

tengan.

 Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma

debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido.
La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.

 Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta

una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de
las proteínas hoja plegada beta.

 Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna
la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la
triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La
helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura
de barril cerrado.

 Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se

producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un
ejemplo de proteína alfa + beta.

 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:

1. HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos

HOLOPROTEÍNAS
Globulares  Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
 Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
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Transferasas...etc.
Fibrosas  Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
 Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

2. HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un

grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético

HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas  Ribonucleasa
 Mucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormona luteinizante
Lipoproteínas  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
Nucleoproteína  Nucleosomas de la cromatina
s  Ribosomas
Cromoproteínas  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxígeno
 Citocromos, que transportan electrones

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

Estructura  Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

l  Las histonas que forman parte de los cromosomas
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 El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.
Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas.
Hormonal  Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento
 Calcitonina
 Hormonas tropas
Defensiva  Inmunoglobulina
 Trombina y fibrinógeno
Transporte  Hemoglobina
 Hemocianina
 Citocromos
Reserva  Ovoalbúmina, de la clara de huevo
 Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche

 PROTEINAS EN LA LECHE

La leche es el producto normal de secreción de la glándula mamaria. Los

promedios de la composición de la leche de vaca y búfalo se presentan en la
Tabla 1. La leche es un producto nutritivo complejo que posee más de 100
substancias que se encuentran ya sea en solución, suspensión o emulsión en
agua. Entre estas substancias se encuentra las proteínas.

Por ejemplo:
Caseína, la principal proteína de la leche, se encuentra dispersa como un gran
número de partículas sólidas tan pequeñas que no sedimentan, y permanecen en
suspensión. Estas partículas se llaman micelas y la dispersión de las mismas en la
leche se llama suspensión coloidal.
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La grasa y las vitaminas solubles en grasa en la leche se encuentran en forma de

emulsión; esto es una suspensión de pequeños glóbulos líquidos que no se
mezclan con el agua de la leche;

La lactosa (azúcar de la leche), algunas proteínas (proteínas séricas), sales

minerales y otras sustancias son solubles; esto significa que se encuentran
totalmente disueltas en el agua de la leche.

Las micelas de caseína y los glóbulos grasos le dan a la leche la mayoría de sus
características físicas, además le dan el sabor y olor a los productos lácteos tales
como mantequilla, queso, yogurt, etc.

Tabla 1: Composición de la leche de diferentes especies (por cada 100

gramos)

Nutriente Vaca Búfalo Humano

Agua, g 88,0 84,0 87,5
Energía, kcal 61,0 97,0 70,0
Proteína, gr. 3,2 3,7 1,0
Grasa, gr. 3,4 6,9 4,4
Lactosa, gr. 4,7 5,2 6,9
Minerales, gr. 0,72 0,79 0,20

La composición de la leche varía considerablemente con la raza de la vaca, el

estado de lactancia, alimento, época del año y muchos otros factores. Aún así,
algunas de las relaciones entre los componentes son muy estables y pueden ser
utilizados para indicar si ha ocurrido algún adulteración en la composición de la
leche. 

Por ejemplo, la leche con una composición normal posee una gravedad específica
que normalmente varía de 1,023 a 1,040 (a 20 oC) y un punto de congelamiento
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que varía de -0,518 a -0,543 oC. Cualquier alteración, por agregado de agua por
ejemplo, puede ser fácilmente identificada debido a que estas características de la
leche no se encontrarán más en el rango normal. 

La leche es un producto altamente perecedero que debe ser enfriado a 4 oC lo más

rápidamente posible luego de su colección. Las temperaturas extremas, la acidez
(pH) o la contaminación por microorganismos pueden deteriorar su calidad
rápidamente.
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IV. PARTE EXPERIMENTAL

PROTEÍNAS DEL HUEVO-PROPIEDADES

 Materiales

- Huevo
- Solución de cloruro de sodio al 10%
- Solución de acetato de plomo
- Solución de ácido tricloroacetico al 10%
- Ácido clorhídrico concetrado
- Solución de sulfato de amonio
- Acido tánico
- Sulfato de amonio cristalizado
- Ácido acético 0.05N
 PROCEDIMIENTO

1. Se extrae la clara de huevo, se bate ligeramente y se mezcla con 4 partes

de agua.
2. Se neutraliza la solución con un poco de ácido acético.
3. Se filtra la dilución con bomba al vacío.
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 PRUEBAS CON EL LÍQUIDO OBTENIDO

a) Precipitación de las proteínas por saturación de sales

- A unos 2.5ml de solución agregar sulfato de amonio sólido, y agitar

enérgicamente

b) Precipitación de las por adición de sales

- A 2.5ml de solución, agregar gota a gota sulfato de amonio

c) Precipitación de las proteínas por medio de reactivo

- Se agrega 2.5 ml de solucion y se agrega gota o gota acido tánico
hasta notar un cambio de color.

- Se agrega 2.5 ml de solución y se agrega gota a gota acetato de

plomo.

d) Precipitación de las proteínas por medio de acido

- Se agrega 2.5 ml de solucion y se agrega gota a gota ácido
clorhídrico.
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SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS DE LA LECHE

 Materiales
- Leche entera
- Solución de acetato de sodio 0.1M
- Solución de ácido acético 0.1M
- Solución saturada de sulfato de amonio
- Cristales de sulfato de amonio
- Ácido clorhídrico 0.2 N
- Hidróxido de sodio 2 N

 PROCEDIMIENTO

1. A 50 ml de leche se agrega 41 ml de solución de ácido acético 0.1M y 9 ml

de acetato de sodio 0.1N.
2. Se mezcla bien y se deja reposar por 5 minutos.
3. Se filtra al vacío
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A. A 5 ml filtrado se agregan 5ml de solución saturada de sulfato de amonio.

Se mezcla y se deja reposar durante 5 minutos. Se centrifuga por 10
minutos a una velocidad de 5000 rpm. Se agrega cristales de sulfato de
amonio en pequeñas cantidades mezclando hasta la saturación.
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B. Se calientan 4 ml del filtrado en un tubo de ensayo durante 10 minutos en

baño hirviente.

Se divide en dos porciones, a una se le agrega ácido clorhídrico y a la otra base

de hidróxido de sodio.
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 RESULTADOS
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 La muestra de huevo no mostro cambio alguno con sulfato de amonio en

cristales y ni con solución saturada.
 En la prueba de las proteínas del huevo se mostró un cambio de coloración
y presencia de precipitado con el ácido tánico, acetato de plomo y acido
clorhídrico.
 En la prueba de las proteínas de la leche, se observó presencia de
precipitado después de centrifugar.
 En la prueba con el ácido y la base, hubo presencia de precipitado. Se
encontró más precipitado con la base que con el ácido.

V. CONCLUSIONES
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1. En la experiencia para la obtención del extracto de huevo se obtuvo pH=

básico (utilizando papel indicador).

2. En la experiencia para la obtención del extracto de leche se obtuvo pH=

ácido (utilizando papel indicador).

3. La solubilidad del huevo es de la siguiente forma:

( NH 4 )2 SO4( CRISTALES ) ¿ ( NH 4 )2 SO4 ( SATURADO) ¿ Acetato de plomo ¿ HCl 8 cc 9 ¿ Acido tánico ¿

4. La leche fue más soluble en medio acido.

VI. RECOMENDACIONES
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 Dejarle reposar el tiempo suficiente para que sedimente los precipitados.

 Agitar bien los tubos
 Tener precaución al operar con el HCl cc.

VII. BIBLIOGRAFIA
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 David S. Robinson. “Bioquímica y valor nutritivo de los alimentos”. Editorial

ACRIBIA, S.A.
 JBS. Braverman 1967. Introducción a la Bioquímica de los alimentos.
Editorial El manual Moderno S.A. México D.F.
 Owen R. Fennema. “Química de los alimentos”. 2º Edición. Editorial
ACRIBIA, S.A.