Aminoácidos

Estructura de los aminoácidos

1.Por su estructura, los AA se

3.Estos iones en soluciones
ionizan e solución acuosa de
acuosas son eléctricamente
manera que pueden funcionar
neutros y no emigran ni se
como ácidos y como bases
someten a campos eléctricos
(anfolíticos)

2.Los AA que un g. amino y g.

4.La ionizan de un AA depende
carboxílico (Gly, Leu, Ile) se
del pH de la solución
convierten en iones dipolares
(Zwitterniones)

5.Punto isoeléctrico: pH en el cual

la molécula no tiene carga neta
 Aminoácidos con
actividad biológica
Son precursores de

01 02
moléculas complejas que
contienen nitrógeno. Ej. bases
nitrogenadas, el grupo hemo
Neurotransmisores Hormonas
Glicina, glutamato, Tiroxina y Ácido Aminoácidos estándar y no
GABA, melatonina indolacético estándar son intermediarios
(derivada del metabólicos. Ej. Argina,
triptófano) citrulina y ornitina.
Aminoácidos modificados

Algunos AA son modificados (cadenas laterales)

postranscripción.

Por ejemplo:
-Fosfoserina (síntesis de serina a partir de 3-
fosfoglicerato)
-4-hidroxiprolina: colágeno.
Formación de péptidos y polipéptidos

Los AA se unen o polimerizan por medio
de enlaces peptídicos: la unión química
entre el grupo a-carboxilo de un AA
con el grupo a-amino de otro AA, con
la liberación de una molécula de agua.
La reacción más importante de los AA
es la formación de un enlace peptídico.
Este enlace carece de carga a
cualquier pH de interés fisiológico.
Las cadenas que contienen unos pocos
residuos de AA se denominan
oligopéptidos. Si la cadena es muy larga
se le llama: polipéptido.
Péptido= <50 aminoácidos -> glutatión
Proteína= >51 aminoácidos -> colágeno
Polipéptido= varios péptidos

Es un enlace covalente por formación

de un enlace amida.
 Estabilidad y formación del enlace peptídico

En un entorno acuoso este proceso no está favorecido termodinámicamente.

Las proteínas se hidrolizan en disolución acuosa cuando está presente un catalizador.

La formación del enlace peptídico se acopla con la hidrolisis de compuestos de fosfato de alta energía (ATP)
(activación de los AA)
 Notas extras de clases
La suma de + Y – eléctricamente es 0. Se comporta como ácido cuando el Cuando el carboxílico dona un protón
Quiere decir neutro. carboxílico dona un protón al medio. Se que se comporta como ácido, esto
comporta como base cuando el grupo ocurre en un medio alcalino o base,
El grupo amino capta un protón y el amino capta un protón del medio. carga (-).
carboxílico pierde un protón y como
decimos que se encuentra el AA, como A esa propiedad de comportarse como Los aminoácidos pueden formar dos
switelerión: neutro +,-. acido o base se le conoce como una isómeros familia L y D. En la L la familia
propiedad anfoterica, anfótero, anfoliticos amino esta a la izquierda, participan en
Ya se sabe pH que se va a ionizar el dependiendo del pH en que se encuentra. la formación metabólica. la D participa
grupo amino y el carboxílico, se le en el metabolismo de bacterias.
conoce como: constante de disociación. Cuando el amino capta un protón que se
esta comportando como base, esto ocurre
Un aminoácido se puede comportar en un medio acido, adquiere carga (+).
como un ácido o base dependiendo el
pH del medio en que se encuentras.
 Notas extras de clases
Aminoácidos esenciales en niños:
Arginina-activa hormona de crecimiento,
la encontramos en pollo, huevo.
Histidina-síntesis de nucleótidos.
Isoleucina- durante toda la vida, se
consume en la dieta.
Esenciales para todos:
Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina,
treonina, Valina y Triptófano.
La formación de base de Schiff: sintetizar
aminoácidos a partir de carbohidratos.
Para que ocurra se ocupa la coenzima
Tiamina pirofosfato, piridoxal fosfato,
piridoxina, B6.
Formar aminoácidos por medio de los
carbohidratos requiere de la formación de
base de Schiff.
Proteínas y sus
Funciones
 Funciones

1.Catálisis: las proteínas catalíticas llamadas enzimas aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como la
digestión, la captura de energía y la biosíntesis. La ribulosa bisfosfato carboxilasa, la nitrogenasa.
2.Estructura: el colágeno (el componente principal de los tejidos conectivos) la elastina (se encuentra en los vasos
sanguíneos y la piel que deben ser elásticos para funcionar correctamente.
3.Movimiento: Las proteínas están involucradas en todos los movimientos celulares. Las proteínas del citoesqueleto,
como la actina, la tubulina y sus proteínas asociadas.
4.Defensa: Una amplia variedad de proteínas son protectoras. La queratina (ayuda a proteger el organismo de
lesiones mecánicas y químicas) fibrinógeno y trombina (previenen la perdida de sangre cuando los vasos sanguíneos
esta dañados) las inmunoglobulinas ( protegen contra la invasión del cuerpo por organismos extraños como las
bacterias).
5.Regulación: la unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a receptores afines en su célula objetivo
cambia la función celular. La insulina y el glucagón son hormonas peptídicas que regulan los niveles de glucosa en la
sangre.
 Funciones

6.Transporte: muchas proteínas funcionan como transportadoras de moléculas o iones a través de las membranas o
entre células. La enzima NA+-K+ ATPasa y el transportador de glucosa, otras proteínas como la hemoglobina, que
transporta O2 a los tejidos desde los pulmones, y las lipoproteínas LDL y HDL, que transporta lípidos insolubles en agua
en la sangre.

7.Almacenamiento: ciertas proteínas sirven como reservorio de nutrientes esenciales. La ovoalbúmina, la caseína y la
zeína.

8.Respuesta al estrés: la capacidad de los organismos vivos para sobrevivir al estrés abiótico esta mediada por una
variedad de proteínas. Citocromo P450, Proteínas de choque térmico promueven el replegameinto correcto de las
proteínas dañadas.

9.Toxinas: la bacteria clostridium botulinum secreta la toxina botulínica, que causa parálisis muscular. E coli es una
bacteria que se pega en el intestino delgado cuando se elimina la toxina se queda y produce Vibrio cholerae (diarrea)
 Proteínas Multifuncionales

Los bioquímicos han asumido durante mucho tiempo que cada gen codifica una proteína, que a su vez tiene una
función única. Numerosos polipéptidos, denominados proteínas multifuncionales, tienen funciones múltiples y
autónomas. La gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa->participa en la síntesis de ATP->participa en la
glúcolisis.

Proteínas Familias
Están compuestas por moléculas de proteínas que están relacionadas por la similitud de la secuencia de los
aminoácidos. Tales proteínas comparten una ascendencia común obvia. Las proteínas relacionadas más
distantemente a menudo se le clasifican como superfamilias.

Globina: Hemoglobina y Mioglobinas{proteínas de unión al oxigeno en la células musculares.

Neuroglobina y Citoglobina{proteínas de unión al oxígeno en el cerebro y otros tejidos.
Leghemoglobinas{proteínas secuestradoras de oxígeno en los nódulos de la nariz de platas leguminosas.
 Proteínas

Una proteína simple formada por solo aminoácidos y se le conoce como: Apoproteína. Ej. Albumina
Una proteína conjugada formada por aminoácidos y otras biomoléculas unidas: Holoproteína. Ej. Glucoproteínas,
Lipoproteínas, Hemoproteína.
La biomolécula diferente aminoácidos que lleva estas proteínas conjugadas recibe el nombre de grupo prostético.
 Clasificación a nivel estructural

Estructura primaria Estructura secundaria

Solo se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos.
Cadena polipeptídica que va a tomar una forma helicoidal.
Como primaria va a ser difícil encontrar un
Permite una flexibilidad de la proteína. a-hélice. b-lamina.
aminoácido. La secuencia pura de aminoácidos. Esta
Se estabilizan por puentes de hidrogeno. Ej. Proteínas
determinada por un gen concreto.
fibrosas: colágeno, a-queratina.

Estructura terciaria Estructura cuartanaria

Un plegado de orden superior. Tiene una estructura
tridimensional. Hélices alfa pero plegadas una sobre
otra. Una sola cadena polipeptídica. Va a tener una
región más compacta que recibe el nombre de dominio.
Necesita un dominio porque ahí va a ir un grupo
prostético casi siempre. Forma globular le facilita el
movimiento. Función transporte.
Es como si tuviéramos varias estructuras terciarias
juntas. Varias cadenas polipeptídicas. Interacciones
no covalentes pero de varias cadenas polipeptídicas.
Hemoglobina 2a x 2b. Subunidad que va a tener la
misma secuencia de aminoácidos. Son las partes que
forman una proteína cuartanaria subunidad. Es el nivel
más complejo.
 Proteínas No Estructurales

Estas proteínas intervienen en procesos especiales como transducción de señales, transcripción, traducción y
proliferación celular son procesos que ocurren en el núcleo. Las proteínas pueden sufrir desnaturalización y
sucede cuando una proteína con su forma normal se despliega o pierde su forma (pasa de una estructura
superior a una inferior). Le cambia primero las propiedades hidrodinámicas a la proteína (aumente la
viscosidad o disminuya la viscosidad).Hay agentes desnaturalizantes que pueden ser físicos (como el calor) o
Químicos (detergentes, disolventes orgánicos).

En base a la forma
Van a tomar forma globulares o fibrosas. Globulares: Mioglobina y Hemoglobina. Fibrosas: colágeno y
queratina. Las globulares tiene la capacidad de movimiento, agrupan los grupos R solubles en la parte externa
y los insolubles interna. Las fibrosas son alargadas y eso permite la insolubilidad y protección.

Nosotros no almacenamos
proteínas.
Proteínas multifuncionales se
trata de una gran familia que
proviene de una misma base
genética pero hay subdivisiones
de esta misma familia.
La albumina es un amortiguador
de proteínas (captura sustancias
acidas). Las lipoproteínas sirven
de transporte.
Nivel estructural o Organización
estructural se refiere a la forma
que va a o tomar la proteína o
como se va a plegar
Notas extras de clases
Dependiendo del tipo de forma
que toma van a ser también las
características que posee la
proteína .
Una estructura terciaria en
cualquier plegado viene dictado
en los genes.
Cada aminoácidos están unidos
por enlaces peptídico, puentes
disulfuros (cisteína).
Cuando en la secuencia de
aminoácidos se produce una
enfermedad a eso se le llama
enfermedad molecular.
En la estructura terciaria el
dominio esta formado por
laminar-b y alrededor hélices-a.
La estructura terciaria se
estabiliza por puentes eléctricos,
fuerza de van de Waals o
atracciones electrostáticas.
El grupo hemo es el que capta el
oxigeno.
Estructura cuartanaria:
homotípicas cuando las cadenas
polipeptídicas son iguales.
Heterotipica cuando la cadena
de polipeptídico son diferentes.
 Notas extras de clases
Hemoglobina. El transporte de O2, La hemoglobina glucosilada
Cadena Épsilon: capta más
la eliminación de CO2 de los consiste en un tipo hemoglobina
oxígeno, mayor cantidad de ATP.
tejidos. Los eritrocitos contienen que se utiliza para fines de
Mioglobina se encuentra en
unos 300 millones de moléculas diagnostico. Las reacciones de
tejidos como los músculos ,
de hemoglobina. glucación son un tipo de reacción
necesitan reservas de oxígeno
Si lleva oxígeno: Oxihemoglobina no enzimática que resulta que los
elevadas durante períodos de
(sangre roja arterial) carbohidratos están en exceso se
altas demandas energéticas.
Cuando pierde oxígeno: pegan a las proteínas y les quitan
El músculo puede guardar
Hemoglobina reducida. (rojo azul su funcionalidad.
oxígeno. La Mb es utilizada para
mas oscuro)
almacenar este oxígeno tan
La que lleva CO2: carbamino
necesario. Se encuentra en
hemoglobina.
concentración elevada en el
La que lleva monóxidos de
músculo esquelético y el
carbono CO:
cardiaco, proporciona a estos
carboxihemoglobina. Al 40% es
tejidos su color rojo característico.
fatal.