Proteínas
 Son las macromoléculas más abundantes
de las células vivas
 Hay una gran variedad en una misma
célula se pueden encontrar miles de
proteínas de diferentes clases
 Presentan una gran diversidad en cuanto a
su función biológica
 Son los instrumentos moleculares
mediante los que se expresa la
información genética
Proteínas
 Son cadenas de aminoácidos en la que cada
uno de ellos se une a su vecino mediante un
tipo específico de enlace covalente, enlace
peptídico.
 A partir de estos bloques unitarios los
diferentes organismos pueden fabricar
productos tan diversos como enzimas,
hormonas, anticuerpos, la proteína del
cristalino del ojo, plumas, telarañas, cuernos
de rinoceronte, proteínas de la leche,
antibióticos, veneno de hongos, etc.
Proteínas
 Proteínas están constituídas a partir 20
aminoácidos, unidos de forma covalente
en secuencias lineales características.
 Cada uno de estos aminoácidos tiene una
cadena lateral propia que determina sus
propiedades químicas.
Proteínas (estructura)
 Estructura primaria. Describe la cantidad la
naturaleza y el orden de los aa que la componen.
 Estructura secundaria. Las cadenas
polipeptídicas se pueden plegar en estructura
regulares como la hélice alfa, la hoja plegada beta,
giros y bucles. Estas estructuras se estabilizan por
puentes hidrógeno.
 Estructura terciaria. Describe la conformación
global de la proteína. Es estabilizada por
interacciones hidrofóbicas y en algunas proteínas,
por puentes disulfuro.
 Estructura cuaternaria. Solo existe en
proteína multiméricas (múltiples subunidades).
Describe la estequiometria y posiciones relativas
de las subunidades.
 Proteínas Proteínas
 Estructura de las proteínas

Proteínas Proteínas
 Motivos o estructuras supersecundarias son  Dominios: son estructuras globulares que se
combinaciones de estructuras secundarias y encuentran bien definidas en algunas proteínas,
desempeñan funciones semejantes. formadas por la combinación de varios motivos.
 Proteínas. Clasificación.
 Funciones:
 Reserva: ovoalbúmina, caseína, gliadina
 Estructural
CLASIFICACIÓN  Enzimática
 Homeostática: mantienen el equilibrio
osmótico
 Transporte: hemoglobina, seroalbúmina,
permeasas
 Movimiento: actina, miosina
 Hormonal: insulina
 Inmunológica: anticuerpos

Proteínas: Clasificación Proteínas: Clasificación

Según su composición: De acuerdo al número de cadenas
 Proteínas simples: por hidrólisis liberan polipeptídicas:
aminoácidos  Proteínas monoméricas: formadas por una
 Proteínas conjugadas: por hidrólisis cadena polipeptídica
liberan aminoácidos y un radical no  Proteínas oligoméricas: formadas por mas
peptídico, denominado grupo prostético. de uma cadena polipeptídica; son las
Ej.: metaloproteínas, lipoproteínas, proteínas de estructura y función más
glicoproteínas, etc. complejas
Proteínas: Clasificación Proteínas
Según la forma:  Proteínas fibrosas:
 Proteínas fibrosas: son insolubles em agua
y poseen pesos moleculares elevados.
Desempeñan muchos papeles
estructurales, están formadas por
elementos repetitivos simples de
estrutura secundaria

Proteínas: Clasificación Proteínas

 Proteínas globulares: tienen estructuras
terciarias más complicadas que a
menudo contienen varios tipos de
estructura secundaria em la misma
cadena polipeptídica.
 Mioglobina: primera proteína globular
cuya estructura se determinó mediante
métodos de difracción de rayos X
Plegamiento de Proteínas
 En condiciones fisiológicas, el
plegamiento de una proteína globular
está claramente favorecido
termodinámicamente, esto es, el
incremento de energía libre global del
proceso debe ser negativo .
Plegamiento de Proteínas
 Enlaces puente de hidrógeno puede
estabilizar, la estructura terciaria
proteica.
 Interacciones de van der Waals: denso
empaquetamiento en el núcleo de las
proteínas globulares facilita la
interacción débil entre grupos
moleculares sin carga.
Plegamiento de Proteínas
 Interacciones carga-carga: se dan entre
grupos polares y cargados de las
cadenas laterales de los aminoácidos
componentes del polipéptido.
 Enlace de hidrógenos internos: Las cadenas
laterales de muchos aminoácidos se
comportan como donadores o como
aceptores de enlaces de hidrógeno (es el
caso de los grupos hidroxilo de la serina y
los grupos amino de la glutamina, por
ejemplo).
Plegamiento de Proteínas
 Interacciones hidrofóbicas: los residuos
hidrofóbicos de los aminoácidos quedan
orientados, hacia el interior de la
molécula, en contacto con sus
semejantes y alejados del agua.
Plegamiento de Proteínas
 Enlaces disulfuro:
La formación de puentes disulfuro entre
residuos de cisteína adyacentes o
enfrentados, estabiliza la estructura de la
proteína. Dicho procesamiento se
produce en muchos casos en el lumen
del retículo endoplasmático mediante la
enzima disulfuro isomerasa, presente en
todas las células eucariotas.
Desnaturalización de proteínas
 Efecto de la polaridad del disolvente sobre la
estructura de las proteínas:
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le
añaden sustancias menos polares que el agua como
el etanol o la acetona.
Provoca el grado de hidratación de los grupos
iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación.
Los disolventes orgánicos interaccionan con el
interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la
estructura terciaria, provocando su
desnaturalización y precipitación.
Los detergentes actúan similar a los disolventes
orgánicos.
Desnaturalización de proteínas
 Los agentes desnaturalizantes que
provocan la desnaturalización de una
proteína son:
1. Disolvente (polaridad),
2. la fuerza iónica,
3. el pH,
4. la temperatura.
Desnaturalización de proteínas
 Estructura de las proteínas:
Otros agentes desnaturalizantes como: sulfato
amónico, urea o cloruro de guanidinio, también
provocan una disminución en el grado de
hidratación de los grupos iónicos superficiales de
la proteína, ya que estos solutos:
(1) compiten por el agua y
(2) rompen los puentes de hidrógeno o las
interacciones electrostáticas, de forma que las
moléculas proteicas se agregan y precipitan.
En muchos casos, la precipitación provocada por el
aumento de la fuerza iónica es reversible.
Desnaturalización de proteínas
 Efecto del pH sobre la estructura de las
proteínas:
1. Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos
parecidos, pero además de afectar a la envoltura
acuosa de las proteínas también afectan a la carga
eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las
cadenas laterales de los aminoácidos.
2. La alteración de la carga superficial de las proteínas
elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca
su precipitación.
3. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto
isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y
desaparece cualquier fuerza de repulsión
electrostática que pudiera dificultar la formación de
agregados.
TÉCNICAS PARA
ESTUDIAR PROTEÍNAS
Desnaturalización de proteínas
 Efecto de la temperatura sobre la
estructura de las proteínas:
Cuando la temperatura es elevada
aumenta la energía cinética de las moléculas
con lo que se desorganiza la envoltura
acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la
estructura de la proteína, de forma que el
interior hidrófobo interacciona con el
medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.
Proteínas: Cromatografía
Proteínas: Electroforesis Proteínas: Electroforesis

Proteínas: métodos
espectrofotométricos