Enfermería profesional

Profesora: Yarzabal, María Soledad

Eje 3: Biomoléculas
Aminoácido

Estructura básica de un aminoácido

Un aminoácido, como su nombre indica, es una
molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un
grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos
más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se
combinan en una reacción de condensación que libera
agua formando un enlace peptídico. Estos dos
"residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se
une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los
ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el
grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo
tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un
hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la
identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que
se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen
codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos,
que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa
molecular total supera las 5.000 uma.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa
unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y la cadena lateral:

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.

Clasificación.
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a
continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena
• Neutros polares, polares o hidrófilos.
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos.
• Con carga negativa, o ácidos.
• Con carga positiva, o básicos.
• Aromáticos.
Según su capacidad de síntesis
Aminoácidos esenciales o indispensables: los organismos superiores no los sintetizan, es
necesario incluirlos en la dieta. En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:

• fenilalanina
• isoleucina
• leucina
• lisina
• metionina
• treonina
• triptófano
• valina
• histidina

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce cómo no esenciales y
son:
• Alanina
• Aspartato
• Asparagina
• Cisteína
• Glutamato
• Glutamina
• Glicina
• Prolina
• Serina
• Tirosina
• Arginina

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el
genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato,
cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Enlace peptídico

Formación de un dipéptido por la unión de dos

aminoácidos mediante un enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el
grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo
carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y
las proteínas están formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace
peptídico implica la pérdida de una molécula de agua
y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en
realidad, un enlace amida.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido,
pero siempre en el extremo COOH terminal.

Un tripéptido
Monómero
El monómero es una molécula de pequeña masa molecular que unida a otros monómeros, a veces
cientos o miles, por medio de enlaces químicos, generalmente covalentes, forman macromoléculas
llamadas polímeros.
• Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas.
• Los nucleótidos son los monómeros de los ácidos nucléicos.
• Los monosacáridos son los monómeros de los carbohidratos.

Proteínas
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas
desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más
diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
• estructural (colágeno y queratina),
• reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
• transportadora (hemoglobina),
• defensiva (anticuerpos),
• enzimática,
• contráctil (actina y miosina).
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética, es decir, la
información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un
organismo.
Características
Las proteínas son macromoléculas; son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número
de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros).
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la
macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies
diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos
aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también
azufre.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo
carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia
de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código
genético. Las proteínas sufren a veces modificaciones químicas, la modificación postraduccional,
antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las
proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar complejos proteicos estables.
Funciones
Son proteínas:
• casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos
vivientes;
• muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
• la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
• los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes extraños;
• los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;
• la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la
contracción;
• el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Digestión y absorción de proteínas
Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición
característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura,
pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función
depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria de las proteínas viene determinada por la secuencia de aminoácidos en
la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados.
Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya
que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el
estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique
en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la
proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos
aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces
de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta
estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre
el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
• Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de
hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces
cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una
conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que
corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se
adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los
radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y
plegada, a la manera de un acordeón.
Estructura terciaria de las proteínas
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en
el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior
y los polares hacia el exterior.
Estructura cuaternaria de las proteínas
La estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una
proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos... Comprende la gama de proteínas
oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptido.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,
conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como
pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de
una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los
monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
Propiedades de las proteínas

• Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén

presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica
en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga
negativa y viceversa.
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por
su estructura primaria.
• Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores
de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(aceptando electrones) o como bases (donando electrones).
Desnaturalización
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración,
agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede
verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. De este modo, la capa de moléculas
de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí
dando lugar a grandes partículas que precipitan. Las proteínas que se hallan en ese estado no
pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de
la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del
calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo-[]
Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son queratina,
colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de
las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de
proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular
(en los extremos).
Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el
colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no
proteicas llamadas grupo prostético.
Según su solubilidad
 Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y productos
lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.
Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son
incompletas.
Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la
quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más
pequeños y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal.
Las proteínas pueden ser convertidas en carbohidratos a través de un proceso llamado
gluconeogénesis.

Síntesis proteica
La síntesis de proteínas o traducción del ADN es el proceso mediante el cual anabólicamente
se forman las proteínas a partir de los nucleótidos. Es el paso siguiente a la transcripción del ADN
a ARN. Como existen veinte aminoácidos diferentes y sólo hay cuatro nucleótidos en el ARN
(Adenina, Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relación no puede ser un aminoácido por
cada nucleótido, debe establecerse como mínimo entre cada aminoácido y tripletes de nucleótidos.
Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes, es obvio que algunos aminoácidos deben tener
correspondencia con varios tripletes diferentes. Los tripletes que codifican aminoácidos se
denominan codones.
En la biosíntesis de proteínas se pueden distinguir las siguientes etapas:
a) Activación de los aminoácidos. Los aminoácidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-
sintetasa y de ATP son capaces de unirse a un ARN de transferencia específico.
b) Traducción:
1. Iniciación de la síntesis. El ARN se une a los ribosomas. Formando el complejo
ribosomal.
2. Elongación de la cadena polipeptídica. El carboxilo terminal (-COOH) del aminoácido
iniciado se une con el amino terminal (-NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace
peptídico. Estos pasos se pueden repetir múltiples veces, hasta cientos de veces, según
el número de aminoácidos que contenga el polipéptido.
3. Terminación de la síntesis. El final de la síntesis se presenta por llamados tripletes
sin sentido, también denominados codones stop. Son tres: UAA, UAG y UGA. No
existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de ellos y, por lo tanto, la
biosíntesis del polipéptido se interrumpe.
c) Asociación de varias cadenas polipeptídicas y a veces de grupos prostésicos para constituir
las proteínas.
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los
aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), específico para cada uno de
ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), donde se aparean el codón de éste y el anti
codón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la
posición que les corresponde.
Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de
nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando
otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios
ribosomas simultáneamente.
Hormona
Las hormonas son sustancias segregadas por células especializadas, localizadas en glándulas de
secreción interna o glándulas endócrinas, o también por células epiteliales e intersticiales con el fin
de afectar la función de otras células. Hay hormonas animales y hormonas vegetales.
Son transportadas por vía sanguínea o por el espacio intersticial, solas (biodisponibles) o
asociadas a ciertas proteínas (que extienden su vida media al protegerlas de la degradación) y
hacen su efecto en determinados órganos o tejidos diana (o blanco) a distancia de donde se
sintetizaron, sobre la misma célula que la sintetiza (acción autócrina) o sobre células contiguas
(acción parácrina) interviniendo en la comunicación celular. Existen hormonas naturales y
hormonas sintéticas. Unas y otras se emplean como medicamentos en ciertos trastornos, por lo
general, aunque no únicamente, cuando es necesario compensar su falta o aumentar sus niveles
si son menores de lo normal.
Las hormonas pertenecen al grupo de los mensajeros químicos, que incluye también a los
neurotransmisores. A veces es difícil clasificar a un mensajero químico como hormona o
neurotransmisor. Todos los organismos multicelulares producen hormonas, incluyendo las plantas
(fitohormona). Las hormonas más estudiadas en animales (y humanos) son las producidas por las
glándulas endocrinas.
La especialidad médica que se encarga del estudio de las enfermedades relacionadas con las
hormonas es la endocrinología.
Fisiología
Cada célula es capaz de producir una gran cantidad de moléculas reguladoras. Las glándulas
endócrinas y sus productos hormonales están especializados en la regulación general del
organismo así como también en la autorregulación de un órgano o tejido. El método que utiliza el
organismo para regular la concentración de hormonas es balance entre la retroalimentación positiva
y negativa, fundamentado en la regulación de su producción, metabolismo y excreción.
Tipos de hormonas
Según su naturaleza química, se reconocen dos grandes tipos de hormonas:
• Hormonas peptídicas. Son derivados de aminoácidos (como las hormonas tiroideas),
o bien oligopéptidos (como la vasopresina) o polipéptidos (como la hormona del
crecimiento). En general, este tipo de hormonas no pueden atravesar la membrana
plasmática de la célula diana, por lo cual los receptores para estas hormonas se hallan
en la superficie celular. Las hormonas tiroideas son una excepción, ya que se unen a
receptores específicos que se hallan en el núcleo.
• Hormonas lipídicas. Son esteroides (como la testosterona) o eicosanoides (como las
prostaglandinas). Dado su carácter lipófilo, atraviesan sin problemas la bicapa lipídica de
las membranas celulares y sus receptores específicos se hallan en el interior de la célula
diana.
Mecanismos de acción hormonal
Las hormonas tienen la característica de actuar sobre las células diana, que deben disponer de una
serie de receptores específicos. Hay dos tipos de receptores celulares:

Receptores de membrana: los usan las hormonas peptídicas. Las hormonas peptídicas (1er
mensajero) se fija a un receptor proteico que hay en la membrana de la célula, y estimula la
actividad de otra proteína (unidad catalítica), que hace pasar el ATP (intracelular) a AMP (2º
mensajero), que junto con el calcio intracelular, activa la enzima proteína quinasa (responsable de
producir la fosforilación de las proteínas de la célula, que produce una acción biológica
determinada). Esta es la teoría o hipótesis de 2º mensajero o de Sutherland.
Receptores intracelulares: los usan las hormonas esteroideas. La hormona atraviesa la
membrana de la célula diana por difusión. Una vez dentro del citoplasma, penetra incluso en el
núcleo, donde se fija el DNA y hace que se sintetice ARNm, que induce a la síntesis de nuevas
proteínas, que se traducirán en una respuesta fisiológica.
Características
1. Actúan sobre el metabolismo.
2. Se liberan al espacio extra celular.
3. Viajan a través de la sangre.
4. Afectan tejidos que pueden encontrarse lejos del punto de origen de la hormona.
5. Su efecto es directamente proporcional a su concentración.
6. Independientemente de su concentración, requieren de adecuada funcionalidad del
receptor, para ejercer su efecto.
7. Regulan el funcionamiento del cuerpo.
Efectos
• Estimulante: promueve actividad en un tejido. Ej.: prolactina.
• Inhibitorio: disminuye actividad en un tejido. Ej.: somatostatina.
• Antagonista: cuando un par de hormonas tienen efectos opuestos entre sí. Ej.: insulina
y glucagón.
• Sinergista: cuando dos hormonas en conjunto tienen un efecto más potente que
cuando se encuentran separadas. Ej.: hGH y T3/T4
• Trópica: esta es una hormona que altera el metabolismo de otro tejido endocrino. Ej.:
gonadotropina sirven de mensajeros químicos.
Enzima
En bioquímica, se
llaman enzimas las
sustancias de
naturaleza proteica que
catalizan reacciones
químicas, siempre que
sea
termodinámicamente
posible. En estas
reacciones, las enzimas
actúan sobre unas
moléculas denominadas
sustratos, las cuales se
convierten en diferentes
moléculas, los
productos. Casi todos
los procesos en las
células necesitan
enzimas para que
ocurran en tasas
significativas. A las
reacciones mediadas
por enzimas se las
denomina reacciones
enzimáticas.
Las enzimas son
extremadamente
selectivas con sus
sustratos, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre
en cada célula.
Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza
el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que
ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. La actividad de las enzimas puede ser afectada por
otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad
de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan la actividad.
Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o
fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH,
la concentración de la propia enzima y del sustrato y otros factores físico-químicos.

Estructuras y mecanismos
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables,
desde 62 aminoácidos hasta los 2.500.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional. Casi todas
las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña
parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis.
La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es conocida como centro
activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios
a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos
(directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones pueden incrementar o disminuir la
actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos
que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria
tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos
es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones,
proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se
denomina estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si
se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pH extremos, etc. Estos agentes
destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de
la enzima y de la condición.
Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato
involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las
enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad.
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, esto fue sugerido por Emil Fisher en 1894. Con base en sus
resultados dedujo que ambas moléculas (enzima y sustrato) poseen complementariedad
geométrica, cuyas formas encajan exactamente una con otra. Esto es citado comúnmente como "la
llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como una especie de cerradura y al sustrato como una
llave que encaja de forma perfecta en la cerradura.
Modelo del encaje inducido
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas
son estructuras bastante flexibles, el sitio activo puede ser reformado por la interacción con el
sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada
en posiciones precisas que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica.
Modulación alostérica
Los cambios alostéricos (zonas de la enzima diferentes al sitio activo) permiten un cambio
estructural de la proteína en respuesta a la unión de efectores. La modulación puede ser directa,
cuando el efector se une directamente a sitios de unión en la enzima, o indirecta, donde el efector
se une a otra proteína o a una subunidad proteica que interactúa con la enzima alostérica y que
influencia la actividad catalítica.

El sustrato es una molécula, la cual, se une al sitio activo de la enzima para la formación del
complejo enzima-sustrato. El mismo, por acción de la enzima, es transformado en producto y es
liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.
Apoenzima
La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que
puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. La apoenzima es
catalíticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la
holoenzima.
Holoenzima
Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que
puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima).
En resumidas cuentas, es una enzima completa y catalíticamente activa.
Cofactor
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para
la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a
este complejo se le denomina holoenzima. Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones
metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y moléculas orgánicas. Aquellos cofactores que
están fuertemente unidos a la apoenzima son denominados grupos prostéticos; en otros casos los
que están unidos débilmente a la apoenzima y actúan fundamentalmente como uno de los sustratos
específicos de la reacción, se llaman coenzimas.
El ion metálico puede actuar como:
• Centro catalítico primario.
• Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de
coordinación
• Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma
catalíticamente activa.
Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas.
Clasificación
Existe una clasificación normalizada con 6 categorías principales dependiendo de la reacción que
catalice la enzima.
Oxirreductasas
Catalizan reacciones de óxido reducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de
óxido reducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras
la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que
deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica. Ejemplos:
deshidrogenasas, peroxidasas.
Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias
receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.
Ejemplos: transaminasas.
Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de
polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación.
La palabra hidrólisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas,
esterasas.
Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición,
es decir, catalizan cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas
isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
Liasas
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace
o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. Ejemplos:
descarboxilasas, liasas.
Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento
a sustancias de alto valor energético (como el ATP). Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
Activadores
Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el nombre
de activadores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia son los iones de hierro, cobre,
manganeso, magnesio, cobalto y zinc.
Inhibidores
Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad pueden clasificarse en
reversibles e irreversibles.
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo que la
inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para
un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura
proteínica, sino alterando específicamente la estrucutra tridimensional del sitio activo
inhabilitándolo.
Tipos de inhibidores reversibles
• En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura. Esto generalmente ocurre cuando
el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el
sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del
sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos
son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
 1. En la inhibición acompetitiva, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo
que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y
viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan
en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico
donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del
inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria o
la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio
activo se reduce.

• La inhibición no competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del

inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

Hemoglobina
La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, que al interaccionar con el oxígeno toma
un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo
oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo,
cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno.
La Hb puede transportar hasta 4 átomos de oxígeno.
Tipos de hemoglobina

• Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina

normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto,
formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
• Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
• Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de
Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y
amerindia.
• Hemoglobina F: Hemoglobina característica del feto.
• Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno
normalmente ( Hb+O2)
 • Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III)
(es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno.
• Carbaminohemoglobina o desoxihemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al
CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
• Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en
grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el
Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con
una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja)
(Hb+CO).
• Hemoglobina glicosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en
bajos niveles, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Resulta de la unión de
la Hb con carbohidratos libres.
Curva de saturación de la hemoglobina.

Cuando disminuye la [H+], la temperatura o el 2,3-DPG (2,3-difosfoglicerato) la hemoglobina tiene

mayor afinidad por el oxígeno entonces no lo cede tan fácilmente. En cambio, si aumenta la [H+], la
temperatura o el 2,3-DPG la hemoglobina tiene menor afinidad por oxígeno entonces tiende a
cederlo.