PROTEINAS

Q.F. JAVIER CHURANGO VALDEZ

Magister en Farmacología
C.Q.F.P. Nº 00750
R.N.M. Nº 004
javi1924@yahoo.es
 Proteínas

 Las proteínas son las macromoléculas que

se encuentran en más cantidad en las
células vivientes.

 La palabra Proteína viene del griego : protos

que significa primero.

 Poseen gran diversidad de funciones:

transporte, regulación, estructural entre
otras.
 Proteínas

 Son el instrumento molecular a través del

cual se expresa la información genética.

 Todas las proteínas desde las más

sencillas hasta las más complejas están
constituidas por el mismo tipo de
subunidades: 20 aminoácidos.
Un adecuado aporte calórico paralelo, asegura
una buena utilización de las proteínas (AA)
dietarías para estos fines específicos.
 Proteínas
 Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos
por un tipo específico de enlace covalente.

 De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas como:

enzimas, hormonas, anticuerpos, la membrana proteica del ojo, plumas,
telas de arañas, los cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un
millar de otras sustancias con actividades biológicas distintas

 Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros

compuestos funcionales como:

1. Hormonas
2. Anticuerpos
3. Neurotransmisores
4. Enzimas
 Proteínas
Clasificación

• Proteínas simples u
Holoproteínas:
• Las cuales están formadas
exclusivamente o
predominantemente por
aminoácidos.
 Proteínas
Proteínas conjugadas o Heteroproteinas :
Poseen un componente de proporción
significativa no aminoacídico que recibe el
nombre de grupo prostético.

 Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas

que tienen en su estructura un grupo hemo.
Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas
enzimas como los citocromos.

 Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en

su estructura azúcares. Se pueden citar como
ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas
proteínas de membrana, el colágeno.
 Proteínas
 Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con
lípidos que se encuentran en las membranas
celulares.

 Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un

ácido nucleico, como en los cromosomas,
ribosomas y en los virus.

 Fosfoproteínas: Contienen en su molécula

uno o más moléculas de acido fosfórico.
 Proteínas
Funciones
 Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de
casi todas las reacciones de los sistemas biológicos.
 Como hormonas transmitiendo información entre
células.
 Su participación en el transporte y almacenamiento de
otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte
de oxígeno por la hemoglobina.
 En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa
contra infecciones.
 Sirven como componentes estructurales en las células
y tejidos.
 Proteínas
Funciones
 Ser la molécula básica en los mecanismos de
movimiento, como en el caso de las proteínas
contráctiles.
 Ser el último recurso para la obtención de energía
cuando el organismo carece de otras reservas tales
como lípidos y carbohidratos.
 Para entender esta variedad de funciones se debe
estudiar la estructura de las proteínas y examinar las
propiedades de los componentes y las características
de los enlaces que ellos establecen para formarlas.
 Aminoácidos
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros
denominados aminoácidos proteicos o naturales, los
cuales son 20.

Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo

carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa
se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas
laterales.

Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las

propiedades de sus cadenas laterales así.
 Aminoácidos
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución
acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es
básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
En este último caso adoptan un estado dipolar iónico
conocido como zwitterión.
 Aminoácidos
AMINOÁCIDOS NO POLARES

Poseen cadenas laterales hidrofóbicas

que no interactúan con el agua.

Estos aminoácidos no polares la glicina

(el más sencillo), la alanina, valina,
leucina, isoleucina con cadenas
carbonadas simples.

La glicina frecuentemente aparece

constituyendo los dobleces angulares
en la secuencia lineal de aminoácidos.
 Aminoácidos
AMINOÁCIDOS NO POLARES

La prolina su estructura le permite en la

cadena peptídica la formación de "
torsiones curvas“

La cisteína y la metionina con átomos

de azufre en sus cadenas laterales.

La cisteína es menos hidrofóbica que

la metionina por poseer un grupo
sulfhidrilo (SH) facilita la formación de
los denominados puentes disulfuro.

Otros dos aminoácidos no polares son

la fenilalanina y el triptófano.
 Aminoácidos
AMINOÁCIDOS POLARES

Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero

polares o hidrofílicas.
Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina
los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2).
Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden
formar puentes de hidrógeno con el agua y por su naturaleza
hidrofílica tienden a ubicarse en la región externa de la
molécula de la proteína que estén constituyendo.
 Aminoácidos
Clasificación
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)

Son aminoácidos con cadenas laterales que

poseen grupos básicos cargados, carácter
que los hace muy hidrofílicas Entre ellos se
tienen la lisina, arginina e histidina.
La histidina puede estar sin carga o tener
carga positiva a pH fisiológico, así que
frecuentemente juega un papel muy activo en
las reacciones enzimáticas participando en el
intercambio de iones hidrógeno.

.
 Aminoácidos
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)

Tienen cadenas laterales ácidas que

terminan en grupos carboxilos como el
ácido aspártico y el ácido glutámico.

Estos aminoácidos están cargados

negativamente en la célula y por lo tanto
siempre se hace referencia a ellos como
aspartato o glutamato.

Son muy hidrofílicos y se localizan en la

superficie de las proteínas.
 Aminoácidos
El enlace peptídico
Los se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y
proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la
polimerización se realiza con la participación de enzimas específicas y
requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo.
El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo
enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un
tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de agua y
originando un tripéptido como se observa en la siguiente figura:
 Peptidos
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados
por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina
Enlace Peptídico.

1. Oligopéptidos.- si el Nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos.- si el Nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el Nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el Nº de aminoácidos es 4.
etc...

2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de

aminoácidos es mayor 10.
 Proteínas
Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su
actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de
complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
 Proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA
esta representada por la sucesión
lineal de aminoácidos que forman
la cadena peptídica y por lo tanto
indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden en
que se encuentran.
No es arbitrario sino que obedece
a un plan predeterminado en el
ADN.
 Proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
está representada por la disposición espacial a medida que
se sintetiza en los ribosomas.
Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de
la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
b) Formas plegadas
a) Disposición
(configuración β o de hoja
espacial
plegada).
estable
determina
formas en
espiral
(configuración
-helicoidal y las
hélices de
colágeno)
 Proteínas
ESTRUCTURA TERCIARIA
esta representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura
secundaria.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular como la mioglobina o
muchos enzimas.
En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las
llamadas proteínas filamentosas.
Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido
conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina del
hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una
red deformable por la tensión.
 Proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
está representada por el acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes.
Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas.
Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los
enzimas alostéricos.
 Proteínas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION

Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína

pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el
pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad;
agitación molecular; etc...

La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 ºC.

La desnaturalización puede ser reversible

(renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
 Proteínas
ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades más características

y se refiere a que cada una de las especies de
seres vivos es capaz de fabricar sus propias
proteínas (diferentes de las de otras especies)
y, aún, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos
individuos.

La especificidad de las proteínas explica

algunos fenómenos biológicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de
órganos; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e
incluso algunas infecciones.
 Proteínas
Funciones
Función ESTRUCTURAL

• Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y

actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión
de los genes.

• Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

1. El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

2. La elastina del tejido conjuntivo elástico.
3. La queratina de la epidermis.

Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de
araña y los capullos de seda, respectivamente.
 Proteínas
Funciones
Función ENZIMATICA

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón

(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas
por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula
la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

Función REGULADORA

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división

celular (como la ciclina).
 Proteínas
Funciones
Función HOMEOSTATICA

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos

sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de

serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
 Proteínas
Funciones
Función de TRANSPORTE

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los

vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los

invertebrados.

 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

 Los citocromos transportan electrones.

 Proteínas
Funciones
Función CONTRACTIL

 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la

contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina

de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.

La lactoalbúmina de la leche.

GRACIAS POR
SU ATENCION