En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:

1) Apolares neutros
2) Polares neutros
3) Ácidos
4) Básicos

CLASES DE AMINOACIDOS
Grupo I: Aminoácidos apolares o hidrófobos.
Grupo II: Aminoácidos polares
Grupo III: Aminoácidos polares aniónicos ácidos.
Grupo IV: Aminoácidos polares catiónicos o básicos.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Presencia de un centro asimétrico
Solubilidad
Propiedades ácido-básicas
El glutatión actúa como antioxidante y detoxificante en el interior celular
La oxitocina y vasopresina son producidos en la hipófisis
La oxitocina y vasopresina son nonapéptidos

Las encefalinas al unirse a determinadas neuronas inducen analgesia

El enlace peptídico se establece entre el grupo funcional amino y el grupo funcional

carboxilo

En el organismo humano están presentes los siguientes péptidos con funciones biológicas
bien caracterizadas:

1. Glutatión

2. Oxitocina

3. Bradiquinina

4. Encefalinas

Las encefalinas son producidas en el sistema nervioso central (SNC)

Los aminoácidos que tienen largas cadenas hidrocarbonadas son los de menor solubilidad

El enlace peptídico se establece entre un grupo carboxilo de un aa y el grupo amino de

otro aa
El enlace peptídico se establece entre un átomo de carbono de un aa y el átomo de
nitrógeno de otro aa

Son propiedades de los aminoácidos la insolubilidad en agua y presencia de un hidrógeno

asimétrico

El enlace peptídico se establece entre el grupo funcional amino y el grupo funcional

carbonilo

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Función estructural.

Función homeostática

Función de reserva (nutritiva)

Función de transporte:

Función defensiva (protectora):

Función hormonal (regulación):

Función contráctil (motilidad):

Función catalítica:

Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.

La tubulina, actina, etc forman los cilios, flagelos, citoesqueleto, etc.

Las histonas forman parte de la cromatina y los cromosomas.

El colágeno forma tendones, cartílagos, huesos etc.

La elastina forma parte paredes de ciertos órganos

La queratina constituye la mayoría de las formaciones epidérmicas como pelos, uñas

plumas.

Algunas proteínas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche etc

actúan como reserva de aminoácidos.

Las proteínas contribuyen a mantener constantes las condiciones del medio interno.

Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y debido a su carácter anfótero

actúan como sistemas amortiguadores de pH.
Muchas proteínas se unen con otras moléculas e intervienen en su transporte. Así

tenemos algunas proteínas de las membranas celulares (permeasas) que tienen como
función transportar sustancias entre el exterior y el interior. Otras muchas proteínas
extracelulares tienen como misión Transportar diversas sustancias por el interior del
organismo

La hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina

lo hace en algunos invertebrados, la mioglobina lo transporta en el músculo; los
citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase
luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos)

las lipoproteínas transportan colesterol, triglicéridos y otros lípidos; la seroalbúmina

transporta ac.grasos, fármacos y otras sustancias en la sangre.

Algunas proteínas realizan una función protectora para el organismo.

la trombina y el fibrinógeno que intervienen en el proceso de coagulación impidiendo la

pérdida de sangre; las mucinas que tienen acción germicida y protectora de las mucosas.

la insulina y el glucagón regulan el metabolismo de los glúcidos; la parathormona regula

metabolismo del Ca y del P; las hormonas producidas por la hipófisis

la actina y la miosina que forman las miofibrillas de los músculos y son las responsables de
la contracción muscular;

la dineína responsable del movimiento de cilios y flagelos, etc.

Algunas proteínas actúan catalizando (facilitando y acelerando) las reacciones que tienen

lugar en los seres vivos, estas reacciones constituyen el metabolismo. Estas proteínas se
denominan

enzimas y constituyen el grupo más numeroso de proteínas y posiblemente el más

importante.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas podemos definirlas como largas cadenas polipeptídicas(a veces una sola)
que presentan una determinada configuración espacial denominada conformación nativa.
La función que desempeñan depende de esta forma que adoptan en el espacio. La
configuración espacial de las proteínas viene determinada por 4 niveles estructurales o
estructuras: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.

Estructura primaria

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la

cadena y el orden en el que dichos aminoácidos se encuentran
Todas las cadenas llevan en un extremo un aminoácido con el grupo amino libre, a este
extremo se le llama N- terminal y en el otro extremo un aminoácido con el grupo
carboxílico libre, a este extremo se le llama C-terminal.

Estructura secundaria

Es la disposición espacial que presenta la cadena de aminoácidos (estructura primaria). Se

produce gracias a lacapacidad que tienen los enlaces del C para rotar. Existen
principalmente dos tipos de estructura secundaria:

hélice o helicoidal

Lamina- ß o lámina plegada.

Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno que se establecen
entre grupos -NH y grupos -COOH de enlaces peptídicos diferentes que debido al
enrollamiento se encuentran enfrentados. Puede presentarse tanto en proteínas
globulares como fibrosas.

Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos
contiguos, que se establecen entre grupos -NH y grupos -COOH de enlaces peptídicos
distintos que quedan enfrentados.

Estructura terciaria

La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen

principalmente entre los restos de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. Los
más importantes son:

Puentes de hidrógeno

Interacciones hidrofóbicas.

Fuerzas de Van der Waals

Puentes disulfuro.

Fuerzas electrostáticas.

Existe una clasificación morfológica de las proteínas: fibrosas y proteínas globulares

Proteínas fibrosas como: colágeno, elastina , queratina y fibrinógeno/fibrina

Proteínas globulares, como: Albúminas y Globulinas

La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o

Estructura cuaternaria
Sólo se presenta en aquellas proteínas que están formadas por más de una cadena
polipeptídica. Esta estructura indica cómo se ensamblan entre sí las diferentes cadenas
peptídicas para formar la proteína, a estas cadenas se las denomina subunidades o
monómeros y pueden ser iguales o diferentes.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Comportamiento químico

Solubilidad

Especificidad

Desnaturalización.

La solubilidad depende de diversos factores como: pH, conformación, disposición de los

restos, etc.

Las proteínas que tienen conformación filamentosa son insolubles

las proteínas que tienen conformación globular son solubles en agua. Debido al elevado
peso molecular que suelen tener forman dispersiones coloidales.

La solubilidad se debe a los restos de los aminoácidos superficiales que forman la

molécula de la proteína, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos
grupos establecen puentes de hidrógeno con el agua, formándose alrededor de la
molécula de proteína una capa de moléculas de agua llamada capa de solvatación

Desnaturalización. Es el proceso mediante el cual las proteínas pierden su configuración

espacial característica (conformación nativa) y como consecuencia pierden sus
propiedades y dejan de realizar su función.

Esto ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables

tales como: variaciones de T, variaciones de pH, radiaciones U.V, concentraciones
elevadas de sales inorgánicas, ya que estos cambios producen

la rotura de los enlaces: por puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, puentes

disulfuro

La desnaturalización puede ser: reversible o irreversible.

CLASIFICACIÓN QUIMICA DE LAS PROTEINAS

Proteínas simples u holoproteínas: Son aquellas que están formadas únicamente por
aminoácidos.
Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Son aquellas que están formadas además de
aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se denomina
grupo prostético.

Heteroproteína = parte proteica (apoproteína)+ grupo prostético

Proteínas simples u holoproteínas:

Proteínas globulares o esferoproteínas

Proteínas fibrosas, filamentosas o escleroproteínas

Proteínas conjugadas o heteroproteínas

Proteínas globulares o esferoproteínas: Tienen conformación globular, son solubles en

agua o en disoluciones polares, tienen gran actividad biológica. Dentro de este grupo
tenemos:

Albúminas.

Seroalbúmina:

Ovoalbúmina

Lactoalbúmina

Globulinas.

Protaminas e histonas: Son proteínas básicas de bajo peso molecular. Se asocian a los
ácidosnucleicos y forman parte de la cromatina.

Proteínas filamentosas o escleroproteínas fibrosas: Tienen conformación filamentosa, son

insolubles en agua y muy resistentes a la acción de enzimas.

Colágeno:

Elastina:

Queratina:

Actina y miosina que se encuentran en los músculos e intervienen en la contracción.

Fibrina se obtiene a partir del fibrinógeno e interviene en la coagulación.

Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Dentro de ellas atendiendo a la naturaleza del

grupo prostético
Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteinas

Cromoproteínas

fosfoproteinas

Las lipoproteínas sanguíneas se clasifican en función de su densidad:

Quilomicrones: Se producen en las células del intestino a partir de los ácidos grasos y
glicerol obtenidos en la digestión, transportan las grasas resultantes hasta el tejido
adiposo y el hígado para almacenarse.

VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad) transportan al tejido adiposo grasas formadas
en el hígado.

LDL (Lipoproteína de baja densidad) se producen en el hígado. Transportan el colesterol,

tanto el sintetizado en el hígado (endógeno) como el ingerido (exógeno) y gran parte de
las grasas yfosfolípidos desde el hígado a los tejidos para que sea utilizado.

HDL (Lipoproteínas de alta densidad)

Las proteínas que tienen conformación filamentosa son solubles en agua

ENZIMAS REGULADORAS O ALOSTERICAS DE LA VÍA CATALÍTICA:

Hexocinasa
Fosfofructo cinasa
Piruvato cinasa
En condiciones anaerobias el piruvato puede sufrir dos tipos de fermentación dando:
lactato y etanol
Las bases púricas son dos: adenina y guanina
Las hexosas más relevantes son: glucosa, fructuosa, galactosa y manosa
Los ribonucleicos derivados de la adenosina ATP, ADP,AMP intervienen en todos los
intercambios de energía metabólica que se desarrollan en el interior de la célula
Si AG es menor a 0 la reacción es exoergónicas liberadoras de energía y se realiza se forma
espontanea
El producto final del catabolismo de nucleótidos púricos es el ácido úrico
Concentraciones elevadas del GOT y GPT en sangre producen lesiones en el hígado
Si AG es mayor a 0 la reacción es exoergónica liberadoras de energía y se realiza se forma
espontanea
Si AG es menor a 0 la reacción es endoergónica liberadoras de energía y se realiza se
forma espontanea
La transaminación es una reacción de transferencia de grupos amino que tiene lugar en la
matriz mitocondrial
El producto final del glucolisis es ATP, CO2 Y H20
El producto final del catabolismo de nucleótidos pirimidínicos es el ácido úrico es
El producto final del glucolisis es el piruvato
La eliminación del grupo amino se realiza a través de varios mecanismos:
Transaminación
Desaminación oxidativa
Transdesaminación
Síntesis de glutamina
Cuáles son las hormonas que provocan la activación de la enzima triacilglicerol lipasa:
Noradrenalina
Adrenalina
Glucagón
Adrenocorticotropa
Los lípidos complejos los siguientes compuestos:
acilgliceroles o acilgliceridos, ceras, fosfolípidos, glucoesfingolípidos