Curso: Bioquímica

PROTEÍNAS

Docente: M. Sc. Olinda del Pilar Bustamante Canelo

Competencia del curso

Explica, diferencia y analiza los constituyentes químicos de las células y

su función en el metabolismo general con criterio crítico y reflexivo.
Interrelaciona y compara el metabolismo normal con las alteraciones que
se presentan en las enfermedades más comunes orientadas al campo
de la salud con criterio crítico y reflexivo.
Principales contenidos del tema

Tema Nº 7
• Aminoácidos:
- Estructura química
- Clasificación
- Propiedades
• Proteínas
- Clasificación
- Estructura
- Hemoglobina
- Proteínas plasmáticas
 AMINOACIDO
La formula general de un aminoácido es:
átomo carbono α
H
grupo carboxilo
grupo amino NH2 C COOH
R
grupo cadena lateral

R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.

A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están ionizados

H
+ NH3 C COO 
R
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

* ARGININA

FENILALANINA

Estos aminoácidos no * HISTIDINA

pueden ser sintetizados ISOLEUCINA
por las células
METIONINA
animales y
deben ser LEUCINA
suministrados por la LISINA
dieta. VALINA
TREONINA
TRIPTOFANO
Aminoácidos No Esenciales

Alanina
Acido aspártico
Glicina
Serina
Asparragina
Acido glutámico
Tirosina
Cisteina
Glutamina
Prolina
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

•A pH neutro: iones dipolares (zwitterion)

–El grupo amino: NH3+
–El grupo ácido: COO-

•Son anfóteros: según el pH del medio

• Punto Isoeléctrico:
Hay un valor de pH, característico para cada aa, en el cual la disociación de
cargas positivas y negativas se iguala y por lo tanto la carga total del aa es
cero. A este valor de pH en el cual la carga del aa es nula se denomina
punto isoeléctrico
Modificaciones químicas de los aminoácidos en las proteínas

Colágeno : 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina

Histonas : pueden tener grupos metilo, acetilo o fosfato

Protrombina: Ácido carboxiglutámico

Formación de un péptido
Formación del enlace peptídico
 • El enlace peptídico es RÍGIDO, pues tiene naturaleza de doble enlace.
•Consecuencia: Los átomos que intervienen están en el mismo plano. Los
átomos C-N no giran.

• Se trata de un enlace covalente tipo AMIDA.

• Se da entre:
–A1-COOH (COO-)
–H2N -A2(NH3+)
CLASIFICACIÓN: según número de aminoácidos
•Dipéptido: 2 aminoácidos.
•Oligopéptido: menos de 10 aa.
•Polipéptidos: cadenas más largas. Más de 10 aa
• Proteínas : más de 50 aa
 PROTEINAS
Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un
papel fundamental en la estructura y función de las células tanto animales como
vegetales.

Cada especie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter

específico, tanto genético como inmunológico.

La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el primero, ya que
forma parte básica de la estructura corporal. Este término fue sugerido por
Mulder, químico Holandés, en el siglo XIX para designar el componente universal
de todos los tejidos vegetales y animales.
 Clasificación general

Catalíticas: enzimas (aceleran una reacción química)

Transporte: llevar y traer moléculas, como la hemoglobina
Estructurales: proteínas a nivel de membrana celular (transporte activo)
Protección: sistema inmunológico como las inmunoglobulinas, precursoras
de plaquetas
Reguladoras: Se fijan en la parte externa de la membrana de las moléculas
como sitios de reconocimiento.
 Clasificación por su origen:
1) Proteínas de origen animal:
a) Escleroproteínas o proteínas fibrosas: como la elastina del músculo y
colágeno del tejido conjuntivo. Estas proteínas son insolubles debido a su
estructura molecular, y desempeñan funciones de protección y soporte de
tejidos.
b) Esferoproteínas o proteínas globulares: son constituyentes de líquidos
orgánicos, como la caseína de la leche, la albúmina de la clara del huevo y
las globulinas del plasma sanguíneo. Este tipo de proteínas en general, son
solubles en agua, se digieren fácilmente y contienen una buena proporción de
aminoácidos esenciales.
c) Protaminas e Histonas: son polipéptidos de pesos moleculares no muy
elevados. Se encuentran en los huevos de pescados.
2) Proteínas de origen vegetal:
a) Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales, especialmente los
cereales, por ej. Glutenina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el
trigo y centeno, etc. El compuesto denominado gluten es una mezcla de
gliadina más glutenina.
 Clasificación por su estructura
1) Simples u holoproteínas: son las compuestas solo por aminoácidos. Por ejemplo albúmina.
2) Complejas o heteroproteínas: son las que se encuentran unidas a un grupo no proteico
llamado grupo prostético. Por ej. lipoproteínas y nucleoproteínas.

Proteína Características Ejemplos

ALBUMINAS Son solubles en agua, pueden ser precipitadas de la Ovoalbúmina

solución por el agregado de sales a alta Lactoalbúmina
concentración. Son ricas en S.
PROTEINAS

GLOBULINAS Son insolubles en agua, pero se disuelven en Ovoglobulina

S IMPLES

soluciones salinas diluidas. Precipitan más fácilmente Lactoglobulina

que las albúminas por adición de sales.

HISTONAS Son solubles en soluciones salinas, fuertemente H1, H2A, H2B,

básicas, con gran proporción de aminoácidos como H3, H4
lisina, argininae histidina. Están unidas al DNA.

ESCLERO- Son muy insolubles. Son moléculas largas y fibrosas Colágeno

PROTEINAS que se agregan para formar fibras grandes. Forman Elastina
parte de tejidos de sostén y estructuras de gran Queratina
resistencia física
 PROTEINA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS
NUCLEOPROTEINAS RNA Ribosomas

LIPOPROTEINAS Fosfolípidos, colesterol, lípidos - Lipoproteinas

CONJUGADAS

neutros
PROTEINAS

GLUCOPROTEINAS Hexosamina, galactosa, manosa,  -Globulinas

ác. siálico
FOSFOPROTEINAS Fosfato esterificado a restos de Caseína, Vitelina
serina
FLAVOPROTEINAS Flavín nucelótido Succinato Dhasa

METALOPROTEINAS Fe (OH)3 D-aminoácido

Fe y Cu oxidasa
Zn Citocromo oxidasa
Alcohol
deshidrogenasa
 Funciones de las proteínas en el organismo
• Estructural
• Participan en la movilidad celular.
• Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
• La mayoría de las enzimas son proteínas.
• Forman parte de los receptores hormonales.
• Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.
• Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de
complemento.
• Participan en la contracción muscular.
• Actúan como sistemas buffer.
• Transportadora. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
• Participan en la coagulación.
• Reguladoras. Ej.:citoquinas
• De sostén. Ej. : colágeno.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus
aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo
amino-terminal hasta el carboxilo final.
Estructura secundaria
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del aminoácido que le sigue.
Estructura terciaria
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de
la cadena polipeptídica.
A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte
de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
 Tipos de enlaces:

1. puente disulfuro.

2. puentes de
hidrógeno

3. puentes eléctricos

4. interacciones
hifrófobas.
Puentes de
hidrógeno
Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes)

de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
• Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria

por romperse los puentes que forman dicha estructura.

Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea
- Sales de metales pesados
- Congelamientos repetidos
- Solventes orgánicos, etc
 HEMOGLOBINA

La hemoglobina (Hb) es una proteína

globular, que esta presente en altas
concentraciones en lo glóbulos rojos y se
encarga del transporte de O2 del aparato
respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del
transporte de CO2 y protones (H+) de los
tejidos periféricos hasta los pulmones para
ser excretados. Los valores normales en
sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y
12 – 16 g/ dl en la mujer.
 ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

• 4 grupos hemo

• 4 moléculas de
globina
 GRUPO HEMO

• No proteico.

• Color rojo a la sangre.

• 4 ferroporfirinas:

• Una protoporfirina IX

• Un átomo de hierro en estado

ferroso Fe++

• La protoporfirina IX:

• Está formada por 4 pirroles Anillo Pirrólico

GLOBINA

• 4 cadenas polipeptídicas.
• Iguales dos a dos.
• Cadenas alfa, beta, gamma,
delta y epsilon.
 Síntesis de la hemoglobina

• 95% del hematíe.

• Empieza en el eritoblasto policromatófilo y es máxima en el recitulocito.

• La protopofirina IX se sintetiza en las mitocondrias.

• La globina en los ribosomas.

 Función de la hemoglobina

• Transportar oxígeno.

• Oxihemoglobina-desoxihemoglobina

• 1Hb puede transportar hasta 4 O2.

• La afinidad de la Hb por el O2 es baja.

 Función de la hemoglobina

• Metahemoglobina (Fe+++) no O2.

• Si hay metahemoglobina ▲hay cianosis.

• La Hb también transporta CO2 (carbaminohemoglobina) = color oscuro.

• Si la Hb transporta CO es carboxihemoglobina y puede ocasionar la muerte,

con un color sonrosado de la persona.
 Catabolismo de la hemoglobina

• La globina ► AA y reutilizado.

• El hierro ► ferritina ► transferrina ► M.O y reutilizado.

• La protoporfirina IX ► bilirrubina ► plasma ► hígado ► bilis ► luz

intestinal.
 Proteínas plasmáticas

• El plasma, fracción de proteínas solubles de la sangre

• El suero, fracción de proteínas solubles que aparecen tras la retracción
del coágulo sanguíneo. Carece de fibrinógeno
¿Diferencia entre plasma y suero?
Suero = plasma - Fibrinógeno
(que se transforma en fibrina con la coagulación)

Funciones:
•Regulación de la presión oncótica y el balance intra/extrabasal
de agua.
• Respuesta inflamatoria y control de la infección.
•Transporte y Almacenamiento
• Balance de Fluídos (Agua y electrolitos)
• Regulación del equilibrio ácido/base
• Respuesta de fase aguda/Anticuerpos/Sistema inmune/complemento
• Construcción y reparación de tejidos
• Enzimas
• Hormonas
• Coagulación
 Tipos de proteínas plasmáticas y su abundancia relativa

Un ser humano adulto contiene de promedio unos 2.5 litros de plasma en el que
hay 250 g de proteínas plasmáticas aproximadamente

1. ALBÚMINA (~60%)
2. GLOBULINAS (~18%)
Alfa -globulinas
Beta -globulinas
Gama -globulinas
3. FIBRINÓGENO (~4%)