SEGUNDO PARCIAL 17-02-2016

PROTEINAS
El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) por la
cantidad de formas que pueden tomar. Son biomolecular de elevado peso molecular
(macromoléculas) y presentan una estructura química compleja,

CARACTERÍSTICAS
· Las proteínas contienen carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener
en menor medida azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros elementos.

· Compuestos químicos muy complejos que se

encuentran en todas las células vivas: en
la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes.

· Son polímeros no ramificados de aminoácidos que se unen mediante enlaces

peptídicos. (Cadenas lineales)

· Constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que
representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua.

· Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: Glicina,
alamina, valina, leucina, isoleucina, fenila, alanina, triptófano, serina,
treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina,
arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.

FUNCIONES
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada
una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc.

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que

desempeñan:

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

· Ciertas Glicoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan
 como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
· Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de
los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

· El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

· La elastina del tejido conjuntivo elástico.
· La queratina de la epidermis.
· Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroína para fabricar las telas
de araña y los capullos de seda, respectivamente.

El colágeno es la principal proteína estructural en los tejidos conectivos y en el

hueso.
La a-queratina es el principal componente de la capa superficial de la piel, de los
pelos, las plumas y las uñas.

FUNCIÓN ENZIMATICA
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Aceleran las reacciones del metabolismo. Se conocen más de dos mil, entre ellos la
ADN-polimerasa (interviene en la síntesis del ADN), la pepsina (enzima que digiere
las proteínas en el estómago) o el citocromo c (transfiere electrones en la cadena
respiratoria).

FUNCIÓN HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

FUNCIÓN REGULADORA
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división
celular (como la ciclina).

FUNCIÓN HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con
otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

FUNCIÓN DEFENSIVA O PROTECTORA

La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas que participan en la

coagulación de la sangre y evitar hemorragias. Los anticuerpos o inmunoglobulinas
(g-globulinas) son proteínas específicas que se combinan con las moléculas extrañas
que penetran en el organismo y las neutralizan.

FUNCIÓN DE TRANSPORTE
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Son proteínas capaces de unirse a diversos tipos de moléculas para transportarlas.

· La hemoglobina y la hemocianina son responsables del transporte de oxígeno
en los vertebrados y en algunos invertebrados respectivamente.
· La proteína mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
· La seroalbúmina de la sangre transporta ácidos grasos desde el tejido
adiposo a otros órganos.
· Las lipoproteínas del plasma
sanguíneo (VLDL, LDL y HDL)
transportan lípidos entre el
intestino, el hígado y los tejidos
adiposos
FUNCIÓN CONTRACTIL
· La actina y la miosina constituyen las
miofibrillas responsables de la
contracción muscular.

FUNCIÓN DE RESERVA
· Almacenan aminoácidos como
elementos nutritivos o como sillares
para el embrión en crecimiento. La
caseína de la leche o la ovoalbúmina
de la clara del huevo son proteínas de reserva.

ESTRUCTURA
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados:

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de la proteína. Nos indica qué aas componen
la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas se encuentran. La función de
una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida
que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

· La a (alfa)-hélice
· La conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O
de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. No forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de
un poli péptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y
por tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así

realizar funciones de transporte , enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

· El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

· Los puentes de hidrógeno
· Los puentes eléctricos
· Las interacciones hidrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídica con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

CLASIFICACIONES
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Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición,

forma tridimensional, su función
POR SU COMPOSICIÓN
LAS PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS son las que están compuestas
exclusivamente por aminoácidos. Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo
producen aminoácidos.

ALBÚMINAS:
Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las células del cuerpo
y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos de albúminas son las lacto
albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en
la sangre.

GLOBULINAS:
Estas proteínas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones salinas
diluidas con fuertes ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la
lactoglobulina de la leche y la ovoglobulina.

PROLAMINAS:
Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Y insolubles en agua , son
proteinas de origen vegetal

ALBUMUNOIDES:
Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los disolventes
neutros, en los álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos
conectivos, en el cabello y en las uñas. Algunos ejemplos son la queratina, que se
encuentra en las capas queratinizadas de la piel.

HISTONAS:
Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados son
predominantes. Son ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del ADN de los
cromosomas se asocian con las histonas en la formación de las nucleoproteínas.

PROTAMINAS:
Estas proteínas son solubles en agua son muy ricos en aminoácidos argininos. Las
protaminas se encuentran unidas al ADN de los espermatozoides de algunos peces

LAS PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS son las que están

compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe
el nombre de grupo prostético. Son aquellas que al hidrolizarse, producen
aminoácidos y otros compuestos orgánicos e inorgánicos.
-NUCLEOPROTEÍNAS: (Proteína + ácido nucleico). Las nucleoproteínas son
proteínas combinadas con ácidos nucleicos.

-GLUCOPROTEÍNAS (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas

combinadas con carbohidratos. Son insolubles en agua, pero se disuelven en un
medio alcalino , no se coagulan con el calor.

-FOSFOPROTEÍNAS (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas

combinadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de
un ácido fosfolípido. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche.

-CROMOPROTEÍNAS: Éstas son las proteínas, combinadas con un grupo

prostético, es decir, un pigmento. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los
pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual o la
rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas y los
citocromos.

-LIPOPROTEÍNAS: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. Hay cuatro
tipos de lipoproteínas, las lipoproteínas de alta densidad (HDL) o las a-
lipoproteínas, las lipoproteínas de baja densidad (VLD).

SU FORMA TRIDIMENSIONAL
FIBROSAS.-
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los
principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y
en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las
desnaturalizan.

Se utilizan en la naturaleza para formar materiales estructurales:

· músculos
· tendones
· uñas
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· cuernos
· pezuñas

GLOBULARES
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se
enrollan sobre sí mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado".
El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.
Están enrolladas en formas compactas y casi esféricas.
Solubles en agua y se mueven dentro de las células:
· enzimas
· hormonas de transporte

SU FUNCIÓN
· Proteínas estructurales (querastina, elastina. colágeno)
· De transporte (hemoglobina)
· Protectoras (anticuerpos: inmunoglobina)
· Hormonales (insulina)
· Enzimáticas (quimotripsina: catalizadores biológicos).

ALTERACIONES POR EXCESO Y POR DEFECTO DE PROTEÍNAS

Alteración de la proporción de proteínas en sangre:

Si se produce un exceso de proteínas, se habla de hiperproteinemia, si se produce
un defecto de las mismas, se habla de hipoproteinemia, y si se observa la presencia
de fracciones anormales, se habla de paraproteinemia

HIPERPROTEINEMIA

Se define como hiperproteinemia a

la concentración elevada de alguna o
de todas las fracciones proteicas del
plasma. El aumento de las proteínas
plasmáticas es relativo, cuando el
incremento se debe a una
hemoconcentración provocada por una
deshidratación; o absoluto, sí aumentan
las proteínas plasmáticas totales por
incremento de las síntesis de globulinas. Esta elevación de las globulinas en
general se observa, en estados de defensa contra agentes infecciosos, en procesos
inflamatorios crónicos, en patologías imnunomediadas como la artritis reumatoide o
el Lupus eritematoso sistémico, o como resultado de una vacunación. La
hiperproteinemia se produce por deshidratación que, produce hemoconcentración
provocando aumento de la albúmina y la globulina manteniendo el cociente proteico
normal ya que lo que se altera es el plasma no la concentración de proteínas. Otra
causa de hiperproteinemia es la presencia de parásitos como demódex y dirofilaria
que están estimulando constantemente al sistema inmune para la producción de
inmunoglobulinas lo que provoca hiperproteinemia.

§ Shock de cualquier origen

§ Vómitos y diarreas profusas
§ Pancreatitis aguda
§ Tirotoxicosis
§ Insuficiencia adrenal aguda
§ Quemaduras extensas
§ Cetoacidosis diabética y coma hiperosmolar
§ Diabetes insípida

HIPOPROTEINEMIA

La hipoproteinemia, es la disminución de la cantidad de las proteínas plasmáticas se

observa, como la consecuencia de patologías que provocan pérdida de proteínas, por
ejemplo hemorragias severas, nefropatías o enteropatías. También se observa
hipoproteinemia por disminución en la síntesis de las proteínas plasmáticas, como
en el caso de las algunas hepatopatías, donde se observa disminución en la
concentración de albúminas o en la neoplasia linfoide donde las que se encuentran
disminuidas son las globulinas. La causa más común es la hemorragia lo que provoca
perdida de todos los componentes de la sangre incluyendo las proteicas. Las
nefropatías con proteinuria crónica. La alteración crónica de la función de riñón
produce aumento dela perdida de proteínas con una disminución tanto de las
albúminas como de las globulinas. Con un proceso diarreico crónico puede
producirse un aumento de la permeabilidad intestinal que producirá que
macromoléculas como la albúmina, la globulina y los eritrocitos puedan escaparse a
la materia fecal.

PROBLEMAS POR EXCESO DE PROTEÍNAS

· ENFERMEDADES CARDIOVASCULARES. Las proteínas, sobre todo las

animales, suelen ir acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso
aumentarán nuestro colesterol.

· SOBRECARGA DEL ORGANISMO, especialmente del hígado y los riñones,

para poder eliminar las
sustancias de desecho como:
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amoníaco, urea o ácido úrico. Una dieta hiperproteica a largo plazo provoca
problemas renales.

· CÁLCULOS DE RIÑÓN. La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio

Cansancio y cefaleas. El exceso de amoníaco puede provocar cansancio,
cefaleas y nauseas.

· DIFICULTAD EN LA ABSORCIÓN DEL CALCIO. Un exceso de proteínas

puede ocasionar un exceso de fósforo lo cual puede hacer disminuir la
absorción de calcio. OSTEOPOROSIS comer proteína provoca la liberación
de ácidos en el cuerpo. El exceso de proteínas hace que los niveles de ácido
en aumento. Para neutralizar la acidez, el cuerpo libera sustancias tampón
tales como fosfato de calcio. Para producir suficiente fosfato de calcio, el
cuerpo extrae calcio de los huesos. La disminución de la cantidad de calcio
disponible en los huesos aumenta el riesgo de osteoporosis.

· EL EXCESO DE PROTEÍNAS si además no va acompañado del consumo

abundante de frutas y verduras provoca un Ph demasiado ácido y ello
favorece la desmineralización ya que el cuerpo intenta compensar aportando
reservas alcalinas o básicas (calcio, magnesio potasio)

· OBESIDAD. Los altos niveles de grasa y calorías que tienen las proteínas de
origen animal favorecen el sobrepeso, así que lo mejor es comer de forma
equilibrada.

· FATIGA. El exceso de este nutriente genera cansancio, dolor de cabeza y

náuseas

ENFERMEDAD DE PARKISON. Detallan que el alto consumo de proteínas altera el

proceso de reciclaje vital de las neuronas, por lo que se desarrolla una
degeneración progresiva y eventual muerte celular, sobre todo en aquellas que
regulan el movimiento y emociones, Dicen que
la sobreexpresión de una proteína llamada alfa-
sinucleína parece alterar los procesos vitales de
reciclaje en las neuronas, comenzando desde las
extensiones terminales de las neuronas y hasta el
centro de las células, con la posible consecuencia de
la degeneración progresiva y eventual muerte de la
célula. Encontraron que niveles excesivos de alfa-
sinucleína se acumulaban en el terminal pre sináptica,
parte de la unión donde los axones y dendritas de las
células del cerebro se reúnen para intercambiar señales químicas.

La enfermedad de Parkinson se presenta cuando se dañan o mueren las células

nerviosas, o neuronas, en el cerebro. Aunque muchas áreas del cerebro se ven
afectadas, los síntomas más comunes son el resultado de la pérdida de neuronas en
un área cerca de la base del cerebro conocida como sustancia negra. Normalmente,
las neuronas en esta área producen una sustancia química importante en el cerebro
conocido como dopamina. La dopamina es un mensajero químico responsable de
transmitir señales entre la sustancia negra y la siguiente "estación de relevo" del
cerebro, llamada el cuerpo estriado, para producir movimientos uniformes y
deliberados. La pérdida de dopamina produce patrones anormales de activación
nerviosa dentro del cerebro que causan deterioro del movimiento. Los estudios
demuestran que la mayoría de las personas con Parkinson han perdido un 60 a 80
por ciento o más de las células productoras de dopamina en la sustancia negra en el
momento de la aparición de los síntomas y que también tienen pérdida de las
terminaciones nerviosas que producen el neurotransmisor norepinefrina. La
norepinefrina está estrechamente relacionada con la dopamina. Es el mensajero
químico principal del sistema nervioso simpático, la parte del sistema nervioso que
controla muchas de las funciones automáticas del cuerpo, como el pulso y la presión
arterial. La pérdida de norepinefrina puede ayudar a explicar varias de las
características no motrices que se ven en la enfermedad de Parkinson, entre ellas,
la fatiga y las anomalías relacionadas con la regulación de la presión arterial.

Las células cerebrales afectadas de las personas con esta enfermedad contienen
cuerpos de Lewy, que son depósitos de la proteína alfa-sinucleína. El sistema de
eliminación de proteínas de las células puede fallar y hacer que las proteínas se
acumulen a niveles nocivos
desencadenando la muerte celular.
Otros estudios han encontrado pruebas
de que las masas de proteína que se
desarrollan dentro de las células
cerebrales de las personas con
Parkinson pueden contribuir a la muerte
de las neuronas. Algunos investigadores
especulan que la acumulación de
proteínas en cuerpos de Lewy es parte
de un intento fallido de proteger la
célula de la toxicidad de las colecciones
o agregados más pequeños de
sinucleína.

Los síntomas incluyen pérdida cada vez mayor de músculo y del control del
movimiento. Aunque la mayoría de los casos son esporádicos, es decir, sus causas
son desconocidas, también hay formas hereditarias de la enfermedad de Parkinson
ligadas a mutaciones genéticas específicas y modificaciones.

PROBLEMA POR DEFECTO DE LAS PROTEÍNAS

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Una deficiencia de proteínas de corta duración probablemente no provocará ningún

problema serio de salud; sin embargo como una deficiencia prolongada puede
suponer un serio problema de salud. La desnutrición proteica es uno de los
principales problemas nutricionales del mundo de hoy, especialmente en los niños
más pequeños en los que el crecimiento físico y mental se ve muy afectado.

ANEMIA: debido a la participación

de las proteínas en el transporte de
oxígeno en sangre y formación de los
glóbulos rojos.

HIPOGLUCEMIA: se debe a la
alteración del equilibrio entre la
insulina, el glucagón y otras
sustancias de naturaleza proteica
que intervienen en el metabolismo de
los hidratos de carbono

EDEMA: acumulación de líquido bajo la piel. Afecta principalmente a extremidades

inferiores aunque puede aparecer en cualquier parte del cuerpo.

PÉRDIDA DE PESO: las proteínas de los músculos es utilizada por el organismo

como fuente proteica para cubrir necesidades vitales. La pérdida de masa muscular
provoca una pérdida de peso severa.

CABELLO MUY FRÁGIL: el cabello se vuelve frágil por falta de proteínas para
formarlo. Puede llegarse a experimentar un caída capilar severa.

LÍNEAS EN LAS UÑAS: líneas blancas que recorren las uñas de pies y manos de
arriba a abajo pueden ser signo de que el organismo no dispone de las proteínas que
necesita. Líneas transversales pueden indicar un déficit de proteínas pasado.

PIEL PÁLIDA: la piel se vuelve pálida debido a la anemia o falta de hierro que
suele acompañar al déficit de proteínas.

ERUPCIONES CUTÁNEAS: aparecen en déficit severos y puede ir acompañado de

descamación y piel muy seca.

DEBILIDAD GENERAL, DESMAYOS: la pérdida de masa muscular y la anemia

pueden llevar a un estado de debilidad general. El déficit de proteínas también
puede provocar niveles de azúcar bajos que se suma a este síntoma, puede llegar a
producir desmayo.

CICATRIZACIÓN Y RECUPERACIÓN LENTA, SISTEMA INMUNE

DEBILITADO: la reparación de tejidos necesita aminoácidos para el proceso y su
déficit hace que la reparación de tejidos sea mucho más lenta. El sistema
inmunitario en general se ve muy afectado.

DIFICULTAD PARA DORMIR: la falta de algunos aminoácidos esenciales puede

conducir a una deficiencia de serotonina, un neurotransmisor implicado en el sueño.

DOLOR DE CABEZA: la anemia, niveles de azúcar, falta de sueño, y otras

consecuencias del déficit de proteínas provocan frecuentemente fuertes jaquecas.
SÍNTOMAS EMOCIONALES: el déficit de proteínas también provoca algunos
síntomas emocionales. Entre ellos destacan irritabilidad, depresión severa y
ansiedad.

Además de estos síntomas, la falta de proteínas tiene consecuencias que pueden

llegar a ser muy graves. Si se produce en etapas de desarrollo, puede
provocar falta de crecimiento y de maduración de órganos. El déficit de proteínas
mantenido produce debilitamiento del sistema respiratorio y debilitamiento de la
musculatura del corazón. Asociado a déficit de otros nutrientes y condiciones es
causa de enfermedades fatales o muy graves, como son el marasmo o Kwashiorkor.

MARASMO

El marasmo es una forma grave de desnutrición, que consiste en la crónica

desgaste de la grasa, el músculo y otros tejidos en el cuerpo. La desnutrición
ocurre cuando su cuerpo no recibe suficientes proteínas y
calorías. Esta falta de nutrición puede ir desde la falta de
ciertas vitaminas para completar la inanición. El marasmo es
una de las formas más graves de malnutrición proteico-
energética.
Es más común en los niños de las regiones en desarrollo,
como África, América Europa y el sur de Asia, donde la
pobreza, junto con el suministro de alimentos inadecuados y
agua contaminada, son frecuentes. El agua contaminada
puede contener bacterias o parásitos que entran al cuerpo
cuando se consume el agua y causan infecciones que
complican la enfermedad.

Sus principales signos clínicos son:

· Crecimiento deficiente
· Disminución de la masa muscular (músculos disminuidos)
· Ojos hundidos (sensación de estado de alerta
· Anemias, anorexia y diarreas.
· Cabello: cambia de textura
· Deshidratación
· Alteración multiorgánica generalizada severa a medio y largo plazo (corazón,
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ulceración….)

¿QUÉ ES EL KWASHIORKOR?

Es una enfermedad ocasionada por la falta de proteínas en la dieta de los niños. Es

una forma de malnutrición proteínico-energética muy difundida en los países en
desarrollo. Los lactantes y niños de corta edad que crecen en
zonas tropicales y subtropicales (tales como las de Asia,
África y Sudamérica) en las que existe mucha pobreza,
corren mayor riesgo de contraerla.
El término kwashiorkor viene de una palabra usada en Ghana
que significa “enfermedad del lactante desplazado del pecho
de la madre cuando nace un hermanito.” Generalmente, se
produce tras el destete, por la falta de leche materna, rica
en proteínas, y por el cambio de dieta a alimentos deficientes
en proteínas. En los países pobres, es difícil proveerse de
alimentos ricos en proteínas.

Sus principales signos clínicos son:

· Edema: si no hay proteína, no se genera presión osmótica u oncótica en las

células, el líquido se extravasa a donde hay más espacio (abdomen).
· Disminuye el crecimiento.
· Pérdida de masa muscular.
· Alteraciones mentales.
· Cabello: tienen un pelo rojizo, sedoso, suave.
· Piel: aparecen dermatosis.
· Anemias y diarreas.
· Fascies lunata (mejillas hinchadas, tejido graso o liso)
VALORES NORMALES DE PROTEÍNAS TOTALES
El rango normal de proteínas totales es de 6.0 a 8.3 gm/dl (gramos por decilitro).
La cantidad considerada como valor normal de proteínas totales puede variar
ligeramente entre pruebas realizadas por distintos laboratorios.

INGESTAS RECOMENDADAS
Las necesidades diarias de proteínas son difíciles de determinar, puesto que varía
en función de muchos factores: edad, situación fisiológica, estado de salud y valor
biológico de las proteínas que se consuman,

En general la ingesta recomendada de proteínas:

· Infancia: dependiendo de la edad

· Adolescencia: 44-59 g/día
· Tercera Edad y adultos: 40 a 60 gr y 0,8 gr por kilogramo de peso y día