BIOQUÍMICA (Unidad V)

UNIDAD V

PROTEÍNAS

Figura 5.1. Niveles de estructuración de las proteínas

5.1 GENERALIDADES

Las proteínas están entre los compuestos o macromoléculas más importantes de los
organismos vivos, desde el punto de vista de la química de la vida, son las moléculas
orgánicas más abundantes en las células, donde llegan a representar más del 50% de su peso
seco. La palabra proteína deriva del griego proteicos, que significa “lo primero” o lo primario.
Se encuentran en casi todas las partes de la célula y cumplen diversas funciones tanto en el
metabolismo como en el soporte estructural.

5.2 COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas tipo "polímero", son poliamidas constituidas por
una o más cadenas polipeptídicas; éstas a su vez, se originan por unidades estructurales
básicas que guardan el mismo patrón estructural estas últimas se conocen con el nombre de
"aminoácidos".
Las proteínas son poliamidas, las cuales por hidrólisis dan aminoácidos.

-NH-CH-CO-NH-CH-CO- H2N-CH-CO2H + H2N-CH-CO2H

R R* R R*
Proteína Aminoácidos

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 Dra. M. Sc. Mayra J. Espinoza M.

Al analizar la secuencia de unidades que compone una proteína natural de origen

animal o vegetal, se han encontrado 20 clases diferentes de aminoácidos que constituyen la
materia prima básica de construcción de todas ellas. Una proteína difiere de otra en el orden
mediante el cual se enlazan los aminoácidos, y de esto resultan diferencias macroestructurales
que estudiaremos más adelante. No todos los 20 aminoácidos están presentes en una proteína
determinada; por lo general, algunos de éstos predominan en abundancia al hacer el análisis
de composición porcentual de la biomolécula.

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son ácidos amino carboxílicos están compuestos por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (en algunos casos también contienen cobre, azufre, fósforo,
hierro o cinc). El nombre α aminoácidos o ácidos α amino carboxílicos deriva de sus dos
grupos principales "carboxilo" y "amino" que están unidos al mismo carbono asimétrico,
llamado "carbono alfa". Los otros dos sustituyentes del carbono tetraédrico son hidrógeno y
una ramificación que puede ser alifática o aromática.

Los aminoácidos pueden ser , , ,  - aminoácidos, dependiendo de que el grupo amino se

encuentre en el carbono 2, 3, 4, 5. Así, por ejemplo, el ácido β-aminobutírico.

5.3 FORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Los aminoácidos de una proteína están unidos entre sí por enlaces covalentes que se
han formado por la condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
de otro el enlace entre estos dos grupos se denomina "enlace peptídico".

Figura 5.2. Enlace Peptídico

Las proteínas no son solo polímeros al azar, de longitud variable; cada tipo de
molécula proteica tiene bien definida su composición química, su peso molecular y el orden
secuencial de sus aminoácidos.

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 BIOQUÍMICA (Unidad V)

5.4 Funciones de las proteínas

Las proteínas en la naturaleza existen en un número extraordinariamente elevado y

debido a que todas están constituidas por aminoácidos presentan una enorme variedad de
características, estructura y funciones. El nombre resulta ser profético. La lista siguiente
aunque no es exhaustiva da una idea de los límites tan amplios de las funciones biológicas en
las cuales se sabe que intervienen las proteínas.

− Función catalítica. La mayoría de las proteínas funcionan como catalizadores

bioquímicos que se conocen como enzimas. Las enzimas catalizan casi todas las
reacciones que se efectúan en los organismos vivos.
− Función estructural. Numerosas proteínas contribuyen a la morfología y propiedades
físicas de las células. Así, las proteínas que integran el citoesqueleto, o los colágenos del
tejido conjuntivo.
− Funciones de transporte y reserva. Existen proteínas capaces de transportar toda clase
de biomoléculas tanto en el interior como en el exterior de la célula. Por ejemplo la
hemoglobina, fija oxígeno en los glóbulos rojos de la sangre.
− Funciones de reconocimiento celular y defensa. Muchas proteínas son capaces de
reconocer si las células adyacentes pertenecen a la misma especie, o al mismo tejido: es la
base de la aceptación o rechazo de un transplante. Otras proteínas defienden al organismo
de la invasión de otras especies, como son las inmunoglobulinas.
− Función hormonal. También existen proteínas y péptidos con función hormonal, es decir
que actúan como mensajeros químicos de un tejido a otro, a través de la sangre. Así, la
hormona somatotropa segregada por la hipófisis estimula la proliferación del cartílago de
crecimiento y, por lo tanto, el aumento de la longitud de los huesos.
− Función contráctil. Numerosos células poseen proteínas filamentosas capaces de
contraerse. Ejemplo clásico constituye el complejo actina – miosina del músculo.
− Otras funciones. Las proteínas realizan numerosas funciones además de las citadas, así
por ejemplo, las histonas nucleares facilitan el empaquetamiento del DNA en los
cromosomas, otras permite el paso selectivo de ciertas biomoléculas, etc.

5.5 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La clasificación de las proteínas puede ser propuesta en base a cuatro propiedades

generales entre estas: su composición química, su conformación, su solubilidad y según su
función.

5.5.1 SEGÚN SU COMPOSICIÓN

Pueden clasificarse en proteínas "simples" o Holoproteínas, proteínas "conjugadas" o

Heteroproteínas y proteínas derivadas. Las "simples" son aquellas que al hidrolizarse
producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" son proteínas que al
hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o
inorgánicos y las proteínas derivadas que se obtienen por acción del calor, enzimas o
sustancias químicas. La composición centesimal de las proteínas simples es aproximadamente
la siguiente: carbono, 50%; hidrógeno 7%; oxígeno, 23%; nitrógeno, 16%; y azufre, 0 a 3%.
El porcentaje de nitrógeno indicado permite calcular que cada gramo de nitrógeno

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corresponde a 6.25 g de proteína. Este último factor es empleado a menudo en cálculos

bioquímicos para transformar gramos de nitrógeno en gramos de proteínas. La porción no
proteica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético" o porción no peptídico; en
estas proteínas, la fracción peptídica se llama apoproteína. Las proteínas conjugadas se
subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos. La siguiente tabla
muestra la clasificación completa.

Tabla 5.1.- Clasificación de las proteínas según su composición

PROTEÍNAS

Simples Conjugadas

Fibrosas
o Colágeno NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO
o Elastina Nucleoproteínas Acidos nucléicos
o Queratina Lipoproteínas Lípidos neutros o ácidos grasos
Globulares Fosfoproteínas Grupos fosfato
o Albúminas Metaloproteínas Metales
o Globulinas
o Prolaminas Glucoproteínas Monosacáridos
o Glutelinas Combinada % menor al 4% CH
o Histonas Mucoproteína Combinadas % mayor al 4% CH
o Protaminas

PROTEÍNAS SIMPLES

Proteínas Fibrosas o Estructurales

Albuminoides o escleroproteínas.- Son insolubles en agua, disoluciones diluidas de ácidos,
bases y sales. Se hidrolizan por ebullición con ácidos fuertes. Las más importantes son:
Colágeno.- Forman tejidos conectivo, conjuntivo, óseo y cartilaginoso; comprenden 30% de
las proteínas de los mamíferos; carecen de cisteína y triptófano; ricas en hidroxiprolina.
Elastinas.- Forman tendones y arterias.
Queratinas.- Forman pelo, plumas, pezuñas, uñas; ricas en cisteína y cistina.

Proteínas Globulares
Albúminas.- Son solubles en agua y coagulables por el calor. Las más importantes son la
ovoalbúmina en la clara de huevo, la lactoalbúmina en la leche y la seroalbúmina en la sangre.
Globulinas.- Son insolubles en agua, pero solubles en disoluciones diluidas de muchas sales
y coagulables por el calor. Las más importantes son la seroglobulina y el fibrinógeno en el
suero sanguíneo y la ovoglobulina en la clara de huevo.
Glutelinas.- Son insolubles en agua y en disoluciones salinas diluidas, pero solubles en
álcalis y ácidos diluidos. Abundan en los vegetales.
Prolaminas.- Son insolubles en agua. Por hidrólisis dan prolina. Abundan en los vegetales.
Protaminas.- Son solubles en agua, ácidos diluidos y amoníaco. Tienen bajo peso molecular,
no se coagulan por el calor y son muy básicas. Se encuentran en muchos peces. Están
asociados con ácidos nucleicos; no contienen cisteina, metionina, tirosina, triptófano; ricas en
arginina.

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Histonas.- Son solubles en agua y ácidos diluidos, pero precipitan con amoníaco. No
precipitan por el calor. Se encuentran en los tejidos de las glándulas y en los ácidos nucleicos;
ricos en lisina y arginina.

PROTEÍNAS CONJUGADAS

Cromoproteínas.- Son proteínas unidas a una sustancia coloreada. Destacan la hemoglobina

de la sangre, la ferritina del hígado y la hemocianina de moluscos y crustáceos.
Glucoproteínas o Glicoproteínas.- Son proteínas unidas a un hidrato de carbono. Destaca la
mucina de la saliva. Algunas hormonas y numerosas proteínas de membrana son
glicoproteínas
Fosfoproteínas.- Son proteínas unidas al ácido fosfórico. Cabe citar la caseína de la leche y la
vitelina en la yema de huevo.
Nucleoproteínas.- Son proteínas unidas a un ácido nucleico. Constituyen los cromosomas.
También los virus pueden ser considerados como nucleoproteínas.
Lecitoproteínas.- Son proteínas unidas con un fosfolípido.
Lipoproteínas.- Son proteínas unidas con un lípido neutro o un ácido graso. Entre ellas
tenemos VLDL (Lipoproteína de muy baja densidad), LDL (Lipoproteínas de baja densidad)
y HDL (Lipoproteínas de alta densidad).
Metaloproteínas.- Son proteínas cuyo grupo prostético es un metal, como por ejemplo
ceruloplasmina, que contiene cobre.
Podemos encontrar también proteínas derivadas ya que por acción del calor, enzimas
o sustancias químicas, se obtienen diversos derivados de las proteínas. Se subdividen en los
dos tipos siguientes:

1. Proteínas derivadas primariamente. En estos compuestos, el tamaño de la proteína

permanece prácticamente inalterado. Se obtienen por la acción de los ácidos, agua o
enzimas sobre las proteínas. Destacan las proteasas, metaproteínas y las proteínas
coaguladas.
2. Proteínas derivadas secundariamente. Son derivados de las proteínas obtenidos por
hidrólisis. Sus moléculas son de menor tamaño que las de la proteína original.
Comprenden las proteosas, las peptonas y los polipéptidos.

5.5.2 SEGÚN SU CONFORMACIÓN

Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los

grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos
sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que difieren en sus
conformaciones características: "proteínas fibrosas" (llamadas también proteínas
estructurales) y "proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas forman la piel, los músculos, las paredes de las arterias y el
cabello, se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela, están
compuestas por moléculas largas como hilos. Esta alineación puede producir dos macro-
estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces
formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la -queratina
del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las -
queratinas de las sedas naturales.

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Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales
soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y
en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.

Figura 5.3.- Microfotografía de un tejido de colágeno

Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan

sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado". El resultado es
una macro-estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son hidrosolubles y por lo general desempeñan
funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las
reacciones bioquímicas, son proteínas globulares. Por ejemplo, la hemoglobina trasporta el
oxígeno a las células; la insulina ayuda en el metabolismo de los hidratos de carbono; los
anticuerpos inactivan las proteínas extrañas; el fibrinógeno puede formar fibras insolubles,
que hacen que la sangre se coagule, y las hormonas llevan mensajes a través de todo el
cuerpo.

Figura 5.4.- Representación de una enzima, una clase de proteína globular

5.5.3 SEGÚN SU FUNCIÓN

La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más

extensa que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.

Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones bioquímicas". Algunas
de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos
complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la
velocidad de una reacción, al menos un millón de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son
proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por
proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del

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gas carbónico desde y hacia los pulmones, respectivamente. En la membrana mitocondrial se

encuentra una serie de proteínas que transportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de
respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de
proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con
cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de
una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las α-
queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los
tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas producidas por el sistema inmune de un animal en respuesta a
una molécula extraña llamada antígeno. El anticuerpo reconoce el antígeno que estimuló la
síntesis del anticuerpo. La constante de formación del complejo anticuerpo – antígeno es muy
grande, mientras que el enlace del anticuerpo con otras moléculas es débil. Son moléculas
altamente específicas que tienen la capacidad de identificar sustancias extrañas tales como los
virus, las bacterias y las células de otros organismos.

Figura 5.5. Unión de un antígeno con un anticuerpo

Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los

impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina
del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras: Son proteínas que participan en la regulación de
procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso
de transmisión de la información genética en la biosíntesis de otras moléculas.

5.6 NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La estructura de una proteína viene determinada por la naturaleza de los aminoácidos

que la componen. Se suelen distinguir varios niveles de organización, clasificados como
secuencia, conformación, asociación, o también al estudiar la conformación y la estructura
tridimensional de las proteínas fibrosas y globulares se han encontrado diferentes ordenes
estructurales de las cadenas polipeptídicas que las conforman.

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Tabla 5.2.- Esquema general de la organización de las proteínas.

GRADO DE NIVEL DE POSIBILIDADES ENLACES IMPLICADOS
ORGANIZA ESTRUCTURA
CIÓN CIÓN
Secuencia Estructura Ilimitadas Peptídicos
primaria
Conformación Estructura Al azar Puentes de hidrógeno
secundaria α – hélice
Hoja plegada

Estructura Fibrosa Fuerzas electrostáticas

terciaria Globular Enlaces hidrofóbicos
Puentes de hidrógeno
Puentes disulfuro
Atracciones polares
Asociación Estructura Monómeros iguales Fuerzas, en general, no
cuaternaria Monómeros semejantes covalentes
Monómeros diferentes

Aso. Muy variadas Fuerzas diversas

Supramoleculares
Para tratar de explicar los niveles es estructuración de una forma sencilla, realicemos
el siguiente ejercicio mental: si fuésemos tan pequeños como un átomo y pudiésemos simular
un acercamiento a una proteína globular, inicialmente, "desde lejos ", percibiríamos una fibra
enrollándose sobre si misma como una madeja de hilo enredada. A medida que nos vamos
acercando notamos que la fibra no es una secuencia lineal sino una estructura helicoidal,
como un resorte, y finalmente, al lograr el mayor acercamiento, podremos ver la secuencia de
aminoácidos que conforman la hélice y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
Los órdenes estructurales de las proteínas se han clasificado así:

5.6.1 Estructura Primaria:

Corresponde a la secuencia de aminoácidos, de la cadena peptídico, es decir, cuantos

aminoácidos hay de cada clase y en que orden están alineados, que en el caso de polipéptidos
de corta longitud, se trata de una fibra lineal. Las posibles secuencias diferentes son
prácticamente infinitas.

Figura 5.6. Estructura Primaria de las Proteínas

La secuencia de aminoácidos determina todos los niveles superiores de organización

de una proteína, porque la proteína tiende siempre a adoptar la estructura más estable, y, para
cada secuencia, sólo existe una disposición especialmente favorecida.

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En la investigación bioquímica resulta muy importante conocer la secuencia de las

proteínas, y existen en la actualidad técnicas muy eficaces para conseguirlo.
La conformación espacial de la cadena polipeptídica está determinada por los niveles
de estructuración secundario y primario.
La estructura secundaria hace referencia a la disposición espacial de los distintos
fragmentos o zonas de la cadena peptídico, mientras que la estructura terciaria se refiere a la
forma global del péptido.

5.6.2 Estructura Secundaria.

Esta estructura aparece a medida que la longitud de las cadenas polipeptídicas va

aumentando y también está determinada por las condiciones fisicoquímicas del medio en el
que se halla la proteína.
Las cadenas de aminoácidos, por su naturaleza, poseen numerosos centros polares,
tanto en el enlace peptídico, como en los grupos "R" sustituyentes del carbono alfa de cada
aminoácido; por esto, la fibra suele enrollarse formando una hélice que se estabiliza mediante
la formación de numerosos puentes de hidrógeno y otro tipo de atracciones electrostáticas
entre sus centros polares. La estructura formada se conoce como "hélice alfa" y es estable a
temperaturas relativamente bajas: ambiente o menor.
Las cadenas polipeptídicas pueden también alinearse formando filas de tiras paralelas,
que se estabilizan entre sí por enlaces de hidrógeno. Estas estructuras forman finalmente una
lámina plegada conocida como "lámina beta".
Además de la diferencia conformacional entre la hélice-α y la lámina-β, los enlaces
que estabilizan la hélice- α son " intra- moleculares" , mientras que, en el caso de la lámina- β,
estos enlaces son "inter-moleculares".

Helice  Lámina 

Figura 5.7.- Estructura secundaria. Hélice  y lámina 

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5.6.3 Estructura Terciaria.

Corresponde a la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, la helice-α se

comporta como una fibra que se vuelve a enrollar en diferentes direcciones formando
estructuras tridimensionales compactas. Dichas estructuras también se estabilizan mediante
puentes de hidrógeno y atracciones electrostáticas de los grupos que no participan en la
estabilización de la hélice interna de la fibra.
Atendiendo a la estructura terciaria los péptidos pueden clasificarse en fibrosas (forma
de cuerda) o globulares (forma de ovillo).

Figura 5.8.- Modelo de proteína con estructura terciaria

5.6.4 Estructura Cuaternaria.

Algunas proteínas, especialmente las enzimas, están compuestas por varias cadenas
separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Estas suelen tener pesos moleculares más
elevados que las proteínas típicas de estructura terciaria. Estas estructuras se han denominado
convencionalmente "Estructuras cuaternarias" y deben su nombre más a su carácter
oligomérico, que a alguna diferencia de fondo en cuanto a su conformación, en relación con
las proteínas de estructura terciaria. Las sub-unidades que conforman el oligómero se
estabilizan entre si mediante puentes de hidrógeno. La hemoglobina de la sangre es un
ejemplo de este tipo de estructuras: está conformada por cuatro sub-unidades de mioglobina.

Figura 5.9.- Modelo de la molécula de hemoglobina, una proteína oligomérica de

estructura cuaternaria.

Casi todas las proteínas, y sobre todo las de mayor importancia biológica, presentan
estructuras cuaternarias. Las cadenas asociadas pueden ser:

− Idénticas, entre sí, como es el caso de la hexoquinasa (un dímero)

− Análogas, pero no exactamente iguales, como la hemoglobina, que consta de cuatro
cadenas muy parecidas, pero dos a dos (dos cadenas alfa y dos cadenas beta)
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− Diferentes, tanto en estructura como en función, como ocurre con algunas enzimas
complejos formados por la asociación con función catalítica y péptidos con función
reguladora.

5.7 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La especificidad de las funciones de una proteína está íntimamente relacionada con su

estructura, y la estabilidad de ésta última depende de la temperatura y el medio ambiente
químico que rodea la molécula.
Los cambios extremos de temperatura o de pH pueden alterar el orden estructural que
posee una proteína por lo general el aumento de temperatura después de un valor umbral
produce cambios irreversibles en la estructura. Las proteínas globulares se "desenrollan"
formando cadenas de estructura secundaria e inclusive, si la temperatura es muy alta, pueden
romperse los enlaces covalentes. El proceso descrito se conoce como "desnaturalización". Es
decir que la pérdida de los niveles de estructuración superiores al primario (conformación y
asociación) se denomina desnaturalización de la proteína. Las consecuencias inmediatas de
este cambio son la pérdida de la actividad o funcionalidad de la proteína y la insolubilización
de la misma en medio acuosa; por esta razón la desnaturalización de una proteína produce la
formación de coágulos como en el caso de la albúmina del huevo cuando se hierve en medio
acuoso.

Figura 5.10. Desnaturalización de proteínas

Un cambio de pH también causa la desnaturalización. Cuando la leche se vuelve agria,

el cambio en el pH resultante de la formación de ácido láctico produce el cuajado o
precipitación de proteínas solubles. Otros factores que pueden causar la desnaturalización son
los detergentes, la radiación, los agentes oxidantes y reductores (que pueden alterar las
uniones S-S) y los cambios en el tipo de disolvente.
Algunas proteínas (la piel, del revestimiento del tracto gastrointestinal, por ejemplo)
son muy resistentes a la desnaturalización mientras que otras proteínas son más susceptibles.
La desnaturalización puede ser reversible, si la proteína se ha sometido a condiciones leves de
desnaturalización, tales como ligero cambio de pH. Cuando esta proteína se vuelve a colocar
en su ambiente natural puede reasumir su estructura secundaria natural en un proceso llamado
de renaturalización. Desafortunadamente, la renaturalización puede ser muy lenta o no
ocurrir.

5.8 ISOMERÍA SECUENCIAL DE LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS

La expresión general para el número de posibles ordenaciones secuénciales de objetos

diferentes, viene dada por la expresión n! (factorial de n), en la que n es el número de objetos

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diferentes. Para un tetrapéptido que posea cuatro aminoácidos diferentes, 4! = 4x3x2x1 = 24

secuencias diferentes posibles.

5.9 EJEMPLOS DE PROTEÍNAS.

La figura 5.6 muestra la secuencia de aminoácidos completa de la insulina bovina, que

es la primera proteína cuya secuencia aminoácido fue establecida. Está constituida por dos
cadenas peptídicas: la A, que posee 21 restos aminoácidos, y la B, que consta de 30. Las dos
cadenas polipeptídicas de la insulina se hallan unidas transversalmente por dos puentes
disulfuro; además existe otro enlace disulfuro intracatenario.

Figura 5.11. Secuencia aminoácido de la insulina bovina

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El trabajo de Sanger, que se completó en 1953, abrió la puerta para el análisis

secuencial de cadenas polipeptídicas más largas. Poco después, dos grupos distintos de
investigadores informaron sobre la secuencia de los aminoácidos en la adrenocorticotropina,
hormona de la glándula pituitaria anterior que estimula la corteza adrenal. Esta hormona se
halla constituida por una simple cadena de 39 restos, con un peso molecular de cerca de 4600.
Varios años más tarde investigadores de Nueva Cork, lograron con éxito el primer análisis
secuencial de una proteína enzimática, la ribonucleasa que posee 124 restos aminoácidos
dispuestos en una sola cadena, y contiene cuatro enlaces disulfuro intracatenarios cruzados.

Figura 5.12. Secuencia aminoácido de la adrenocorticotropina humana.

Figura 5.13. Secuencia aminoácido de la ribonucleasa bovina.

El siguiente hito importante fue la identificación de las secuencias aminoácidas de los

dos tipos de cadenas peptídicas en la hemoglobina. Fue éste el primer análisis secuencial de
una proteína oligomérica multicatenaria realizado por dos grupos en los Estados Unidos y
otro en Alemania. La hemoglobina contiene cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas α
idénticas (141 restos), y dos cadenas β también idénticas (146 restos).

5.10. REACCIONES COLOREADAS DE LAS PROTEÍNAS.

Las reacciones coloreadas de reconocimiento de las proteínas son específicas de

ciertos grupos que se encuentran en ellas, pero no de las propias proteínas; uno solo de estos
ensayos que resulten positivos, no es una prueba concluyente de la presencia de proteínas.

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Ensayo de Biuret.- Una disolución de proteína mezclada con álcali concentrado y una o dos
gotas de disolución diluida de sulfato cúprico produce un color rosado – violeta, esta reacción
es característica del grupo –CO.NH-, unión péptida.

Figura 5.14. Ensayo de Biuret.

Ensayo de Millon.- El reactivo de Millon es una mezcla de nitrato y nitrito mercúrico,

obtenida disolviendo mercurio en ácido nítrico. Añadido a una disolución de proteína, ésta
precipita y al calentar el precipitado toma color rojo ladrillo. Únicamente las proteínas que
contienen tirosina dan ensayo positivo (debido al grupo hidroxifenilo).

Ensayo Xantoproteico.- Tratando una disolución de proteína con ácido nítrico concentrado
la proteína precipita y al calentar se disuelve dando una coloración amarillo limón. Si se
neutraliza con un álcali el color pasa a anaranjado oscuro. El ensayo es positivo para las
proteínas conteniendo aminoácidos que llevan el anillo bencénico especialmente si existe
tirosina. El color amarillo es debido a la formación de un compuesto aromático nitrato. El
ensayo recibe su nombre del griego xanthos (amarillo).

Figura 5.15. Ensayo Xantoproteico.

Ensayo de Hopkins.- Cole.- Si se añade a una disolución de proteína unas gotas de

disolución de ácido glioxílico CHO.COOH, y seguidamente se lleva al fondo una capa de
ácido sulfúrico concentrado se forma un anillo violeta en la unión de los dos líquidos si existe
triptófano en la proteína investigada, puesto que el grupo indol es el determinante del
resultado positivo del ensayo.

Ensayo del Azufre.- Si una disolución de proteína se hierve con potasa cáustica y se trata
luego con disolución de acetato de plomo se forma un precipitado negro si los aminoácidos
cisteina y metionina, conteniendo azufre, existen en la proteína.

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5.11 APLICACIONES

La proteína single cell: la esperanza de las fuentes baratas de proteínas.

La historia moderna de la producción de proteínas mediante microbios comenzó en la

Alemania Imperial, durante la Primera Guerra Mundial, con el cultivo de levaduras. Debido a
la escasez de alimentos se cultivaba levadura de pan en grandes cantidades y con ella se
“alargaban” principalmente embutidos y sopas. Las levaduras tienen la gran ventaja de
alimentarse de soluciones baratas que contienen azúcar y que no tienen otra aplicación, y de
convertir el azúcar en proteínas valiosas.

Se descubrió que los microorganismos no sólo pueden alimentarse de soluciones

nutritivas que contienen azúcar, sino también de hidrocarburos de petróleo, los alcanos
(parafinas), y de metanol. Los alcanos tipo ceras no los pueden aprovechar los humanos, sólo
los microbios pueden convertirlos en proteínas valiosas.

Los biotecnólogos adquirieron una inestimable experiencia en la construcción y el

funcionamiento de enormes biorreactores.

La micoproteína tiene éxito como proteína vegetal para el consumidor.

El hongo Fusarium graminareum se puede convertir en aceptables imitaciones de

pescado, aves y carne. Casi no posee olor ni sabor, contiene aproximadamente un 50% de
proteína calculada en peso seco como el bistec a la plancha.

INMUNOENSAYOS

La fluorescencia (ejemplo de luminiscencia, que es todo fenómeno de emisión de luz

desde cualquier estado excitado de una molécula) encuentra una importante aplicación en los
inmunoensayos, que son análisis que emplean anticuerpos para detectar un analito.

Inmunoensayos en análisis ambiental

Existen en el comercio equipos de inmunoensayos para la discriminación y análisis de

pesticidas, sustancias químicas industriales, explosivos y toxinas microbianas que se
encuentran en concentraciones de partes por trillón a partes por millón en aguas subterráneas,
suelos y alimentos. Una ventaja de discriminar en el mismo lugar es que las regiones no
contaminadas que no requieren mayor atención quedan fácilmente identificadas. Un
inmunoensayo puede ser de 20 a 40 veces más barato que un análisis cromatográfico. Los
inmunoensayos requieren menos de 1 mL de muestra y se pueden hacer entre 0,3 y 3 horas en
el lugar donde se encuentra la muestra. Los análisis cromatográficos, por lo general, se tienen
que hacer en el laboratorio y pueden requerir varios días, porque el analito primario se debe
extraer o concentrar, a fin de obtener una concentración adecuada partiendo de un volumen
grande de muestra, que puede llegar a ser hasta de un litro.

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