07/03/2023

PROTEINAS

INDICE

DEFINICION

videos
NOMENCLATURA

FUNCIONES
repaso
CLASIFICACION

TAREA
ESTRUCTURA MOLECULAR

CARACTERISTICAS

PROTEÍNAS

Macromoléculas
constituidas por Constituyen el 50%
aminoácidos del peso en seco

PROTEÍNAS
Enzimas
Hemoglobinas
Receptores
Anticuerpos Formadas por: H, C, O, N y S
Actina-miosina
Colágeno

16% de N
Cada 6,25 g de proteína, 1 g es N

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NOMENCLATURA

*Se nombran desde el extremo N- terminal al C-terminal, usando la

terminación il, excepto para el último aa.

Ejemplo: Esta es la secuencia de aminoácidos del péptido

serina-glicina-tirosina-alanina-leucina

TAREA 1:
Escribir la
Amino Carboxilo
fórmula
terminal terminal
estructural
completa para
el tripeptido:
Nomenclatura: seril-glicil-tirosil-alanil-leucina Gly-Ala-Ser

Podes ingresar al link para repasar este concepto

Indica el enlace peptídico

FUNCIONES
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Monoméricas: 1 cadena: mioglobina

Número Oligoméricas: 2-10 cadenas: hemoglobina (4)
de cadenas Poliméricas: mas de 10 cadenas: glutamato deshidrogenasa (40)

Producto Simples: aa
de hidrólisis Conjugadas: aa+ grupo prostético

Calidad Completas: poseen todos los aa esenciales

de aa Incompletas

Fibrosas: insolubles en agua. Componentes de tejido conectivo,

Características cadenas largas, forman láminas, resistentes, vinculadas con acciones
físicas mecánicas. Colágeno, elastina, queratina.
Globulares: solubles en agua, estructuras esféricas, función de
transporte. Albúmina, anticuerpos, hormonas

SIMPLES

ALBUMINAS: solubles en agua, carácter ácido, pI 4,7, oligoméricas, masa: 60-70 kDa, son
globulares, presentes en tejido vegetal y animal. Ovoalbúmina, seroalbúmina, legumelina,
lactoalbúmina.

GLOBULINAS: insolubles en agua, carácter básico, pI 5,5, poligoméricas, masa: 150 kDa, son
globulares, presentes en tejido vegetal y animal. Ovoglobulina, seroglobulina, lactoglobulina.

HISTONAS: fuertemente básicas, alta proporción de lisina, arginina e histidina, pI 8-9. Asociadas
al ADN.

PROTAMINAS: fuertemente básicas, moléculas pequeñas, asociadas al ADN en peces.

GLUTELINAS y GLIADINAS: insolubles en agua, abundante ácido glutámico que da carácter

ácido, son proteínas Incompletas, pobres nutricionalmente. Presentes en solo en vegetales,
principalmente cereales. Zeina en maíz, gluten en trigo.

ESCLEROPROTEINAS: albuminoides, insolubles en agua, presentes en solo en animales, fibrosas,

sin valor nutricional, tejido de sostén. Queratina: uñas, pelo, lana, plumas. Colágeno: tejido
conjuntivo, al calentarla forma gelatina. Elastinas: fibras elásticas

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CONJUGADAS
Apoproteína + grupo prostético

NUCLEOPROTEÍNAS: proteína simple, básica, del tipo histonas + ácidos nucléicos

CROMOPROTEÍNAS: proteína simple + grupo coloreado. Hemoglobina, citocromos,

flavoproteínas, rodopsina.

GLICOPROTEÍNAS: proteína simple + glúcidos. Mono, oligo o polisacáridos unidos por enlace N-
glicosídico (grupo amida), O-glicosídico (grupo hidroxilo). Mucoproteínas, gammaglobulinas

FOSFOPROTEÍNAS: proteína + ácido fosfórico. Reservorios de fosfato. Caseína de leche, vitelina de

yema.

LIPOPROTEÍNAS: proteína + lípidos. Transportan lípidos insolubles en medio acuoso. VLDL, LDL.

METALOPROTEÍNAS: proteína + metales. Enzimas, hemoglobina, ferritina.

ESTRUCTURA MOLECULAR

Esta determinada por:

ESTRUCTURA PRIMARIA  Los aminoácidos que forman la proteína
 La cantidad
 La secuencia (orden en que se encuentran)
Tipo de enlace:
 Solo enlace peptídico, no se permiten
ramificaciones

Importancia:
 Constituye el esqueleto de la proteína
 Determina los niveles superiores de
organización
 Permite hacer comparaciones con
otras proteínas
 Alteraciones en el orden de los
aminoácidos puede producir perdida
de la funcionalidad de la proteína

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ESTRUCTURA SECUNDARIA  Es el plegamiento que la cadena de

aminoácidos adopta.
 Es mantenida por puentes hidrógeno.

El plegamiento puede generar dos

conformaciones:

α Hélice: cadena enrollada sobre eje central, en sentido de las agujas del reloj.
Se mantiene unida por formación de puentes hidrógeno entre –NH2 de un enlace
peptídico con el O de un carboxilo de otro enlace. Un giro tiene 4 aa.
La sumatoria de puentes hidrógenos hace mas estable a la estructura.
Prolina, arginina, ácido glutámico, no permiten esta estructura

Puente hidrógeno

Cadena lateral de cada aminoácido

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Lámina u hoja β: cadenas próximas que establecen puentes hidrógenos entre ellas,
formando estructuras laminares con plegamiento en zigzag. Cadenas con el mismo
sentido se llaman paralelas, sentido contrario son antiparalelas.
Los grupos son perpendiculares a la lámina, por arriba o debajo

ESTRUCTURA TERCIARIA
 Esta representada por los
superplegamientos y enrollamientos de
la estructura secundaria.
 Estructura tridimensional
 Solo en proteínas globulares
 Mantenida por uniones entre grupos
cercanos

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ESTRUCTURA CUATERNARIA  Está representada por el acoplamiento

de varias cadenas polipeptídicas
(subunidades)
 Las subunidades quedan
autoensambladas por enlaces débiles,
no covalentes

Ejemplos:
Insulina: 2 cadenas
Hemoglobina: 4 cadenas

Fuerzas que mantienen unidas las cadenas:

LAS PROTEÍNAS FIBROSAS

 Están constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo
paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas.
 Constan mayoritariamente de un único tipo de estructura
secundaria
 Son resistentes e insolubles en medios acuosos.

 Función estructural: conexión,

protección
soporte.
 Ejemplos: colágenos, queratina, elastina

Estas proteínas
presentan estructura
primaria y secundaria
pudiendo ser alfa hélice
o lamina beta

Microfotografías de Colágeno

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LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

 Contienen varios tipos de estructuras secundarias en la misma molécula
 Plegamiento de estructura terciaria, y a veces cuaternaria, densamente
empaquetada de aspecto globular
 Pueden poseer grupos prostéticos (Ej. grupo hemo)
 Solubles en agua

 Diversidad funcional: Enzimas

Receptores celulares
Hormonas peptídicas
Inmunoglobulinas
Proteínas de transporte: Mioglobina y Hemoglobina

Estas proteínas
presentan estructura
primaria, secundaria
terciaria y algunas
cuaternaria

Microfotografías de Albumina

REPASO

TAREA 2: Busque
tres ejemplos de
proteínas e indique:
*Clasificación
(según lo que
vimos)
*Función
*Estructuras

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CARACTERISTICA DE LAS PROTEINAS

CARÁCTER ACIDO-BASE

 Depende de grupos ionizables existentes en las cadenas de los aminoácidos

Grupos –NH3+ : carácter básico
Grupos –COO-: carácter ácido
Grupos –OH, -SH: ácido débil

 Las proteínas también tienen punto isoeléctrico

 Será mas electropositiva cuanto mas ácido sea el medio, será mas electronegativa cuanto mas básico sea el medio.

Recordar pI para aminoácidos….

TAREA 3:
¿ Como se calcula el
punto isoeléctrico de
los aminoácidos?
Muestre ejemplos

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ELECTROFORESIS

 Es una metodología que permite separar estas proteínas en función de su tamaño y carga eléctrica
 Migración de proteínas en un campo eléctrico con variación de pH
 Cuando pH=pI, proteína no migra.

MASA

 Ultracentrífuga: estudia velocidad de sedimentación

SOLUBILIDAD

Estabilidad de la solubilidad de una proteína depende de numerosos factores

 capa de solvatación
 grupos ionizados
 pH, cuando esta en su pI desaparecen fuerzas de repulsión y se aglomeran y precipitan.
 sales: a bajas concentraciones aumenta solubilidad, altas concentraciones disminuye ya
que sacan capa de solvatación
 solventes poco polares disminuyen solubilidad y desnaturalizan proteína

DESNATURALIZACION

PROTEÍNA + AGENTES FÍSICOS DESNATURALIZACIÓN

Calor, radiación, ácidos, Desorganización estructural,
bases, solventes produce pérdida de
orgánicos propiedades y funcionalidad

Estructura secundaria,
terciaria cuaternaria
Generalmente el proceso es irreversible: colágeno-gelatina
clara de huevo-coagulación

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