Estructura de las proteínas y aminoácidos

 Guía de Autoestudio

1. Identifica y clasifica los aminoácidos proteicos.

Se dividen en 2 grupos:
- Aminoácidos codificables (universales): Permanecen en las proteínas.

Son 20 en total, pero solo la mitad pueden ser sintetizados por el hombre (humano).

- Aminoácidos modificados (particulares): Son el resultado de diferentes modificaciones

químicas luego del proceso de síntesis de proteínas.

 Hidroxilación: Se encuentran en el colágeno (gran proporción).

 Carboxilación
 Adición de iodo
 Fosforilación
 Glicosilación
 Condensación

2. Explica la conformación de un enlace peptídico.

El enlace peptídico, es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxílico de un

aminoácido y el grupo amino del aminoácido contiguo inmediato.

3. Explica los distintos niveles de organización de las proteínas.

 Las proteínas forman una estructura tridimensional definida, y tiene hasta 4 niveles de
organización:

 Primaria:
- Secuencia lineal de aminoácidos que integran
una proteína.
- Indica la cantidad y el tipo de los aminoácidos
que la forman y el orden en que se
encuentran unidos.
- Mantienen su estabilidad gracias a los enlaces
peptídicos. Permite establecer relaciones
evolutivas entre especies.
- La estructura es lineal, pero se convierte en
tridimensional al plegarse.

 Secundaria:
- Organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas en
una dirección.
- La organización está determinada por la secuencia de aminoácidos y la rigidez
del enlace peptídico.
- Gracias a los puentes de hidrogeno, esta estructura es estable.

Estructura α hélice (Helicoidal): La

cadena polipeptídica se va enrollando
en espiral sobre sí misma. Se establecen
puentes de hidrógeno intracatenarios.

Estructura de hoja β plegada: La cadena polipeptídica se

pliega de manera que los planos de los enlaces peptídicos
se disponen en forma de zig-zag. Se establecen puentes
de hidrógeno intracatenarios. Las cadenas laterales se
sitúan alternativamente por encima y por debajo del
plano de la lámina.

 Terciaria:
- Define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica (modo
en que una proteína se encuentra plegada en el espacio).
- La estructura tridimensional condiciona la función de la proteína.
 - En esta estructura se pueden identificar agrupaciones de menor tamaño que
se denominan dominios.
- El concepto de dominios explica la relación entre estructura y función en las
proteínas.
- En la conformación espacial de una proteína influye la tendencia de las
cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos a mantenerse en el interior
de la proteína.
- La proteína puede sufrir cambios conformacionales en el desempeño de su
función y en la regulación de su actividad

Esta estructura se estabiliza mediante enlaces

que se establecen entre determinados grupos de
las cadenas laterales:

 Enlaces o puentes de hidrógeno.

 Atracciones electroestáticas
 Atracciones hidrofóbicas
 Puentes disulfuro
 Enlaces coordinados

 Cuaternaria:

- Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero.

- La estructura cuaternaria hace referencia a la asociación entre protómeros
para formar la proteína biológicamente activa.
- Los protómeros se unen (débilmente) entre sí mediante puentes de
hidrógeno.
- Esta estructura solo la presentan las proteínas oligoméricas (tienen 2 o más
cadenas polipeptídicas) que ya presentan su propia estructura secundaria o
terciaria, dependiendo el caso.

4. Explica las diferencias entre desnaturalización e hidrólisis.

- En la hidrólisis se rompe el enlace peptídico dando como producto péptidos y

aminoácidos.

- En la desnaturalización se rompen los enlaces “débiles”, puentes de

hidrogeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van de Waals.

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  Clase 19/01/22

Aminoácidos:

- Constituye de un grupo amino, un grupo carboxilo y un radical.

- Los aminoácidos (AA) son la base de las proteínas.

Proteínas:

- Si la proteína se queda es su
forma lineal, no sirve para nada
- La cadena polipeptídica no se
rompe.
- Si se pone en mucho contacto con
el calor la proteína se
desnaturalizará.
- Constituyen gran parte del cuerpo
animal, lo mantiene como unidad
y lo hace funcionar.
- Químicamente formados por: C,
H, O, N; A veces, S, P, Cu, Mg, Zn.

- Están en todas las células vivas.

- Forman piel, músculos, tendones, nervios, enzimas, anticuerpos.

Funciones de las proteínas:

- Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales.
- Sus funciones son específicas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse
de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones.
- Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: Por unión selectiva a
moléculas.
 Síntesis de proteínas:

*Video

Proteínas:

- Las cadenas de aminoácidos se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les
permite llevar a cabo miles de funciones.

Aminoácidos:

- Las células vivas producen gran variedad de macromoléculas como proteínas, ácidos
nucleicos y polisacáridos.
- Estas macromoléculas están constituidas por unidades monoméricas o estructurales.
- Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas.
- Los ácidos nucleicos son las unidades estructurales de los nucleótidos.
Estructura general de un aminoácido:

Aminoácidos:

- Existen bastantes aminoácidos en la naturaleza (Mas de 300)

- Solo 20 son codificados por el ADN para forman proteínas
- Muchas proteínas pueden contener partes no proteicas. (grupos prosteicos)
- La temperatura afecta la estructura de los aminoácidos (desnaturaliza la proteína).
- Los radicales confieren al aminoácido unas características propias.
- Los α-aminoácidos: Significa que el grupo amino y el grupo carboxilo están unidos a un
mismo átomo de carbono ubicado en la posición α.

Según la ubicación del grupo amino:

- Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el

carbono #2 de la cadena, es decir el primer carbono a
continuación del grupo carboxilo. Están enlazados
mediante enlaces peptídicos.
- Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el
carbono #3 de la cadena, es decir en el segundo carbón a
continuación del grupo carboxilo.

Composición de las proteínas:

- Muchas de sus propiedades están determinadas por los tipos de aminoácidos presentes y
el orden en el que están dispuestos en la cadena polipeptídica.
- Los aminoácidos comunes son aquellos para los que existe un codón específico en el
código genético de DNA.
 - Los aminoácidos son los mayores constituyentes de las proteínas.
- Péptido: Unión de un bajo número de AA
- Oligopéptido: Menor de 10 moléculas de AA
- Polipéptido: Más de 10 moléculas de AA
- Proteína: Cuando el número es mayor a 50 aminoácidos
- Cuando ocurre un error genético por un aminoácido, la proteína no es funcional

Clasificación de los aminoácidos:

- Según su obtención:
 A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no
pueden ser sintetizados por el organismo (Aminoácidos ESENCIALES)
 La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo.
 Las rutas para la obtención de estos AA esenciales, suelen ser largas y
energéticamente costosas.
 Cuando un alimento contiene proteínas con todos los AA esenciales, se consideran
de alta o buena calidad
 Carne, huevos, Lácteos, soja y quinua.

- De los 20 aminoácidos que se combinan para formar las proteínas, algunos pueden ser
sintetizados por el organismo, por lo que se denominan “no esenciales”

AA Esenciales y no esenciales:

- Hay también aminoácidos no esenciales que se forman a partir de otros esenciales:

1. Cisteína, a partir de metionina
2. Tirosina, a partir de fenilalanina
- Sí la dieta no aporta suficiente fenilalanina, entonces la tirosina se convierte en un AA
esencial.
Propiedades de los Aminoácidos:

- Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir

pueden ionizarse.
- Los aminoácidos presentan cargas. Los AA pueden captar o ceder protones al medio,
dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren.
- Sí la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base.
- Sí la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. (Por este
comportamiento se denomina un aminoácido anfótero).
- Los AA pueden comportarse como ácidos y como bases en función del pH del medio en el
que se encuentren.

Zwitterión:

Propiedades ácido-básica de los AA:

- Los estados iónicos de las proteínas influyen sobre las funciones biológicas de los AA.
- La importancia de mantener controlados los valores de pH del medio interno de nuestro
organismo radica en que los cambios en las cargas podrían repercutir en la estructura y
función de los AA.

Clasificación con base en las polaridades relativas de sus grupos R:

- No polar: Tiene poca o ninguna diferencia de carga de una región a otra

- Polar: Tiene una carga relativamente grande en diferentes regiones.
 - Los aminoácidos más hidrofóbicos (no polares), son la fenilalanina, leucina, isoleucina,
valina, alanina, metionina y triptófano.
- Polares y con carga; afinidad por el agua.

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Clasificación de las proteínas desde el punto de vista química y forma:

- Holo proteínas: Formados netamente por aminoácidos.

- Hetero proteínas: Formados por una fracción proteica
(apoproteína) y un componente no proteico (grupo prostético) que
puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico, un grupo heme,
un ion inorgánico, etc…
- Según la forma de la proteína también se pueden clasificar en
globulares y fibrosas.

Estructura Primaria de las proteínas:

- Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas.

- Estas uniones se forman por reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo
carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

Enlace Peptídico:

- La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción
de condensación.
 - Dos moléculas se unen mediante un enlace tipo covalente (CO-NH), con la pérdida de una
molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido.
- El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un
tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena.
- Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2
terminal y un COOH terminal.

Diferencia entre enlace iónico y covalente:

- Un enlace iónico es un proceso químico que

se da a partir de la atracción entre dos o
más átomos, en el que un átomo cede un
electrón a otro (hay una transferencia). En
este caso, un átomo pierde un electrón y el
otro gana un electrón extra.

En un enlace covalente los dos átomos se unen para

compartir un electrón, en lugar de que un átomo tome un
electrón del otro.

Los enlaces químicos están hechos de manera que los

átomos puedan tener su capa externa completa, esto
significa que tengan una configuración electrónica estable.

Estructura Primaria:

- Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el

número de aminoácidos presentes en el orden en que están enlazados.
- Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente limitadas.
- Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son
los enlaces peptídicos.

Estructura secundaria:
 - Consiste en la forma en que las cadenas de polipeptídicos se enrollan o se entrecruzan o
se alinean lado a lado.
- Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
- Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico.
- De esta forma, la cadena es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre y,
por tanto, más estables.

Estructura terciaria:

- Es una variedad particular de la estructura secundaria,

característica del colágeno.
- El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en
tendones y tejido conectivo con función estructural.
- Se produce al plegar, doblar o torcer la estructura
secundaria.
- Es la conformación final de una proteína.
- Sucede espontáneamente en las células.
- Esta estructura tridimensional está determinada por 4
factores que se deben a interacciones entre los grupos R:
 Puentes de hidrogeno.
 Atracción iónica entre los grupos R
 Interacciones hidrófobas
 Los enlaces disulfuro

Estructura Cuaternaria:

- Proteínas compuestas por dos o más enlaces polipeptídicos

- Cada cadena muestra estructuras primerias, secundarias y terciarias y forman una
molécula proteínica biológicamente activa.
- La hemoglobina, proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de oxígeno, es un
ejemplo de proteína globular con estructura cuaternaria.

Plegamiento de las proteínas:

- Las proteínas se pliegan sobre sí misma hasta adquirir una forma predeterminada que
depende precisamente de la secuencia de aminoácidos.
- La función de la proteína, o sus efectos catalíticos, dependen de esta estructura
tridimensional.

Desnaturalización de las proteínas:

- Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura.
- Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
- Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la
desnaturalización es el calor.
- La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura o variaciones de pH.

- La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores

al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, en
realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria.
- Sin embargo, al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad
biológica.

Hidrólisis de proteínas:

- Es un proceso en el cual se produce la ruptura de la estructura primaria; lo cual termina

por fragmentar las proteínas para convertirlas en aminoácidos.
- Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácidas fuertes (HCL) o
básica (NaOH).

Funciones biológicas de las proteínas:

- Función enzimática: La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a
la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción
(Enzimas). La gran mayoría de proteínas son enzimas.
- Función hormonal: Las hormonas son sustancias producidas por una célula. Algunas son
de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón (regulan los niveles de glucosa en
sangre). También pueden ser hormonas segregadas como la hormona del crecimiento o la
calcitonina (regula el metabolismo del calcio).

- Función de reconocimiento de señales químicas: Existen receptores hormonales,

neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias, etc. También son de carácter proteico.

- Función de transporte: Son útiles bien sea para llevar una molécula hidrofóbica a través de
un medio acuoso (Transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o para transportar
moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana
plasmática).

- Función estructural: Las células poseen un citoesqueleto que dirige fenómenos tan
importantes como el transporte intracelular o la división celular.

- Función de defensa: La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de

discriminar lo propio de lo extraño. Las endonucleasas de restricción (proteínas) se
encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como
propias.

- Función de movimiento: La contracción del músculo resulta de la interacción de dos

proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

- Función de reserva: La ovoalbúmina (clara de huevo), la lactoalbúmina (leche), la gliadina

(grano de trigo) y la hordeína (cebada), constituyen una reserva de aminoácidos para el
futuro desarrollo del embrión.

- Función de transducción de señales: Es un cambio en la naturaleza físico-química de

señales. Durante la visión, la rodopsina de la retina convierte un fotón luminoso en un
impulso nervioso, y un receptor hormonal convierte una señal química en una serie de
modificaciones en el estado funcional de la célula.

- Función reguladora: Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la

transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula tenga todas
las proteínas necesarias para desempeñar bien sus funciones. Las distintas fases del ciclo
celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por
proteínas como la ciclina.