BIOQUÍMICA APLICADA

CAPITULO 3

PROTEÍNAS
 PEPTIDOS
NOMENCLATURA
DEFINICION
• Se nombran desde el extremo N-
terminal al C-terminal, usando la
• Polímeros de terminación il, excepto para el
aminoácidos de PM último aa.
menor a 6000 daltons ( Ejm: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
< 50 aa)
• Dipéptido: 2 aa seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-
• Tripéptido: 3 aa cisteína
• Tetrapéptido: 4 aa
Ejemplos:
• Pentapéptido: 5 aa – Glutation: glu-cys-gli.
– Aspartamo.
 PROTEINAS
• DEFINICIÓN: Biopolímeros de aminoácidos de mas de
6000 daltons, indispensables para los procesos vitales.
• Están formadas por L-aminoacidos
• Potencialmente, con 20 aminoácidos, se podrían formar:
• 202=400 dipéptidos diferentes
• 203=8000 tripéptidos diferentes
• 20100=1.27x10130 Proteínas diferentes de 100 AA
• Péptido: hasta 50 aminoácidos
• Oligopéptido: péptido pequeño < 20
aminoácidos
• Polipéptido: péptido grande entre 20-50
aminoácidos
Proteínas oligoméricas: formadas por
subunidades idénticas llamadas protómeros
Péptidos y proteínas
• Proteínas: péptido > 50 aminoácidos
• Proteínas sencillas y conjugadas (grupo
prostético)
 VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
• El grado de utilidad de una proteína no sólo depende de su digestión
y absorción, sino de su uso después de la absorción. Una medida
común de evaluar las proteínas es en base a su Valor Biológico
(VB). La fórmula es:
•   VB = N consumido - (N fecal + N urinario) X 100
• N consumido- N fecal
• N=nitrógeno
• El valor biológico se define como el porcentaje de Nitrógeno (N)
absorbido en el tubo digestivo, y que se halla disponible para las
funciones corporales relacionadas con la producción. Los números
más próximos a 100, indican un mayor valor biológico
• Determinación: Se mide el consumo total de Nitrógeno (N), y se mide
la excreción del N tanto en la orina como en el excremento.
• Otras medidas de la calidad de una proteína son: la Relación de
eficiencia proteínica (REP), Aprovechamiento neto de la proteína
(ANP).
 LAS PROTEÍNAS SON POLÍMEROS DE
AMINOÁCIDOS

Donde el aminoácido de la izquierda (con un grupo NH 2 libre) es

el aminoácido N-terminal, y el aminoácido de la derecha, con un
grupo COOH libre es el aminoácido C-terminal
 Características del enlace peptídico
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy
importantes para la estructura de las proteínas :
•Es más corto y rígido que un enlace C-N simple.
•Geometría esencialmente plana.
•Los átomos que participan en el enlace (C, O, N, H)
están en el mismo plano
•Carácter parcial de doble enlace: Puede considerarse
un híbrido de resonancia.
• No se permite giro alrededor del enlace -C-N.
•Hay libre rotación alrededor de los enlaces Cα -C y C α
-N
 El enlace peptídico tiene una geometría plana

sólo existe libre rotación en torno al C

El enlace peptídico es resonante: La resonancia de electrones

confiere al enlace peptídico carácter de doble enlace parcial
DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
número
número de
de cadenas
PM aminoácidos polipeptídicas
 FUNCIONES BIOLOGICAS
•Rol catalizador de las reacciones químicas celulares
•Rol estructural (colágeno, queratina, elastina)
•Rol energético
•Rol en el transporte intracelular y extracelular de
metabolitos
•Rol en la respuesta inmune
•Rol de mensajero químico
•Rol en funciones especializadas
•Rol en el crecimiento y proliferación celular
•Rol regulador del pH

No hay funcion celular que no sea mediada por las proteinas

 SIMPLES

CONJUGADAS
Por su naturaleza química

FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS GLOBULAR
PROTEINAS
Por la forma que adopta

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
Por su Solubilidad: MÓTILES
•EUGLOBULINAS: Por su función Biológica DE DEFENSA
insolubles en agua REGULADORAS
•PSEUDOGLOBULINAS:
NUTRIENTES
solubles en agua
HORMONAS
 Tipos de proteínas
Proteínas simples. solo están compuestas de aminoácidos
•Composición: C= 50%, O=23%, N=16%, H=7%, S=3%.
•Ejplo. Gluten.
•Analisis de Kjeldhal. P = Np(100/16)
Proteínas conjugadas. complejos de proteínas y otras moléculas
diferentes:
. Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos)
•Lipoproteínas (proteínas + lípidos
•Glicoproteínas (proteínas + hidratos de carbono)
•Cromoproteínas (proteínas + pigmentos)
•Metaloproteínas son complejos de proteinas con elementos
metálicos (Zn, Mn, Cu, Fe)
•Mucoproteínas (proteínas + muoild)
•Fosfoproteínas (proteína + fosfato)
ESTUDIO DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

El gran tamaño molecular permite prever que no pueden

estar presentes como simples cadenas lineales, sino que
deben adquirir algún tipo de organización tridimensional
(espacial).

Por facilidad, se ha convenido en estudiar la estructura

tridimensional de las proteínas a través de cuatro
estructuras:
•Estructura primaria.
•Estructura secundaria
•Estructura terciaria
•Estructura cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA
Esta estructura se refiere a la composición de la cadena
proteica, es decir a los aminoácidos que están presentes en
la cadena, y la secuencia en la que ellos están organizados
 Se determina secuenciando la proteína.
SECUENCIA DE GLIADINA

 Gliadina: glucoproteína presente
en trigo y otros cereales dentro
del género Triticum. 
 PUENTES DI SULFURO

La oxidación de 2 cisteínas vecinas permite formar puentes disúlfuro.

Estos enlaces pueden unir covalentemente cadenas polipeptídicas
diferentes o también imponerle restricciones espaciales a una misma
cadena polipeptídica.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Patrones repetitivos que se forman al plegarse los polipéptidos. 

•Puede predecirse con bastante fiabilidad a partir de la secuencia. 
•Tipos de estructura secundaria más frecuentes: Hélice alfa,
lámina plegada β.
La restriccion en las rotaciones del enlace peptidico favorece algunas
conformaciones de la cadena polipeptidica

-hélice lámina plegada

 -hélice
Los puentes de
hidrógeno son
paralelos al eje
central de la
hélice
Los radicales
van dirigidos
3,6 aminoácidos / vuelta hacia afuera
 COLAGENO
• Proteína de la piel de animales
• Triple hélice
• Cada hélice posee la secuencia prolina- glicina, hidroxiprolina.
 COLAGENO
• Proteína de la piel de animales
• Triple hélice
• Cada hélice posee la secuencia prolina- glicina, hidroxiprolina.
 LAS LÁMINAS β se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas
Diferentes. Ejplo: fibroína de la seda
A. lámina
antiparalela

vista
desde
arriba Los radicales de los
aminoácidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lámina, en forma
alternada.
vista Es más estable en
lateral aminoácidos
con R pequeños.
Hoja beta paralela

Hoja beta antiparalela

 LA FIBROÍNA
•Proteína fibrosa producida por el gusano de seda (Bombyx
mori) o las arañas, formando un hilo.

•El hilo se compone de dos proteínas principales: la sericina y

la fibroína. La fibroína es el centro estructural de la seda; y la
sericina, el material pegajoso que la rodea (soluble en agua).

•La fibroína consta de capas de láminas beta antiparalelas. Su

estructura primaria se compone principalmente de la secuencia
recurrente de aminoácidos (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala).

•La gran proporción de glicina y alanina contribuye a la

estructura rígida de la seda, y su resistencia a la tracción.
 GIROS BETA
Son elementos de conexión entre hélices alfa y/o láminas
beta.
• Determinan un cambio de dirección de las cadenas
polipeptidicas.
• Se forma un puente de hidrógeno entre un residuo
•(n) y el situado tres aminoácidos después (n+3).
• La prolina y la glicina abundan en los giros beta
 LA ESTRUCTURA TERCIARIA
•Es la forma que se
manifiesta en el espacio
una proteína.
•Puede ser redondeada y
compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
•Puede ser una estructura
fibrosa y alargada.
•La conformación espacial
de la proteína condiciona
su función biológica.

Mioglobina
 ESTRUCTURA TERCIARIA
En la estructura terciaria, los aminoácidos apolares se sitúan hacia el
interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan
interactuar con el agua circundante
 FUERZAS QUE CONFORMAN A LAS PROTEÍNAS

Enlace peptídico:
La unión de los péptidos se producen por condensación entre dos
aminoácidos. Esta es una unión covalente fuerte, resistentes al calor, a
los extremos de pH y a los detergentes, con una energía de enlace
de 380 KJ/mol y una longitud de 0.15nm.
Enlaces de hidrógeno:
• Se producen entre átomos del enlace péptidico y grupos polares
colaterales, donde un átomo de hidrógeno es compartido por dos
átomos electronegativos, y son importantes para la formación de los
bucles en las estructuras secundarias y para el plegamiento de las
estructuras terciarias.
• Tienen una energía de enlace de 20 KJ/mol y una longitud de 0,3 nm.
Interacciones hidrófobas:
Los residuos hidrófobos producen interacciones, más que verdaderos
enlaces, allí donde forman agrupamientos muy compactos. La energía
del enlace viene del desplazamiento del agua
Interacciones iónicas:
Atracciones entre átomos positivos y negativos. Tienen
una energía de enlace de 335 KJ/mol y una longitud de
0,25 nm
Fuerzas de Van der Waals:
(dipolos inducidos por dipolos) son fuerzas de atracción
débiles entre dos átomos cuando los orbitales de sus
electrones se acercan uno al otro. La energía de enlace
es muy débil, de 0,8 KJ/mol y la longitud de 0,35nm.
Interacciones de las cadenas laterales:
Los más importantes, son los producidos entre los
grupos tiol de los residuos de cisteína, que forman una
unión covalente de 210 KJ/mol llamada puente disulfuro.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura de las proteínas estudia: La organización
espacial de las proteínas que tienen más de una cadena
peptídica (conocidas como proteínas multiméricas).
Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas
diferentes. Ejplo: Inmunoglobulina G
 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las

hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya
que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran
 PROTEÍNAS SEGÚN SU SOLUBILIDAD
Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua.
Las proteínas globulares se pueden clasificar según su solubilidad:
–Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan
con el calor y precipitan con soluciones salinas saturadas.
Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la
clara del huevo).
–Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles
en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio.
Seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
–Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en
solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
–Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en
agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína
del maíz y la Gliadina del trigo.
Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua. Funcionan como
proteínas estructurales o de soporte. Ej: Elastina, Colágeno,
Queratina, Fibrina.
 SALTING-IN, Y SALTING-OUT
• En un medio poco salino, la solubilidad de las proteínas aumenta . Efecto
salting in.
• Al añadir sales al medio (aumenta la fuerza iónica del medio), los iones en
exceso rodean a las proteínas, interaccionando con sus grupos ionizables,
evitando así que se establezcan atracción  entre los extremos cargados de
las proteínas; esto dificulta la aglomeración de proteínas y provoca su
precipitación. Efecto salting out.
 DESNATURALIZACIÓN
•Perdida de las estructuras cuaternaria, terciaria i/o
secundaria de una proteína. No se altera la estructura
primaria. Ejplo. huevo duro.
•HIDROLISIS. escisión en aminoácidos (ruptura de un
enlace covalente por adición de agua).
 Agentes desnaturalizantes
–Ácidos y bases fuertes. Los pHs altos o bajos generan un ambiente
con exceso de cargas negativas o positivas respectivamente,
generándose repulsiones coulómbicas.
–Disolventes orgánicos (alcoholes, cetonas, cloroformo). Estos
interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y
desorganizan la estructura terciaria
–Detergentes (SDS). Abren la estructura de la proteína provocando
que se desordene la cadena polipeptídica
–Compuestos polares neutros: urea, guanidina, forman puente-H
–Sales a elevada concentración. En un medio salino, los iones
disueltos interaccionan con los grupos NH3+ y COO- libres de la
proteína, provocando acciones fuertes de atracción entre cargas de
signo opuesto y de repulsión entre cargas del mismo signo, lo cual
desestabiliza la estructura
–Aumento de temperatura. provoca la rotura de los enlaces puente
hidrógeno, por incremento en las vibraciones intramoleculares.
–Agresión mecánica (agitación, trituración).
 puentes disulfuro PROCESOS REVERSIBLE

1. CALOR:
Rompe
todas las
interacciones
débiles. DENATURACIÓN
urea + -
2. pH mercaptoetanol
EXTREMOS: PLEGAMIENTO o
Cambia la RENATURACION
carga de los (se retiran los
radicales de agentes
aminoacidos denaturantes)
ionizables,
alterándose
los enlaces
cisteínas puentes disulfuro
en que
participan.
APLICACIONES DE LA DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS.

Son ejemplos de desnaturalización,

• leche cortada: como consecuencia de la desnaturalización de la
caseína.
• precipitación de la clara de huevo: al desnaturalizarse la
ovoalbúmina por efecto del calor.
• fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las
queratinas del pelo.
Control de patógenos, se basa en el conocimiento de los procesos
de desnaturalización, así la esterilización en autoclave, por
calentamiento en vapor y a presión, se basa en que los
microorganismos mueren al desnaturalizarse sus proteínas: El
alcohol es también un eficaz desnaturalizador de proteínas. Los
iones de metales pesados como Hg+2 o Pb+2 son venenosos
porque reaccionan con los grupos sulfhidrilo de cisteínas presentes
en las proteínas y las proteínas se desnaturalizan y pierden su
función.
 IDENTIFICACION DE PROTEINAS

Reacción del Biuret. (caracterización

de tripéptidos en adelante)
•Los péptidos y proteínas producen una
reacción coloreada muy usada para la
valoración de los mismos, llamada
reacción del Biuret.
•Las proteínas por sus uniones
peptídicas reaccionan con los iones
cúpricos del reactivo en medio alcalino
formando un complejo de color violeta.
•Se necesitan 2 ó más uniones
peptídicas para que se forme el
complejo coloreado.
MÉTODOS DE SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS.

Por su tamaño:
• diálisis y
• ultrafiltración.

Por su solubilidad:
• precipitación.

Por su carga eléctrica:

• Electroforesis,
• Cromatografía
 A.- POR SU TAMAÑO: DIALISIS
•Proceso de separar moléculas de una solución por diferencia del índice de difusión a
través de una membrana semipermeable.
•Una solución de varios tipos de moléculas es puesta en un bolso semipermeable de
diálisis (acetato de celulosa u otro).
•El bolso de diálisis sellado se coloca en un envase con una solución diferente, o agua
pura. Las moléculas lo suficientemente pequeñas como para pasar a través de los poros
(a menudo agua, sales y otras moléculas pequeñas) tienden a moverse en la dirección
de la concentración más baja.
•Moléculas más grandes (proteínas, ADN, o polisacáridos) que tiene dimensiones
mayores son retenidas dentro del bolso.
 B. POR SU SOLUBILIDAD
Precipitación Salina.
•Son solubles en agua con conformación globular.
•La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de aminoácidos que,
establecen enlaces (puentes de hidrógeno) con moléculas de agua.

Precipitación por punto isoelectrico.

•Ejemplo cuajado de caseína de leche.
C. POR SU CARGA ELECTRICA

a)Cromatografía de intercambio iónico

b)Electroforesis
Cromatografía de intercambio
catiónico.
La matriz sólida está cargada negativamente
De modo que interactúa con cationes (cationes son
retardados en la columna, mientras que los aniones son
repelidos y eluyen inmediatamente).
Los cationes pueden ser eluidos después de adicionar
cationes, que interactúen con la matriz, permitiendo la
elución de proteínas básicas. Esto es, cargadas
positivamente.

Ambos son casos de cromatografías

de intercambio iónico.
Cromatografía
de la afinidad.

Permite la
separación de
mezclas proteicas
por su afinidad o
capacidad de
unión a un
determinado
ligando.
 PROCESOS Y PRODUCTOS
INDUSTRIALES CON PROTEINAS

Aplicaciones de las proteínas en la industria:

•Curtido

•Queratina y productos para el cabello.

•Quesos
 1.- PROCESOS CON EL PELO
•El pelo está formado por un extremo
libre (tallo o pelo) y por una raíz
implantada en la dermis (folículo).
•Los vasos capilares en la base de cada
folículo, llamado papila, nutren la raíz de
cabello.
•Esta parte del pelo requiere una
nutrición completa con todos los
minerales, vitaminas y aminoácidos. Una
deficiencia en la dieta, o cambios
hormonales, puede afectar la raíz del
pelo, ocasionando su caída.
•Cada folículo tiene una glándula
sebácea responsable de mantener la
lubricación del pelo
•El pelo esta compuesto por: 16% de
proteínas, 2% de lípidos, 70% de agua,
sales y otras sustancias (urea,
aminoácidos, etc.).
 EL TALLO O PELO
En la estructura del pelo se
pueden distinguir tres partes:

•- Cutícula: es la parte exterior

del tallo y está formada por
células aplanadas,
queratinizadas, que se
superponen unas sobre otras a
modo de tejas invertidas. Esta es
la parte que está sujeta a
ataques del medio
• - Corteza: células que en su
desplazamiento desde la matriz
se queratinizan de manera
gradual.

•- La médula: es la parte interna

del cabello. sufre queratinización
gradual por pérdida de los
núcleos y de esta manera se
produce queratina dura.
 LA QUERATINA:
Predomina el aminoácido cisteína, con grupo funcional sulfuro.
Existen dos tipos de queratina en el cuerpo;
•  β-queratina, es componente de la piel (epidermis),
• α-queratina, es dura y forma las uñas y pelos.
Tres cadenas de α queratina forman las protofibrillas, estas
se enrollan entre sí como un cable para formar
microfibrillas.
Estas se agrupan entre si dando lugar a las macrofibrillas
que son las fibras del pelo.
 TIPOS DE ENLACES EN EL CABELLO
Puentes salinos: entre grupos
ácidos y básicos, son los
responsables principales de la unión
lateral entre las cadenas de
polipéptidos que forman la queratina.
Son muy fuertes en el punto
isoeléctrico, pH: 4.1. Al alejarse de
dicho valor, se debilitan y rompen.
 Puentes disulfuro: Estos
puentes se rompen por hidrólisis
alcalina y por la acción de reductores
como los sulfuros, sulfitos,
tioglicolatos, mercaptanos y enzimas.
Enlace de hidrógeno: Cuando el
enlace por puente de hidrógeno se
rompe, las queratinas con disposición
helicoidal, se despliegan y adoptan
una forma más estirada llamada beta-
queratina.
 Clases de cabello según la estructura
•La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se
establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina.
•En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de
la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los
cabellos rizados los puentes establecen uniones entre regiones que
se sitúan en diferente nivel.
 El cambio de forma del pelo se produce por:
Humedad: el cabello es capaz de absorber agua. El agua permite abrir los enlaces
salinos y de hidrógeno y aumenta la elasticidad del cabello. Además, el agua se
coloca entre las cadenas de la queratina, impidiendo que se unan entre sí y
facilitando el cambio de forma.
Calor: El agua que contiene la superficie del cabello se convierte en vapor de agua
que rompe los enlaces salino y puente H.
Estiramiento mecánico: permite romper y reconstruir los enlaces de hidrógeno y
salinos con una configuración diferente.
 Ondulado y permanentes del pelo
El proceso de la ondulación permanente aprovecha que el enlace entre las
cisteínas es reversible.
Para modificar la ondulación del cabello, lo que se hace es:
 1. Romper los puentes disulfuro, reduciendo el enlace S-S, para lo cual se
usan agentes reductores, como: tioles (tioglicolato de amonio),
mercaptoetanol o ditiotreitol.

2. Cuando las cisteínas han quedado libres y se pueden mover, se procede a

darle la forma que se desee al cabello.
3. Al adoptar el cabello una nueva forma, se producirá un nuevo
enfrentamiento entre cisteínas. Se añade un reactivo oxidante que permita
formar nuevos puentes disulfuro entre las cisteínas que queden enfrentadas
en la nueva configuración.
Modificada la forma del cabello, se revierte la reacción y se forma otra vez los
enlaces disulfuro pero ahora en su nueva posición.
1° se retira el tioglicolato de amonio (con agua) y se aplica la solución
neutralizadora (peróxido de hidrógeno, perborato de sodio y bromato de sodio),
para volver a formar los enlaces disulfuro entre las cadenas de queratina.
2°el cabello se enjuaga y al secarse se restablecen los enlaces de hidrógeno y los
puentes salinos.
El pelo vuelve a ser fuerte, pero ahora tiene una apariencia diferente gracias a la
nueva posición de sus enlaces disulfuro.
Los rizos son temporales debido a que según vaya naciendo pelo nuevo, este no
tendrá dicho tratamiento y tendrá la estructura acostumbrada del individuo
 2.- Curtiembre.
•El curtido es el proceso químico mediante el cual se convierten las pieles
de animales en cuero. El cuero es distinto a la piel: resiste el calor y la
degradación bacteriana, se hincha poco con el agua.
•El proceso consiste en reforzar la estructura proteica del cuero creando
enlaces entre las cadenas de péptidos.
•La piel animal se compone de tres capas diferenciadas : la epidermis
(capa exterior), el tejido conjuntivo (capa dermis) y el tejido subcutáneo.
Durante el tratamiento de la piel la dermis debe separarse de las otras

Fases del proceso:

•Ribera. se eliminan los
componentes de la piel que
no son transformables a
cuero.
•Curtido. se da estabilidad
química y física a la piel.
•Recurtido. Se da
suavidad.
•Acabado. Color,
estampado, etc.
Causas del deterioro de la piel
Son dos: desnaturalización e hinchamiento.
Desnaturalización del colágeno.
•La degradación térmica de las pieles se debe a la
desnaturalización que sufre el colágeno por acción térmica.
• Cuando la piel se sumerge en agua y se somete a
temperatura creciente, se llega a un punto, llamado
temperatura de contracción (TC) en el cual se produce la
desnaturalización térmica de la fibras, que se manifiesta en la
contracción de las fibras en un 35%.
•Esto se produce debido a que hay una ruptura de los
enlaces intramoleculares que mantienen unidas las α-
hélices de las fibrillas, principalmente de los puentes
hidrógeno.
•Se desmorona la estructura rígida de la fibrilla, y se transforma
en una mezcla de cadenas polipeptídicas flexibles en forma de
ovillo.
Hinchamiento de la piel.
•El hinchamiento, es la absorción de moléculas de agua que se
combinan con los puntos reactivos de las moléculas y fibras de
colágeno (grupos amino y carboxilo).
•En medio acido se solvatan los grupos amino, y en medio alcalino se
solvatan los COO- por tener carga negativa.
•Si los grupos amino y COO-, están ocupados disminuye la capacidad
de hinchamiento.
•En medio básico, los grupos carboxilo del colágeno se ionizan
•
• R-COOH + OH- ------ R-COO- + H2O
•Mientras que el ion amonio también se neutraliza formando agua y
un ion neutro
• R-NH3+ + OH- ------ R-NH2 + H2O
•Por tanto la piel queda cargada negativamente.
•Los dipolos de agua hidratan a los iones cargados, provocando el
hinchamiento
a.- Preparación. (procesos de ribera)
La piel (en sangre o seca), se
hidrata, se le quita el pelo y la
endodermis, formada por
proteínas y grasa; se aumenta el
espacio interfibrilar y se eliminan
las impurezas presentes.

Etapas: remojo, pelambre,

desencalado, lavado.

Remojo. Las pieles son lavadas

para su rehidratación y para eliminar
residuos de sangre, excretas y polvo.
Se utiliza hidróxido de sodio,
hipoclorito de sodio, detergentes y
desinfectantes (bicloruro de mercurio
y acido fénico, sulfato de sodio, etc).
Se agita para mejorar el contacto de
la piel con la solución.
 Pelambre.
•Para eliminar el pelo de la piel, la misma se lleva a una elevada
alcalinidad (pH cercano a 12).
•La cal provoca una relajación de la estructura interfibrilar del
colágeno, produciendo el desdoblamiento de las fibras a fibrillas y
el consecuente hinchamiento de la piel, que libera el pelo y la
prepara para la posterior penetración de los productos en etapas
posteriores.
•Al mismo tiempo el sulfuro de sodio produce el rompimiento de
los enlaces disulfuro de la queratina de la epidermis y del pelo,
provocando el desprendimiento de la epidermis y la ruptura del
pelo.
•Sustitutos parciales al sulfuro son: tioglicolatos, mercaptanos,
aminas, enzimas.
•De este modo se logra un hinchamiento de la piel, una apertura
de los folículos pilosos y un posterior desprendimiento de los
pelos y de una fracción de la capa más externa de la piel, llamada
epidermis
 Desencalado
•En medio alcalino las sales de cromo pueden reaccionar
rápidamente con las fibras del colágeno, por lo que podría
producirse una sobrecurtición en las etapas externas dificultando la
difusión a las capas internas
•La principal función del desencalado es regular el pH

•El desencalado con cloruro de amonio se da según la siguiente

reacción:
• 2 NH4Cl + Ca(OH)2------ CaCl2 + 2 NH4OH

•Se sustituye el hidróxido de calcio por el hidróxido de amonio; que

con el exceso de las sales de amonio del baño, forma una solución
tampón de alcalinidad inferior.
•El cloruro o sulfato de amonio, sólo pueden combinarse con la cal
disuelta entre fibras; pero no desplazan el calcio de sus combinaciones
con colágeno
Proceso de rendido
El rendido busca lograr por medio de enzimas proteolíticas un
aflojamiento de la estructura colagénica, al mismo tiempo que
se produce una limpieza de la piel de restos de epidermis,
pelo, grasa, productos de degradación de proteínas, etc.

Descarnado.
Antes de comenzar la etapa de curtido se procede al
descarne, donde se separan las grasas y carnazas que
todavía permanecen unidas a la parte interna de la piel.

Desengrasado.
En el desengrasado se utilizan detergentes, para la limpieza
de los poros de la piel y la eliminación de proteínas no
estructuradas.
 b.- Curtido.
Es una operación físico – química, mediante este proceso se logra
que el cuero se presente en un estado estable, para frenar los
fenómenos de degradación o putrefacción.

Fases del curtido: piquelado, curtido.

Piquelado.
Tratamiento de la piel, con ácido para llevar al pH de curtición,
evitándose el hinchamiento ácido, agregando una sal neutra (ClNa)
•Durante el piquelado además se completa el desencalado y se
interrumpe en forma definitiva el efecto enzimático del rendido.
•Los iones H, se unen a las cargas de los grupos –COO-, los cuales
son descargados y pasan a la forma de –COOH+. Esto permitirá la
posterior difusión del Cr hacia el interior de la dermis.
•La velocidad de difusión de los componentes del piquelado puede
aumentarse calentando, pero hay riesgo de provocar la hidrólisis
acida de la proteína (a 36ºC).
 El curtido.
•Se adicionan sustancias orgánicas; o inorgánicas para que reaccionen
con las proteínas de la piel.
•Curtientes orgánicos: acacia, mimosa, quebracho, castaño. Todos
ellos contienen taninos.

•El curtido mineral es el mas usado y típicamente se usa sales de

cromo trivalente (por ejemplo: sulfato de cromo y/o óxido crómico,
Cr2O3) con una concentración que varía de 1,5 a 8 % de Cr2O3.

•Cuando el cromo se introduce en la piel, reacciona con las proteínas

formando compuestos de coordinación muy estables (reacción entre
los grupos carboxilo (-COOH) del colágeno con el cromo) y la
temperatura de contracción de la piel aumenta.

•Se obtiene un producto azul conocido como wet-blue

 Química del cromo (Curtiente).
• Los curtientes inorgánicos son sales que liberan metales solubles que se
introducen en la piel, y reaccionan con las proteínas formando
compuestos de coordinación muy estables y la temperatura de
contracción de la piel aumenta.
•El más usado es el cromo (III)

•El cromo se presenta generalmente como sales de Cr (III) o Cr (VI).

•En general, los compuestos del cromo (VI) se disuelven con facilidad,
pero en presencia de materia orgánica oxidable, se reducen rápidamente
a cromo (III).

•Para el curtido se usan sales de cromo (III), las cuales presentan una
mejor performance si están parcialmente basificadas.

•Con ese fin es frecuente emplear el hidroxisulfato de cromo (III), Cr(OH)

(SO4), con un contenido de Cr2O3 del 30% y con una basicidad del 34-
38%
Sulfato de cromo
 Secado – Acondicionado.
Secado:
•Operaciones de carácter físico-mecánico para retirar el agua que se
encuentra atrapada entre las fibras del cuero.

•Estas operaciones son normalmente un escurrido a presión, un secado al

vacío y un secado en túnel de aire caliente o al aire ambiente.

•Una vez se ha retirado el agua hidratante del cuero húmedo, sólo queda
el agua química o ligada a la estructura del cuero.

Acondicionado:
Es preparar el cuero para la etapa final del proceso, se fundamenta en
operaciones de ablandado, estirado, planchado, aplanado, recorte, lijado
o desflorado y la impregnación, en la que se utilizan productos químicos
como auxiliares de penetración y resinas especiales para mejorar la
calidad del cuero.
Para mejorar el aspecto final, el lado de flor del cuero se esmerila
utilizando un cilindro de esmerilado.
 3.- PROCESOS CON LA CASEINA
•La leche está compuesta por lactosa, lípidos y proteínas.
• Hay tres clases de proteínas: caseína, lactoalbúminas y lacto
globulinas.
•La caseína es un grupo heterogéneo de fosfoproteínas que precipitan a
pH 4.6.
•Las fosfoproteínas se agrupan entre si formando sub-micelas, y las sub
micelas se unen entre si para formar micelas.
•La submicela esta formada de 4 componentes (cadenas
polipeptídicas fosforiladas): αs1, αs2, β y k-caseína (glicosilada).
•Las αs1-CN, con 199 aminoácidos tienen tres zonas hidrofóbicas,
y una zona polar en el segmento f(41-80).
•La αs2-CN, compuesta por 207 aminoácidos, es la más hidrofílica.
Tiene alta afinidad por la αs1-CN.
•La β-CN, con 209 aminoácidos, tiene entre 4 y 5 residuos de
fosfoserina situados en el extremo N-terminal (hidróliflo) y su extremo
C-terminal f(136-209) es hidrofóbico. Esto la hace altamente
anfipática.
•La κ-CN es la única que tiene Cys en su estructura primaria.
Tiene 169 aminoácidos y hasta 5 cadenas glicosídicas unidas a los
residuos de Tre o Ser. El segmento N-terminal es hidrofóbico y el
extremo C-terminal con carga neta positiva es hidrofílico.
 Micela de caseína
•En medio acuoso, las caseínas, se asocian entre sí, a través de
enlaces hidrofóbicos, lo que repele las zonas hidrofílicas hacia el
exterior de los gránulos caseínicos, formando así las micelas, donde
las caseínas β y k, tienen características emulsificantes.
•Las caseínas (αs1, αs2, β) son insolubles en presencia de CaCl, y la
k-caseina es soluble en esas condiciones.
•Se forma un gránulo de unos 100 a 450 nm
•En su posición natural sobre la superficie de la micela, la κ-caseína
se une al resto de la micela por la parte hidrofóbica, quedando el
caseín-macropéptido (de carga negativa) en la superficie en
contacto con el agua.

•En su forma nativa las micelas de la caseína se mantienen en

dispersión coloidal, estabilizadas por repulsiones electrostáticas.
 Acción del cuajo sobre la caseína
•La molécula de κ-caseína consta de dos regiones: la
hidrofóbica para-κ-caseína (residuos 1-105) y el caseín-
macropéptido hidrofílico (residuos 106-169).
•La enzima quimosina del cuajo hidroliza el enlace Fen105-
Met106
 Cuajado
Consiste en precipitar la caseína, por acción de Enzimas (cuajo) que
hidrolizan la k-caseína estabilizadora de la micela de caseína.
El tratamiento con el cuajo ocurre en dos etapas:
La1ª es la fase enzimática, durante la cual se produce el ataque de
la κ-caseína por enzima quimosina .
2ª es la fase de coagulación de las micelas que han sido
desestabilizadas por el ataque enzimático
 a.-fase 1. hidrolisis de la k-caseína.
•La proteólisis de la k-caseina sucede en el enlace Fen105- Met 106.
Se forman dos fragmentos:
• uno insoluble (1-105) Caseinomacropeptido CMP que se mantiene
en la micela,
•otro soluble (106-169) que es eliminado de ésta
•Cuando esto ocurre, el CMP queda unido a la submicela, la que se
hace hidrofóbica, y cuando se hidroliza una cantidad suficiente de κ-
caseína las micelas coagulan, debido a su carácter hidrofóbico.
Esquema del ataque de las enzimas coagulantes (esferas
pequeñas) sobre las micelas de caseína (esferas grandes).

A) micelas con las cadenas de κ-caseína intacta; B) comienzo de la hidrólisis de la

κ-caseína por las enzimas proteolíticas; C) agregación de las micelas por la
hidrólisis de la κ-caseína.
 b.- fase 2: coagulación.
Aquí el calcio juega un papel destacado, porque une las
submicelas a través de los grupos fosfato de las caseínas.
 C. Sinéresis.
•La sinéresis es definida como el encogimiento de un gel, que
tiene lugar paralelo con la expulsión de líquido o separación del
suero. (Sbodio, 2012)
•A continuación, ocurre el drenaje, moldeo, presión de la
masa, salado y madurado.
 Coagulación ácida (yogurt)
•El yogurt es formado por la fermentación lenta de la lactosa.
•El desarrollo del mismo es promovido por bacterias termofílicas:
Streptococcus salivarius subsp. thermophilus y Lactobacillus
delbrueckii subsp. bulgaricus.
•La fermentación bacteriana convierte la lactosa en ácido láctico, el
cual baja el pH de la leche, desde 6,7 a 4,6.
•Cuando la leche es tratada a altas temperaturas, la gelación tiene
lugar entre pH 5,4 y 5,2.
•Cerca al punto isoeléctrico de las caseínas (pH 4,6) se reduce la
carga neta lo que hace disminuir la repulsión electrostática.
•Un problema es la separación de suero (“wheying-off”), que es la
aparición de suero en la superficie del gel, durante el almacenaje del
yogurt.

•Se mitiga la sinéresis aumentando el contenido de sólidos de la

leche, con estabilizantes (gelatina, pectina, o gomas). (fuente:
Sbodio, Revelli)
 Proteínas del gluten
• Con el término de gluten se designa a la red que forman
gluteninas y gliadinas hidratadas durante el amasado

• Constituyen entre el 80 y el 85% de las proteínas del grano de

trigo.

• Estas proteínas son capaces de absorber gran cantidad de agua

y de constituir una red deformable, elástica y extensible que
puede retener los gases durante la fermentación y posterior
cocción.

• Durante el amasado se producen interacciones entre las

proteínas, el agua, el almidón, polisacáridos no almidonosos
(arabinoxilanos, arabinogalactanos) y lípidos (fosfo y
glicolípidos), para formar la red de gluten, conformando una
matriz visco elástica capaz de retener el gas.
 Rol en la panificación
•Durante el amasado la presencia de agua y la realización de un trabajo
mecánico permiten la hidratación de gliadinas y gluteninas y se produce
el desarrollo de una red viscoelástica.
• La cantidad y calidad del gluten determinan el tiempo necesario de
amasado y las propiedades reológicas de la masa.
•Durante la fermentación la red de gluten sigue experimentando
cambios (disminuye su adhesividad, se hace menos extensible y más
elástica), y es determinante para la retención del gas formado durante la
misma y en la etapa inicial del horneado, lo cual determina el volumen
del pan y la estructura de la miga.
•Durante el horneado ocurren varios cambios a la vez, cambia la
hidrofobicidad superficial de las proteínas, se produce un intercambio de
puentes disulfuro y formación de nuevos enlaces disulfuro).
• Debido a estos cambios, junto con los experimentados por el almidón,
se forma la estructura del pan.