TEMA-4-PROTEINAS.

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Biología

1º Bachillerato de Ciencias y Tecnología

EVAU Castilla-La Mancha

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
 TEMA 4: PROTEÍNAS
Bloque 1. La base molecular y fisicoquímica de la vida

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
- Biomoléculas orgánicas. Proteínas:
∙Concepto, clasificación (oligopéptidos, polipéptidos, holoproteínas, heteroproteínas).
∙Aminoácidos: estructura molecular, criterio de clasificación: apolares, polares sin carga, aniónicos (ácidos) y
catiónicos (básicos). Reconocimiento mediante fórmulas de a qué grupo pertenece un ejemplo claro (como
Leucina, Serina, Glutamato y Lisina, sin necesidad de identificar el nombre, solo el grupo). ∙Concepto de
aminoácido esencial. Comportamiento anfótero, punto isoeléctrico.
∙El enlace peptídico, características.
∙ Niveles estructurales de las proteínas. Estructura primaria, orientación de los extremos. Estructura
secundaria: α-hélice y hoja o lámina plegada-beta, enlaces que las mantienen. Estructura terciaria, globular,
fibrosa, enlaces que la mantienen. Estructura cuaternaria, enlaces que las mantienen. Los puentes disulfuro.
∙Concepto y causas de la desnaturalización. Desnaturalización reversible e irreversible. Solubilidad de las
proteínas. Ejemplos de proteínas fibrosas (colágeno, elastina, queratina) y globulares (histonas, albúminas,

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globulinas).
∙ Funciones de las proteínas.
∙ Heteroproteínas. Concepto y ejemplos: Glucoproteínas (peptidoglicanos), lipoproteínas (LDL, HDL),
nucleoproteínas (Histonas), Fosfoproteínas (caseína) y cromoproteínas (hemoglobina). Grupo Hemo.

INTRODUCCIÓN
La palabra proteína proviene del griego protos (lo primero, lo más antiguo)
Son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
Elevado peso molecular
Están presentes en TODAS las células vivas
Compuestos químicos muy complejos
Todas están constituidas por C, H, O y N
Pueden contener S, P, Fe, Cu, Mg, I
Formadas por la unión de aminoácidos (aa)
Son las moléculas más abundantes de las células
Una bacteria tiene unas 1000 proteínas diferentes, una célula humana 10000

CLASIFICACIÓN

Proteínas filamentosas
Holoproteínas

Proteínas globulares

Proteínas
Cromoproteínas

Glucoproteínas
Heteroproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

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 AMINOÁCIDOS

Son las unidades estructurales de las proteínas

Son moléculas sencillas y NO hidrolizables

Formados por C, H, O y N – Pueden presentar otros

elementos

Los aminoácidos se unen formando péptidos

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Oligopéptidos – menos de 10 aa
Polipéptidos – más de 10 aa
*Proteínas – más de 100 aa

Formados por un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), un hidrógeno (H) y un
radical (R) que se unen a un mismo carbono (C)

De los 20 aa proteicos (hay 150aa), 8 son esenciales

Estereoisomería de los aminoácidos

Grupo –COOH arriba

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Grupo –NH2 a la derecha – D
Grupo –NH2 a la izquierda – L

Las proteínas están formadas sólo por aminoácidos tipo L, es decir, el grupo –NH2 se
representa a la izquierda

Propiedades de los aminoácidos

Sólidos
Cristalinos
Elevado punto de fusión
Solubles en agua

Actividad óptica (sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa)

Tienen carácter anfótero (pueden comportarse como ácido o base dependiendo del pH del
medio)

* Punto isoeléctrico – pH para el cual un aminoácido presenta igual número de cargas

positivas que negativas

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 Clasificación de los aminoácidos según la carga del radical (R)
Aminoácidos neutros – su cadena lateral no tiene grupos carboxilo (-COOH) ni amino (-NH2),
por tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0

∙ Apolares – cadena lateral hidrófoba

∙ Polares – cadena lateral hidrófila que permite formar puentes de hidrógeno con
moléculas polares, por lo cual , son muy solubles en agua

Aminoácidos ácidos – grupo carboxilo (-COOH) en la cadena lateral, por lo que a pH neutro
pueden tener carga negativa, ya que este grupo desprende H+

Aminoácidos básicos – Grupo amino (-NH2) en la cadena lateral, que puede tomar H+, lo que
hará que el aminoácido tenga carga positiva

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Unión peptídica entre aminoácidos ENLACE PEPTÍDICO

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En un enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo (-COOH) y los del grupo amino (NH2)
quedan en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos. El enlace peptídico tiene un
comportamiento similar al enlace doble en cuanto a la rigidez, ya que los átomos implicados
no pueden girar, aunque sí pueden hacerlo el resto de átomos

El amino libre en un extremo se llama N-terminal y el carboxilo libre en el otro extremo,

C-terminal Los aminoácidos se numeran desde en N-terminal

Péptidos de interés biológico

Tripéptido – Glutatión / transporta H en algunas reacciones metabólicas

Nanopéptidos – Oxitocina y Vasopresina / actividad hormonal

Insulina y Glucagón / regulan la concentración de glucosa en sangre

Decapéptidos – Tirocidina, Gramicidina y Valinomicina / antibióticos

CISTEÍNA crea enlaces disulfuro ( -S-S- ), por lo que puede formar

codos o unir cadenas

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 1. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
1.1. Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden de los
aminoácidos (desde el N-terminal hasta el C-terminal)

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La función de la proteína depende de la secuencia de los aminoácidos y la forma que

adopte Ejemplo – el cambio de un solo aminoácido en la hemoglobina humana provoca

anemia falciforme

1.2. Estructura secundaria

Disposición espacial de la estructura primaria
Cuando los aminoácidos se enlazan, gracias a la capacidad de giro de los enlaces,
adquieren una disposición espacial estable.

Esta disposición depende de los aminoácidos que formen la cadena

Hay tres tipos de estructura secundaria

∙ α-hélice – -CO- y –NH- de la cadena principal se enlazan por puentes de

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H Los radicales (R) quedan perpendiculares al eje imaginario

∙ lámina plegada β – Flexible, pero no se puede estirar

Restos laterales hacia arriba y hacia abajo
Los aminoácidos forman cadenas en zigzag
Pueden ser paralelas o antiparalelas → más compacta y más frecuente
Se establecen puentes de hidrógeno entre las cadenas (-CO- y –NH-)
Insolubles en agua, por lo que forman estructuras esqueléticas
Ejemplo – queratina, forma uñas, pelo, plumas, cuernos, telarañas, etc

∙ triple hélice del colágeno – Más alargada que la α-hélice y más

estrecha por la abundancia de prolina e hidroxiprolina, que
dificultan la formación de puentes de
hidrógeno
Cadena de 3 aminoácidos por vuelta

1.3. Estructura terciaria

Disposición espacial tridimensional estable que se obtiene al
plegarse la cadena de aminoácidos por la unión entre
determinadas
zonas de la cadena polipeptídica
Las interacciones entre los restos laterales (R) de los aminoácidos
se deben a

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 ∙ Puentes disulfuro / -S-S-
∙ Fuerzas electrostáticas / + → ← -
∙ Puentes de hidrógeno / -O |||| H-
∙ Fuerzas de Van der Waals (entre cadenas alifáticas)

De esta estructura depende la función de la proteína

Existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas

∙ Globulares – Estructuras con formas esferoidales
∙ Fibrilares – Estructura con formas alargadas

1.4. Estructura cuaternaria

Sólo se da en algunas ocasiones
Unión de varias cadenas polipeptídicas, llamadas en este caso subunidades proteicas
mediante enlaces débiles (no covalentes)

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Cada cadena que forma la estructura cuaternaria se llama protómero
Según el número de protómeros:
∙ Dímeros – hexoquinasa
∙ Tetrámero – hemoglobina
∙ Pentámero – ARN-polimerasa
∙ Polímeros (muchos)

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2. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

∙ SOLUBILIDAD

Normalmente las proteínas con estructura terciaria fibrilar – insolubles es

agua globular – solubles en agua

Cuando las proteínas son solubles forman disoluciones coloidales al tener elevado peso
molecular

La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,

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 establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando
una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos

∙ ALTERACIÓN DE LA ESTRUCTURA ESPACIAL

Cualquier alteración de de la estructura secundaria, primaria o cuaternaria

(conformación nativa) hace que la proteína pierda su función biológica

Este proceso recibe el nombre de DESNATURALIZACIÓN, y puede ser reversible en muy

pocos casos

Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización se encuentran

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o Variaciones de presión
o Variaciones de temperatura
o Variaciones de pH
o Variaciones de la concentración salina

∙ ESPECIFIDAD

De especie:

Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie posee algunas proteínas que
otros organismos no tienen

La especificad proteica se observa incluso en individuos de una misma especie

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Esta propiedad permite llevar a cabo estudios filogenéticos y establecer parentesco
evolutivo entre especies

De función:

Cada proteína desempeña una función única.

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