PROTEÍNAS

Proteínas
Son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan

adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a
cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el
material genético de cada organismo, donde se especifica su
secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.
 Funciones

✔Estructural: ésta es la función más importante de

una proteína: Colágeno, queratina, elastina.
✔Enzimática (sacarasa y pepsina).
✔Hormonal
✔Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH
✔Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno)
✔Transporte: Hemoglobina, hemocianina, mioglobina,
lipoproteínas, citocromos
✔Contráctil (actina y miosina)
✔Reserva: Ovoalbúmina, lactoalbúmina, hordeína,
gliadina.
 HOLOPROTEÍNAS
Formados por la polimerización de aminoácidos

Clasificación

Globulares

Fibrosas
 HETEROPROTEÍNAS
Poseen una parte proteica y una no proteica, denominada grupo
prostético.

Clasificación
✔Cromoproteínas
_ Porfirínicos : hemoglobina
_ No Porfirínicos : hemocianina

✔Glucoproteínas: Ciertos anticuerpos.

✔ Lipoproteínas: LDL, HDL

✔ Fosfoproteínas: caseína, vitelina

✔ Nucleoproteínas: Histonas, protaminas

 Según su Forma
Globulares
✔Enzimas ✔ Esterasa
✔Anticuerpos ✔Protaminas
✔Sistonos
✔Algunas hormonas ✔Prolaminas
✔Proteínas de transporte ✔Gluteninas
✔Albúminas
Fibrosas ✔Globulinas

Queratina
Colágeno
Fibrinas
Elastinas
 NIVELES
ESTRUCTURALES

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Fuerzas que Estabilizan las Estructuras
Proteínicas

Puentes de hidrógeno
Puentes Disulfuros
Interacciones Hidrofóbicas

Grupos R no polares
Interacciones Electrostáticas

Grupos con carga opuesta

_ Grupos amino terminal y carboxilo terminal
_ Grupos R cargados
 ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de la cadena polipeptídica de una proteína es el
orden en el cual los aminoácidos se unen e incluye la ubicación de los
enlaces disulfuro.
Importancia de la estructura
primaria
CLASIFICACIÓN DE LA ESTRUCTURA
SECUNDARIA
 Hoja Beta

✔Paralelas
Hoja Beta Antiparalela
Giros Beta
ESTRUCTURA TERCIARIA
El termino "estructura terciaria" se refiere a las relaciones espaciales entre
los elementos estructurales secundarios.

✔ Cadena polipeptídica se pliega en el espacio.

✔ Disposición de los dominios en el espacio .
✔ Cantidades variables de hélices-alfa y beta.
✔ Los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares
hacia el exterior
Dominios
Fuerzas que estabilizan la
estructura terciaria
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA

Las proteínas oligoméricas tienen cadenas polipeptídicas múltiples.

Disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una
proteína multimérica

• En estas proteínas multiméricas, las cadenas polipeptídicas

individuales se llaman protómeros o subunidades.
• Las proteínas compuestas de 2 o 4 subunidades se denominan
proteínas diméricas o tetraméricas respectivamente.

• Homodímeras, homotetrámeras
• Heterodímeros
Ala-
val-tre-cys-trp-phe…………………..
Desnaturalización
LOS DESNATURALIZANTES

UREA
DODECILSULFATO DE SODIO (SDS)
ÁCIDOS (H +)
BASES (OH-)
MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
Relación Estructura- Función

Importancia

✔Relación estructura-función permite reconocer la base molecular de

enfermedades genéticas como la enfermedad de células falciformes y
talasemias.

✔Las proteínas hémicas intervienen en el transporte y fijación de

oxígeno, en el transporte de electrones y en la fotosíntesis.
EL HEMO Y EL HIERRO FERROSO CONFIEREN LA PROPIEDAD DE
ALMACENAR Y TRANSPORTAR OXíGENO
 La mioglobina es rica en hélices
alfa

Conformada por 153 residuos de AA’s.

Un polipéptido de la mioglobina esta comprendido por 8 α-hélices separadas,
designadas de la A a la H.
La Oximioglobina
DESOXIMIOGLOBINA Ó MIOGLOBINA REDUCIDA
 HEMOGLOBINA

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de

las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de
unir de forma reversible una molécula de oxígeno.
Anemia Falciforme
Curva de fijación del O2 de la hemoglobina y
mioglobina
 Efecto Cooperativo

Hb T Hb R
 PROPIEDADES ALOSTÉRICAS DE LA
HEMOGLOBINA

La estructura cuaternaria le da a la hemoglobina propiedades adicionales

sorprendentes (no existentes en la mioglobina) que la adaptan a su
función biológica única y le permiten una regulación precisa de sus
actividades.

Las propiedades alostéricas de la hemoglobina proporcionan un modelo

para comprender otras proteínas alostéricas.
2,3-Bisfosfoglicerato
Unión del 2,3-BPG a la conformación T de la
Hemoglobina
 La hemoglobina y el transporte CO2 y protones
a los pulmones
El dióxido de carbono reacciona con los grupos amino terminales de la hemoglobina,
formando un carbamato y liberando protones que contribuyen al efecto de Bohr.
 Aislamiento y purificación de
proteínas
Extracción
Purificación parcial
Precipitación por sales: sulfato de amonio
Solventes orgánicos o detergentes
Diálisis

Purificación completa
Cromatografía: cromatografía de filtración en geles, cromatografía de
intercambio iónico, cromatografía por afinidad.
Cromatografía de filtración en
gel
Cromatografía de Intercambio
iónico
Cromatografía por afinidad
SDS-PAGE Electroforesis
 Análisis de la secuencia de
proteínas
1.Rotura de los enlaces disulfuros con ácido perfórmico.

2. Determinación de los aminoácidos terminales N y terminales C.

Método de Sanger: DNFB: 1-fluoro-2,4-dinitrobenceno, resulta derivado DNP (Dinitrofenilo)
Lys-Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met-Arg-Pro-Thr-Ser-Trp-Glu

DNP-Lys-Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met-Arg-Pro-Thr-Ser-Trp-Glu

Tratamiento con carboxipeptidasa

Lys-Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met-Arg-Pro-Thr-Ser-Trp-Glu

Lys-Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met-Arg-Pro-Thr-Ser-Trp ; Glu
 Análisis de la secuencia de
proteínas
3. Escisión del polipéptido en fragmentos

Por enzimas: Tripsina (Lys, Arg) , quimiotripsina (AA´s aromáticos)

Lys-Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met-Arg-Pro-Thr-Ser-Trp-Glu
Tripsina: Lys
Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met-Arg
Pro-Thr-Ser-Trp-Glu

Quimiotripsina: Lys-Gly-Val-Ala-Phe
Ile-Tyr
Met-Arg-Pro-Thr-Ser-Trp
Glu
 Análisis de la secuencia de
proteínas
Tratamiento con bromuro de cianógeno (Met)

Lys-Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met-Arg-Pro-Thr-Ser-Trp-Glu

Bromuro de cianógeno
Lys-Gly-Val-Ala-Phe-Ile-Tyr-Met

Arg-Pro-Thr-Ser-Trp-Glu