UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA

CENTRO UNIVERSITARIO DEL NOROCCIDENTE-CUNOROC

CARRERA DE MÉDICO Y CIRUJANO
BIOLOGÍA
Licda. M.A Carmen Carrasco

NOMBRE CARNET CORREO ELECTRÓNICO SECCIÓN

1. ¿Cuáles son los enlaces que se presentan en la estructura secundaria de las

proteínas?

enlace peptídico

2. ¿Qué son las cromoproteínas y dónde las podemos encontrar en nuestro

organismo?

es una proteína conjugada que contiene un grupo prostético pigmentado. La podemos

encontrar en la hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre. La mioglobina, que
transporta el oxígeno en los músculos.

3. Tras la desnaturalización de una proteína ¿Se puede mantener alguna de sus

estructuras? Razone su respuesta

probablemente recobre su funcionalidad si vuelve a su entorno normal. Sin embargo,

en algunas ocasiones la desnaturalización es permanente.
4. ¿Qué enlaces mantienen la estructura cuaternaria de las proteínas?

La proteína cuarterona se mantiene mediante la unión de enlaces débiles de varias

cadenas polipeptídica, Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.

5. ¿Cuál es la diferencia entre un péptido y una proteína?

El péptido se diferencia de la proteína por ser más pequeño y la proteína puede estar
formada por la agrupación de varios de estos y en algunos casos de grupos prostéticos

6. Realice una pequeña investigación de una patología que esté provocada por una
alteración en alguna o algunas proteínas del organismo. Resuma la patología en
un espacio no mayor de media página.

La adrenoleucodistrofia ligada al cromosoma X es el prototipo de los trastornos que

afectan a una proteína peroxisomal aislada y es, con diferencia, el trastorno peroxisomal
más frecuente. El gen defectuoso en este trastorno afecta a una proteína de la membrana
peroxisomal, aún no identificada, en la degradación de ácidos grasos de cadena muy
larga. Todos los trastornos peroxisomales se pueden identificar en los períodos prenatal y
posnatal con pruebas no invasivas

7. Un mRNA ¿puede contener la secuencia ATTGACCCCGGTCAA? ¿Por qué?

No puesto que en el ARN la Timina se ve remplazada por el Uracilo.

8. ¿Cuál es la diferencia entre un nucleótido, un nucleósido y un polinucleótido?

Nucleótidos. Tanto el ADN como el ARN son polímeros (en el caso del ADN, suelen ser
polímeros muy largos) y están formados por monómeros llamados nucleótidos. Cuando
estos monómeros se combinan, la cadena resultante se denomina polinucleótido.
9. ¿Qué son las histonas? Tipos, características y función.

Las histonas son proteínas básicas, de baja masa molecular, y están muy conservadas
entre los eucariontes. Forman la cromatina junto con el ADN sobre la base, entre otras; de
unas unidades conocidas como nucleosomas. La cromatina reduce el tamaño lineal del
ADN dentro del núcleo, compactándolo.
Los tipos de histonas son H1, H2A, H2B, H3 y H4
Se caracteriza por proporcionar soporte estructural para los cromosomas. Para permitir
que las moléculas de ADN muy largas quepan dentro del núcleo, se envuelven alrededor
de complejos de histonas que dan a los cromosomas una forma más compacta.
Para su función las histonas se unen a los grupos fosfato del ADN (cargados
negativamente); para ello no es relevante la secuencia de bases dentro del ADN. A
menudo, las histonas son modificadas por metilaciones, acetilaciones, fosforilaciones o
ADP-ribosilaciones.
10. Rellene el siguiente un cuadro comparativo de las estructuras de la conformación proteica.
CONFORMACIÓN PROTEICA
Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Esta Está constituida por la La estructura secundaria es el La estructura terciaria ocurre La estructura cuaternaria implic
secuencia de aminoácidos de plegamiento que forma la cadena cuando existen atracciones entre interacción de más de una cad
la cadena polipeptídica. polipeptídica debido a la Láminas β y Hélices-. Esta polipeptídica.
formación de puentes de estructura es específica para Es, por lo tanto, la asociación
hidrógeno entre los átomos que cada proteína y determinará la diferentes subunidades para for
forman el enlace peptídico. función de dicha proteína. complejos
Concepto
funcionales, en forma de díme
(unión de dos monómeros) tríme
(unión de tres
monómeros), etc.
Tipos de enlaces enlaces peptídicos enlace peptídico Covalentes y No covalentes  polipeptídicas 
Holoproteínas o proteínas simpl
de tipo fibroso: las hélices- o Heteroproteínas o proteí

Tipos/clasificación láminas , de tipo globular: conjugadas, Globula

hélices- y láminas  y Fibrosas, Glucoproteín

Hélice  o Lamina 
acodamientos. Lipoproteínas, Nucleoproteín
Cromoproteínas.
Cualquier alteración en el las proteínas pierden todos los se pierde la estructura terciaria de las subunidades de proteínas
orden de estos aminoácidos patrones de repetición regulares la proteína y por lo tanto esta separan o su posición espacial
Respuesta ante la
determinará una proteína como las hélices alfa y adoptan pierde su función corrompen
desnaturalización
diferente. formas aleatorias.
proteica