AMINOÁCIDOS

• Unidades estructurales de las proteínas

• Son codificados por el DNA para formar proteínas
• La cadena R, es la que va a presentar la diferencia de los 20 aa
• De acuerdo a las secuencias de aa, las proteínas presentan diversas
formas y funciones.
ANFOTERISMO

Pierde protones
Ácido
Gana protones
Básico

Forma iónica del aminoácido

El grupo amino y el grupo carboxilo se ionizan

relativamente fácil a un pH de7.4, por lo que
son considerados amortiguadores fisiológicos.
ANFOTERISMO

Los aminoácidos cuando están en disolución acuosa, pueden

comportarse como ácidos o como bases, de acuerdo al pH de la
disolución.
 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
1. Explicar a que nos referimos con carácter anfótero de los
aminoácidos.
2. Indicar - de acuerdo al pH y carácter anfótero – el comportamiento
del aminoácido (cargas y propiedad ionizante).
pH menor a 7 pH = 7 pH mayor a 7

Ionización del NH3 Ionización del NH3 y Ionización del COO

Carácter básico COO Carácter ácido
Carácter neutro
CLASIFICACIÓN DE LOS AA

A. PROPIEDADES POR SU POLARIDAD

o No polares, alifáticos
o Polares neutros (sin carga)
o Polares ácidos (carga negativa)
o Polares Básicos (carga positiva)

B. NUTRICIONALES
o Esenciales
o No esenciales
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Grupo
Butilo
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Grupo
indol
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Grupo Tiol

Grupo Amida
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Imidazol

Butilamonio
Guanidino
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES ÓPTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Los L-aa son más abundantes y son los que forman a las proteínas
PROPIEDADES ÓPTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES ÓPTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

¿Qué aminoácido no cumple con las propiedades ópticas?

o Su cadena R tiene un H
o Su Ca no es quiral
o No es asimétrico
o No presenta un isómero dextro
ni levógiro.
 PROPIEDADES ÓPTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

✓ Los L-aa son más abundantes y son los que forman a las proteínas.
✓ El grupo amino siempre deberá de estar a la izquierda.
✓ Los aminoácidos forman enlaces peptídicos, por lo que es
importante su isomería óptica del tipo levo.
 ENLACE PEPTÍDICO

➢ Aminoácido
➢ Péptidos
➢ Proteína Número de AA Polímero
2 Dipéptidos
3 Tripéptidos
3-10 Oligopéptidos
Más unidades Polipéptidos
 ENLACE PEPTÍDICO

Reacción de
condensación

¿Dónde se lleva a cabo este proceso?

¿Es un oligopéptido?
IDENTIFICAR LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN LA CADENA OLIGOPEPTÍDICA E
INDICAR SUS CARACTERISTICAS EN CUANTO A POLARIDAD.
 SPLICING DEL RNAm

Las secuencias de los intrones

son eliminadas del RNAm inicial,
para dar origen al RNAm maduro

TRADUCCIÓN

¿Tendrá algo que ver el RNA en la

especificidad de la proteína?
 Factores de Estructural
Anticuerpos
transcripción

PROTEÍNAS
Enzimática
Señalización
Transporte

Se encuentran ampliamente distribuidas en todo el organismo y son esenciales

para el funcionamiento celular.
 PROTEÍNAS
Tipo de Proteína Función
Estructurales Colágeno / tejido conectivo

Movimiento Miosina/lactina, contracción

muscular.
Transporte Hemoglobina/mioglobina
Membrana celular, proteínas tipo
canal que permiten el paso de iones
(Na, Cl, Ca, K).
Señalización Hormonas /insulina/ vías de
señalización (PKB/AKT)
Sistema inmune Inmunoglobulinas

Factores de transcripción Regulan mecanismos de expresión de

genes.
 PROTEÍNAS
Señalización

Procesos relacionados
con el crecimiento y la
supervivencia celular.
 PROTEÍNAS
Factores de transcripción

Los factores de transcripción

son proteínas capaces de
unirse específicamente a
secuencias cortas de ADN
(elementos en cis) localizadas
en los promotores de genes, y
de interactuar con el complejo
de pre-iniciación de la
transcripción para inducir o
inhibir la actividad de la enzima
ARN polimerasa II.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructuras de las proteínas
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Láminas-β (beta)
Clases de proteínas según estructura
secundaria:

• Proteínas todo alfa

• Proteínas todo beta
• Proteínas alfa y beta (a/b)
Hemoglobin
Immunoglobulin
Triosephosphate
isomerase
Lysozyme
 Estructuras de las proteínas

Cinco fuerzas que mantienen las estructuras terciarias y cuaternarias:

• Puentes de hidrógeno
• Puentes disulfuro
• Interacciones hidrofóbicas
•Interacciones iónicas
•Fuerza catión phi
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Los aminoácidos polares Los aminoácidos NO polares
(hidrofílicos) quedan en la parte (hidrofóbicos) quedan en la parte
exterior de la proteína. interior de la proteína.
HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS
Proteínas simples Proteínas conjugadas

Globulares Glicoproteínas
Fibrosas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
 HOLOPROTEÍNAS
Globulares

Prolaminas: abundantes en vegetales/cereales

Avenina Avena
Gliadina Trigo
Hordeína Cebada
Albúmina: muy abundante en el cuerpo humano. Soluble

Ovoalbúmina Clara de huevo

Seroalbúmina Sangre
Lactoalbúmina Leche
 HOLOPROTEÍNAS
Globulares
Hormonas: secretadas por glándulas endócrinas hacia torrente
sanguíneo, modifican el funcionamiento de células.

Hormona del crecimiento Tejidos (esquelético y

(GH) muscular).
Prolactina (PRL) Secreción de leche por
glándula mamaria.
Tirotropina Síntesis y secreción de
tiroxina (T4) y
trioyodotironina (T3).
Insulina Metaboliza carbohidratos
 HOLOPROTEÍNAS
Globulares
Enzimas: Proteínas catalizadoras, aceleran la velocidad de reacción
del metabolismo. Específicas de sustrato.
1) Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis
 HOLOPROTEÍNAS
Globulares
Enzimas: Proteínas catalizadoras, aceleran la velocidad de reacción
del metabolismo. Específicas de sustrato.

2) transferasas: transferencia de un grupo químico de un sustrato a

otro.
Enzimas: Proteínas catalizadoras, aceleran la
velocidad de reacción del metabolismo.
Específicas de sustrato.
 HOLOPROTEÍNAS
Fibrosas

Colágeno: Forman parte del tejido

conectivo, matriz extracelular (piel, hueso,
cartílago, tendones, etc.

Elastina: Elasticidad a los tejidos (piel,

ligamentos, tendones, etc.

Queratina: a-queratina (piel, uñas,

pelo), b-queratinas (escamas, plumas de
reptiles, fibras de seda).
HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS
Proteínas simples Proteínas conjugadas

Globulares Glicoproteínas
Fibrosas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
 HETEROPROTEÍNAS
Proteínas conjugadas
Tipo de proteína que presenta una fracción de una molécula de
diferente naturaleza, generalmente llamada “grupo prostético”.

1) Glicoproteínas: grupo prostético son los carbohidratos.

• Lubricantes
Mucinas (lubrican mucosas,
líquido sinovial).
 HETEROPROTEÍNAS
Proteínas conjugadas
Tipo de proteína que presenta una fracción de una molécula de
diferente naturaleza, generalmente llamada “grupo prostético”.

Hormonas :
•Folículo estimulante (FSH), crecimiento,
desarrollo.
•Luteinizante (LH), maduración de folículos,
ovulación, producción de progesterona, etc.
•Gonadotropina coriónica (HCG), secretada por
el embrión en desarrollo y por placenta.
 HETEROPROTEÍNAS
Proteínas conjugadas
Tipo de proteína que presenta una fracción de una molécula de
diferente naturaleza, generalmente llamada “grupo prostético”.

Inmunoglobulinas Fibrinógeno/trombina
 HETEROPROTEÍNAS
Proteínas conjugadas
Tipo de proteína que presenta una fracción de una molécula de
diferente naturaleza, generalmente llamada “grupo prostético”.

2) Lipoproteínas: grupo prostético fosfolípidos, colesterol,

triglicéridos.

• Lipoproteínas de baja densidad (LDL). Transporte de

triacilgliceroles y colesterol endógeno del hígado a los tejidos.
(condiciones: diabetes, hipertensión arterial, daño cardiaco,
elevan LDL en sangre).
 HETEROPROTEÍNAS
Proteínas conjugadas
Tipo de proteína que presenta una fracción de una molécula de
diferente naturaleza, generalmente llamada “grupo prostético”.

2) Lipoproteínas: grupo prostético fosfolípidos, colesterol,

triglicéridos.

• Lipoproteínas de alta densidad (HDL). Transporte de colesterol

endógeno del tejido hacia el hígado para su degradación.
“recolectores de basura”.
 HETEROPROTEÍNAS
Proteínas conjugadas
Tipo de proteína que presenta una fracción de una molécula de diferente
naturaleza, generalmente llamada “grupo prostético”.
2) Nucleoproteínas: grupo prostético ácidos nucleicos.

• Histonas
 HETEROPROTEÍNAS
Proteínas conjugadas
Tipo de proteína que presenta una fracción de una molécula de diferente
naturaleza, generalmente llamada “grupo prostético”.
2) Cromoproteínas: grupo prostético cromóforo, asociado a un metal.

Grupo Hem: Fe
 Hemocianina en invertebrados
Son glicoproteínas que transportan oxígeno en algunos moluscos y
artrópodos, fijándolo mediante un grupo prostético que contiene
cobre, cuyo estado oxidado les otorga su color azul

Grupo hemo → ???

CLOROFILA
 Prosthetic groups/cofactors

• Non-peptide components that provide additional

functionality
– porphyrins – heme, chlorophyll
– metal ions/clusters – Fe-S, Mg, Ca, Zn
– vitamins – thiamine, biotin, pantothenic acid, ascorbic
acid, retinal
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PORTEÍNAS

Perdida del plegado de la proteína, pierden su función biológica

Agentes: pH, Temperatura, Solubilidad