2.4.

PROTEÍNAS
BIOLOGÍA 1º DIPLOMA IB. CURSO 22/23
 1.AMINOÁCIDOS Y POLIPÉPTIDOS

Monómeros de las proteínas: aminoácidos.

Polímeros de las proteínas: polipéptidos

Aminoácido Péptido Polipéptido

 ENLACE PEPTÍDICO
Para formar péptidos se da una reacción de condensación entre dos aminoácidos.

Los aminoácidos se pueden unir entre sí en cualquier secuencia, proporcionando

una variedad enorme de posibles polipéptidos.
2. DIVERSIDAD DE AMINOÁCIDOS
Hay veinte aminoácidos diferentes en los polipéptidos sintetizados en los ribosomas.

¿por qué se llaman así?

La mayoría se toman con la alimentación,
hidrolizando las proteínas proporcionadas por
plantas y animales que componen nuestra dieta.

Aunque el organismo es también capaz de

sintetizarlos casi todos, hay 9 que no los podemos
sintetizar que se denominan aminoácidos esenciales.
3.GENES Y POLIPÉPTIDOS

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE LOS POLIPÉPTIDOS ESTÁ CODIFICADA POR LOS GENES

- La secuencia de aminoácidos de cada polipétido se almacena de

forma codi cada en la secuencia de bases de un gen.
- Algunos genes tienen otras funciones, pero la mayoría
almacenan la secuencia de los aminoácidos de un polipéptido.
Para ello utilizan el código genético.
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5.POLIPÉPTIDOS Y CONFORMACIÓN

Una proteína puede consistir en un único polipéptido o en varios polipéptidos

unidos entre sí.

Ejemplos de algunas proteínas destacadas:

- RUBISCO: proteína globular con función enzimática implicada

en la jación de CO2 en los cloroplastos

- INSULINA: proteína globular con función hormonal que

regula el nivel de glucosa en sangre.

- INMUNOGLUBULINAS: proteína globular también llamadas

anticuerpos, que intervienen en la defensa frente a
enfermedades.
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- RODOPSINA: proteína globular presente en la membrana de
los bastones (fotorreceptores de la retina, donde permite detectar
intensidades bajas de luz)

- INSULINA: proteína globular con función hormonal que

regula el nivel de glucosa en sangre.

- COLÁGENO: proteína brosa estructural, que se encuentra en

los músculos, tendones y ligamentos, donde proporciona
resistencia a la tracción.

- SEDA DE ARAÑA: proteína brosa producida por las arañas

para sus telas. Se puede extender y es muy resistente a la rotura
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 6.CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DETERMINA LA CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL DE

LA PROTEÍNA.

- La actividad de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial

de su cadena polipeptídica.
- La cadena polipeptídica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para
llevar a cabo su función biológica.
- Estos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura
de las proteínas, para la que se han descrito cuatro niveles conocidos como
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada uno de los cuales
se construye a partir del nivel anterior.
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 ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria de una

proteína es su secuencia de
aminoácidos, es decir, el
número, tipo y orden en que se
encuentran colocados los
aminoácidos en la cadena
polipeptídica. Cada secuencia
está codi cada por un gen
especí co en el ADN. EJEMPLO: COLÁGENO

¿Cuántos aminoácidos hay en este péptido? ¿Cuál es el extremo amino y cuál el

carboxilo?
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 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de una proteína son los pequeños pliegues

repetitivos que se producen frecuentemente a lo largo de la cadena
polipeptídica y que pueden tener forma de hélice alfa (cilíndrica) o de lámina
u hoja plegada beta (plana).
Se producen por la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos N-H
y C=O de los enlaces peptídicos próximos de la propia cadena. Según la
secuencia de aminoácidos se producirán unas estructuras u otras.

Estructura secundaria plana Estructura secundaria cilíndrica

Lámina plegada beta Hélice alfa

 ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria de una proteína son los grandes pliegues  que le

con eren una forma tridimensional geométrica. Las proteínas se pliegan
y se estabilizan como consecuencia de las interacciones débiles que se
producen entre los propios aminoácidos:
- Atracciones y repulsiones entre los grupos R con cargas eléctricas
positivas y negativas.
- Puentes de hidrógeno entre aminoácidos lejanos.
- Interacciones hidró las e hidrofóbicas con el agua circundante, de
modo que los aminoácidos apolares tienden a colocarse en el interior de
la moléculas, y los polares en la super cie de contacto con el agua.
También se pueden producir enlaces covalentes fuertes entre dos
cisteínas originando puentes disulfuro, que contribuyen a reforzar los
grandes pliegues.
Esta forma tridimensional es imprescindible para su adecuado
funcionamiento.
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 Región
Atracción
hidrofóbica
iónica

Puente disulfuro entre los

grupos R de dos cisteínas
Puente de hidrógeno
Modelado del plegamiento de una proteína

Atracción iónica
Puente disulfuro
Entre aminoácidos con
Enlace S-S entre cisteínas
cargas opuestas

Interacción hidrófoba
Interacción hidrófila Orienta a los aminoácidos apolares hacia
Orienta a los aminoácidos polares hacia el el interior, lejos del agua
exterior, cerca del agua
 Según la forma resultante de su estructura terciaria, hay proteínas esféricas
globulares (solubles en agua) y proteínas brosas o brilares (insolubles).

La queratina es una proteína

brilar con estructura terciaria de
forma alargada, presente en la capa
externa o epidermis de la piel en
mamíferos y en uñas, pelos,
plumas y cuernos. Contiene
numerosas cisteínas que forman
puentes disulfuro entre las cadenas
lo que le con ere una gran dureza.

Corte transversal de un pelo mostrando la estructura

y disposición de la queratina.
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Las proteínas globulares son muy frecuentes en las que la cadena
polipeptídica adopta una forma tridimensional esférica compacta.

La lisozima es una proteína globular

enzimática presente en la saliva,
lágrimas y moco que cataliza la hidrólisis
del peptidoglicano o mureína de las
paredes bacterianas, lo que constituye
una barrera contra las infecciones.

La lisozima está formada por

una sola cadena polipeptídica.
En rojo, los tramos con a-
hélices; en amarillo hojas
plegadas beta; en verde tramos
sin estructura secundaria.
•A medida que la proteína se forma en el ribosoma, va adoptando su forma
tridimensional. Hasta ahora se pensaba que el plegamiento era un proceso
espontáneo y sencillo, pero parece que esto no es así y que es más complejo; hay
unas proteínas (llamadas chaperonas) que facilitan que las demás proteínas se
plieguen correctamente.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria de una proteína se presenta cuando está formada por más de
una cadena polipeptídica y hace referencia al modo en que tales cadenas se ensamblan
entre sí. Por ejemplo la hemoglobina está formada por cuatro cadenas (cuatro
subunidades) iguales dos a dos.
 7.DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al

primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der
Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin
embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.

La desnaturalización puede ser reversible si los factores responsables han actuado con escasa
intensidad y poco tiempo.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran:
• Las variaciones de presión

• El aumento de Temperatura

• Las variaciones de pH

• Cambios en la concentración salina









Las proteínas tienen unos determinados rangos de tolerancia de temperatura, pH o de
concentración de sal. Dentro de dicho rango las proteínas funcionan bien, pero fuera de
dicho rango se desnaturalizan y se inactivan.

•La tripsina es una proteína enzimática del jugo gástrico del estómago que se
activa a un pH inferior a 2. Sin embargo las proteínas de la sangre funcionan bien
a pH de 7,4.
•Los organismos termó los que viven en fuentes hidrotermales próximas a 100
°C sus proteínas no se desnaturalizan, pero sí lo hacen si el agua se enfría. Por
ejemplo, la ADN polimerasa de la bacteria Thermus aquaticus que vive en
fumarolas y géiseres volcánicos, es termorresistente y funciona bien entre 50-80 °C
y por dicho motivo se utiliza en biotecnología para clonar ADN en el laboratorio
en la técnica de la PCR (reacción en cadena de la polimerasa).
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 8.FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son las biomoléculas más versátiles de los seres vivos por la gran variedad de funciones que
realizan:
§Catálisis: las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas del metabolismo celular. Hay
miles de enzimas diferentes.
§Contracción muscular: la actina y la miosina son proteínas que juntas causan la contracción muscular.
§Citoesqueleto: la tubulina es la proteína monómera que forma los microtúbulos que dan forma a la células
animal y mueven a los cromosomas durante la división celular.
§Flexibilidad y resistencia a la tracción: el colágeno y las proteínas brilares fortalecen la piel, tendones,
ligamentos y paredes de los vasos sanguíneos.
§Coagulación de la sangre: algunas proteínas del plasma sanguíneo actúan como factores de coagulación
haciendo más espesa la sangre en las heridas.
§Transporte de gases y nutrientes: las proteínas de la sangre ayudan en el transporte de oxígeno, dióxido de
carbono y lípidos.
§Adherencia celular: proteínas transmembrana permiten que las células en los tejidos permanezcan unidas.
§Transporte de membrana: proteínas transmembrana son utilizadas para la difusión y el transporte activo
de sustancias y para el transporte de electrones durante la fotosíntesis y la respiración.
§Hormonas: muchas hormonas, como la insulina, la FSH y la LH son proteínas.
§Receptores de señales: proteínas de la membrana que constituyen lugares de unión para hormonas,
neurotransmisores, olores y sabores.
§Empaquetamiento del ADN: las histonas en las células eucariotas se encuentran asociadas al ADN y
ayudan a la formación de cromosomas en la mitosis.
§Inmunidad: los anticuerpos son proteínas que permiten actuar frente a las infecciones.
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 10.EL PROTEOMA

El proteoma es el conjunto de proteínas producidas por una célula, un tejido o un

organismo; mientras que el genoma es el conjunto de sus genes.
Para averiguar cuántas proteínas diferentes se producen se extraen muestras de mezclas
de proteínas que luego son separadas mediante alguna técnica como electroforesis en
gel, espectrofotometría de masas, etc.
Mientras que el genoma de un organismo es siempre el mismo, el proteoma
es variable, ya que no siempre se están sintetizando todas las proteínas y
diferentes células tienen distintos proteomas.
Dentro de una misma especie, diferentes
organismos tienen muchas similitudes en su
proteoma, pero también diferencias, lo que
permita identi car molecularmente unos de
otros. Gemelos idénticos tienen inicialmente
el mismo proteoma, pero con el tiempo y la
edad se diferencian. Un mismo individuo
puede presentar diferencias en su proteoma
en distintos momentos según se activen o se
inactiven sus genes o esté afectado por
alguna enfermedad
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