AMINOÁCIDOS:

Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las proteínas. se
componen de carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno, y algunos de ellos contienen azufre y fósforo.

se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo(COOH), un grupo amino(NH2) y una cadena
lateral o grupo r todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono dominado carbono Alfa.

existen 20 aminoácidos proteicos que son los constituyentes básicos de las proteínas.

PROPIEDADES

1. Propiedades ácido básicas de los aminoácidos:

los aminoácidos presentan en la misma molécula grupos ácidos(capaces de ceder hidrógeno) y
grupos básicos(capaces de captar hidrógeno). por tanto, en medio ácido se comportan como bases,
y medio alcalino como ácidos. las sustancias que posean estas propiedades se denominan anfóteras.
los grupos han sido y básicos pueden neutralizarse mutuamente formando iones dipolares, llamados
también iones híbridos que poseen igual número de cargas positivas que negativos.
 2. Estereoquímica y actividad óptica de los aminoácidos:
todos los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de una proteína, tienen al menos 1 carbono
asimétrico; como consecuencia de esto pueden presentar dos configuraciones espaciales, la d y la l,
estos dos configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros. ambos estereoisómeros son
imágenes especulares y no superponibles.
Todos los aminoácidos proteicos son de la serie l, pues las células los sintetizan utilizando enzimas
estereoespecíficas.

3. Aminoácidos esenciales:
de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas solo
algunos de ellos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a partir de compuestos
más sencillos; los restantes deben ser ingeridos en la dieta como tales. estos últimos son los que se
conocen como aminoácidos esenciales

PEPTIDOS:
Según la función que desempeñan, los péptidos pueden ser:
 Inhibidores de los neurotransmisores: es decir, un competidor biológico que actúa relajando los
músculos y reduciendo las arrugas faciales que se producen por movimiento de los músculos. En
palabras sencillas, reduce las líneas/arrugas de expresión.
 Señal: estimulan la producción de fibras de colágeno, elastina, queratina… y mejoran el nivel de
hidratación de la piel al favorecer la producción de ácido hialurónico.
 Transportadores: durante los procesos metabólicos captan y transportan metales indispensables en
la síntesis enzimática de estos procesos, como por ejemplo el cobre en la producción y la reparación
de las fibras de colágeno.

ENLACE PEPTÍDICO:
Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptídicos que son enlaces covalentes de
tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro que da lugar a la pérdida de
una molécula de agua.

Según el número de aminoácidos que se unan, los polímeros insultantes se

denominan así: polipéptido, cuando está formado por dos aminoácidos;
tripéptido, si está formado por 3; oligopéptidos, cuando contiene menos
de 50 y en general polipéptidos, si son cadenas más largas.

 El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor

parte de los demás enlaces C-N; por esta razón tiene carácter parcial de doble enlace, lo que evita la
rotación a su alrededor y restringe la conformación de la cadena polipeptídica.

PROTEÍNAS:
ESTRUCTURA

1. Estructura primaria:
la estructura primaria la posee todas las proteínas e indica los aminoácidos que las forma y el orden
en las que están unidos.
 Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína. se caracteriza por su disposición en
zigzag, que se debe a la planaridad del enlace peptídico, Lo que causa la rotación de los aminoácidos
sobre los C para equilibrar las fuerzas de atracción que se puedan generar.
es la estructura más sencilla y sin embargo, la más importante, ya que determinan el resto de las
estructuras proteicas con niveles superiores de organización.

2. Estructura secundaria:
es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable.
 Estructura en Alfa hélice.
 en esta estructura la cadena polipeptídica se va
enrollando en espiral sobre sí misma, debido a los giros
que se produce en torno al C de cada aminoácido, y se
mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un
enlace peptídico y el grupo -C=0 del cuarto aminoácido
que lo sigue.
no todos los polipéptidos pueden formar una Alfa
hélice estable, la presencia de prolina hace que la Alfa
hélice se interrumpa y se origine un pliegue rígido y
curvatura.

 Conformación beta o lámina plegada.

este modelo se caracteriza porque la cadena polipéptica adopta una forma en zigzag debido a la
ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos en su estructura primaria.
En la conformación beta, las cadenas polipeptídicas se pueden unir de 2 formas:
Paralela, las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C
Antiparalela, se alternan cadenas polipeptídicas en los sentidos N-C y C-N
La disposición antiparalela es un poco más compacta que la paralela y es más frecuente

 hélice de colágeno.
es la estructura secundaria que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los tendones y de
los tejidos conectivos. se trata de una estructura prácticamente rígida. el colágeno está compuesto
mayoritariamente por prolina
3. Estructura terciaria:
La estructura terciaria es el modo en el que las proteínas nativas se encuentra plegada en el espacio;
es una estructura estable gracias a muchas uniones la mayor parte de ellas débiles, que se producen
entre los radicales de aminoácidos situados en posiciones muy alejadas. estas pueden ser:
 Enlace de hidrógeno entre cadenas laterales polares
 interacciones hidrófobas y fuerzas de van der waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las
cadenas laterales
 Enlace jónicos entre cadenas laterales cargadas positiva y negativamente
 puentes disulfuro entre residuos de cisteina
 4. Estructura cuaternaria:
Algunas proteínas se componen de 2 o más cadenas poli peptídicas agregadas en una
macromolécula funcional. este cuarto nivel se conoce como estructura cuaternaria y lo que puede
tener tanto las proteínas fibrosas como las globulares. a estas cadenas poli peptídica se la denomina
subunidad, monómero o protómero, y pueden ser iguales o distintas.
el colágeno es una proteína fibrosa compuesta por 3 cadenas poli peptídicas helicoidales
entrelazadas para formar una triple hélice más grande.
la hemoglobina es una proteína globular constituida por cuatro cadenas poli peptídicas, dos de un
tipo(cadena Alfa) y dos de otro tipo(cadena beta)

CLASIFICACIÖN

se ordenan o enrollan a lo largo

de una sola dimensión
insolubles en
agua
FIBROSAS funcion estructural o
protectora
colageno
compuestos por miosas
HOLOPROTEINAS aminoacidos
ejemplos queratinas
aluminas fibrina
BLOBULARES globulina elastina
PROTEINAS actina
cromoproteinas

nucleoproteinas
aminoacidos + grupo
HETEROPROTEINAS prostetico glicoproteinas

fosfoproteinas

lipoproteinas

PROPIEDADES

 SOLUBILIDAD: se debe a la presencia en la superficie de las proteínas de aminoácidos con radicales

polares, que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua y forma a su alrededor una
capa llamada capa de solvatación que impide su Unión con otras proteínas.
 DESNATURALIZACIÓN: consiste en las rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la
proteína, perdiéndose la estructura terciaria y cuaternaria. la desnaturalización puede estar
provocada por cambios en el ph, en la temperatura o en la salinidad. al perder su estructura terciaria
y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas además pierden su actividad biológica.
al no afectar la desnaturalización a los enlaces peptídicos en determinadas condiciones puede ser
reversible: las proteínas se pueden re naturalizar replegarse y adoptar nuevamente su conformación
nativa recuperando con ello la actividad biológica perdida.
 ESPECIFICIDAD: cada especie tiene una proteínas propias, distintas a la de las otras, e incluso dentro
de la misma especie existen diferencias entre los individuos que pertenecen a ella. se distinguen dos
tipos:
- especificidad de función. cada proteína realiza una función concreta y es consecuencia de la
posición que ocupa determinados aminoácidos en la secuencia lineal de la proteína.
 - especificidad de especie. existen proteínas que son exclusivas de cada especie. lo más común sin
embargo es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especias tengan
una composición y estructura similares. similares esta proteína se llama proteínas homólogas.
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA: las proteínas tienen un comportamiento anfótero al igual que los
aminoácidos. debido a que pueden funcionar como ácidos o como bases son capaces de amortiguar
las variaciones del ph del medio en el que se encuentran.

FUNCIONES

 FUNCIONES DE RESERVA: algunas proteínas almacenan terminados compuestos químicos, como

aminoácidos, para utilizarlos como elementos nutritivos o bien para colaborar en la formación del
embrión.
 FUNCION DE TRANSPORTE: hay proteínas que se unen a diversas sustancias y las transportan a
través de un medio acuoso como ocurre con el oxígeno o los lípidos OA través de la membrana
celular. son proteínas transportadoras las siguientes:
- Lipoproteínas del plasma sanguíneo. transportan los lípidos.
- Citocromos. proteínas transportadoras de electrones, localizadas en la membrana celular de las
bacterias en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos. y es intervienen en
la respiración celular y en la fotosíntesis.
- Hemoglobina. es el pigmento que da el color rojo a la sangre de los vertebrados. transporta
oxígeno desde el aparato respiratorio hasta la célula.
- Mioglobina. proteína muy parecida estructuralmente a la hemoglobina. se encarga de almacenar
y transportar oxígeno en los músculos.
- Hemocianina. pigmento de color azul presente en algunos invertebrados. desempeña la misma
función que en la hemoglobina.
- Seroalbúmina. transportación graso entre el tejido adiposo y otros órganos.
 FUNCIÓN CONTRACTIL: el movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y
pluricelulares depende de las proteínas contráctiles. la actina y la miosina son las responsables de la
contracción y la relajación muscular; la flagelina forma parte de la estructura de los flagelos de
alguna bacteria y les permite moverse; y la dineína es la proteína que facilita el movimiento de silos
y flagelos eucarióticos.
 FUNCION PROTECTORA O DEFENSIVA: la trombina y el fibrinógeno son proteínas sanguíneas de los
vertebrados. intervienen en la coagulación de la sangre impidiendo su salida del sistema vascular.
también cumplen una importante función defensiva las inmunoglobulinas o anticuerpos.
 FUNCION HORMONAL: algunas proteínas actúan como hormonas; son proteínas reguladoras que en
pequeñas concentraciones son capaces de controlar funciones celulares fundamentales como el
metabolismo o la reproducción. como la insulina, el glucagón, la hormona del crecimiento o
somatotropina.
 FUNCION ESTRUCTURAL: proporciona soporte mecánico a las células animales y vegetales. se
pueden encontrar tanto en las células como en los tejidos.
- en las células: la glicoproteína forman parte de la membrana plasmática; la tubulina componen
los microtúbulos constituyentes del citoesqueleto de la célula; las histonas localizadas en el
cromosoma de la célula eucariota regulan la actividad de los genes.
- en los tejidos: el colágeno que se encuentra en las sustancias intercelulares del tejido conjuntivo
fibroso, forman parte de los tendones, huesos y cartílagos; la queratina se sintetiza y se
almacena en las células de la epidermis y forman las escamas de los reptiles, las uñas los pelos y
las púas de los mamíferos; la elastina del tejido conjuntivo elástico; la esclerotina que forma
parte del exoesqueleto de los insectos.
 FUNCION HOMEOSTATICA: las proteínas son moléculas capaces de conservar el equilibrio del libro
medio interno, y gracias a su capacidad amortiguadora también colaboran en el mantenimiento del
ph.
  FUNCION DE RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUIMICAS: situadas en la superficie exterior de las
membranas celulares existen numerosas proteínas encargadas del reconocimiento de señales
químicas.

ENZIMAS

Las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la
energía de activación de estas reacciones.
Se trata de proteínas especiales que ejercen su acción uniéndose selectivamente a otras moléculas
denominadas sustratos. Inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen
1.- ruptura o modificación de enlaces
2.- formación, introducción o pérdida de grupos funcionales
 CATÁLISIS ENZIMÁTICA
Para que una molécula de sustrato (s) se transforme en
producto (p), sus átomos deben trasladarse a través de la
superficie energética desde un pozo a otro. En primer
lugar para que los átomos de la molécula de sustrato abandonen su pozo deben ganar energía que
luego deben ceder cuando caigan en el pozo del producto. El punto más elevado de esta trayectoria se
corresponde con el estado de activación, estado altamente inestable y energético donde están
ocurriendo todas las modificaciones químicas que transformarán el sustrato en producto.
La energía que necesita adquirir la molécula de sustrato para alcanzar el estado de activación se
denomina energía de activación (ea), que se define como la barrera energética que deben superar todas
las moléculas de sustrato para convertirse en producto. Cuanto mayor sea la energía de activación, más
difícil será alcanzar el estado de activación, por lo que la velocidad de la reacción S → P será más lenta.
Los enzimas, y en general todos los catalizadores, aceleran las reacciones químicas disminuyendo la
energía de activación.
 ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
Los enzimas son altamente específicos ya que poseen en su superficie activa un lugar totalmente
complementario del sustrato al que se va a unir denominado centro catalítico o activo. La
complementariedad en la unión del enzima con el sustrato para formar el complejo intermediario se
ha equiparado con la existente entre una llave y su cerradura por lo que se le llama modelo llave
cerradura. Sin embargo, esta unión no es rígida, es decir, la unión del propio sustrato induce un
cierto cambio conformacional en el centro activo del enzima que provoca finalmente el perfecto y
definitivo acoplamiento enzima-sustrato. Se le denomina modelo de acoplamiento inducido.
 coenzima: si el cofactor es un
NAD+ y
complejo orgánico unido por enlaces
FAD
tipos de débiles la apoenzima.
cofactores grupo prostético: si la unión entre el
el grupo hemo de la mioglobina,
cofactor orgánico y el apoenzima se lleva a
solo formados hemoglobina y los citocromos.
cabo por enlaces fuertes
por aa
enzimas Son sustancias orgánicas de naturaleza y
holoenzimas composición variable.
APOENZIMA Son indispensables para el buen
(parte funcionamiento del metabolismo
proteica) +
COFACTOR VITAMINAS Se necesitan en cantidades mínimas, y se
ingieren con la dieta.
HIDROSOLUBLES: actúan
vit. C y
como coenzimas o
complejo B
precursores
CLASIFICACIÓN
LIPOSOLUBLES: son insolubles en agua
y solubles en otros compuestos polares. vit. A, D, E,
Son lípidos insaponificables.
 FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
- CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO . En la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas, la
relación entre la velocidad y la concentración de sustrato describe una curva, en la que se
distinguen varias etapas.
- VARIACIONES DE LA TEMPERATURA . La gráfica muestra el efecto de la temperatura sobre la
velocidad de reacción:
a.- la velocidad aumenta con la temperatura.
b.- la velocidad alcanza su valor máximo, que se corresponde con la temperatura óptima.
c.-en la mayoría de los enzimas a partir de 60ºc, comienza a descender la velocidad de reacción.
Esto tiene lugar debido a que, como toda proteína, los enzimas se desnaturalizan a
determinadas temperaturas:
1.- 50 – 60ºc excepto en las bacterias termófilas (100ºc)
2.- el descenso de la temperatura hace descender la actividad de los enzimas, lo que permite a
los animales poiquilotermos la hibernación.
3.- existen casos, como en la pigmentación de los gatos siameses, donde un mismo enzima
puede tener efectos diferentes según a la temperatura a que se encuentre.
- CAMBIOS DE pH . El pH óptimo se encuentra entre 7 y 7´5, por debajo de 4 o por encima de 10,
los enzimas se desnaturalizan. Los cambios de pH modifican el estado de ionización de los
grupos funcionales del enzima. Por ello, pequeñas variaciones de pH provocan cambios notables
de la velocidad de reacción.