PROTEÍNAS

DOCENTE: Ruth Lazarte Lovaton.

INTEGRANTES:
Mariluz Quispe Quispe (231728)
Dayana Choqque Choqque ( 230202)
Tania Flor Pacheco Rojas (232079)
Tracy Ximena Pacco Hancco (231726)
Liz Betsaida Mamani Yanapa (232077)
Mayza Yuly Yuca Apaza (230829)
 PROTEINAS
Concepto:
- Moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptidicos.
- Macromoleculas más abundantes en los seres vivos formadas a partir de
20 aminoácidos.
- Estan compuestos básicamente por C, H, O, N y generalmente por S y P en
ellas se expresa la información contenida en los genes.
- Las proteínas no son moléculas al azar ya que son codificados por el gen,
por lo tanto presentan una composición química definida, se conoce el
número de aminoácidos, entre sus otras características.
- Se caracteriza por su consistencia coloidal.
Que la comida sea tu - Desempeñan funciones fundamentales como la de constituyentes
medicina y la medicina
estructurales de las membranas, antígenos, receptores de impulsos
sea tu comida
nerviosos, etc.
 PROPIEDADES
DESNATURALIZACIÓN SOLUBILIDAD ESPECIFICIDAD
De especie, secuencia de

Diet Pro
Es la pérdida de las Gracias a grupos R
estructuras secundarias, aminoácido especifica
polares.
terciarias y cuaternarias., sin como consecuencia de
Éstos se localizan en la
romper la estructura primaria especificidad del ADN, Es
superficie externa.
(sin romper enlace peptídico) muy importante en
Se establecen puentes
Estas pueden ser trasplantes.
de hidrógeno con el
provocadas por pH, de De función, proteínas con
agüa.
temperatura o por sustancias igual función y muy
solubilidad:
desnaturalizantes. importantes han
- Fibrosas: insolubles.
Se pierde función al perder conservado
- Globulares: solubles.
conformación tridimensional evolutivamente la misma
del centro activo. secuencia.
 FUNCIONES DE LAS
PROTEINAS

Estructural y flexibilidad:
colágeno y elastina

Defensiva:
inmoglobulinas,
anticuerpos
 Transportadora de
oxigeno:
hemoglobina, hemocianina

Hormonal: insulina

Catalitica: acelera
la reacciones
quimicas (enzimas)
 AMINOACIDOS
Los aminoácidos son moléculas de bajo
peso molecular formados por C, H, O, N
y S, y los que forman parte de las
proteínas son α-aminoácidos, es decir, el
grupo amino (-NH2) y el carboxilo (-
COOH), están unidos al carbono central
o Cα. Pueden tener otros grupos
sustituyentes en las cadenas laterales o
radicales (R), que van a determinar sus
características físico-químicas, es decir
su carácter hidrófobo o hidrófilo, polar o
apolar, y ácido o básico. La R puede ser
desde un solo H hasta una cadena
carbonada compleja con grupos
funcionales.
Aunque existen más de 300 aminoácidos en
la naturaleza, solo aproximadamente 20 de
ellos son componentes de las proteínas.
Como se menciono anteriormente los
aminoácidos difieren entre si en la estructura
de sus cadenas laterales o R y de acuerdo a
las características de estas se han llevado a
cabo varias clasificaciones de los
aminoácidos. La clasificación más
significativa se basa en la polaridad de la
cadena lateral. Así, se tienen aminoácidos
no polares y polares, dentro primer grupo se
pueden subdividir en aminoácidos alifáticos
y aromáticos y dentro de los segundos en
sin carga, ácidos y básicos.
CLASIFICACIÓN QUIMICA
DE LOS AMINOÁCIDOS TIPOS DE
AMINOÁCIDOS
1-. Aminoácidos proteicos:
Presentes todos los aminoácidos
que forman parte de la estructura
de las proteínas.
- α - L aminoácidos
2-. Aminoácidos no proteicos:
Aquellos que no forman parte de
las proteínas.
◇ β - L aminoácidos.
◇ γ - L aminoácidos.
◇ δ - L aminoácidos.
 AMINOÁCIDOS Y SUS
DERIVADOS
Algunos de los aminoácidos proteicos
sintetizados en los tejidos animales
no pueden ser
en cantidades ESTRUCTURA
suficientes para llenar las necesidades metabólicas de
estos, por lo cual se les da el nombre de aminoácido
esenciales o indispensables.
Enlace Peptídico
Un número cualquiera de aminoácidos puede
encadenarse mediante sucesivos enlaces peptídicos. Por
ejemplo, la unión de tres aminoácidos mediante dos
enlaces peptídicos para producir un tripéptido.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se

establece entre un átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno.
Enlace Péptido en
Proteínas El enlace péptido es la unión química
fundamental que conecta los aminoácidos en
las proteínas.
FORMACIÓN :
RESULTADO:
Se produce mediante una
reacción de condensación El enlace péptido es una unión
(también conocida como covalente que une los carbonos
reacción de
deshidratación) entre el alfa de dos aminoácidos
grupo amino (-NH2) de consecutivos en una cadena
un aminoácido y el grupo polipeptídica.
carboxilo (-COOH) de La estructura del enlace
otro aminoácido. péptido es plana y rígida, lo que
En esta reacción, se libera
una molécula de agua influye en la conformación
(H2O). tridimensional de las proteínas.
ESTRUCTURA primaria
cadena lineal de muchos aminoacidos
Secuencia de aminoácidos
Unidos por enlaces peptídicos
estructura zig- zag
depende de la secuencia de nucleótidos del adn
FUNCIÓN:
El enlace péptido es esencial para la estructura y función de las proteínas, ya
que determina la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Plegamiento proteico
Proceso mediante el cual una cadena polipeptídica
adquiere su estructura tridimensional funcional o
conformación nativa.

IMPORTANCIA:

Pequeñas desviaciones en la
La estructura tridimensional
estructura pueden tener
es esencial para la función
grandes efectos en la
biológica de las proteínas.
función.
FACTORES CLAVE DEL PLEGAMIENTO

La estructura tridimensional La secuencia de aminoácidos

es esencial para la función determina la estructura
biológica de las proteínas. final.
.
Ejemplo: La estructura tridimensional de una enzima permite que se ajuste perfectamente a su
sustrato, facilitando las reacciones químicas.

Desnaturalización La desnaturalización es la pérdida de

de la estructura tridimensional de una
proteína, lo que lleva a la pérdida de
Proteínas su función.
Las causas comunes de desnaturalización
incluyen el calor, pH extremos, agitación
vigorosa y productos químicos como urea y
guanidina.

La desnaturalización puede ser reversible si

las condiciones vuelven a ser adecuadas para
el plegamiento de la proteína.

Chaperonas Moleculares
Las chaperonas moleculares
son proteínas que ayudan en
el plegamiento adecuado de
otras proteínas.
Evitan la agregación y la
formación de estructuras
inestables durante el
proceso de plegamiento.
 Las acompañantes facilitan la
corrección de proteínas
desnaturalizadas y pueden ser
esenciales para la homeostasis celular.

Ejemplos de chaperonas incluyen las chaperonas de

calor (HSP) y las chaperonas de plegamiento.
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Interacción COOH-NH2
primer grado de plegamiento
estabilizado por los puentes de hidrogeno( enlaces simple)
estabilidad

hélice α
lamina β
Enlace disulfuro

lamina β
hélice α
 Enlace Disulfuro

Un enlace, que consiste en un enlace covalente entre dos átomos de azufre,

formado por la reacción de dos grupos tiol, especialmente entre los grupos tiol de
dos proteínas.
Hélice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Cada vuelta de la
hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm, enrolla en espiral sobre sí misma debido a
los giros producidos en torno al carbono alfa

Lamina beta
Estructura secundaria de proteínas donde los grupos N-H en la cadena principal
de una cadena completamente extendida establecen enlaces de hidrógeno.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Son interacciones entre grupos R de los
aminoácidos que constituye la proteína ,
disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína
ejemplo: MIOGLOBINA,COLÁGENO,
LA QUERATINA DEL CABELLO O LA FIBROÍNA
DE LA SEDA
MIOGLOBINA
1 Proteína de la que se determino su
conformación espacial (kendrew)
tiene 153 residuos de aminoácidos
Proteínas con
almacena oxigeno en el musculo estructra terciaria de
( cachalote, focas) tipo globular,
 Enlaces de hidrógeno.
Estos enlaces se forman entre los átomos de oxígeno o nitrógeno y de
hidrógeno en los grupos R de los diferentes aminoácidos. No son fuertes,
aunque haya muchos de ellos.
Enlaces iónicos.
Los enlaces iónicos se forman entre los grupos carboxilo y amino de diferentes
aminoácidos que ya no forman parte de enlaces peptídicos. Además, los aminoácidos
deben estar cerca unos de otros para que se formen enlaces iónicos. Al igual que los
enlaces de hidrógeno, estos enlaces no son fuertes y se rompen fácilmente,
normalmente debido al cambio de pH.
Puentes de disulfuro.
Estos enlaces se forman entre aminoácidos que tienen azufre en sus
grupos R. El aminoácido en este caso se llama cisteína. La cisteína es
Proteínas con
una de las fuentes importantes de azufre en el metabolismo humano.
estructra terciaria de
Los puentes de disulfuro son mucho más fuertes que los enlaces iónicos tipo globular,
y de hidrógeno
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
unión de subunidades . Oligoméricas
mas de una cadena pilopeptidica

ejemplo: hemoglobina

HEMOGLOBINA
dos cadenas alfa (141 aa) y dos
cadenas beta (146 aa)
grupo prostético HEMO con un átomo
de hierro
transporta hasta 4 átomos de hierro
 CLASIFICACION
De la estructura terciaria deriva la clasificación de proteínas

Plegamiento de cadenas compacto

GLOBULARES Se doblan en segmentos aleatorios
Leucina, metionina y glutamato α
Isoleucina, leucina, valina y
fenilalanina β
PROTEINAS SIMPLES

FIBRILARES Estructuras definidas (helices o

laminas)
Fibroina: laminas β
Pelo o lana α- queratina
Mayor [fuera de celula]
 GLOBURARES
Solubles en :
Albuminas Principal proteína de la

Seroalbumina Lactoalbumina Ovoalbumina Mioalbumina

Globulinas Solubles en :

Seroblobulinas Ovoglobulinas Lactoglobulinas Inmunoglobulinas Leguminas

Mioglobulinas
Transferrina Edestina
 GLOBURARES
Solubles en :
Gliadinas
Zeina Gliadina Ordeina

Glutelinas Solubles en :

Glutenina Solanina Orizenina

GLUTELINAS + GLIADINAS + AGUA= GLUTEN

 GLOBURARES
Solubles en : Ricas en aminoacido Arginina
Protaminas
Salmina
Cupleina Esturia

Solubles en :
Histonas Alto contenido en Arginina y Lisina

Se hallan en el núcleo, asociado al ADN

H1
H2A
H2B
H3
H4
Histonas +ADN= Cromatina
 FIBRILARES
Escleroproteinas Solidos y forman fibras

Muy rica en asufre

Queratina Epidermicas

Elabora la resistencia a la
tensión
Colágeno Produce gelatinas: por
despolimerización
MEC

Brinda elasticidad
Elastina No produce gelatinas
como el colágeno
 FIBRILARES
Pacticipa en la cuagulacion junto con la protrombina, trombina y fibrina
Fibrinógeno Precursor de la fibrina

Actina y miosina Participan en la contraccon muscular

Actina(miofilamento delgado), miosina (miofilamento grueso)

Fibroína Brinda resistencia mecánica

 PROTEÍNAS
CONJUGADAS
Grupo proteíco

PROTEÍNAS
CONJUGADAS

Grupo prostético
(otras sustancias)
 GRUPO PROSTÉTICO: FOSFATO

FOSFOPROTEÍNAS Caseína
Vitelina

GRUPO PROSTÉTICO: LÍPIDO LIPOPROTEÍNAS

Transporta grasas en el plasma
sanguineo
Quilomicrones
LDL: baja densidad, colesterol malo
HDL: alta densidad, colesterol bueno

GLUCOPROTEÍNAS GRUPO PROSTÉTICO: OLIGOSACÁRIDO

Mucinas: funcion lubricante
Anticuerpos: eliminan antigenos
 GRUPO PROSTÉTICO: METAL
(Cu, Zn, etc.)
Hemocianina METALOPROTEÍNAS
Calmodulina

GRUPO PROSTÉTICO: ACIDO NUCLEICO

Desoxirribonucleoproteína
NUCLEOPROTEÍNAS Ribonucleoproteína
Histonas: Forman fibras de cromatina

GRUPO PROSTÉTICO: Porfirina unida a un

metal (Fe o Mg)
Hemoglobina: porfirina hierro CROMOPROTEINAS

Clorofila: porfirina magnecio

 ENZIMAS
Las enzimas son de naturaleza proteica las cuales se encargan de catalizar las
reacciones químicas, es decir las enzimas son proteínas especializadas en acelerar
las reacciones químicas que ocurren en nuestro cuerpo.
EJEMPLO:
Digestión de alimentos, respiración celular, síntesis de proteínas y la reparación del
ADN.
CARACTERISTICAS: Especificas

Proteínas Reversibles

Reguladas
Catalíticas

ESTAN UBICADAS: Las enzimas se encuentran ubicadas en diversas partes de la

celula. Las mas comunes son:

Nucleo
Citoplasma

Membrana celular Lisosomas

 ACTIVIDAD
ENZIMATICA:

1. IDENTIFICACION 2. FORMACION DEL

COMPLEJO

3. CATALISIS 4. LIBERACION DE
PRODUCTOS
CLASIFICACION:

1. OXIDORREDUCTASAS 2. TRANSFERASAS 3. HIDROLASAS

4. LIASAS 5. ISOMERASAS 6. LIGASAS

¡MUCHAS GRACIAS
POR SU ATENCIÓN!