• PROGRAMA DE ESTUDIOS : TÉCNICA EN FARMACIA

ATENCION DE URGENCIAS Y ADMINISTRACION

• MÓDULO PROFESIONAL :
DE UNA OFICINA FARMACEUTICA
ANALISIS DE PROCESOS BIOLÓGICOS Y
• UNIDAD DIDÁCTICA :
QUÍMICOS EN EL SER HUMANO

• DOCENTE RESPONSABLE : Q.F. Rosa Milagros Roca Coronel

TEMA 12:

PROTEINAS Q.F. ROSA MILAGROS ROCA CORONEL 1

AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS

Q.F. ROSA MILAGROS ROCA CORONEL

 AMINOÁCIDOS
•Los aminoácidos contienen un
grupo funcional amino (-NH2) y
un grupo funcional de ácido
carboxílico (-COOH). Cuando
ambos están unidos al mismo
átomo de carbono se les conoce
como α-aminoácidos (o -
aminoácidos).

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• Existen 20 α-aminoácidos diferentes que constituyen los pilares
o ladrillos fundamentales que conforman las proteínas.
• Estas proteínas consisten en largas cadenas de polipéptidos
formados por la unión de diversos aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.
• Cuando dos aminoácidos se unen, se forma un dipéptido y una
molécula de agua:

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• Tres aminoácidos juntos forman un tripéptido que puede tener
hasta 6 formas diferentes en función del orden de los aminoácidos:

Las 6 posibles combinaciones de los aminoácidos formados por alanina (Ala),

glicina (Gly) y cisteína (Cys).
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 Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Aminoácidos Esenciales: Mnemotecnia

Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano

Triptófano
Metionina
Leucina
Valina
Treonina
Lisina

Isoleucina Arginina e Histidina solo son

Arginina esenciales en periodos de
Histidina crecimiento celular, la
infancia, la lactancia y la
Fenilalanina enfermedad
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 ENLACES PEPTIDICOS
Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida"
denominados enlaces peptídicos.

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 PROTEÍNAS
◼Son biopolímeros de elevado peso
molecular formadas por la unión de
diferentes unidades o monómeros
llamados aminoácidos (existen 20 en la
naturaleza), cada uno con características
particulares.
◼Son biomoléculas formadas por C, H, O,
N y a veces pequeñas cantidades de P y S.
◼Son específicas para cada especie.
◼Son componentes estructurales de las
membranas celulares. (con los
fosfolípidos).
 ◼SIMPLES

◼CONJUGADAS
Por su naturaleza química

◼FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS ◼GLOBULAR
PROTEINAS
Por la forma que adopta

◼ENZIMAS

◼PROTEÍNASDE TRANSPORTE
◼CONTRÁCTILES Y MÓTILES

◼DE DEFENSA

◼REGULADORAS
Por su función Biológica
◼NUTRIENTES

◼HORMONAS
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia -hélice plegamiento ensamblaje de

de tridimensional subunidades
aminoácidos
ESTRUCTURA PRIMARIA
◼La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal
de AAC
◼Esta secuencia está codificada por los genes.
◼Ejemplo: insulina
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
◼Es cuando una cadena de
AAC se tuerce en forma de
espiral o en forma de zigzag.
◼Se produce por la
formación de puentes de
hidrógeno entre varios AAC.
◼Ejemplo: la queratina
 ESTRUCTURA TERCIARIA
◼Es la conformación espacial definitiva.
◼Es cuando entre los aminoácidos que contienen S (azufre) se forman
enlaces disulfuro.
◼Cada estructura terciaria se conoce como péptido.
◼Ejemplo: seda de las telarañas.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
◼Es la estructura más compleja, en la cual se forman agregados
de péptidos.
◼Sólo se manifiesta en las proteínas fibrosas o globulares.
◼Ejemplo: hemoglobina
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
 Funciones de las proteínas
◼Estructural (sostén): queratina (uñas), colágeno (tendones, piel y
músculos).
◼Transporte: proteínas en los canales de las membranas para dejar
pasar o no ciertas sustancias (portadoras) y transporte de gases en la
sangre (hemoglobina).
◼Catalítica (enzimas): aceleran las reacciones químicas
en el organismo.
◼Defensa: como los anticuerpos.
◼Reguladora: hormonas que sirven como mensajeros (insulina,
hormona del crecimiento).
◼Movimiento: proteínas contráctiles como la actina
y miosina de los músculos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
◼ HOLOPROTEÍNAS:
• Globulares
◼ Histonas, albúminas…
• Fibrosas:
◼ Colágeno
◼ Elastina
◼ Fibroína
◼ queratina

◼ HETEROPROTEÍNAS (APOPROTEÍNA+GRUPO PROSTÉTICO):

• Cromoproteínas
• Glucoproteínas
• Lipoproteínas
• Fosfoproteínas
• nucleoproteínas
 DESNATURALIZACIÓN
◼Las proteínas pueden cambiar en su forma,
por ejemplo cuando agregas ácido a la leche,
dices que se “corta”.
◼Cuando una proteína se desnaturaliza pierde
su configuración y ya no puede regresar a su
forma y función original.
◼Los factores que las desnaturalizan son: T°
(temperaturas elevadas) y cambios en el pH.