Preguntas cap. 11/ Cooper.

General
1) ¿Dónde se sintetizan las proteínas?
Se sintetizan el los ribosomas que están unidos al retículo plasmático. Allí tiene lugar su
plegamiento y procesamiento.
2) ¿Cuál es el viaje que realizan las proteínas dentro de la célula?
Se sintetizan en ribosomas en el retículo endoplásmico, de allí se transportan en vesículas
al aparato de Golgi, son procesadas y se distribuyen hacia los lisosomas, a la membrana
plasmática o secretadas desde la célula.
3) ¿Cómo se diferencian de otros organelos el retículo endoplasmático, el aparato de Golgi y
los lisosomas?
En que intervienen en el procesamiento y transporte de proteínas, y en que se comunican
mediante vesículas.

Retículo endoplásmico

4) ¿Qué es?
Es una red de túbulos y sacos que están rodeados por una membrana que los separa del
citoplasma. Se extienden desde la envoltura nuclear hasta el resto del citoplasma.
5) ¿Qué porcentaje abarca el retículo endoplásmico de la célula?
Su membrana casi la mitad de las membranas celulares, y un 10% su espacio luminal del
volumen de la célula.
6) Diferencia entre el RE rugoso y el liso
 RE rugoso: Procesamiento de proteínas, tiene ribosomas
 RE liso: No tiene ribosomas, metabolismo de lípidos.
7) ¿Cuál era la evidencia experimental original que indicaba la vía secretora RE rugoso-
Aparato de Golgi- Vesículas secretoras- Proteínas secretadas?
Marcaje de aminoácidos radiactivos de proteínas recién sintetizadas. Un proceso
denominado “pulso-caza”. Primero se detectan proteínas sintetizadas de novo mediante el
marcaje con aminoácidos radiactivos, por tanto, la proteína está marcada. Se procede a la
fase de caza, en la que se incuba a la célula con aminoácidos no radiactivos. Las proteínas
marcadas se observaban ahora en el aparato de Golgi, y tras periodos más largos de caza,
estás migraban en vesículas de secreción hacia la membrana plasmática.
8) ¿Con qué tipo de células se realizó este experimento?
Con células acinares pancreáticas
9) ¿Qué tipo de proteínas son sintetizadas por ribosomas
libres?
Las que están destinadas a permanecer en el citosol, las
que necesitan las mitocondrias y los cloroplastos, las que
se quedan en el interior del núcleo, las de los
peroxisomas.
10) ¿De qué es deposito principalmente el RE?
De calcio intracelular. Actividad de proteínas citosólicas
importantes en la contracción muscular.
11) ¿Cómo pueden ser translocadas las proteínas al RE?
  Translocación cotraduccional: Síntesis en ribosomas unidos a la membrana.
 Translocación postraduccional: Síntesis en ribosomas libres.
12) ¿Qué es la secuencia señal?
Es una forma en la que están marcadas aquellas proteínas que deben dirigirse hacia el
retículo endoplásmico. La señal se encuentra en el extremo amino.
13) ¿Qué papel tiene a secuencia señal?
Dirigir a las proteínas a su localización adecuada en la célula.
14) ¿Cómo proporcionó la traducción in vitro de ARNm pruebas de la existencia de una
secuencia señal que dirige a proteínas secretoras potenciales al retículo endoplásmico
rugoso?
Günter Blobel y David Sabatini proponen que la señal para la unión de los ribosomas al
retículo endoplásmico era una secuencia de aminoácidos cercana al extremo amino-
terminal.
Fue apoyada por resultados de traducción de ARNm que codifican proteínas secretadas.
Porque al utilizar una proteína codificada para secreción se traducía mediante ribosomas
libres, la proteína que se secreta es más grande de lo normal. Pero si se añaden
microsomas al sistema, la proteína se incorpora al microsoma en el tamaño adecuado. Es
decir, que una secuencia amino-terminal dirige a las proteínas destinadas a secreción
dirige al polipéptido a los microsomas y que se escinde mediante proteasas microsomales.
15) ¿Son los microsomas rugosos más densos? ¿Por qué?
Porque los microsomas rugosos poseen ribosomas, que tienen una alta concentración de
ARN que es denso y hace más pesada al microsoma rugoso.
16) ¿Cómo ocurre el proceso cotraduccional de proteínas?
1. Entra el ARNm al ribosoma, a medida que este sale la PRS (Partículas de
Reconocimiento de Señal) reconocen esas señales que se encuentran en el extremo
amino terminal. La PRS se va a unir tanto a la señal como al ribosoma.
¿Qué provoca la PRS unida al complejo ribosomal?
Provoca que se detenga la traducción y dirige el complejo (PRS, a la nueva cadena
peptídica y al ribosoma) hacia el RE.
¿Con qué se une en el RE el complejo de PRS?
Con el receptor de la PRS que está en la membrana del RE.
2. La PRS lleva al complejo hasta el RE donde se une al receptor de la PRS.
3. Se libera el PRS del complejo. El ribosoma se une al Translocón en la membrana del RE
y la inserción de la señal hace que se abra el translocón.
¿Qué libera la apertura del translocón?
Una especie de canal que va a permitir que la cadena polipeptídica se transfiera por
allí a medida que avanza la traducción.
4. Como ya no está el PRS, continúa la traducción. Una señal peptidasa separa la
secuencia señal-
5. Al continuarse la traducción, se promueve la traslocación de la cadena a través de la
membrana del RE.
6. El polipéptido ya completo se libera en el lumen del RE.
Y se da por el complejo SRP/Sec61.
17) ¿Cómo ocurre el proceso postraduccional de proteínas?
 No requiere de PRS. Se requiere de proteínas chaperonas citosólicas para que la proteína
se mantenga en estructura primaria y así pueda pasar por el translocón. También se usa
una chaperona dentro del RE (BiP) que permita que la cadena polipeptídica atraviese el
canal hasta el interior del RE. Lo recibe el complejo Sec62/63 que permite que sus
secuencias señales se inserten el el translocón. La BiP es una proteína asociada al Sec 63.
Varias moléculas de BiP unidas a la cadena polipeptídica y su liberación por hidrólisis de
ATP impulsan que se transloque la cadena dentro del RE.
18) ¿Cómo se diferencian en cuanto a impulso la traducción contraduccional y la traducción
postraduccional?
A la traslocación cotraduccional la impulsa el proceso de síntesis de proteínas.
La traslocación postraduccional es activada por BiP.
19) ¿Qué paso previo hay antes de que las proteínas puedan incorporarse al RE, a la
membrana plasmática, a Golgi, o los lisosomas?
Deben insertarse en la membrana del retículo endoplásmico.
20) ¿Qué ruta siguen este tipo de proteínas?
Siguen la misma ruta, pero son transportadas como componentes de la membrana en vez
de proteínas solubles.
21) ¿Cómo se establece la orientación de las membranas proteínicas insertadas?
Se establece cuando las cadenas polipeptídicas se translocan en el RE.
22) ¿A qué equivale la luz del RE en la célula?
Equivale al exterior celular, por lo que las partes de la proteína que se orientan hacia la
superficie celular se corresponden con aquellas que se traslocaban en el interior del RE.
23) ¿Qué mecanismo tienen las proteínas que no se escinden del translocón, sino que se fijan
en el RE?
Algunas cadenas polipeptídicas cuentan con secuencias transmembrana que indican la
orientación de la inserción de la cadena en la membrana del RE.
24) ¿Cuál es el proceso para la orientación de la cadena con su extremo N-terminal hacia el
citosol y hacia la luz del RE?
Este proceso ocurre en cadenas polipeptídicas en las que la señal peptidasa no escinde la
secuencia de la cadena.
 N-terminal hacia el lado citosólico: La secuencia transmembrana del polipéptido
va a dirigir la orientación del mismo para que el extremo N-terminal se exponga en
el lado citosólico. La secuencia transmembrana sale del translocón para fijar la
proteína en la bicapa lipídica de la membrana del RE. El resto de la cadena se
transloca en el RE mientras avanza la traducción. (cotraduccional).
 N-terminal hacia la luz del RE: Secuencias transmembrana dirigen la transferencia
del extremo N-terminal dentro de la membrana. Se separa la secuencia señal
interna, se sigue la traducción creando una cadena cuyo extremo C está orientado
hacia el citosol.
25) ¿Cómo se da la inserción de una proteína de membrana con una secuencia señal
escindible y una secuencia transmembrana interna? ¿Por qué tipo de proteínas es usado?
La secuencia señal se va a separar al igual que en la cotraducción normal. De esta forma se
escinde cuando el extremo amino terminal se encuentra dentro de la luz del RE. Pero el
proceso normal se interrumpe por la aparición de una secuencia en a-hélice que se une a
 la cadena e interrumpe la translocación y fija a la cadena a la membrana. Al bloquear la
translocación impide que el extremo C-terminal entre dentro del RE sino que permanece
en el citosol.
Usada generalmente por proteínas con grandes dominios amino-terminales.
26) ¿Qué permite que una proteína de inserción atraviese la membrana varias veces?
La aparición de secuencias de señal interna. Pueden aparecer múltiples de ellas y así
causar que la proteína forme varios bucles.
Inserción postraduccional
27) ¿Qué factores de direccionamiento existen en la inserción postraduccional alternativa?
Factor GET3 y TRC40. TRC40 lleva a la proteína transmembrana al RE y se inserta con el
receptor GET1-GET2, quedando el lado C- terminal hacia el lado citosólico.
28) ¿Cómo se transportan las proteínas destinadas a la membrana nuclear interna desde el
RE?
Difunden lateralmente, debido a que el RE es continuo con la envoltura nuclear. No usan
vesículas.
Plegamiento y procesamiento de las proteínas en el RE
29) ¿Qué procesos sufre la proteína dentro del RE?
Se pliega, se le ensamblan subunidades, se forman puentes disulfuro, N—glucosilación, y
adición de anclajes de glicolípidos.
30) ¿Cuál es el papel principal de las proteínas de la luz del RE?
Cataliza el plegamiento y ensamblaje de los polipéptidos recién translocados.
31) ¿Dónde se da la estructura terciaria de las proteínas? ¿Qué chaperona actúa ayudando el
proceso?
En el RE. La chaperona Hsp70 y BiP.
32) ¿Qué sucede con las proteínas ensambladas de forma incorrecta o mal plegadas?
Son dianas de degradación.
33) ¿Qué diferencia hay entre el medio del RE y el medio citosólico en cuanto a PH?
El medio citosólico es un ambiente reductor (dona electrones), el medio del RE es oxidante
(recibe electrones).
34) ¿Qué enzima favorece la formación de puentes disulfuro?
La enzima Proteína disulfuro isomerasa.
35) ¿Cómo se glucosila la proteína en el RE?
Se añaden unidades de oligosacáridos en los residuos de Asparangina de la cadena
polipeptídica.
36) ¿Cuál es la función de la glicosilación de las proteínas en el RE?
Evita la agregación de proteínas en el RE…?, Añade señales que promueven el plegamiento
de la proteína y su distribución.
37) ¿Qué son los anclajes GFI?
Anclajes de Glucosilfosfatidilinositol. Permiten que algunas proteínas se anclen a la
membrana plasmática. Se ensamblan en el RE.
Control de calidad en el RE
38) ¿Cuál es el proceso de Degradación Asociada al RE (ERAD)?
En el RE muchas proteínas se sintetizan inadecuadamente por lo que deben ser
degradadas. En el RE el plegamiento de las proteínas en un proceso lento e ineficiente y
 muchas proteínas nunca alcanzan el nivel de plegamiento que requieren. La ERAD permite
que se identifiquen estas proteínas anómalas, se retiren del RE y sean transportadas al
citosol donde son eliminadas mediante un sistema llamado Ubiquitina-Proteosoma.
39) ¿Respecto a la degradación de las proteínas defectuosas cómo actúan las proteínas
chaperonas?
Actúan como sensores de esas proteínas. Ej: Calnexina y calreticulina (chaperonas del RE)
que facilitan el plegamiento de glicoproteínas. Se une cuando se han eliminado 2 residuos
de glucosa terminal (queda 1 aún). La glicoproteína se libera cuando pierde el tercer
residuo.
40) ¿cómo se da el plegamiento de proteínas por calnexina?
En la glicoproteína se escinden 2 residuos de glucosa que permiten que se pegue la
calnexina en asociación con la enzima proteína disulfuro isomerasa y una peptidil-prolil-
isomerasa. La calnexina facilita el plegamiento de la proteína. Se separa el tercer residuo
de glucosa lo que libera a la calnexina y un sensor de plegamiento de proteínas valora las
regiones hidrofóbicas expuestas de modo de que pueda saber el plegamiento de la
proteína. Si la proteína está mal plegada, se le añade un residuo de glucosa para que
vuelva a pegarse la calnexina y volver a plegar la proteína. Si esto se hace en múltiple
41) ¿Qué implica la ausencia de regiones hidrofóbicas en la proteína?
Que la proteína se plegó correctamente.
42) ¿Qué enzima reconoce defectos en el plegamiento de las proteínas en el RE?
EDEM1, que elimina los residuos de manosa del oligosacárido. Va a evitar que la calnexina
vuelva a anexarse al oligosacárido y comience otra vez el ciclo.
43) ¿Cómo es el transporte de las proteínas mal plegadas?
Son translocadas a través del translocón hacia el citosol, es ubiquitilada y se degrada en el
proteosoma.
44) ¿Qué es el UPR?
Es Respuesta a proteínas no plegadas, se activa cuando hay muchas proteínas no plegadas
en RE. Coordinación de la plegación de proteínas con las necesidades fisiológicas de la
célula.
¿Qué hace el UPR sobre el RE? Y sobre la síntesis de novo de proteínas?
45) ¿Qué sucede si el UPR no es suficiente para regular el plegamiento de proteínas?
Apoptosis, muerte celular programada.
46) ¿Qué moléculas actúan como señalizadoras de estrés en la membrana del RE?
IRE1, actúa sobre ARNm e induce la aparición de respuesta a proteínas no plegadas como
chaperonas, enzimas de síntesis de lípidos y ERAD; ATF6, las proteínas sin plegar del RE lo
envían al aparato de Golgi, donde se va a activar en el citosol, de allí pasa al núcleo e
induce la expresión de más genes de respuesta a las proteínas no plegadas; y PERK, que
fosforila e inhibe el factor de inicio de la traducción Eif2.
Retículo endoplásmico liso y síntesis de lípidos
47) ¿Qué lípidos componen las membranas de las células eucariotas?
Glicolípidos, colesterol, y fosfolípidos.
48) ¿Dónde se sintetizan los lípidos de la membrana que derivan del glicerol?
En la cara citoplásmica de la membrana del RE.
49) ¿Cuál es el proceso de síntesis de fosfolípidos?
 2 ácidos grasos son transportados por la enzima CoA formando un ácido CoAs graso. Este
complejo se une al glicerol 3-fosfato, mediante la enzima 2 CoAS-H con la que se pega a la
membrana como ácido fosfatídico. Las enzimas de la cara citosólica lo convierten en
diacetilglicerol y posteriormente adicionan cabezas polares para formar fosfatidilcolina,
fosfatidilserina, fosfatidiletanolamina y fosfatidilinositol.
50) ¿Dónde se unen los fosfolípidos sintetizados?
Solo pueden unirse a la mitad citosólica de la membrana del RE, ya que eso permite que
las colas hidrofóbicas queden hacia el interior de la membrana y los lados polares hacia
afuera.
51) ¿Qué permite la síntesis de los fosfolípidos en la cara citosplasmica del REL?
Permite que las cadenas hidrófobas de los ácidos grasos queden ocultas, mientras que se
añaden los precursores hidrosolubles en el citosol.
52) ¿Qué hace la proteína de membrana Flipasa?
Facilita el paso de los fosfolípidos (específicamente el grupo polar) a través de la
membrana del RE.
Catalizan la translocación de fosfolípidos a través de la membrana del RE, de modo que el
crecimiento sea equilibrado en ambas capas.
53) ¿Todos los fosfolípidos usan las mismas enzimas?
No, ya que en la membrana celular existen varias familias de enzimas que son específicas
para ciertos fosfolípidos.
54) ¿Qué grupo permite el diacetilglicerol se convierta fosfatidicolina?
Un grupo polar CDP cabeza de fosfocolina polar fosfatidilinositol.
55) ¿Qué lípidos son sintetizados en el REL a parte de glicerofosfolípidos?
Colesterol y ceramidas.
56) ¿En que tipo de células hay una mayor cantidad de REL?
En las células que son activas en metabolismo lipídico. Ej: Hígado, ovarios, testículos.
57) ¿En qué procesos está implicado en REL?
En aspectos del metabolismo de los lípidos y de los compuestos liposolubles.
Exportación de proteínas y lípidos desde el RE
58) ¿Cómo migran las proteínas y los lípidos?
Por vesículas de transporte por la vía secretora.
59) ¿Qué es el CIREG?
Es el compartimiento intermedio RE-Golgi, de allí las vesículas pasan al Aparato de Golgi.
60) ¿Dónde se fusionan las vesículas secretadas por gemación del RE?
Se fusionan en el CIREG.
61) ¿Cómo se mantiene la orientación de las proteínas de membrana y los lípidos?
La parte de la proteína expuesta a la cara citosólica de la membrana del RE también queda
expuesta en la cara citosólica de la membrana de Golgi y plasmática.
62) ¿Qué tipo de proteínas van a Golgi?
63) Aquellas que tienen proteínas transmembrana que poseen péptidos o glúcidos que sirven
como señal para su empaquetamiento en vesículas en sitios de salida del RE. También
proteínas no marcadas pueden ser empaquetadas por una vía por defecto es decir quedan
proteínas que pertenecen a la parte luminal del RE, como Bi, proteína disulfuro isomerasa,
entre otras importantes para la célula.
64) ¿Mediante qué mecanismo se puede evitar que las proteínas exportadas a Golgi que
pertenecen al lumen del RE no se pierdan?
Estas proteínas residentes son reconocidas por el CIREG o por Golgi y son llevadas al RE
por la vía de recuperación.
65) ¿Cómo son reconocidas por el CIREG o por Golgi, esas proteínas residentes del RE?
Ellas poseen una secuencia diana llamada KDEL (lys, Asp, Glu, Leu), que dirige su
recuperación por RE.
66) ¿Qué ocurre si se le añade KDEL a una proteína que no es residente del RE?
Va a hacer que la proteína quede retenida en el RE.

Aparato de Golgi:

67) ¿Cuál es su función?

Recibe proteínas del RE para volverlas a procesar y enviarlas a sus destinos finales, sea
este membrana, lisosomas o secreción.
Síntesis de esfingomielinas y glicolípidos.
Organización de Golgi:
68) ¿Cómo se compone?
Por bolsas aplanadas que están rodeadas por membranas y que tienen vesículas
asociadas.
69) ¿Hacia donde se orientan la cara cis y la cara trans del Golgi?
Cis (convexa) hacia el núcleo. Trans (cóncava) hacia afuera.
70) ¿Por cual cara entran las proteínas en el aparato de Golgi?
Entran por Cis y salen por Trans.
71) ¿Cómo se divide Golgi?
En 4 compartimientos: Cis, medio, trans y la red trans-Golgi.
72) ¿Qué se hace en cada uno de los compartimientos?
 Cis: Entran las proteínas y comienzan las reacciones de modificación de proteínas,
lípidos y polisacáridos.
 Medio y trans: Se someten a más modificaciones.
 Red trans de Golgi: Centro de organización y distribución.
73) ¿Hacia donde se dirige el tráfico molecular de la red trans?
Hacia endosomas, lisosomas, membrana plasmática o exterior de la célula.
74) ¿Qué teorías existen sobre el mecanismo de transporte de las proteínas a través de Golgi?
 Modelo de cisternas estables: Las proteínas se transportan por vesículas de
transporte en las cisternas de Golgi que son estables y se desplazan en dirección
cis-trans.
 Maduración de cisternas alternativas: Las proteínas se transportan en dirección
cis-trans sin utilizar vesículas de transporte, sino usando las cisternas que van
madurando progresivamente y por tanto se desplazan a través del aparato de
Golgi.
75) ¿Qué es común en ambos modelos de transporte de proteínas?
Que ambos modelos utilizan vesículas de transporte que llevan proteínas residentes en
Golgi al compartimiento anterior para ser reutilizadas.
 Glicosilación de proteínas en Golgi
76) ¿Por medio de qué se glicosilan las proteínas en Golgi?
Por enzimas que adicionan diferentes azúcares a las glicoproteínas. Se sitúan
específicamente en ciertos compartimientos de Golgi y que van cumpliendo su función a
medida que las glicoproteínas se desplazan por Golgi.
77) ¿Cuál es el procesamiento de los N-oligosacáridos en Golgi?
En el cis: Se eliminan 4 residuos de manosa, se añade N-acetilglucosamina.
En la media: se eliminan dos residuos más de glucosa. Se suma un residuo de fucosa, 2 N-
acetilglucosamina,
Trans y trans Golgi: Se suman 3 residuos de ácido galáctico. Se suman 3 residuos de ácido
siálico.
78) ¿Son iguales todos los oligosacáridos unidos a el grupo N-terminal al salir de Golgi?
No, porque cada una de ellas posee una estructura, enlaces, y componentes diferentes
que van a hacer que estos cambios se den de formas diferentes para las proteínas.
Además, las proteínas y las enzimas procesadoras que actúen serán diferentes en los
complejos de Golgi de cada tipo celular.
79) ¿Cómo se da el procesamiento de los N-oligosacáridos para proteínas destinadas a los
lisosomas?
Se fosforila la manosa en ves de eliminarse. Se le añade n-acetilglucosamina fosfato a la
manosa. Se elimina el grupo N-acetilglucosamina, y quedan residuos de manosa 6-fosfato
en el N-oligosacárido. Esto hace que los residuos no se eliminen, sino que sean
reconocidos por un receptor de manosa.
80) ¿Dónde es reconocida la manosa 6-fosfato en Golgi?
En la red trans de Golgi, que va a dirigir a la proteína hacia los lisosomas.
81) ¿Cómo reconoce Golgi que proteínas son lisosomales?
Las proteínas lisosomales son reconocidas no por una secuencia señal, sino por regiones
señal que se dan en la estructura terciaria de la proteína plegada.
82) ¿Cuál es el proceso de O-glicosilación de proteínas?
La proteínas se modifican al añadir carbohidratos a cadenas laterales de serina y treonina
que forman parte de secuencias específicas.
83) ¿Cuál puede ser un ejemplo de O-glicosilación extendida?
Los proteoglicanos, que son parte de la matriz extracelular.
84) ¿Cómo se dirige una proteína lisosómica a un lisosoma? ¿Qué efecto tendrá la adición de
una región señalizadora diana para un lisosoma sobre la localización subcelular de una
proteína que normalmente es citosólica? ¿Cómo afectaría a la localización de una proteína
que normalmente es secretada?
La proteína lisosómica posee una región señal que es reconocida por Golgi, esto hace que
en vez de escindirse residuos de manosa, estos se fosforilen como manosa 6-fosfato. En la
red trans de Golgi hay reconocedores de manosa 6-fosfato que dirigen a la proteína hacia
los lisosomas. Si se le añade esta diana señalizadora a una proteína citosólica??
PREGUNTAR.
Metabolismo de lípidos y proteínas en Golgi
85) ¿A partir de que componentes se sintetiza esfingomielina y los glicolípidos en el aparato
de Golgi?
 A partir de ceramida.
86) ¿Qué lípidos sintetiza Golgi?
Esfingomielina y glicolípidos.
87) ¿Cómo se sintetiza la esfingomielina?
Se le añade a la ceramida un grupo fosforilcolina (proviene de la fosfatidilcolina).
88) ¿Dónde se sintetiza la esfingomielina?
En la superficie luminal de Golgi.
89) ¿Cómo se sintetizan los glicolípidos?
Al añadir carbohidratos a la ceramida.
90) ¿Dónde se sintetizan los glicolípidos?
La glucosa se añade en la cara citosólica, pero la glucosilceramida se da vuelta haciendo
que los carbohidratos queden hacia el lado luminal de Golgi.
91) ¿Puede translocarse la esfingomielina y los glicolípidos?
No, por tanto, los carbohidratos y parte de la esfingomielina se encontrarán hacia el lado
luminal de la membrana de Golgi y posteriormente se ubicarán en la capa externa de la
membrana plasmática.
Distribución y exportación de proteínas desde el aparato de Golgi:
92) ¿Cómo salen las proteínas de Golgi hacia la vía secretora?
Por gemación de la red trans de Golgi, con la cual las proteínas son llevadas en vesículas
que las transportan a su ubicación adecuada.
93) ¿Cómo se transportan las proteínas que van hacia la membrana plasmática desde Golgi?
De forma directa o a través de endosomas de reciclaje.
94) ¿Por cuales vías se da el transporte desde el aparato de Golgi hacia la superficie celular?
Se dan al menos 3 vías.
Transporte directo: Desde la red trans a la membrana plasmática que permite la secreción
de proteínas celulares o las incorpora a sí misma.
Por endosomas de reciclaje: Que actúan como intermediarios.
Vía secretora regulada: Secreción de proteínas específicas como respuesta a señales
ambientales.
95) Ejemplos de exporte de proteínas por medio de vía secretora regulada:
Liberación de hormonas por células endocrinas, liberación de enzimas digestivas por parte
de las células acinares Pancreáticas.
96) ¿Cómo se empaquetan las proteínas en la vía secretora regulada?
Se empaquetan en gránulos secretores inmaduros que se desarrollan a gránulos
secretores maduros. Almacenan la proteína hasta recibir señales específicas que la hagan
fusionarse con la membrana plasmática.
97) ¿Mediante que mecanismo se transportan selectivamente las proteínas al dominio apical y
al basolateral?
Mediante el embalaje selectivo de proteínas en vesículas de transporte dirigidas
específicamente al dominio apical o basolateral. Y puede producirse tanto en la red trans
como en los endosomas de reciclaje.
98) ¿Cómo se marcan las proteínas que deben ir al dominio basolateral?
Mediante secuencias cortas de aminoácidos que tiene grupos hidrófobos que contienen
tirosina o dileucina.
99) ¿Cómo se marcan las proteínas que deben ir hacia el dominio apical?
No se está muy seguro, pero parece que está mediada por señales de modificaciones de
los anclajes GPI e hidratos de carbono.
100) ¿Cuál es la vía de secreción de proteínas mejor estudiada en Golgi?
Transporte selectivo hacia los lisosomas.
101) ¿Cómo son los receptores de manosa 6-fosfato?
Contienen secuencias en sus dominios citosólicos que dirigen el empaquetamiento de las
enzimas lisosómicas receptoras en endosomas tardíos que maduran para convertirse en
lisosomas.
102) ¿Tienen las células vegetales y las levaduras lisosomas?
No tienen. Usan la vacuola como lisosoma.

Mecanismo de transporte de las vesículas

103) ¿Las vesículas secretoras son selectivas?
Sí, porque es fundamental para que se mantenga la organización funcional de la célula.
104) ¿Cuáles son los mecanismos moleculares que controlan el empaquetamiento de las
vesículas en la organización de la célula eucariota?
Gemación, distribución y la fusión.
Aproximaciones experimentales al conocimiento del transporte de las vesículas:
105) ¿Cuáles son los enfoques experimentales que convergen para aprender sobre los
distintos sistemas biológicos?
a) Aislar mutantes de levaduras defectuosas en el transporte y distribución de las
proteínas.
b) La reconstitución del transporte de vesículas en sistemas acelulares…?
c) El análisis bioquímico de las vesículas sinápticas, que son las responsables de la
secreción regulada de los neurotransmisores por las neuronas.
106) ¿Sistema de transporte acelular?
Permite realizar estudios acerca de las reacciones internas de la célula, la forma en que
transporta y la función de las proteínas.
107) ¿Qué es sinapsis?
La unión de una neurona con otra célula.
108) ¿Qué son vesículas sinápticas?
Abundantes en el cerebro, se fusionan con la membrana plasmática y liberan
neurotransmisores y estimulación de las neuronas o células asociadas.
Selección de la mercancía, proteínas de la cubierta y gemación vesicular.
109) ¿Qué nombre se les da a las vesículas de transporte que llevan proteínas desde RE A
Golgi o de Golgi a otros compartimientos?
Se les llama vesículas recubiertas, porque están cubiertas de proteínas citosólicas.
110) ¿Qué función tienen esas vesículas?
Impulsan la gemación de vesículas que contienen proteínas de mercancía que son
seleccionadas por la membrana que las está entregando.
111) ¿A través de que se movilizan las vesículas?
A través de filamentos del citoesqueleto.
112) ¿Qué familias de proteína de cubierta se conocen?
 Clatrina, COPI, y COPII.
113) ¿Qué función específica cumple cada una de las proteínas de cubierta?
COPI: Sale del CIREG por gemación o de otros compartimientos de Golgi llevando carga
hacia el retículo endoplasmático, o a compartimientos anteriores, es decir, se devuelve.
Sirven como una vía de recuperación de aquellas proteínas que se requieren en
compartimientos u orgánulos anteriores.
COPII: Lleva proteínas del RE al CIREG y del CIREG al Aparato de Golgi.
Clatrina: Van en un sentido bidireccional, llevando por un lado vesículas desde la red trans
de Golgi hacia endosomas, lisosomas y membrana plasmática. Y, a su vez llevando estas
vesículas en un sentido inverso hacia la red Trans.
114) ¿Qué efecto causa la mutación del gen que codifica para Rab27?
Causa alteraciones en las vesículas que llevan pigmentos, cuerpos de melanina, que es la
que le da color oscuro al cabello o a la piel, y también afecta el transporte de los linfocitos
T. Es llamado síndrome de Griscelli y, considerando las afecciones que presentan en el
transporte, estos individuos presentan albinismo y un sistema inmunológico débil.
115) ¿Por qué proteínas está regulada la formación de vesículas recubiertas?
Por pequeñas proteínas unidas a GTP, siendo estas Sar (para COPII), Y Arf (Para COPI y
Clatrina).
116) ¿Qué función cumple la Clatrina?
Permite que se inicié la gemación, ya que ensambla la vesícula que se va formar en una
estructura parecida a una cesta que permite que inicie la gemación.
Fusión de las vesículas:
117) ¿Qué pasos deben cumplirse para que se de la fusión de vesículas?
Dos pasos. En primer lugar, la vesícula debe ser capaz de reconocer un sector en la
membrana llamado diana, que es específico para la proteína que carga.
Y como segundo paso, las membranas de la vesícula y la membrana receptora (diana)
deben fusionarse, para que aquello que lleva la vesícula pase a todo el orgánulo receptor.
118) ¿Cómo se fusionan la vesícula con la diana de la membrana?
Mediante interacciones específicas entre pares de proteínas transmembrana, y otras
proteínas.
119) ¿Qué media la interacción de las vesículas con la membrana diana?
Factores de Anclaje y proteínas GTP, como la proteína Rab.
120) ¿Que hace la proteína Rab?
Marcan a orgánulo o vesículas de transporte y crean un puente inicial entre las vesículas y
la membrana diana.
121) ¿Qué son las proteínas transmembrana SNARE?
Son proteínas que forman complejos al interactuar entre sí, ya que pertenecen tanto a
vesículas como a diana y es necesaria para la fusión de las mismas. Poseen un largo
dominio central de hélice enrollado, que se va a unir fuertemente a otros dominios
enrollados y va a unir a las SNARE de membrana y vesículas para que queden en contacto
directo y se puedan fusionar.
Lisosomas:
122) ¿Qué son lisosomas?
 Son orgánulos cubiertos de una membrana y que tienen enzimas de degradación, son una
especie de sistema digestivo, que puede degradar tanto moléculas obtenidas del exterior
celular, como moléculas que están obsoletas en célula.
Degradan material intracelular.
Hidrolasas lisosómicas ácidas:
123) ¿Qué son las enfermedades de depósito lisosómico?
Son enfermedades en las que hay mutaciones de los genes que codifican enzimas
lisosomales por lo que hay una acumulación en los lisosomas del material no degradado.
Usualmente se deben a la deficiencia de alguna de estas enzimas. Ej. Enfermedad de
Gaucher, en la que hace falta una enzima que degrada glicolípidos.
124) ¿Qué son las hidrolasas ácidas?
Son enzimas lisosómicas que se activan en pH ácido.
125) ¿Cómo se mantiene el pH ácido de los lisosomas?
Los lisosomas concentran iones de H+ mediante una bomba de protones en la membrana
lisosómica. Esto es posible mediante una hidrólisis de ATP.
Endocitosis y formación del lisosoma
126) ¿Cuál es una de las funciones principales de los lisosomas?
La digestión del material obtenido extracelularmente mediante endocitosis.
127) ¿Cómo se forman los lisosomas?
Una fusión entre vesículas de transporte pertenecientes a la red trans de Golgi con
endosomas tardíos.
128) ¿Qué tipo de endosomas existen?
Tempranos, tardíos y de reciclaje.
Fagocitosis y autofagia
129) ¿Qué es la fagocitosis?
Células especializadas como los macrófagos van a “comerse” para degradar partículas
como bacterias, o células que ya no tienen gran utilidad para la célula y que deben ser
eliminadas. Se eliminan en vacuolas fagocíticas llamadas fagosomas. Que luego se van a
fusionar con lisosomas para que se digiera el contenido.
130) ¿Qué es la autofagia?
Es función de todas las células y en ella se degradan poco a poco varias proteínas. Para
que se de se forma una vesícula en cierta región del citoplasma que debe degradarse. Esta
vesícula luego se fusiona con un lisosoma para que se digieran sus contenidos.
131) ¿En qué casos se activa la autofagia?
Cuando las células se ven privadas de nutrientes.