PROTEÍNAS

Mg. QF. Carolina Ponce de León De Lama

24 de Marzo 2024
 AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos (AA.) contienen en su estructura C, H
y O contienen Nitrógeno en su grupo amino. Algunos AA.,
también pueden tener “Azufre” en su molécula.

• Los aminoácidos se unen entre sí, formando un enlace

amida.
 AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES

• Los aminoácidos pueden formar

iones en solución acuosa
(solubles).

• Son compuestos sólidos incoloros cristalizables.

• Alguna de las propiedades dependen de su

distribución desigual de cargas.
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
 AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
Se clasifican en dos grupos:

A. ESENCIALES: Aminoácidos que no se pueden

sintetizar en el organismo por lo que se deben ingerir
en la dieta. La arginina y la histidina solo se sintetizan
en el adulto.

B. NO ESENCIALES: Aminoácidos que sí pueden ser

sintetizados en el organismo.
 AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN

La histidina y la arginina son semiesenciales, ya que en el adulto sí se sintetizan.

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AMINOÁCIDOS: FUENTES DE
ALIMENTOS

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 PEPTÍDOS
• Son cadenas lineales de aminoácidos entrelazados
entre sí por enlace peptídico.

• Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a través de

sus radicales carboxilo (COOH) y amino (NH2).
 PÉPTIDOS PRINCIPALES

NOMBRE N° DE AA IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Carnosina 2 Regula el pH intramuscular
Glutatión 3 Coenzima de varias enzimas
Endorfinas 5 Analgésico endógeno
Angiotensina II 8 Hipertensor arterial
Bradikinina 9 Potente hipertensor
Ocitocina 9 Causa contracción del útero
Vasopresina 9 Hormona antidiurética
Gramicidina 10 Antibiótico
Gastrina 17 Estimula secreción de HCl
Insulina 51 Hormona pancreática
 PÉPTIDOS EN ALIMENTOS
Varios péptidos tienen funciones biológicas importantes:
• Anserina (b-alanil-1-metil-L-histidina): Pescado
• Carnosina (b-alanil-L-histidina): Músculo de mamíferos

Se encuentran en alta concentración en diferentes tejidos

animales con funciones de amortiguador de pH.

• Glutatión (g-glutamilcisteíl-
glicina) integrado por un residuo
de ácido glutámico. Se
encuentra en papas, frutos
cítricos, uvas y en sangre.
 PÉPTIDOS BIOACTIVOS
Son secuencias de aminoácidos con actividad biológica
producidos durante la digestión gastrointestinal, pueden
ejercer un importante papel en la regulación y la
modulación metabólica, para promoción de la salud y la
reducción del riesgo de enfermedad.
 PROTEÍNAS
Son macromoléculas constituidas a partir de aminoácidos.

• Su nombre viene de “PROTEOS”: primera categoría

• Oligopéptidos Péptidos de pocos AA

• Proteínas = Polipéptidos de gran

peso molecular
• Se pueden desnaturalizar por acción del calor, alcohol, pH u
otras sustancias.
• Son anfóteros: disociándose como ácidos o bases según el
pH del medio.
 PROTEÍNAS: ESTRUCTURA
ESTRUCTURA PRIMARIA:
• Determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipeptídica, es decir informa sobre cuantos
aminoácidos hay en cada clase y en que orden se
encuentran.
• Enlace implicado: PEPTÍDICO
 PROTEÍNAS: ESTRUCTURA
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
• Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el
espacio.
• Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre
aminoácidos cercanos.
• Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, ϒ.
 PROTEÍNAS: ESTRUCTURA
ESTRUCTURA TERCIARIA:
• Informa sobre la forma que adopta en el espacio la
proteína completa (forma como la cadena polipeptídica
se dobla y enrolla entre sí).
Fibrosa
• Estructura alargada
• Insoluble en agua
Ej. Colágeno

Globular
• Estructura compacta
• Soluble en agua
Ej. Albúmina
 PROTEÍNAS: ESTRUCTURA
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
• Informa sobre las relaciones espaciales entre las
cadenas polipeptídicas. No la poseen todas las
proteínas.

• Las proteínas con estructura

cuaternarias son llamadas
OLIGOMÉRICAS y cada uno de
sus componentes de estructura
terciaria se denominan
PROTÓMEROS.
PROTEÍNAS: FUNCIONES

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 PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN
Las proteínas pueden ser: por su solubilidad y por su
composición.

A. POR SU SOLUBILIDAD:
1. Solubles en el agua: Ej. Albúmina
2. Insolubles en el agua: Ej. escleroproteínas

B. POR SU COMPOSICIÓN
1. PROTEÍNAS SIMPLES:
• Cuando al hidrolizarse liberan únicamente
aminoácidos. Comprende los siguientes grupos.
 PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN
B. POR SU COMPOSICIÓN
1. PROTEÍNAS SIMPLES:
• Albúmina: Constituyen el grupo más común e importante de
proteínas simples: son solubles en agua. Ej. Ovoalbúmina del
huevo, lactoalbúmina de la leche, seroalbúmina del suero.

• Globulinas: Insolubles en agua. Ej. Lactoglobulina de la leche,

ovoglobulina de la clara de huevo, seroglobulina de la sangre,
fibrinógeno de la sangre, miosina del músculo.

• Glutelinas: En semillas vegetales. Ej. Gluteína del gluten.

• Prolaminas: Semillas vegetales. Ej. Gliadina del trigo, hordeína

del centeno, zeína del maíz.
 PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN
B. POR SU COMPOSICIÓN
1. PROTEÍNAS SIMPLES:
• Protaminas: Asociadas a ácidos nucleícos en algunas
especies. Ej. Salmina en salmón, clupeína del arenque,
escombrina de la caballa.

• Histonas: Son proteínas básicas. Se hallan asociadas a los

acidos nucleicos formando las nucleoproteínas.
Ej. Globina

• Escleroproteínas: Tienen funciones estructurales y de

protección. Son insolubles en el agua.
Ej. Queralina de los pelos y uñas, colágeno de los huesos,
tendones y cartílagos: elastina del tejido conectivo
 PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN
B. POR SU COMPOSICIÓN

2. PROTEÍNAS CONJUGADAS:
Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos
(apoproteínas) y otras sustancias no proteícas (grupo prostético).
La unión de la apoproteína y del grupo prostético se denomina
holoproteíca.

• Glucoproteínas: proteínas unidas a carbohidratos. Ej. Mucina.

• Lipoproteínas: proteínas unidas a lípidos. Se les encuentra en
la yema de huevo, ribosomas.
• Cromoproteínas: proteínas combinadas con pigmento.
Ej. Hemoglobina, mioglobina, citocromos.
 PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN
B. POR SU COMPOSICIÓN

2. PROTEÍNAS CONJUGADAS:

• Nucleoproteínas: proteínas unidas con ácidos nucleicos. Se

hallan constituyendo los cromosomas. Los virus pueden ser
considerados como nucleoproteínas.
• Metaloproteínas: proteínas unidas a metales. Ej.
Ceruloplasmina, que contiene cobre
• Fosfoproteínas: proteínas al ácido fosfórico. Ej. Caseína de la
leche.
 Caseína

Ovoalbúmina
Gluteína: Trigo
DIGESTION DE LAS PROTEINAS DE LA DIETA
DIGESTIÓN DE UNA PROTEÍNA

Intestino delgado
duodeno y yeyuno
 PROPIEDADES NUTRICIONALES

 Digestibilidad:
• Proporción del N del mismo que es absorbida tras su
ingestión. Esta puede afectar a la calidad proteíca

 Calidad proteíca:
• Composicion de a.a.e y digestibilidad.
DIGESTIBILIDAD DE PROTEÍNAS

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 FACTORES QUE AFECTAN LA DIGESTIBILIDAD

 Conformación proteica:
• Proteínas nativas son menos desnaturalizadas que las
parcialmente desnaturalizadas.

 Factores anti nutricionales:

• Algunos dificultan la hidrólisis.

 Unión a otros componentes:

• Reducen la velocidad de hidrólisis.

 Procesado:
• Debido a alteraciones químicas.
 DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

• Es la alteración de las características biológicas de una

proteína debido a cambios de el medio: pH,

temperatura, iones, presión, electricidad, detergentes,

metales pesados, etc. Que alteran su estructura

cuaternaria, terciaria y secundaria pero no la primaria.

• Al desnaturalizarse una proteína pierde su actividad

biológica.
 PROTEÍNAS: DESNATURALIZACIÓN

Consecuencias:
• Descenso de la solubilidad.
• Modificación de la capacidad de fijar agua.
• Pérdida de actividad biológica.
• Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas (aumento
de la digestibilidad).
• Incremento de viscosidad intrínseca.
 PROTEÍNAS: DESNATURALIZACIÓN

Agentes de desnaturalización:
Físicos: - Calor
- Frío
- Tratamientos mecánicos: amasado, batido, agitación.

Químicos: - Ácidos y álcalis

- Disoluciones acuosas

Acción de calor intensos Pérdida de a.a.e

Esterilización, extracción de aceites Lisina (Rx Maillard)
desecación
 Proteínas: Modificaciones químicas
1. Tratamientos térmicos
2. Pirólisis
3. Racemización y formación de aminoácidos modificados
4. Entrecruzamientos
5. Reacciones de las proteínas con agentes oxidantes
6. Reacciones con nitritos
7. Reacciones con sulfitos
8. Reacciones carbonilamino
9. Formación de acrilamidas a altas temperaturas
10. Pérdida de aminoácidos por fraccionamiento
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

 Solubilidad
 Viscosidad
 Fijación – retención de agua.
 Gelificación.
 Cohesión-adhesión
 Elasticidad.
 Formación de emulsiones.
 Formación de espumas.
 Fijación de grasa y sabores
FORMACIÓN DE EMULSIONES

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VISCOCIDAD Y GELIFICACIÓN

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