Aminoácidos, péptidos y

Proteínas Capítulo 5

Dra. Ana Hernández

 Aminoácidos
Son las unidades básicas de las proteínas , que se
unen entre si para formar una estructura en cadena.

Formados por C,H,O,N

Aminoácidos
• La hidrolisis de cada polipéptido genera un conjunto de
AA, que se conoce como composición de AA.

• 20 AA estándar
Clases de AA
AA Apolares

Interactúan poco con el agua

Hidrófobos

2 tipos de hidrocarburos:
Mantiene la estructura tridimensional Aromáticos (ciclos)
de la proteína Alifáticos
AA Polares

Interaccionan con agua

Hidrófilos
AA Estándar

AA Ácidos AA Básicos

Tienen carga negativa a pH

Fisiológico Carga positiva a pH fisiológico
Aspartato / Glutamato
 AA Con Actividad Biológica

• Glicina
• Glutamato
• GABA
Neurotransmisores
• Melatonina
• Serotonina

Sustancias liberadas de una célula nerviosa

que influye sobre la función de una segunda
célula nerviosa.
Funciones Biológicas de AA

Tiroxina ➔ Hormona 2) Precursores de moléculas

complejas

Moléculas de señalización química

producidas en una célula que regula la
función de otras células.
Bases nitrogenadas
Nucleótidos
Ácidos nucleicos
Grupo Hemo
3) Intermediarios metabólicos
Reacciones de los AA

• Enlaces Peptídicos

• Puentes disulfuro
Enlaces Peptídicos

• LOS Polipéptidos son polímeros

lineales formados por AA
unidos por enlaces péptidos

• Los AA unidos se llaman

residuos de AA.

La formación de un enlace
peptídico es una reacción
de deshidratación
 Enlaces Peptídicos

• Cuando se unen dos AA ➔

dipéptido.

• Tripéptidos
• Tetrapéptidos

• # de residuos de AA
Puentes Disulfuro

• El AA cisteína es muy reactivo • Cuando dos residuos de cisteína

forma uno de estos enlaces ➔
puentes disulfuro.
• Es una reacción de oxidación
reversible

• La oxidación de dos Cisteina forma

cistina ➔ molécula que contiene
un enlace disulfuro.

Ayuda a estabilizar Polipéptidos y

proteínas.
Conceptos claves

• Polipéptidos son polímeros formados por AA unidos por enlaces

peptídicos.

• El orden de los AA en el polipéptido ➔ secuencia de AA.

• Los puentes disulfuro, formados por la oxidación de los

residuos de cisteína , son un elemento estructural importante
en los polipéptidos y proteínas.
 Péptidos
Moléculas de AA con < de 50 AA
 Péptidos
• Aunque sus estructuras son menos complejas que las proteínas
también tienen importancia biológica.

3 Antioxidante IC
Importante

28
 Proteínas
Son aquellas biomoléculas que están formadas
por 1 o mas polipéptido.
 Funciones de las Proteínas

Catálisis
• Las enzimas son proteínas que
dirigen y aceleran miles de
reacciones bioquímicas.
• Digestión
• Captura de energía
• Biosíntesis
Funciones de las Proteínas

•
Estructura
• Colágeno
• Elastina
Funciones de las Proteínas

Movimiento Defensa
• Movimiento celulares • Proteínas Protectoras

• Actina • Queratina ➔Piel

• Tubulina • Fibrinógeno y Trombina
• Proteínas citoesqueleto ➔ • Inmunoglobulinas
son activas en división
celular , endocitosis y
exocitosis.
Funciones de las Proteínas
Regulación
• La unión de una hormona a
un receptor(proteína) ➔
modifica la función celular.
• Insulina
Glucosa
• Glucagón
• Hormona de crecimiento
Transporte
• Actúan como transportadores a
través de la membrana.
• Bomba Na-K ATPasa
• Transportador de glucosa
• Hemoglobina
• Lipoproteínas HDL Y LDL
• Trasferrina
Funciones de las Proteínas

Almacenamiento Respuesta al Estrés

• Reserva de nutrientes • Citocromo P450 ➔
esenciales. transforman contaminantes
orgánicos tóxicos en
derivados menos tóxicos.
• Caseína ➔ almacén de
nitrógeno orgánico ➔
leche materna.
Clasificación de las Proteínas
Proteínas
Fibrosas

Forma
Proteínas
Globulares
Proteínas
Simples
Composición

Conjugadas
Proteínas Fibrosas

• Son Moléculas largas

• Insolubles en agua

• Resistentes

• Fx: Estructural y protectora

Colágeno, elastina, queratina

Colágeno

• Sintetizado en células del tejido conjuntivo y lo secretan

en forma de MEC.
20 familias

• Estas moléculas son genéticamente distintas dependiendo

del tejido.
Piel
Huesos
• Tendones
Vasos sanguíneos Propiedades Especiales
Cornea
Colágeno
Dientes, huesos, piel y
tendones
Colágeno tipo I

90%
Proteínas Globulares

• Moléculas esféricas, compactas.

• Hidrosolubles

• Fx: Dinámicas

Inmunoglobulinas, hemoglobina, albumina.

Mioglobina
• Se encuentra en altas [] en musculo esquelético y cardiaco.

Son reservorio de oxigeno Proporciona color rojo

en células musculares

Facilita la difusión
intracelular de oxigeno
Hemoglobina

• Principal proteína de los eritrocitos Aportar oxigeno a

todas las células

• Esta es una molécula casi esférica que se encuentra en los

eritrocitos.

Transporta oxigeno de los pulmones a

todos los tejidos del cuerpo
 Hemoglobina

• Esta formado por 4 subunidades

denominadas α y β.

• Cada subunidad contiene un grupo

hemo ➔ Este es el que se une de
forma reversible con el oxigeno
 Proteínas Simples

Solo formadas de AA
 Proteínas Conjugadas

• Formadas de proteínas simples

combinada con un componente
NO PROTEICO

Grupo prostético
Estructura de las Proteínas

• Las proteínas son moléculas

complejas

• 4 niveles de organización
estructural de las proteínas
 Estructura Primaria

• Los residuos de AA están

conectados mediante enlaces
peptídicos.

• La secuencia viene
determinada por los genes
 Estructura Secundaria

• Consta de patrones repetitivos.

• Esta determinadas por

interacciones de AA vecinos o
cercanos.

• Fte➔ hélices α y plegadas β

• Los polipéptidos están estabilizados

por puentes de hidrogeno.
 Estructura Terciaria
• Conformaciones tridimensionales únicas
que asume las proteínas globulares
cuando se pliegan a sus estructuras
nativas.

• Interacciones ocurren en las cadenas

laterales de los AA.

• Se estabiliza por las siguientes

interacciones : Hidrófobas,
electroestáticas, puentes de hidrogeno y
enlaces covalentes.
Estructura Cuaternaria

• Proteínas que constan de varias

subunidades polipeptidicas
separadas.

• Se estabiliza por las siguientes

interacciones : Hidrófobas,
electroestáticas, puentes de
hidrogeno y enlaces covalentes.
Plegamiento de Proteínas

• Proceso por el cual una molécula desorganizada naciente

(recién sintetizada) Adquiere una estructura muy
organizada.

• Se produce como consecuencia de las interacciones que

ocurren entre las cadenas laterales de su estructura
primaria.
Plegamiento de proteínas

• El plegamiento y direccionamiento de muchas proteínas

en las células se produce con la colaboración de un grupo
de moléculas ➔ Chaperones Moleculares

• Mitocondria y en Retículo Endoplásmico

Chaperones Moleculares

Ayudan a las proteínas desplegadas

1) Protege de las interacciones proteína- proteína inadecuadas.

2) Plegamiento rápido y preciso en sus conformaciones correctas