PROTEINAS

OBJETIVO:
▪ Explicar lo que son las proteínas y su importancia en las
diversas funciones que cumplen.
• Conocer la clasificación de las proteínas
• Explicar las distintas organizaciones estructurales en las que
se pueden ordenar las proteínas.
• Describir las unidades estructurales, características y
propiedades de los aminoácidos
• Describir el enlace peptídico, formacion, características
químicas y generales
• Detallar los 20 aminoácidos y decir cuales son esenciales y
cuales no
1) PROTEINAS DEFINICION
COMPOSICION DE LAS PROTEINAS
FUNCIONES QUE CUMPLEN EN EL ORGANISMO LAS
PROTEINAS
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS:
• SEGÚN SU COMPOSICION
• SEGÚN SU FORMA O SOLUBILIDAD
• SEGÚN SU FUNCION BIOLOGIA
• SEGÚN NIVELES DE ORGANIZACIÓN
 PROTEINAS
DEFINICION
▪SE LA CONOCE COMO LA MAQUINARIA DE LA VIDA YA
QUE SON LOS EFECTORES DIRECTOS DE LA ACCION DE LOS
▪TIENEN ESTRUCTURAS COMPLEJAS Y CUMPLEN
GENES.
MULTIPLES FUNCIONES EN LA CELULA.
▪SON BIOPOLIMEROS CONSTITUIDOS POR AMINOACIDOS
▪LA DISPOSICION ESPACIAL DE LAS PROTEINAS,
UNIDOS ENTRE SI MEDIANTE ENLACE PEPTIDICO.
ES ESENCIAL PARA LA INTERPRETACION DE LOS
ACONTECIMIENTOS FISIOPATOLOGICOS.

▪ES POCO PROBABLE QUE PUEDA REALIZARSE ALGUNA

REACCION QUIMICA EN LOS TEJIDOS VIVOS, SIN LA
PARTICIPACION DE LAS PROTEINAS.
▪SON RESPONSABLES EN GRAN PARTE DE LAS CAPACIDADES
METABOLICAS Y DE LA MORFOLOGIA DE LOS SERES VIVOS.
 COMPOSICION:

• EN LA COMPOSICION DE TODAS LAS PROTEINAS

INTERVIENEN SIEMPRE LOS SIGUIENTES ELEMENTOS :

CASEÍNA Y VITELINA, SON FOSFOPROTEÍNAS
C, H, O, N.
CONTIENE: P (fosforo)
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA, CONTIENE:Fe
• LA MAYORIA DE LAS PROTEINAS INCLUYEN TAMBIEN EN
(hierro)
SU COMPOSICION S.
TIROXINA OXIDASA, CONTIENE: Cu (cobre)
ALCOHOL DESHIDROGENASA CONTIENE :Zn
• EN ALGUNAS SE OBSERVA LA PRESENCIA DE OTROS
(zinc)
ELEMENTOS: P, Fe, Zn y Cu.
 PROTEÍNAS: FUNCIONES
LAS PROTEÍNAS SON CRUCIALES PARA LA REGULACIÓN Y CONSERVACIÓN DEL CUERPO.

LAS FUNCIONES DEL CUERPO, COMO:

1) COAGULACIÓN DE LA SANGRE,

2) EQUILIBRIO DE LÍQUIDOS,

3) PRODUCCIÓN DE HORMONAS Y ENZIMAS,

4) PROCESOS VITALES, Y

5) REPARACIÓN CELULAR, REQUIEREN DE PROTEÍNAS ESPECIFICAS;

6) LAS PROTEÍNAS TAMBIÉN GENERAN ENERGÍA AL CUERPO EN PROMEDIO 4 KCAL/ G.

7) LAS PROTEINAS REPRESENTAN ALREDEDOR DEL 15% DE LA DIETA.

LAS PROTEÍNAS DEL CUERPO SE FORMAN UTILIZANDO 20
• 11 DE ELLOS SE CONSIDERAN NO ESENCIALES
AMINOÁCIDOS, A LOS CUALES LO PODEMOS CLASIFICAR EN
(NO ES ESENCIAL INGERIRLOS PORQUE EL
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES.
CUERPO LOS PRODUCE UTILIZANDO OTRO
EL CUERPO NECESITA UTILIZAR 20 FORMAS DIFERENTES DE
AMINOÁCIDOS QUE SE CONSUME, Y
AMINOÁCIDOS PARA FUNCIONAR.

AUNQUE TODOS SON IMPORTANTES.

• LOS 9 AMINOÁCIDOS RESTANTES LLAMADOS

ESENCIALES PORQUE NO PUEDEN SER

SINTETIZADOS POR EL SER HUMANO EN

CANTIDADES SUFICIENTES Y EN

CONSECUENCIA DEBEN INCLUIRSE EN LA

DIETA.
 EJEMPLOS: # DE AMINOACIDOS, # DE CADENAS
QUE FORMA LA PROTEINA

PROTEINAS # AMINOACIDOS # CADENAS

PROINSULINA 86 1
RIBONUCLEASA 124 1
MIOGLOBINA 153 1
QUIMIOTRIPSINA 241 3
HEMOGLOBINA 574 4
HEXOQUINASA 800 4
PIRUVATO
DESHIDROGENASA 30000 60
 PROTEINAS : CLASIFICACION :
existen varios criterios para clasificar las proteinas

• SEGÚN SU COMPOSICION

• SEGÚN SU FORMA-SOLUBILIDAD

• SEGÚN SU FUNCION BIOLOGICA

• SEGÚN LOS NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL

 PROTEINAS : SEGÚN SU COMPOSICION
1. SIMPLES (HOLOPROTEINAS):
contiene solo aminoácidos
2. CONJUGADAS
(HETEROPROTEINAS): contiene
aminoácidos y componente no
proteico (grupo prostético).
▪(SEGÚN LA NATURALEZA DEL COMPONENTE NO
PROTEICO PUEDEN SER):
A) GLICOPROTEINAS: (PROTEINAS + CARBOHIDRATOS)
• HEXOSAMINA
• GAMMAGLOBULINAS (de defensa , anticuerpos)
• GALACTOSA,
• MUCINAS (lubricantes y protectoras) (saliva) MG2a y MG2b (bajo
peso molecular, impiden formacion placa dental)
• MANOSA AMINA( catalizado por enzima ac. Siálico sintetasa da
lugar al Ac. Siálico que da la viscosidad a la saliva)
• PROTEOGLUCANOS (estructural y reconocimiento celular)
B) LIPOPROTEINAS: (PROTEINAS + LIPIDOS)
• FOSFOLIPIDOS,
• B-LIPOPROTEINAS del plasma
• COLESTEROL
C) NUCLEOPROTEINAS: (PROTEINAS + ACIDO NUCLEICO)
DNA o RNA (CROMOSOMAS, VIRUS)

D) OTROS COMPONENTES DIFERENTES A LOS SEÑALADOS:

HEMOPROTEINA: HEMO --- HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
CITOCROMOS

HEMOPROTEINAS
FLAVOPROTEINAS: FMN, FAD
( Prot.+ NUCLEOTIDOS) NADH Deshidrogenasa

FOSFOPROTEINAS: CASEINA
(Prot. + FOSFATO) VITELINA
PROTEINA
FOSFATASA
METALOPROTEINAS: Fe,Cu,Zn FERRITINA
(Prot.+ iones metalicos) TIROXINA OXIDASA
ALCOHOL DESHIDROGENASA
MUCINAS

MANOSA
PROTEINAS:
SEGÚN SU
FORMA/SOLUBILIDAD

• PROTEINAS QUERATINAS: tejidos epiteliales

PROTEINAS FIBROSAS.
Concepto: Cadenas poli
péptidas, ordenadas a lo largo
de un eje. Forman fibras o
laminas.
Son materiales físicamente
resistentes.
Función: constituyen la base
de los tejidos y estructuras
celulares.
(epidermis), forman parte de la piel, pelo, uñas,
cuernos.
• PROTEINA COLAGENO: tejido conectivo blanco
fibroso, presenten en huesos, tendones y
cartílagos.
• PROTEINA ELASTINA: tejido conjuntivo elástico
clásico amarillo. Presentes en ligamentos, vasos
sanguíneos y arterias.
• PROTEINA FIBRONA: componente de la seda.
PROTEINAS • ALBUMINAS: origen animal, se coagulan por
calentamiento. Solubles en agua fría. Ejs: Ovoalbúmina,
GLOBULARES.- lacto albúmina. Funcion mantener equilibrio de líquidos,
reparación de tejidos, ayuda al crecimiento del cuerpo
transportando hormonas y nutrientes esenciales
Definición: cadenas poli • GLOBULINAS: origen animal, se coagulan por
calentamiento. solubles en soluciones salinas diluidas.
péptidas, plegadas lacto globulinas y globulinas séricas, mioglobina,
estrechamente. Tienen formas hemoglobina
esféricas u ovoides compactas. • PROTAMINAS: origen animal. Solubles en agua y
amoniaco diluido. No se coagula por calentamiento. Son
las proteínas mas simples aisladas de células
Función: móvil o dinámica en la espermáticas maduras. SALMINA (esperma del salmón),
CLUPEINA (esperma del arenque)
célula. Regulación celular
• HISTONAS: Origen animal. Proteínas pequeñas básicas.
Presentes en el núcleo de las células. Interactúan con el
DNA, (cromosomas) .Solubles en agua y ácidos diluidos
• GLUTELINAS: origen vegetal, solubles en ácidos y bases
diluidas. GLUTELINAS del endosperma del maíz y trigo.
• PROLAMINAS: origen vegetal. Solubles en alcoholes de
bajo peso molecular. ZEÌNA (maíz) GLIADINA (trigo).
 PROTEINAS : SEGÚN SU FUNCION BIOLOGICA
• CONTRACTILES: Forman parte del musculo,
• ENZIMAS: catalizan todas las reacciones cambian de longitud de modo reversible.
del metabolismo. Anhidrasa carbónica,
alanina amino transferasa, amilasa, Actina, Miosina.
sintetasa de ATP
• ESTRUCTURALES: forman el tejido
• TRANSPORTADORAS: transportan iones
o metabolitos en los líquidos biológicos conjuntivo y de sostén de los organismos.
a través de las membranas celulares. Son los mas abundantes. Colágeno,
Hemoglobina., Mioglobina, Citocromos. Queratina, elastina, histonas,

• RESERVA: sirven para almacenar

energía. Ovoalbúmina, lacto albúmina, • DEFENSA: defienden a los organismos
Caseína, Hordeina (cebada) y gliadina superiores de las infecciones bacterianas y
virales. Constituyen un grupo numeroso
• HORMONAL: Insulina glucagón, Inmunoglobulinas, proteínas del sistema
hormonas del crecimiento , calcitonina, complemento (respuesta inmunitaria) ,
hormonas tropas.
trombina y fibrinógeno
FUNCION BIOLOGICA DE LAS PROTEINAS
 PROTEINAS SEGÚN LOS
NIVELES DE ORGANIZACION
ESTRUCTURAL
PROTEINAS: Según los niveles de organización
estructural pueden ser:
ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
 DIVERSIDAD
PROTEÍNICA

Las proteínas se
presentan en una
diversidad enorme de
tamaños y formas.
2) AMINOACIDOS: CONCEPTO
AMINOACIDOS: CARACTERISTICAS Y ESTRUCTURA
CLASIFICACION DE AMINOACIDOS:
• SEGÚN POLARIDAD
• SEGÚN SU ESTRUCTURA RADICAL O CADENA LATERAL
• SEGÚN VALOR BIOLOGICO
PROPIEDADES DE AMINOACIDOS
AMINOACIDOS
 AMINOACIDOS: UNIDADES ESTRUCTURALES Y CARACTERÍSTICAS

UNIDADES ESTRUCTURALES

Molecula que contiene

• Grupo carboxilo (-COOH)

• Grupo amino (-NH2 libres)
• Formula molecular: NH2-CHR-COOH
• R = un radical o cadena lateral característico de
cada aminoácido
• C = Alfa carbono central: actúa como carbono
quiral o asimétrico con 4 sustituyentes distintos CARACTERÍSTICAS GENERALES:
• Moleculas orgánicas
• Monómero de péptidos y proteínas
Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos
proteicos)
• Mensajeros químicos, precursores
intermediarios
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos • Existen 20 en las proteínas
componiendo las proteínas • Contienen C,H,O,N,S
• Nomenclatura tres letras y una letra
 CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

SEGÚN SU SEGÚN SU SEGÚN SU VALOR

POLARIDAD ESTRUCTURA NUTRICIONAL
RADICAL (CADENA
DEL RADICAL
LATERAL)
Según la polaridad CLASIFICACION DE Según la estructura del
del radical AMINOACIDOS radical (cadena lateral)
CLASIFICACION
DE
AMINOACIDOS

Según la
polaridad del
radical
CLASIFICACION
DE
AMINOACIDOS

Según la
estructura del
radical (cadena
lateral)
 NOMENCLATURA DE LOS AMINOACIDOS
Cada aminoácidos tiene un nombre especial, en este caso Alanina.
También se utiliza el código de tres letras o de una letra para identificarlos , de esta manera quedaría:
Ala A

NO
POLARES

POLARES

ACIDOS BASICOS
 CLASIFICACION DE
AMINOACIDOS SEGÚN SU VALOR NUTRICIONAL
PARCIALMENTE ESENCIALES O
SEMIESENCIALES:
HISTIDINA Y ARGININA. Los niños en
crecimiento los requieren en los alimentos,
pero no son esenciales para LOS ADULTOS.
Propiedades de los aminoácidos
Predomina
el grupo
carboxilo

Predomina
el grupo
amino
 Equilibrio COMPORTAMIENTO ANFOTERO
entre los
grupos Son capaces de actuar como acido y
predominantes como base cuando:

❑ Se ionizan (sustancias anfóteras)

❑ Se comportan como sustancias
TAMPON
❑ Se presentan con carga neta cero:
punto isoeléctrico

TIENEN PROPIEDADES ESPACIALES

OPTICAS (ESTEREOISOMERIA) CUANDO:
a) Todos los aminoácidos presentan un
carbono asimétrico o quiral (excepto la
glicina)
b) Son capaces de Formar Isómeros :
❑ cuando grupo amino esta a la derecha son
isómeros de tipo D aminoácido
❑ Cuando el grupo amino esta a la izquierda
son isómeros de tipo L aminoácido
3) ENLACE PEPTIDICO: DEFINICION
FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO
CLASES DE PÉPTIDOS QUE FORMAN
CARACTERISTICAS QUIMICAS DE PEPTIDOS
CARACTERISTICAS GENERALES DE PEPTIDOS
NOMBRE LOS PEPTIDOS Y OLIGOPEPTIDOS DE INTERES
BIOLOGICO
ENLACE PEPTIDICO
 Enlaces peptídicos: unión de los aminoácidos
Formacion: Unión de La unión de dos o mas (aa ) hasta
aminoácidos: forman el enlace
peptídico a su vez forman los un máximo de 100 mediante
péptidos y finalmente las enlaces peptídicos da lugar a
proteínas
Reaccion de síntesis: reaccion PÉPTIDOS
anabólica de deshidratación • 2 aa DI PÉPTIDO
(perdida de una molecula de
agua) entre grupo amino de un • 3 aa TRI PÉPTIDO
aminoácido y el grupo carboxilo • 4 a 10 aa OLIGO PÉPTIDO
de otro aminoácido
RESULTADOS: forma un enlace
covalente CO-NH (enlace amida) De 10 a 100 aa POLI PÉPTIDO
Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido formado A partir de 100 (aa ) la sustancia
pero siempre por el COOH recibe el nombre de PROTEINA
terminal
PROPIAMENTE DICHA .
Formación de un Enlace peptídico

La unión de dos o más aminoácidos (AA)

mediante enlaces amida CO-NH, origina los
péptidos.

En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces

amida CO-NH reciben el nombre de enlaces
peptídicos y son el resultado de la reacción del
grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de
otro, con eliminación de una molécula de agua
ENLACE PEPTIDICO: CARACTERISTICAS QUIMICAS
 CARACTERISTICAS GENERALES DE UN ENLACE PEPTIDICO:

A) LOS ENLACES PEPTIDICOS NO SE ROMPEN CON CONDICIONES QUE AFECTAN LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEINAS COMO LA VARIACION DE TEMPERATURA, PRESION, PH, O ELEVADAS CONCENTRACIONES DE
MOLECULAS

B) LOS ENLACES PEPTIDOS PUEDEN ROMPERSE AL SOMETER SIMULTANEAMENTE LA PROTEINA

A ELEVADAS TEMPERATURAS Y CONDICIONES ACIDAS EXTREMAS. (DESNATURALIZACION de PROTEINAS)

C) EL ENLACE PEPTIDICO POSEE UN CARACTER DE DOBLE ENLACE LO QUE SIGNIFICA QUE ES MAS CORTO QUE UN
ENLACE SENCILLO, POR ESO ES RIGIDO Y PLANO, AL SER UN ENLACE PLANO Y RIGIDO NO EXISTE ROTACION
ALREDEDOR DEL ENLACE

D) LOS GRUPOS C=O y N-H SON GRUPOS POLARES (AFINIDAD EN EL AGUA)

Péptidos y oligopeptidos de interés biológico
La estabilidad de las proteínas en solución dependerá principalmente de la

carga y de la hidratación .

Los grupos polares de las proteínas (NH2, COOH, OH) tienden atraer

moléculas de H2O alrededor de ellos, para producir una capa de hidratación.

Cualquier factor que neutralice la carga o remueva agua de hidratación ,

causará, precipitación de las proteínas acompañado de otras reacciones que

alteren su estabilidad.