UNIVERSIDAD NACIONAL JOSÉ FAUSTINO SÁNCHEZ

CARRIÓN
FACULTAD DE CIENCIAS
Departamento académico de Biología

UNIDAD DE APRENDIZAJE I
CLASE N° 3 -SEMANA 3
BIOELEMENTOS : PROTEÍNAS-ENZIMAS Y
ÁCIDOS NUCLEICOS

Mg. Jessenia M. Gamboa Anticona

 Son Biomoléculas formadas básicamente por C, H, O y N. Pueden además contener S, P, Fe, Mg,
Cu, etc. Etimológicamente su nombre deriva de la palabra griega Proteios: “De primer lugar o de
primer orden”.
Fueron descubiertas en 1838 por el holandés Gerrit Jan Mulder.
Término acuñado por Jöns Jacob Berzelius.

FREEMAN S. “Biología”. 3ª ed. Editorial Pearson Educación S.A. 2009

Clasificación:
1. Funcional: 2. Forma:
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 Funciones de las proteínas
Proteínas enzimáticas Proteínas defensivas
Función: Protección contra enfermedades
Ejemplo: Los anticuerpos ayudan a destruir virus y bacterias.

Proteínas de almacenamiento Proteínas de transporte

Función: Almacenamiento de aminoácidos Función: Transporte de otra sustancias
Ejemplo: La ovoalbúmina es la proteína de la clara de huevo, Ejemplo:. Otras proteínas transportan moléculas a través de
usada como una fuente de aminoácidos para el desarrollo las membranas celulares
embrionario .

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 Funciones de las proteínas
Proteínas hormonales
Función: Coordinación de las actividades de un organismo
Ejemplo: La insulina, una hormona secretada por el
páncreas, ayuda a regular la concentración de azúcar en la
sangre de vertebrados
Proteínas receptoras
Función: Respuesta de la célula a un estímulo químico
Ejemplo: Los receptores que se encuentran dentro de la
membrana de una célula nerviosa detectan señales químicas
liberadas por otras células nerviosas

Proteínas motoras y contráctiles Proteínas estructurales

Función: Movimiento Función: Sostén
Ejemplo: La actina y la miosina son responsables del Ejemplo: El colágeno y la elastina proporcionan un
movimiento de los músculos. entramado fibroso en tejidos conectivos animales. La
queratina es la proteína del pelo, los cuernos, las plumas.

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AMINOÁCIDO:
Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas.
Cada aminoácido está formado por un carbono central, un grupo AMINO ( NH2) que es básico y un grupo
CARBOXILO ( COOH) de naturaleza ácida, un hidrógeno y un GRUPO RADICAL (R).
Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas salvo la prolina responden a la formula general:
• Aminoácidos proteicos: Aquellos que forman a las proteínas.
Son 20: Valina, Treonina, Cisteína, Glutamina, Asparagina,
Acido aspártico, Acido glutámico, Isoleucina, leucina, Prolina,
Glicina, Alanina, Tirosina, Triptófano, Fenilalanina, Histidina,
Arginina, Metionina, Lisina y Serina.
• Aminoácidos esenciales: Aquellos que no pueden ser
sintetizados por nuestras células. Son 09: Valina, Treonina,
Leucina, Isoleucina, Triptófano, Fenilalanina, Histidina,
Metionina y Lisina
 ENLACES QUIMICOS QUE SE FORMAN EN LAS PROTEINAS

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 EL ENLACE PEPTÍDICO
Cuando reaccionan el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro, ambos
aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de
condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que
resulta de la unión es un dipéptido

PÉPTIDOS
La unión de dos o más aminoácidos (aa)
hasta un máximo de 100 mediante enlaces
peptídicos da lugar a los péptidos

❑ 2 aa Dipéptido
❑ 3 aa Tripéptido
❑ De 4 a 10 aa Oligopéptido
❑ De 10 a 100 aa Polipéptido
A partir de 100 aminoácidos la sustancia recibe el nombre de proteína propiamente dicho

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La compleja estructura de las proteínas es preciso estudiarlas a diferentes niveles o estructuras:
Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
 EJEMPLO: ESTRUCTURA DE LA PROTEINA TRANSTERITINA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA

ESTRUCTURA
PRIMARIA

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EJEMPLO: ESTRUCTURA DE LA PROTEINA TRANSTERITINA

ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

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 Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria

Dímero
Los anticuerpos
son proteínas
con estructuras
cuaternaria
formado por 4
cadenas

Tetrámero de la hemoglobina,
cada cadena o protómero esta
de un color diferente. Esta
proteína transporta el oxigeno
en la sangre

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 Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura, por romperse los puentes que forman

dicha estructura.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura. En

algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización.
• Los ácidos nucleicos representan la cuarta Moléculas constituidas por C,H;O,N,P
clase importante de moléculas orgánicas Constituyen el almacen de informacion hereditaria,

• Son polímeros de unidades monoméricas

(nucleótidos) similares que están unidas en
forma covalente para producir
macromoléculas de gran tamaño.
• El descubrimiento de los ácidos nucleicos
(nucleínas) lo hizo Friedrich Miescher en 1869
en glóbulos blancos.

 La unidad básica de los ácidos
nucleicos es el nucleótido.
 Cada nucleótido está formado por una
base nitrogenada, un azúcar pentosa y
un grupo fosfato.
• Nucleótidos :
• Son las unidades estructurales de los ácidos nucleicos.
• Están formados por un azúcar, una base débil y al menos un grupo
fosforilo.
• Si a esta estructura se le quita el grupo fosforilo se le llama nucleósido.
Base nitrogenada Ribonucleósido Ribonucleótido
Desoxirribonucléosido Desoxirribonucleótido

Adenosina Adenosina 5’-monofosfato (AMP)

Adenina (A) Desoxiadenosina Desoxiadenosina 5’-monofosfato (dAMP)

Guanosina Guanosina 5’-monofosfato (GMP)

Guanina (G) Desoxiguanosina Desoxiguanosina 5’-monofosfato (dGMP)

Citidina Citidina 5’-monofosfato (CMP)

Citosina (C) Desoxicitidina Desoxicitidina 5’-monofosfato (dCMP)

Uridina Uridina 5’-monofosfato (UMP)

Uracilo (U)
Desoxitimidina 5’-monofosfato (dTMP)
Timina (T) Desoxitimidina
Los nucleótidos tambien pueden encontrarse
libres dentro de la célula realizando otras
funciones como:
EL ATP: Es un nucleótido formado por adenina, azúcar y tres grupos fosfatos. Entrega gran
cantidad de energía para la célula.
EL AMP cíclico se forma a partir de ATP y actúa como intermediario y mensajero intracelular.
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Polinucleótidos

- Formación de
polinucleótidos: el
fosfato situado en el
C5 de la pentosa con
el C3 de la pentosa
del otro nucleótido
por un enlace
fosfodiéster.

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ARN :
• Las moléculas de ARN participan en diversos
procesos mediante los cuales se expresa la
información genética.
• Son cadenas monocatenarias.
• Existen cuatro clases de ARN en todas las células:
• ARN ribosómico (ARNr): Forma a los ribosomas, es la
clase más abundante de ARN (80%).
• ARN de transferencia (ARNt): Llevan aminoácidos
activos a los ribosomas para la síntesis de proteínas,
tienen una longitud de 73 a 95 nucleótidos (15%).
• ARN mensajero (ARNm): Productos lineales de
transcripción de ADN, sirven como “mensajeros” que
llevan la información del ADN a los ribosomas (3%).
• ARN pequeños: Algunos tienen actividad catalítica y
otros modifican el ARN después de haber sido
sintetizados.
FREEMAN S. “Biología”. 3ª ed. Editorial Pearson Educación S.A. 2009
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 1. ARN ribosomal (ARNr)
2. ARN de transferencia (ARN t)
3. ARN mensajero (ARNm)

• Estructura secundaria
del ARNt (ácido
ribonucleico de
transferencia).
Interviene en la
síntesis de proteínas.
•

Estructura secundaria
del ARNr (ácido
ribonucleico ribosomal).
Los ribosomas están
formados por ARNr y
proteínas.
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 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
ALBERTS B., et al. “Introducción a la Biología Celular”. 2ª ed.Editorial Médica
Panamericana S.A. 2010: 24p.
DE ROBERTIS E, HIB J, PONZIO R. “Biología Celular y Molecular”. Ed. Buenos
Aires: Ateneo. 2010
Bodega G, Fernández B. Biología celular. Editorial Síntesis. Madrid. 2005
FREEMAN S. “Biología”. 3ª ed. Editorial Pearson. Educación S.A. 2009: 7-16p.
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Departamento académico de biología

UNIDAD DE APRENDIZAJE I
SEMANA 3- PRÁCTICA 03
DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS

Mg. Jessenia M. Gamboa Anticona

DESARROLLO DE LA ACTIVIDAD PRÁCTICA

OBJETIVOS:

- Identificar experimentalmente a las proteínas.

- Al finalizar la sesión de práctica, el alumno determina

cualitativamente la presencia de proteínas.
Procedimiento
A. DETERMINACION DE PROTEINAS:
Reconocimiento Cualitativo de Proteínas
Procedimiento
A. DETERMINACION DE PROTEINAS:
Reconocimiento Cualitativo de Proteínas
Procedimiento
A. DETERMINACION DE PROTEINAS:
Reconocimiento Cualitativo de Proteínas
COMPETENCIAS

MATERIAL Y EQUIPO
PROCEDIMIENTOS

A. RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA

B. DESNATURALIZACION DE LA CATALASA
RESULTADO
Esquematice los resultados e interprete estos según los cambios ocurridos en cada
una de las reacciones
CUESTIONARIO
1. ¿Por qué ocurre burbujeo en el ensayo de reconocimiento de la catalasa?

FUENTES DE INFORMACION
1. ALBERTS B; LEWIS J; JOHNSON A .2010. Biología molecular de la célula. Ediciones
Omega, S.L. 5 ª edición.
2. LODISH H; BERK A; MATSUDAIRA P; GIOVANNIELLO O; MÉNDEZ A.2005.Biología
celular y molecular. Editorial Médica Panamericana. 2 ª edición.
GRACIAS