BASES CONCEPTUALES DEL

METABOLISMO DE LAS
PROTEÍNAS I
• ASIGNATURA: BIOQUÍMICA II (TEORÍA)
• PROFESOR: LA SERNA LA ROSA, PABLO
• ALUMNOS:
✓CHURANO ROBLES, CRISTIAN
✓ GRANADOS URBINA, RUHT
✓ LEÓN IZQUIERDO, LOURDES
✓ PRINCIPE JARA, KELY
✓RÍOS QUISPE, MILAGROS

2022
PROTEINAS
 ¿QUE SON las PROTEINAS?
❑ Macromoléculas que ❑ Son polímeros de alto peso
contienen Carbono, molecular, formadas por
Hidrogeno, Oxigeno, unidades estructurales básicas
Nitrógeno, además llamadas Aminoácidos(aa), con
contener Azufre, Fosforo, enlaces peptídicos entre grupo
Hierro, Magnesio y Cobre. carboxilo(-COOH) y el grupo
amino(-NH2).

❑ Funciones:
*Estructura
❑ Los cambios en
*Regulación del metabolismo
temperatura y PH, así como
*Detoxificación
la presencia de ciertos
*Inmunidad
químicos pueden alterar su
*Energía
funcionalidad proceso
* Defensiva
conocido como
DESNATURALIZACION.
 ❑ AMINOACIDOS
➢ Molécula orgánica con un grupo amino(NH2)
y un grupo carboxilo(COOH).
➢ Monómeros que componen las proteínas .
 Los 20
aminoácidos
mas comunes
❑ CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Aminoácidos que no pueden

ser sintetizados por el hombre,
a la velocidad o cantidad
suficiente para disponer de
ellos, por lo que tienen que se
aportados por los alimento de
la dieta condicionando su
esencialidad.
❑ CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Aminoácidos que
pueden ser
sintetizadas por el
organismo.
 TABLA DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES (AA)SEGÚN SITUACIÓN FISIOLÓGICA

Adultos (8 aa) Val, Leu, Ile, Lys, Phe, Trp, Thr, Met

Niños 10 – 12 años (10aa) Val, Lau, Ile, Lys, Phe, Trp, Thr, Met, His, Arg

Bebes prematuros (11aa) Val, Leu, Ile, Lys, Phe, Trp, Thr, Met, His, Arg, Cys

Casos especiales. Ejemplos: los Tyr

fenilcetonuricos

* Arginina(Arg) * Cisteína(Cys) * Histidina(His)

*Isoleucina(Ile) *Leucina(Leu) * Lisina(Lys)
*Metionina(Met) *Fenilalanina(Phe) *Treonina(Thr)
*Triptófano(Trp) *Valina(Val)
❑ ENLACE PEPTIDICO
❑ Por convenio: el extremo
amino terminal se considera
❑ Casi serie de aminoácidos(aa) que es el comienzo de la
unidos se denomina = CADENA cadena polipeptídica.
PEPTIDICA

❑ El enlace no tiene caga y

casi todos los enlaces en
las proteínas son Trans
▪ Constan de una cadena principal o
esqueleto constituida por cadenas
variables (R), el esqueleto capaz de
formar puentes de hidrogeno.

▪ Pequeña numero de aa → PEPTIDO

▪ La mayor proteína conocida →la
TITINA con 27000 aa
❖ ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
 ❑ ESTRUCTURA 1
▪ Los aminoácidos van formando una secuencia, esta se van ordenando tridimensionalmente y definiendo la función de la
proteína. A este ordenamiento espacial de los átomos se le denomina conformación.
▪ Libertad de giro alrededor de los enlaces de un polipéptido.
▪ Permite a las proteínas plegarse de formas muy diversas estos giros se concretan en los llamados ángulos de torsión.
❑ ESTRUCTURA 2
▪ La conformación que adoptan los aa adyacentes en la cadena polipeptídica.
▪ Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes proteínas: a hélice y b plegada.
▪ La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad, resistencia, suavidad y flexibilidad.
▪ Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructura secundarias en la molécula.
 ❑ ESTRUCTURA 3
▪ Arreglo tridimensional de todos los átomos de una proteína.
▪ La estructura terciaria contempla relaciones estructuras entre aa que pueden estar lejos unos de otros en la secuencia primaria y formando
parte de diferentes tipos de estructuras secundaria, pero que interactúan cuando la proteína se pliega.
▪ En este tipo de estructura existen los dominios que son péptidos diferente , unidos lo que le confiere a la proteína diferentes funciones y
características.
▪ Una parte hidrofóbica para interactuar con la membrana plasmática y otra que interactúe con el citoplasma o sea hidrofílica.
❑ ESTRUCTURA 4
▪ Corresponde a la asociación de cadenas polipeptídicas o subunidades, cada un de ella con su estructura terciaria.
▪ Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadena diferentes.
▪ La forma mas simple es un dimero ( 2 subunidades idénticas).
• Es la pérdida de la estructura tridimensional debido a diversos factores
ambientales, como la temperatura, el pH o algunos agentes químicos. La
pérdida de estructura resulta en una pérdida de la función biológica
relacionada con esta proteína, ya sea como enzima, estructura,
transportador, entre otros. La estructura de las proteínas es muy sensible
al cambio. La desnaturalización de un único enlace de hidrógeno esencial
puede desnaturalizar las proteínas.
 Factores que provocan la desnaturalización
• pH : Un pH muy elevado, ya sea en medios ácidos o básicos, una proteína puede perder
su configuración tridimensional. La desnaturalización del pH es reversible en algunos
casos e irreversible en otros.
• Temperatura : Las proteínas comienzan a desestabilizarse a temperaturas superiores a 40
° C. El aumento de la temperatura conduce a un mayor movimiento molecular que afectan
los puentes de hidrógeno y otros enlaces no covalentes, lo que provoca la pérdida de la
estructura terciaria. Este aumento de temperatura conduce a una disminución de la
velocidad de reacción, si hablamos de enzima.
• Sustancias químicas : Las sustancias polares en altas concentraciones afectan los
puentes de hidrógeno. Asimismo, las sustancias no polares pueden tener consecuencias
similares. Los detergentes también pueden desestabilizar la estructura proteica; sin
embargo, no es un proceso agresivo y mayormente son reversibles
• Agentes reductores : Es un agente químico comúnmente utilizado en laboratorios para
desnaturalizar proteínas. Es responsable de reducir puentes disulfuro entre radicales de
aminoácidos. Puede desestabilizar la estructura terciaria o cuaternaria de las proteínas.
Efectos de la desnaturalización en la proteína
• cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta
la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
• una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie pérdida de las
propiedades biológicas
Propiedades
• Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos a partir
de los cuales se forman, destacando los radicales libres en los que
reaccionan con otras moléculas. El sitio activo de una proteína está
formado por aminoácidos de la proteína cuyos radicales son capaces
de unirse a otras moléculas y reaccionar con ellas.
❖Solubilidad de las proteínas
❖Desnaturalización y renaturalización de las proteínas
❖Especificidad de las proteínas
❖Capacidad amortiguadora de las proteínas
 Solubilidad de las proteínas
• Las proteínas globulares tienen un gran peso molecular, por lo
que al disolverse se produce una dispersión coloidal. En él,
muchos aminoácidos apolares se encuentran dentro de la
proteína, y en el ácido polar, los radicales libres (-R) de los
aminoácidos polares están unidos por enlaces de hidrógeno a las
moléculas de agua restantes en el exterior. De esta forma, la
proteína se recubre con una molécula de agua (capa de
solvatación) que evita que se una a otras proteínas. Si esta capa
soluble desaparece, se producen interacciones entre diferentes
partes de la proteína que la volverán insoluble y precipitará.
Desnaturalización y renaturalización
de las proteínas
• La desnaturalización de proteínas se produce cuando se rompen los
enlaces que mantienen la configuración espacial de una proteína,
provocando la pérdida de estructuras secundarias, terciarias (la
mayoría) y cuaternarias. Como resultado, pierde sus propiedades y no
puede realizar su función.
• La desnaturalización puede ser:
❖Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su
conformación nativa ni su funcionalidad.
❖Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su
conformación nativa y funcionalidad.
 Especificidad de las proteínas

• La función de una proteína está determinada por la estructura primaria, que a su vez
determina los niveles superiores de estructura. La diferencia entre proteínas homólogas, es
decir, que tienen la misma función, es enorme entre especies evolutivamente distantes y
rara entre especies relacionadas.
• Se distinguen dos tipos de especificidad:
❖Especificidad de función. Cada tipo de proteína está especializada para una
determinada función. La secuencia de aminoácidos determina la estructura cuaternaria
de la proteína, que es la responsable última de su función característica. Un pequeño
cambio en la secuencia de aminoácidos puede provocar una pérdida de la función de la
proteína.
❖Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas distintas, pero las proteínas
que realizan la misma función en diferentes especies a menudo tienen una composición
y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas homólogas, como la insulina,
que son solo para vertebrados, cuya cadena A es idéntica en humanos, cerdos, perros,
conejos y cachalotes.
Capacidad amortiguadora de las proteínas

• Las proteínas, al igual que los aminoácidos que las componen, tienen propiedades
anfóteras. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden actuar
como un ácido (liberando protones) o como una base (captando protones).
ALBUMINAS:

❖ son solubles en el agua. Cuando se ❖ La albúmina es la proteína más abundante en

calientan coagulan; es decir, se
sodifican. Junto con las globulinas,
constituyen la mayor parte del
protoplasma de las células animales
y vegetales
la sangre. Es fabricada por el hígado pero
también la proporcionan ciertos alimentos,
especialmente la leche y los huevos. La
albúmina desempeña una gran variedad de
funciones.

➢ Tipos:
➢ SEROALBÚMINA: Es la proteína del suero
sanguíneo.
➢ OVOALBÚMINA: Es la albúmina de la clara del
huevo.
➢ LACTOALBÚMINA: Es la albúmina de la leche.
 GLOBULINAS:
❖ Las globulinas son un grupo de proteínas
insolubles en agua que se encuentran en todos
los animales y vegetales, pero se disuelven en
soluciones iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno
que produce la coagulación de la sangre y los
anticuerpos que nos protegen de las
enfermedades.
❖ Entre las globulinas más importantes
destacan :
➢ las seroglobulinas (de la sangre)
➢ las lactoglobulinas (de la leche)
➢ las ovoglobulinas (del huevo),
➢ la legumina
➢ el fibrinógeno
➢ los anticuerpos (α-globulinas) y
numerosas proteínas de las semillas.
❖ Las globulinas son un importante
componente de la sangre,
específicamente del plasma.
 COLÁGENO
❖ Es una proteína esencial del cuerpo
humano, que forma parte de diferentes tejidos:
aporta flexibilidad, elasticidad y resistencia a la
presión. Esta proteína es muy abundante en
piel, huesos y articulaciones (ligamentos,
tendones y cartílagos). También se encuentra
en la córnea y en las paredes de los vasos
sanguíneos.
❖El colágeno es una proteína fundamental para
el buen funcionamiento del organismo y
representa más del 25% del contenido total de
proteínas en los mamíferos. Por lo que es
importante tener unos niveles óptimos de
colágeno en nuestro cuerpo. Por ebullición
prolongada se transforman en otras proteínas
solubles, como la gelatina y la cola.
❖ Tipos de colágeno
Hay mucha desinformación sobre
los tipos de colágeno, en el cuerpo
humano hay más de 20 tipos de
esta proteína. Por cantidad e
importancia destacamos dos:
➢ Colágeno tipo I
❑ Es el más abundante en
nuestro cuerpo. Sobre todo en
los huesos y tendones, la piel y la
córnea
❑ Aporta flexibilidad y elasticidad
a los tejidos
➢ Colágeno tipo II
❑ Se encuentra principalmente en
los cartílagos
❑ Confiere resistencia a la
presión
 ELASTINAS

❖ Es una proteína con propiedades

elásticas, que puede estirarse varias
veces con respecto a su longitud normal.
❖ Se encuentra en aquellos tejidos donde es
necesaria esta propiedad, como son la
piel, especialmente en las articulaciones,
las paredes arteriales, los pulmones y los
ligamentos.
❖ Forma una red tridimensional sin una
estructura definida y es el segundo
polímero en importancia del tejido
conjuntivo.
❖ Se diferencian de los colágenos en que no
se transforman en gelatina.
 QUERATINAS

❖ la queratina es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye el
componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de
otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, pezuñas y
cascos de los animales .
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

SEGÚN SU FORMA

FIBROSAS: GLOBULARES

❖ presentan cadenas polipeptídicas ❖ se caracterizan por doblar sus cadenas en una

largas y una estructura secundaria forma esférica apretada o compacta dejando
atípica. Son insolubles en agua y en grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína
disoluciones acuosas. Algunos y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
ejemplos de éstas son queratina, que sean solubles en disolventes polares como
colágeno y fibrina. el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
MIXTAS transporte, son ejemplos de proteínas
globulares,la albumina del huevo, la caseína,
❖ posee una parte la actina, lamiosina,etc.
fibrilar (comúnmente
en el centro de la
proteína) y otra parte
globular (en los
extremos).
SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA

SIMPLES CONJUGADAS O
HETEROPROTEÍNAS

❖ Su hidrólisis ❖ Su hidrólisis produce

sólo produce aminoácidos y otras
aminoácidos. sustancias no proteicas
Ejemplos de con un grupo prostético.
estas son la Este puede ser un ácido
insulina y el nucleico, un lípido, una
colágeno azúcar o ion inorgánico.
(globulares y Ejemplo de estas son la
fibrosas) mioglobina y los
citocromos.
FUNCIÓN
ENZIMÁTICA
En la mayoría de las
reacciones metabólicas
existe la presencia de un
catalizador de naturaleza
proteica específica para
cada reacción, más
conocida como enzima.
La gran mayoría de
proteínas son enzimas.
 FUNCIÓN ESTRUCTURAL
• Las células están constituidas de un
citoesqueleto de naturaleza proteica, que
constituye un armazón del cual se
organizan todos sus componentes y que
dirige fenómenos tan importantes como
el transporte o la división celular.
• Las fibras de colágeno forman parte
importante de la matriz extracelular y son
las encargadas de conferir resistencia
mecánica tanto a la tracción como a la
compresión.
 FUNCIÓN HORMONAL
• Las células son
productoras de hormonas
y estas son dotadas al
receptor de otras células
para ejercer su acción
• Algunas hormonas son de
naturaleza proteíca como
la insulina y el glucagon
• La hormona del
crecimiento es una
hormona segregada por
la hipófisis
FUNCIÓN DE TRANSPORTE
En los seres vivos son
necesarios los fenómenos de
transporte, existen los
transportadores biológicos que
son siempre proteínas en las
cuales se llevará una molécula
lipofílica al espacio intracelular
 FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
Todos los seres vivos requerimos de la
proteínas para emplear nuestra motilidad; ya
que se contraen dos proteínas al contraer el
músculo: La actina y la miosina
 FUNCIÓN DE RESERVA
• La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche de
las madres y la gliadina del grano de trigo contribuyen para el futuro
desarrollo del embrión
FUNCIÓN REGULADORA
Son materia prima para la
formación de hormonas,
vitaminas, enzimas, las
cuales son partes de las
reacciones químicas que
se producen dentro del
Organismo
El antígeno es una
proteína de la célula que
produce una reacción del
sistema inmunitario. El
anticuerpo se une al
antígeno esto permite que
haya una respuesta del
sistema inmunitario para
que ataque la célula
cancerosa
 FUENTES PROTEÍCAS

FUENTES DIETÉTICAS
Las fuentes de animales poseen los
20 aminoácidos.
Algunos aminoácidos también se
encuentran en los lácteos, la
mantequilla de nueces y en algunos
granos como el germen de trigo y la
quinua
FUENTES PROTEÍCAS
SOLUBILIDAD: Las proteínas son
solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular. La solubilidad
es debida a los radicales (-R) libres de
los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA:
Esta propiedad es la que hace posible
Las proteínas tienen un comportamiento
la hidratación de los tejidos de los
anfótero y esto las hace capaces de
seres vivos.
neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un ácido
o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se
encuentran.
 DESNATURALIZACION

se refiere a la ruptura de los enlaces que

mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria
y secundaria, conservándose solamente la
primaria. En estos casos las proteínas se
transforman en filamentos lineales y delgados
que se entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua.

La mayor parte de las proteínas

experimentan desnaturalizaciones cuando
se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían
por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos
es irreversible.
 ESPECIFICIDAD

hay diferencias protéicas entre los distintos

La enorme diversidad proteica
indise refiere a que cada una de las
interespecífica e intraespecífica es la
especies de seres vivos es capaz de consecuencia de las múltiples
fabricar sus propias proteínas (diferentes de combinaciones entre los aminoácidos, lo
las de otras especies) y, aún, dentro de una cual está determinado por el ADN de cada
misma especie. individuo.

La especificidad de las proteinas explica

algunos fenómenos biológicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de
órgános; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e
incluso algunas infecciones.
 DIGESTION

• se inicia por acción de la pepsina del estómago,

dando lugar a la formación de polipéptidos,
oligopéptidos y algunos aminoácidos.
• La digestión se continúa en el intestino gracias a
las proteasas del jugo pancreático (tripsina,
quimotripsina, carboxipeptidasas,
colagenasa y elastasa), formándose ya
oligopéptidos y diferentes aminoácidos .
• se completa a nivel del borde en cepillo de las
células intestinales o enterocitos. Estos con tiene
una serie de aminopeptidasas orientadas hacia
el exterior de la membrana, que hidrolizan la
mayor parte de los péptidos, liberando
aminoácidos.
 ENFERMEDADES

• Desnutrición.
• Retraso del crecimiento.
• Disminución de la inmunidad.
• Alteraciones de la piel.
• Falta de apetito.
• Anemia.•
• Edemas que enmascaran la
delgadez.
• Hígado alterado y más sensible a los
tóxicos.
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Universidad del País Vasco. Funciones biológicas de las proteínas[Internet]. [Citado 10 Agos 2022].
Disponible en: https://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot3.htm#F8
2. Instituto Nacional del Cáncer. Anticuerpos monoclonales [Internet]. [Consultado 10 Agos 2022.
Disponible en: https://www.cancer.gov/espanol/cancer/tratamiento/tipos/inmunoterapia/anticuerpos-
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Disponible en: https://kaikusinlactosa.com/blog/funciones-de-las-proteinas-en-el-organismo/
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https://www.um.es/molecula/prot06.htm
5. Digestión y absorción En OPENCOURSEWARE en línea [Internet] 12 de junio de 2017.[citado el 11
de agosto del 2022]. Disponible en: https://ocw.unican.es/mod/page/view.php?id=571