UNIVERSIDAD ESTATAL DEL SUR DE MANABI

FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES Y DE LA AGRICULTURA

CARRERA AGROPECUARIA

1. CARATULA

BIOQUIMICA

TERCER SEMESTRE “A”

GRUPO #5

INTEGRANTES:
CASTRO BONILLA JHON
PELAY GUILLEN MARILYN YOMAR
PONCE PINCAY ROBERTH KLEVER
REYES LINO SANTA JAMILETH
SANCA JALCA ERIKA DANIELA

ING. BOLIVAR MENDOZA MARCILLO

PERIODO ACADEMICO
PII – 2022

FECHA DE ENTREGA: 2 DE DICIEMBRE

JIPIJAPA – MANABI – ECUADOR

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2. Objetivos
➢ Analizar concentos, funciones, estructura y clasificación fundamentales de las proteínas
y aminoácidos en la vida de los seres vivos.
➢ Conocer de manera mas detallada la estructura y función de las proteínas.
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3. Contenido

3.1. Proteínas

Las proteínas son el componente principal de las células y tienen como función básica
la regeneración y reparación de tejidos corporales como el músculo, el cabello, las uñas…, por
otro lado, intervienen en la regulación de funciones metabólicas y el mantenimiento de la
homeostasis celular, realizando funciones enzimáticas, hormonales, reguladoras, entre otras.
Las proteínas son macromoléculas formadas por carbono, oxígeno, nitrógeno,
hidrogeno, y en menor cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros elementos como
magnesio, cobre y hierro. Son cadenas de unidades de aminoácidos que se encuentran unidos
por medio de enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino.
Función de las proteínas
➢ Anticuerpo: los anticuerpos se unen a partículas extrañas específicas, como virus
bacterias, para ayudar a proteger el cuerpo. Ejemplo: inmunoglobina G

➢ Enzimática: las enzimas llevan a cabo casi todos los miles de reacciones químicas que
ocurren en las células. También ayudan con la formación de nuevas moléculas leyendo
la información genética almacenada en el ADN. Ejemplo: Fenilalanina hidroxilasa
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➢ Mensajera: Al igual que algunos tipos de hormonas, las proteínas mensajeras transmiten
señales para coordinar procesos biológicos entre diferentes células, tejidos y órganos.
ejemplo: hormona del crecimiento.

➢ Estructural: estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. A mayor escala,
también permiten que el cuerpo se mueva. Ejemplo: actina.

➢ Transporte/ almacenamiento: estas proteínas se unes y transportan átomos y moléculas

pequeñas dentro de las células y por todo el cuerpo. Ejemplo: Ferritina.

Contracción muscular: Facilitan el movimiento de las células ya que constituyen las

miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. (Gastronomía +Nutrición,
2019, p. 1-2)
3.1.1. Clasificación de las proteínas
Las proteínas se clasifican dependiendo de su estructura, sensibilidad, composición
química, solubilidad entre otros.
De acuerdo a su composición las proteínas se clasifican en:
1) Holoproteínas o proteínas simples: Son proteínas formadas únicamente por
aminoácidos. Se dividen en globulares o fibrosas. Algunos ejemplos son:
➢ Globulares
o Prolaminas
o Gluteninas
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o Albúminas
o Hormonas tirotropina
o Enzimas
➢ Fibrosas
o Colágenos
o Queratinas
o Elastinas
o Fibroínas
2) Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Las heteroproteínas están formadas por una
fracción proteica y por un grupo no proteico, que se denomina grupo prostético.
Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos de heteroproteínas:
➢ Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica y una fracción proteica unidas por
enlaces covalentes. Son glucoproteínas algunas hormonas y determinadas enzimas, por
ejemplo.
➢ Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares formados por un núcleo que contiene lípidos apolares
y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas. Actúan como
transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la sangre.
Se clasifican según su densidad en:
o Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
o Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
o Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
➢ Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico que puede ser ARN o
ADN. Se caracterizan fundamentalmente porque forman complejos estables con los ácidos
nucleicos.
➢ Cromoproteínas
Las cromoproteínas son proteínas conjugadas que contienen un grupo prostético
pigmentado. (Menéndez, 2007)
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3.1.2. Estructura de las proteínas

Las proteínas se dividen en cuatro niveles de estructuras: primaria, secundaria, terciaria
y cuaternaria.
1) Estructura Primaria
Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
Las proteínas se diferencian por:
➢ El número de aminoácidos
➢ El tipo de aminoácidos
➢ El orden en que se encuentran los aminoácidos dispuestos
2) Estructura Secundaria
La estructura secundaria es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica debido a
la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
El nivel secundario de organización de las proteínas incluye a las siguientes estructuras
que son las más frecuentes:
➢ Hélice : se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla de manera helicoidal,
como una estructura en espiral, sobre un eje imaginario. El grupo carboxilo de cada
aminoácido se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro
aminoácido.
➢ Lamina : Esta estructura es conocida también como lamina plegada. La cadena queda
estirada y en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la lámina
en ambos sentidos y de manera alterna.
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3) Estructura Terciaria
La estructura terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas β y Hélices-.
Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la función de dicha proteína.
La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas:
➢ Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso: las hélices- o láminas  que lo
conforman, mantienen su orden y no tienen grandes modificaciones, solo ligeros giros
longitudinales.
➢ Proteínas con estructura terciaria de tipo globular su forma es aproximadamente
esférica. En este tipo de estructuras se forman regiones con estructuras al azar, hélices-
 y láminas  y acodamientos.
Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden ser:
➢ Covalentes
o Formación de puentes disulfuro.
o Formación de un enlace amida.
➢ No covalentes
o Fuerzas electrostáticas.
o Puentes de hidrógeno.
o Interacciones hidrofóbicas.
o Fuerzas de polaridad.
4) Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es,
por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales,
en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros),
etc.
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3.2. Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El
cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:
➢ Descomponer los alimentos
➢ Crecer
➢ Reparar tejidos corporales
➢ Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
3.2.1. Clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
➢ Aminoácidos esenciales: Aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el hombre,
a la velocidad o cantidad suficiente para disponer de ellos, por lo que tienen que ser
aportados por los alimentos de la dieta y esto condiciona su esencialidad. (Gómez,
2018)
o Lisina
o leucina
o isoleucina
o metionina
o fenilalanina
o treonina
o triptófano
o valina
➢ Aminoácidos no esenciales: Aminoácidos que pueden ser sintetizados por el
organismo;
o Alanina,
o arginina,
o ácido aspártico,
o asparraguina,
o cisteína,
o ácido glutámico,
o glutamina,
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o glicina,
o prolina,
o serina,
o tirosina.
➢ Aminoácidos condicionales:
o Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés.
o Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina,
tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no
esenciales en cada comida, pero es importante lograr un
equilibrio de ellos durante todo el día. Una dieta basada en un
solo producto no será adecuada, pero ya no nos preocupamos
por emparejar proteínas (como con los frijoles y el arroz) en
una sola comida. En lugar de esto ponemos atención en qué tan
adecuada es la dieta en general durante todo el día. (Medline
plus, s.f.)

La unión de varios aminoácidos por medio de enlaces peptídicos, da como resultado la

formación de cadenas de diferentes tamaños denominadas péptidos que se dividen en:
➢ Oligopéptidos: Si el número de aminoácidos que forman la molécula está en el rango
de 2 a 10.
➢ Polipéptidos: Si el número de aminoácidos que forman la molécula es superior a 10
aminoácidos.
➢ Proteínas: Si el número de aminoácidos que forman la molécula es superior a 50
aminoácidos.
3.2.2. Función de los aminoácidos
De acuerdo con Álvarez (s.f.) “Los aminoácidos son esos bloques estructurales que
serán utilizados por el organismo como base para fabricar sus propias proteínas. Esas que se
necesitan para el correcto desarrollo de los procesos biológicos y actividad de los músculos.
Dentro de las funciones de los aminoácidos destacan las siguientes:
➢ Función estructural. Esta función de los aminoácidos consiste en sostener y rellenar
dentro de la estructura tisular. Además, ciertas proteínas de sostén (elastina) dan
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propiedades elásticas a los tejidos. Las proteínas también pueden servir de armazones
estructurales de componentes celulares como los microtúbulos, considerados el
esqueleto que sostiene la estructura celular.
➢ Función reguladora de distintos procesos biológicos. En los aminoácidos existe una
función, conocida como enzimática, que es la encargada de acelerar el proceso de las
reacciones bioquímicas que tienen lugar en nuestro cuerpo. De esta manera, se pueden
producir dos formas de regulación. Una por homeostasis interna de nuestro organismo,
en la que ciertas proteínas regulan los distintos procesos de ósmosis que tienen lugar en
las membranas celulares. Y otra, por división celular, mediante la proteína ciclina, un
mecanismo muy importante a la hora de entender distintas enfermedades como el
cáncer.
➢ Función defensiva. Muchas de las toxinas que son perjudiciales para nuestro
organismo tienen una estructura proteica, como es el caso de los venenos de distintos
animales. Por otro lado, existen proteínas que forman parte de nuestro sistema
inmunitario, que tienen una función claramente defensiva frente a organismos
patógenos como virus o bacterias. Ejemplo de ello son los anticuerpos que impiden el
curso de la enfermedad infecciosa.
➢ Función de transporte. Otra función de los aminoácidos es que tienen la capacidad de
acoplarse a otras moléculas, facilitando su transporte a la largo de nuestro cuerpo para
su uso o degradación. Un modelo de proteína de transporte es la hemoglobina, que es
capaz de enviar oxígeno o dióxido de carbono por el torrente sanguíneo para ser
utilizados por la célula o para su eliminación. También destacan los citocromos cuya
función es la de transportar energía química en las células vivas, ya sean animales o en
vegetales.
➢ Función de contracción. Los aminoácidos también forman parte de proteínas
musculares involucradas en la contracción. Dentro de estas destacan la miosina y la
actina, que forman parte de las fibras contráctiles de los músculos. Gracias a ellas, es
posible la contracción muscular y, por tanto, el movimiento de extremidades, así como,
el movimiento de contracción y relajación de nuestro corazón o los movimientos
intestinales, esenciales para un correcto procesado de los alimentos durante la digestión.
➢ Función de reserva energética. Una de las funciones más importante de los
aminoácidos es que aporta energía al organismo. Esto ocurre cuando las reservas de
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grasas se agotan y es necesario degradar las proteínas para obtener energía química con
el objetivo de seguir realizando los procesos vitales básicos, manteniendo las funciones
fisiológicas básicas de nuestro cuerpo.
Por último, y no menos importante, es que los aminoácidos también tienen una función
individual para favorecer la producción de glóbulos blancos o la reducción de la presión
arterial. Otras proteínas, en cambio, facilitan la cicatrización del tejido muscular, la piel y los
huesos. También destaca la metionina que tiene propiedades antioxidantes”.
3.2.3. Disponibilidad de aminoácidos
Porcentaje de digestión y absorción de las diferentes fuentes proteicas:
➢ Proteína animal: 90 %
➢ Proteína vegetal: 60 – 70 %
Digestibilidad de las proteínas limitada por:
➢ Efectos de la conformación estructural de las proteínas
➢ Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos nucleicos, celulosa.
➢ Tamaño y superficie de la partícula de la proteína.
➢ Tratamiento térmico.
➢ Diferencias biológicas entre individuos.
Es importante recordar que podemos complementar el valor biológico de la proteína
que se consumen dentro de la dieta ya que cuando dos alimentos que contienen proteínas con
aminoácidos limitantes diferentes se consumen, el aminoácido de una proteína puede
compensar el aminoácido deficiente de la otra fuente proteica y viceversa.
3.3. Metabolismo proteico
Es importante conocer que, para un correcto metabolismo proteico, la presencia de los
aminoácidos debe ser simultánea y durante un periodo de tiempo corto (dos horas), de modo
que, por ejemplo, una ingesta incompleta de proteínas durante el desayuno no se complementa
con la ingesta completa de las mismas durante la comida.
La explicación es que la absorción de los aminoácidos de la dieta es prácticamente simultánea
a su escisión de las proteínas que los contienen (procesos enzimáticos digestivos). Es decir, se
absorben en la misma proporción. Por ello, al torrente sanguíneo llegan aminoácidos durante
todo el proceso de la digestión, y este proceso debe ser equilibrado ya que para el correcto
funcionamiento todos los aminoácidos esenciales deben estar presentes de manera simultánea.
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4. Conclusión
➢ Los aminoácidos son la estructura básica de las proteínas, son compuestos orgánicos que
contienen un grupo funcional amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La estructura
del organismo está constituida por proteínas. Poseen una gran variedad y diversidad en
cuanto a su función biológica. Son los instrumentos moleculares mediante los que se
expresa la información génica.
➢ Las proteínas son el componente principal de las células y tienen como función básica la
regeneración y reparación de tejidos corporales como el músculo, el cabello, las uñas…,
por otro lado, intervienen en la regulación de funciones metabólicas y el mantenimiento de
la homeostasis celular, realizando funciones enzimáticas, hormonales, reguladoras, entre
otras. Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar una
proteína. La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional única de cada
proteína y su función específica para ayudar a mantener un estado saludable.
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5. Referencias bibliográficas
Álvarez, T., D. s.f. ¿Cuáles son las principales funciones de loa aminoácidos? Instituto Oficial
de Formación Profesional. Recuperado de https://medac.es/blogs/sanidad/las-
funciones-los-aminoacidos

MedlinePlus. (s.f.). Aminoácidos. Recuperado de

https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm#:~:text=Los%20amino%C3
%A1cidos%20se%20clasifican%20en,Amino%C3%A1cidos%20condicionales.

MedlinePlus. 2021. ¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen? Recuperado de
https://medlineplus.gov/spanish/genetica/entender/comofuncionangenes/proteina/

Gastronomía y nutrición. 2019. Módulo 1: bioquímica estructural y metabólica de las

proteínas. [ARCHIVO PDF]. https://cursos.gan-
bcn.com/cursosonline/admin/publics/upload/contenido/pdf_72391605775777.pdf

Gómez, J. 2018. Aminoácidos: Funciones y Propiedades. Recuperado de

https://www.casapia.com/blog/aminoacidos/aminoacidos-funciones-propiedades.html

Menéndez, J. 2007. Clasificación de las proteínas. Asturnatura.com [en línea] Num. 130.
Recuperado de https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/clasificacion-
proteinas.php. ISSN 1887-5068.