AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS Y

ENZIMAS
KAREN BIBIANA DÍEZ CONTRERAS
QUÍMICA – MAGISTER EN QUÍMICA
DOCENTE HORA CÁTEDRA
INTRODUCCIÓN

❖Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son

esenciales para la vida.
❖Sirven para formar estructuras de soporte y protección, tales
como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo.
❖ Las proteínas están construidas a base de unidades más
pequeñas, llamados aminoácidos.
❖ Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas
intermedias de tamaños y propiedades variables.
¿QUE SON LAS PROTEÍNAS?

❖Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por

carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

❖Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo

relativamente limitado de pH y de temperatura.

❖Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de

unión que se establece entre ellos se conoce como enlace
peptídico.
COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen

además S.

• El contenido de N representa aproximadamente el 16 % de la

masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N.
Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de
proteína existente en una muestra a partir de la medición del N
de la misma.
 Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno
proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

De los aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a

partir de otro A.A. y son llamados no esenciales.

Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria,

por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados
aminoácidos esenciales.

 Aminoácidos esenciales
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos semiesenciales
FUENTES DE PROTEÍNAS

 Carnes, hígado, pescados, leche y sus derivados, los huevos,

las legumbres (las proteínas de origen animal poseen mayor
predisposición que las vegetales).

“Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos

tejidos o para el reemplazo (función plástica). Cuando las
proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus
aminoácidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en
estas reacciones, son altamente tóxicas, por lo que se transforman
en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los
riñones”
LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO

❖Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos

mediante un enlace peptídico.

❖El enlace peptídico es la unión entre un grupo α-carboxilo de

un aminoácido (AA) y un grupo α-amino de otro AA.
PROTEÍNAS

• Son polímeros de aminoácidos,

(formados por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y un grupo -R con
distinto número de C.)

• El grupo NH2 de un AA se une con

un grupo -COOH del AA vecino,
perdiéndose una molécula de agua
(Enlace peptídico).
AMINOÁCIDOS
❖Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
AMINOÁCIDOS
❖Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
AMINOÁCIDOS
ENANTIOMERISMO
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
CLASIFICACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO DE
ACUERDO AL NÚMERO DE AMINOÁCIDOS

1. Oligopéptidos: si el número de aminoácidos es menor de 10.

➢ Dipéptidos: si el número de aminoácidos es 2.
➢ Tripéptidos: si el número de aminoácidos es 3.
➢ Tetrapéptidos: si el número de aminoácidos es 4.

2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el número de

aminoácidos es mayor de 10.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

❖ Primaria

❖ Secundaria

❖ Terciaria

❖Cuaternaria
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera

su función.

Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que

puede ocasionar enfermedades.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

• SECUNDARIA: configuración espacial

de la Proteína, determinada por la
proximidad de los AA. Algunas
poseen forma de "hélice" (alfa), y
otras de "hoja plegada"(beta)
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
TERCIARIA: configuración tridimensional, determinada por
plegamientos entre regiones alfa y beta de los polipéptidos.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
• Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína.
• Puede ser redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto
globular.
• También puede ser una estructura fibrosa y alargada.
• La conformación espacial de la proteína condiciona su función
biológica.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

• CUATERNARIA:
combinación de dos o más
proteínas para formar una
más compleja. La
hemoglobina está formada
por dos cadenas alfa y dos
beta que pueden disociarse.
PROTEÍNAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL

❖Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más

grandes

❖Valor biológico de origen animal es mayor que la de origen

vegetal

❖Un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo

de padecer enfermedades cardiovasculares
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

❖ESTRUCTURAL O PLÁSTICA
Muchas proteínas forman parte de estructuras corporales, como:

QUERATINA: que se encuentra en la piel, pelo y uñas.

COLÁGENO: que es el componente esencial de huesos, tendones y

cartílago.

ELASTINA: localizada principalmente en los ligamentos y en los

vasos sanguíneos.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

❖REGULADORA
Algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad celular,
y así ciertas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina,
la hormona del crecimiento, etc.

Las enzimas que catalizan las reacciones metabólicas son también

proteínas y algunos neurotransmisores tienen estructura
aminoacídica o son derivados de aminoácidos que regulan el paso
del impulso nervioso de una neurona a otra.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

❖DEFENSIVA
Ciertas proteínas tienen como función defender al organismo
frente a la invasión de otros organismos o partículas extrañas, como
es el caso de los anticuerpos o inmunoglobinas.

También hay proteínas que intervienen en el proceso de

coagulación de la sangre impidiendo su pérdida cuando es dañado
un vaso sanguíneo, como son el fibrinógeno, la trombina y otros
factores de coagulación.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
❖TRANSPORTE
En el plasma sanguíneo se localizan proteínas transportadoras de
distintas moléculas e iones, como por ejemplo las apoproteínas que
están presentes en las lipoproteínas y permiten el transporte de los
lípidos a los distintos órganos.
La albúmina que transporta los ácidos grasos libres.
La hemoglobina de los glóbulos rojos que transporta el oxígeno
desde los pulmones a los distintos tejidos.
También a nivel de las membranas de la célula se localizan
proteínas que transportan a través de la membrana hacia el interior
de la célula distintas sustancias como glucosa, aminoácidos, etc.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

❖ENERGÉTICA
Cuando el aporte de carbohidratos y grasas de la dieta no es
suficiente para cubrir las necesidades energéticas, los aminoácidos
de las proteínas ingeridas son oxidadas para la obtención de
energía. También son oxidados los aminoácidos que están en
exceso, ya que no pueden ser almacenados.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los

puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y
con una interacción máxima con el disolvente

La desnaturalización se puede producir por cambios de

temperatura, (huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina renaturalización.
DESNATURALIZACIÓN-HIDRÓLISIS

• Desnaturalización de una
proteína: pérdida de la
conformación nativa y de sus
propiedades originales (ej.
coagulación por calor de las
proteínas de la clara del
huevo).

• Hidrólisis de una proteína:

ruptura de un enlace covalente
por adición de agua).
DESNATURALIZACIÓN
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS

Formadas solamente por aminoácidos

HETEROPROTEÍNAS

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no

proteínico, que se denomina "grupo prostético”.
ENZIMAS
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS

La conversión de glucosa en CO₂ y H₂O en presencia de

oxígeno nos permite pensar, movernos, saborear y ver. Sin
embargo, se puede guardar una bolsa de azúcar durante
años, sin que sufra ninguna conversión a CO₂ y H₂O.
Este proceso tarda un corto tiempo en el cuerpo.
LA CATÁLISIS.
COFACTORES

• Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de

baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima.
• El cofactor se une a una estructura proteica, denominada
apoenzima, y el complejo apoenzima - cofactor recibe el nombre
de holoenzima.
ALGUNAS CARACTERÍSTICAS

• Con excepción de una pequeña cantidad de RNA catalítico

todas las enzimas son proteínas.
• La desnaturalización produce la perdida de la actividad
catalítica
COFACTORES ENZIMÁTICOS
COENZIMAS-VITAMINAS

• Hay coenzimas que no pueden ser

sintetizados por el organismo sino
que algunos de sus componentes o
precursores deben ser consumidos
en la dieta.

• La vitaminas por ejemplo, son

esenciales dentro de la catálisis y
deben ser consumidos en la dieta
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

• Según las reacciones que catalizan

“ASAS”
CATÁLISIS QUÍMICA

Es el proceso por el cuál se acelera o desacelera una reacción

química.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA

• Ninguna reacción biológica se da en los seres vivos, sin

catálisis.

ENZIMAS

E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
Complejos transitorios

Su función: aumentar la velocidad de la reacción, NO,

modificar el equilibrio.
DIAGRAMA PARA UNA REACCIÓN QUÍMICA

Energía de activación

CONDICIONES
ESTÁNDAR: T=298K
P=1atm [sto]=1M

˃Energía de activación˂ Velocidad de la reacción.

La catálisis aumenta la velocidad de la reacción

disminuyendo la energía de activación.
P-S= Energía libre; como S>P, Energía libre es negativa
EN LAS ENZIMAS

E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

La velocidad depende de la barrera de activación en la reacción

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

• Son moléculas que disminuyen la actividad de una

enzima.
TIPOS DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

• Reversibles