Resumen de Biología (a apartir de Proteínas)

Proteinas son polimero compuestos por aminoacidos, los aminoacidos estan constituidos de la
siguiente forma .
Existen 20 cadenas laterales diferentes que definir a los
20 aminoácidos
Curva isoeléctrica de aminoacidos donde se va a identificar que es lo que predomina en cada
caso (( ver apunte del tema en cuaderno ))

Unión peptídica: el grupo R no participa en la unión peptídica

 el producto
es un tip péptido,
extremos amino termina pertenece al aa 1 ya que su amino esta libre su lado carboxilo
pertenece a al aa 2 , , la union peptídica no tiene una libre rotación.
la union del carbono alfa
puede rotar pero los
grupos R tieden a estar
en posición trans para
evitar problema esterico

ESTRUCTURAS DE PEPTIDOS Y PROTEINAS

Estructura primaria: es la secuencia de aa que constituye a una proteína ( le da la identidad a
una proteína el número de aa y la estructura de aa)
Por convención el primer aminoácido es que tiene un grupo amino libre
Estructura Secundaria:
Laminas BETA , dos o mas cadenas polipeptídica que se alinean de forma paralela( si los
polipeptidos tiene la misma orientacion de mismo lado) forman Puentes hidrógenos con H del
amino del poliptido del frente que estabiliza la lamina BETA
los grupos R no intervienen en la
estabilización de la lámina, cada
polipéptido se lo llama hebra beta
Esquematización
primeros estan representados por bastones sticks
las R estan hacia abajo,
en el segundo son esferas y bastones pero se
observan el volumen que ocupa se observa cada
molécula.
abajo el backbone es el esqueleto solo se
esquematiza los carbonos alfa
ribbons y catoons , las flechas significa las tres de
la lamina beta estan alineado en el extremo amino
y estan paralelas strands

ALFA- hélice forma helicoidal donde un giro completo es llevada

por 3 a 4 aa estabilización por puente hidrógeno que se forman
entre oxígeno y carbonilo que se encuentra en la unión peptídica
y el amino de 3 a 4 aa mas arriba o abajo de esta forman la
orientación de los puentes hidrógeno son paralelos al eje de la
hélice, las R están orientado hacia el exterior de la hélice

Estructura Terciaria : la hebras Beta forman las alfas

hélice son como se disponen diferentes estructuras
secundarias a través de una única cadena polipeptídica

Estructura cuaternaria: Son como ensamblan 2 o mas

cadenas polipeptidicas para forman la enzima
funcional. pero hay que aclarar que algunas enzimas
son fucional sin esta estructura
Cuando hay mutaciones cambios solamente de un solo aa que se dan heredados por familiares
, para analizar la mutación se hizo la secuencia normal y la secuencia con la mutación , con
una solo mutación no genera un cambio estructural pero si puede generar la ausencia de un
puente hidrógeno y inactivar la enzima. qu generar distintos síntomas
Clasificación de proteínas
SIMPLE:

Segun la composicion QUIMICA

CONJUGADA: es que algún aa e su cadena
lateral tiene unido , grupo fosfato para formar fosfoproteínas , grupos grasos lipoproteínas o a
compuesto azucar glicoproteinas , esto le da una funcionalidad o una ubicación dentro del
organismo o le pueden dar una propiedad enzimática

Segun la cantidad polipeptidica MONOMÉRICAS: enzima donde

una cantidad polipeptídica puede mostrar su funcion no estructura cuaternaria
OLIGOMERICA: mas de una cadena
polipeptidica

Como se pliegan las proteinas ? cómo se forma estructura cuaternaria o terciaria

esto se lleva por el efecto hidrofóbico consiste cuando una macromolecula donde posee
grupos apolares y polares en agua esconde los grupo apolares y expone los grupos polares a
las moléculas de agua efecto se lleva a cabo donde pesa el termino entrópico , ya cuando se
pliega el mantenimiento de esta estabilización contribuye la fuerza electrostática , int
pUENTE HIDRÓGENO y la hidrofobia.
Las formas se adecuan a su función
lAS FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS
pueden ser catalizadores como las enzimas, también de transporte , estructurales que forman
el esqueleto de la células microtúbulos (ejemplo), defensa .

Lípidos
Características fisicoquímica comparten
grupos heterogéneos de sustancias biologicas grasas aceitas ceras glicerofosfolipidos
esfingolipidos glucolípidos colesterol hormonas vitaminas , solubles en solventes orgánicas ,
no forman polímeros pero se asocian para formar las membranas biológicas constituyen la
reserva de energía de la célula
para que sirven ?? son los constituyentes principales de las membranas biológicas ,
constituyen la reserva de energía y calor , aislamiento térmico en donde las grasa se hidroliza
, se usan como mensajeros intracelulares e intercelular , también sirven como alimentos y
nutrición y son hormonas y vitaminas , y cuando se hidrolizan formando jabones se usan para
limpieza y cosmetica.
son anhidros que se concentran en con poca agua
Lipidos estructura quimica: son compuestos que tiene una cabeza polar hidrofibica y una
larga cadena hidrofobica ,
permite que se organicen en
membranas biologicas

son ácidos carboxílicos con

cadenas carbonadas que
pueden ser saturadas
totalmente o pueden tener
un doble enlace que se
conoce como oleato (18:1
(9)) indica la posicion
donde esta el doble enlace
el acido acetico es la cabeza
polar y la cadena carbonilo
es el hidrofobico

La solubilidad disminuye a medida que la longitud de la cadena crece , los acidos grasos con
mas de 6 carbonos son practicamente insolubles en agua y solubles en solventes organicos.
los acidos grasos insaturados son los que tiene dobles enlaces en la cadena a medida que
aumenta los dobles enlaces disminuye el punto de fusion (tambien aumenta la cadena
aumenta el pf ) los ac.grasos saturados de dos a ocho carbonos son liquidos mientras que a
mayor son solidos el punto de ebullición de ac grasos depende del numero de carbonos de su
cadena aumenta con la longitud.
Isomeria geometrica: ac grasos saturados tiene diferentes disposiciones espaciales por su libre
rotacion , pero por la presencia de hidrogenos en los carbonos hace mas estable la
conformacion lineal , formando un zigzag con angulos de 109° entre los enlaces.
los insaturados poseen una estructura mas rigida porque el doble enlace fija a los dos
carbonos y no permiten rotar.
caracter acidos al aumentar los carbonos en la cadena disminuye el carácter ácido.
mayor grado de insaturacion menor punto de fusion
ac grasos pueden tener menor empaquetamineto y mayor fluidez , por el angulo que permite
estar separadas y permite menos interaccion , si no tiene ningun angulo mayor insaturacion
mayor empaquetados y menor fluidez.
Propiedades fisicoquímica:
Hidrogenacion: en la naturaleza son mas abundates los ac. grasos no saturados para obtener
los saturados se utilizan catalizadores con Pt In Pd,etc, en donde los hidrogenos se adicionan
a los dobles enlaces de carbonos .
forman sales con Na y K jabones por hidrolisis alcalina
forman esteres con reacción con alcoholes
se oxida en doble enlaces (olor y sabor rancio)
haloguenacion en los dobles enlace y formar compuestos haloguenados
Clasificacion de Lipidos:

Lipidos simples: Acidos grasos + alcohol (en grasa aceites y ceras)

Lipidos Complejos: Fosfolipidos ( glicerofosfolipidos, esdingofosfolipidos); glicolipidos(
cerebrosidos,sulfatidos,gangluosidos).
Derivados de Ac. grasos (eicosanoicos): Eicosanoides ( prostaglandinas, tromboxanos y
leucotrienos)
Terpenos (derivados de isoprenos): colesterol, hormonas esteroideas, vitaminas. (lípidos no
saponificables)

Lipidos simples: grasas y aceites. forman esteres con diferentes alcoholes preferentemente
glicerol o glicerina generando acilgliceroles o acilgliceridos, el glicerol tiene tres funciones
alcoholicas una en cada uno de los carbonos , segun este numero de funciones se obtiene
monoacilgliceroles,diacilgliceroles o triacilgliceroles estos ultimos se llaman grasa neutras
etos se denominan homoacilgliceroles si son diferentes se designan heteracilgliceroles, el
nombre de estos compuestos se forman con el de los ac grasos con la terminación OIL y se
enumera con el orden de la ubicación de la molecula.
, pf dependen de los ac grasos
unidos.

Ceras:acidos grasos de cadena larga se esterifican con alcohol de cadena larga, son muy
hidrocarbonicas son muy hidrofobicas , son insolubles en agua , actuan como repelente en
plumas y hojas, tambien siven como estructural y como fuente de energia en
microorganismos.
Lípidos complejos: ademas tde ac.grass y alcohol tiene otros componentes como fosfolipidos
y glicolipidos.
Los fosfolípidos donde poseen ac fosforicos en enlace estee , en la construccion de estos
participan alcohol,ac grasos y acidos ortofosforico y se dividen en glicerofosfolipidos
(cuando es glicerol en donde se encuetan en membranas acelulares , derivan de acidos
fosfatídicos formados por uan molécula de glicerol, el carbono 2 del glicerol es asimetrico
por lo tanto exiten estereoisómeros, los glicerofosfolípidos naturales poseen configuración L)
y esfingofosfolipidos (cuando es esfingosina contituyen en alcohol esfigol ac graso en union
amina , acido fosforico y colina ,el ac graso no forma ester sino amida con la funcion NH2 de
C2 es esfigonsina,esfingol ty AG contituyen ceramida estructura basica d distintos
esfingolipidos)
plasmalogeno cuando forman eter. tipo de fosfolípido

Glicolipidos No poseen fosfato. comprenden cerebrosidos,gangliosidos y sulfolipidos.

los Cerebrósidos: formados por ceramida y un monosacarido unido por por enlace
betaglicosidico a C1 de esfigol, el AG suele ser de 24C.
Gangliosidos: formados por ceramida y un oligosacarido , funciones actúan como moleculas
marcadoras en la superficie de membranas que pueden ser reconocidas selectivamente por
otras moléculas.con ácido siálico.

Sulfolipidos o sulfatidos: son galactocerebrósidos con azufre.

Lipoproteinas son complejos en los cuales los lípidos hidrófobos se disponen en el interior y
los grupos polares de proteínas.
Terpenos: Derivados de hidrocarburos isoprpreno, algunos tiene molecula lineal otros
presentan estructura ciclica.de 5 carbonos , muy imporatnte en a transferencia de residuos de
azucar en la biosintesis de glucoproteinas que son dolicoles o poliprenoles
si las unidades de isoprenos se combinan se realizan esteroides derivan del escualeno que es
un polimero lineal de 6 unidades de isopreno, y colesterol (derivados hormonas vitaminas etc
etc).

Carbohidratos
Cumplen funciones variadas en cada organismo, son compuestos por carbono,hidrogeno y
oxigeno y se definen como polihidroxialdehidos o polihidroxicetonas son compuestos con
una función aldehido o cetonas y varias funciones alcohólicas. tambien sus derivados y
polimeros de mayor tamaño que pueden dar rige a compuestos por hidrolisis .
Se pueden clasificar segun su complejidad de la molecula:
Monosacaridos son los mas simples solo con un polihidroxialdehído o polihidroxicetona en
donde a us vez se clasifican en aldosas y cetosas,los mas simples son los constituidos con tres
carbonos triosas, de las cuales existen una aldotriosa, gliceraldehido y una cetotriosa , la
naturaleza del carbono central del gliceraldehído da lugar a dos posibles configuraciones
denominadas D y L (enantiómeros)las tetrsas pentosa hexosas,etc se consiederan derivadas de
estas triosas por sucesiva adicion de grupos =CHOH,en cadena lineal entre el grupo aldehido
o cetona , son sustancias reductoras en medio alcalino.

Piranosas: forma ciclica se forma por un grupo alcohol y grupo aldehido la forma lineal de la
D-glucosa sufre una reaccion intramoleculasr para formar un hemiacetal cíclico.
Furanosa: se forma por un grupo alcohol y una cetona se forman un ciclo de 5 carbonos
cuando toman una forma ciclica adquieren un nuevo centro asimetrico a partir del atomo de
carbono del carbonilo y aparece dos nuevos estereoisomeros en donde se llaman alfa en el
caso el oxidrilo lado opuesto del anillo , beta esta en la oposicion opuesta a alfa se los llaman
ANOMEROS.
DERIVADOS MONOSACÁRIDOS:los que uno de
los oxidrilos a sido remplazado por un sustituyente o
una de los carbonos a sido oxidado.
DISACARIDOS: MONOSACARIDOS MAS COMPLEJOS se unan por union de los
monosacáridos por enlace glicosídico se dan por una reacción de condensación
En donde esta el carbono anomérico libre es un extremo reductor y el otro es un extremo no
reductor, Lactosa (galactosa y glucosa unidas por un elnce 1-beta-4) y sacarosa (fructosa y
glucosa enlace beta 1-2frutosa) la lactosa es un disacárido reductor y la sacarosa es una
azúcar no reductor por los grupos aldehidos y cetonas estan bloqueados. los oligosacaridos a
todos carbohidratos estan formados por unos 20 monosacáridos.
POLISACARIDOS: formados por mas de 20 monosacridos
se clasifican segun su composicion:
HOMOPOLISACARIDOS: formados por la misma tipo de monosacáridos
HETEROPOLISACRIDOS: formados por monosacáridos diferentes

HOMOPOLISACARIDOS: cumplen funciones de reserva y estructurales, reserva almidon

polimero de glucosa glucogeno (solo ramificado) diferencia por la estructurales ,estructurales
Celulosa quitina son los mas abundantes
HETEROPOLISACARIDOS : los glicosaminoglicanos familia de polimeros lineales por
unidades repetitivas de disacaridos , ejemplos acidos hialuronico sulfato de controidina y
heparina .
Enzimología
Las enzimas son catalizadors biologicos eficeintes y selectivos , son siempre proteinas
(algunas son RNA,ribozimas) con un PM: 12000-10000000, catalizan una reaccion especifica
en su reaccion aceleran orden de magnitud ek acercamiento de una reaccion al equilibrio sin
modificar la condicion de equilibrio (K), catalizan muchas veces (se reciclan) no se
consumen ni se alteran son altamnete selectivas y reguladas en su propia sintesis es
importante su presencia ,
las enzimas disminuyen la energia de activacion no modifican el equilibrio pero si su cinetica
(su velocidad)

las enzimas aumentan la velocidad de reaccion

por efecto de proximidad: las enzimas acercan a los reactantes, union de los sustratos en sitios
activos, - incrementan su concentracion efectiva, -favorece la formacion del estado de
transicion ,-acelera la velocidad de reaccion
Grupos en orientacion favorable para la reaccion
Por estabilizacion del estado de transicion: el estado de transición es un arreglo inestable de
atomos en el cual los enlaces quimicos estan en el proceso de ser formado o rotos., debido a
las enzimas el estado de transicion es estabilizado (baja la Ea)
La mayoria de las reacciones catalizadas por enzimas no ocurrirían en su ausencia dentro de
un limire de tiempo razonable, excepto en condiciones extremas de presion, pH o
temperatura.
Complejo enzima sustrato: dos modelos
MOdelo de llave cerradura (1894 ), el sustrato (llave)
encaja en la cerradura (sitio activo de la enzima ) → La
enzima sufre un ligero cambio conformacion que
mejora el ajuste → la interaccion ejerce fuerzas sobre
el sustrato que facilita su convercion a producto → el
ambiente (pH, agua,cargas) en el sitio facilita la
conversión a producto.

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO: (1995) es el mas aceptado , tanto el sustrato como

enzima son flexible y que al interaccionar modifican las estructura para encajar de una
manera mas optima y de esta mayor hay mayor grado de especificidad de sustrato por la
enzima correspondiente

LAS ENZIMAS SON ESPECIFICAS:

especificidad absoluta: cataliza solo una reaccion
especificida de grupo: cataliza reacciones cuyo sustrato es n grupo funcional
(amino,fosfato,matilo)
especificidad de enlace: cataliza formación o ruptura se un tipo particular
(peptídico,fosfodiéster,etc)
Estereoespecificidad: actua sobre un tipo de isomero (estéreo u optico)

SITIO ACTIVO: es lo mas importante es el centro catalitico de una enzima, el cual ocupa
una parte relativamente pequeña del volumen total de la enzima, los sustratos s unen al sitio
activo de las enzimas mediante interacciones débiles multiples.
El sitio activo de una enzima es una entidad tridimensional que contiene la maquinaria, en
forma de una composicion especicifica de aa, encargada de catalizar una reacción

Nomenclatura de enzimas:
superfamilias: siempre terminan en asas
Transferasas: transfieren grupos funcional entre moleculas
Oxidoreductasa: transfieren electrones(reacciones redOX)
Hidrolasas: rompen enlaces agregados H2O
Liasas: reacciones de ruptura de enlace C-C, C-S,C-N y otros enlaces no peptídicos por otros
medios distintos a la hidrolisis o la oxidacion, generando doble enlaces.
Isomerasas: rearreglos intramoleculares
Ligasas: una moléculas con nuevos enlaces.
enzima se define por un codigo EC 3,2,1,1 (primer numeros codifican para un tipo general) y
los otros a subclase

Coenzimas: son pequeñas moleculas organicas, importantes en las reacciones de transferencia

de grupos funcionales, funcionan como vehiculos reciclables de sustratos desde su lugar de
sintesis al de utilizacion, son derivados de factores dieteticos o metabolictos.
Cofactores:
uniones fuertes con metales (metaloenzimas) facilitan union y orientacion del sutrato,
veulven al sustrato mas elctrofilico o nucleofilico, tipo mas comun de grupo protetico.
Grupos prosteticos union fuerte covalente o no covalente.
Holoenzima: enzima + grupo prostetico
apoenzima: porcio proteica de la holoenzima .
Las cantidades y actividades de las enzimas rigen el destino metabólico de su entorno
ACTIVIDAD ENZIMATICA:
actividad es la acción catalitica de una enzima, se mide como el aumento de la velocida de
reaccion bajo condiciones precisamente determinadas , comparando con la velocidad de
reaccion no catalizada, actividad es independiente de volumen. la velocidad de reaccion se
expresa como un cambio de concentracion por unidad de tiempo mol/Ls-.
la actividad especifica se incrementa a medida que progres el esquema de purificacion de la
enzima porque se va eliminando las proteinas contaminantes.

Cinetica enzimatica esta en el cuaderno resumido y explicado

Bioenergética y oxidaciones biologicas

Bioenergia: es el esudio de las transformaciones energéticas en loa organismos vivos.
Calor liberado de la oxidacion de (macro moleculas s CO2 y H2O).
Termodinamica. DG > 0 endergonica la reaccion es energéticamente desfavorable (necesita
enrgia patra proceder,la reaccion revers espontanea) NO ESPONTANEA
DG=0 la reaccion se encuentra en equilibrio no haya cambios
DG<0 Exergonica la reaccion es energéticamente favorable ESPONTANEA
COMO OCURRE EL ACOPLAMIENTO DE REACCIONES PARA QUE OCURRAN
compuesto de alta energía de transferencia producen una baja energía libre esto se puede
acoplar a reacciones endergonicas, los productos tiene menor energía libre que los reactivos.
una relacion entre los productos a los reactivos
DGp=DG° + RTLn[Reactivos]/[Productos]
Energia de gibbs en sisntemas biologicos , redox
moleculas reductoras(se oxidan) entregan electrones a moleculas oxidantes (se reducen;cupla
redOX) y esta capacidad se mide por el potencial redox (DV°)
DV°=- RT/nF.LnK´eq (ecuacion de nerst) DG=-nFDV
DV= DVaceptor - DVdonor
formas de transferencia electrónica :
Directamente como electrones (cupla redox)
Como atomos de hidrogeno. AH2→ ← A +2e+2H
como un ion hidruro(H-). este es el caso de las hidrogenasas ligadas a NAD.
A traves de la combinacion directa con oxigeno R-CH3 + ½ O2→ ← R-CH2OH donde el
hidrocarburo es el dador de hidrógeno y el oxigeno es el aceptor.
Reacciones acopladas REDOX.
gran parte de los sutratos que se oxidan en el organismo sufren dehidrogenacion
(hidrogenasas especificas).Los hidrogenos son captados por coenzimas que pueden ser un
nucleotido de nicotinamida (NAD o NADP) o una flavina (FAD) para reaccionar finalmente
con y oxigeno para formar agua . esto es en etapas

los intermediarios son lo que reciben y dan hidrogeno agua, Fad acepta ion H y se reducido
las reacciones redox se dan a niveles deslocalizados y proteinas
Coenzimas
Reacciones anabolicas: reacciones que utilizan la energia del ambiente para recompener
enlaces quimicos y construir nutrientes.
Procesos catabolicos: reacciones que liberan energia al romper los enlasces de la molecula.

Simples → Estructura proteica

Enzimas → Apoenzimas (inactiva)sin cofactor →

estructura proteica
Conjugadas→ Holoenzimas (activa) → Ion inorganico
Cofactor → Coenzima(union no covalente
con la parte proteica de la enzima)
→ molecula organica
→ Grupo prosteico (union covalente)

Cofactores: son cofactores orgánicos no

proteicas, son claves en el mecanismo de
catálisis de una reacción enzimática. su
acción la ejerce dando o recibiendo
electrones o grupos funcionales. son mas
ubicuos que las enzimas

Pueden llevar a cabo reacciones de oxidacion (reduciendose) interaccion cofactor enzima se

lleva a cabo la reaccion el sutrato se oxida y el sustrato se reduce
Reacciones de reduccion (oxidarse) la coenzima esta reducida se cataliza la reaccion el
sustrato se reduce por lo tanto la coenzima se oxida.

Reaccion en pasos :
La coenzima se une a una enzima, 2 la enzima capta su sustrato especifico, 3 la enzima ataca
a dicho sustrato,transfiriendo alguno de sus electrones (intermediario),4 enzima, producto y la
forma reducida de la coenzima, que se quedo con algunos electrones( al oxidar el sustrato
esta se reduce) por presentar mayor fuerza de atracción celular. 5 la enzima cede a la
coenzima dichos electrones provenientes del sustrato. 6 la coenzima acepta dichos electrones
y se desprende de la enzima. 7 la coenzima reducida va a la cadena de transporte de
electrones, en la cual se genera ATP y H2O (respiracion celular), al dejar alli sus electrones
esta mediante una lanzadera, vuelve a su estado inicial. reaccion imagen 1 del tema .

Coenzimas de oxidoreduccion: Nicotinamida adenina dinucleotido (NAD) , es coenzima de

algunas desidrogenasas las cuales oxidan sustratos como piruvato,
alfa-cetoglutamato,malato,isocitrato,glutamato,etc. NAD deriva de piridina , esta
realacionado con ac. nicotinico (viatamina B )
en la celulas existe NAD y NADP (agrego fosfato)

importante: NADH el
primer aceptor de la
cadena de transporte de
e- se oxida nuevamente
a NAD.
NADPH estan en
matriz mitocondrial. no
forman parte de la
cadena de transporte de
e- ( no directamente)

FAD (reacciones de oxidoreduccion): coenzima de la matriz

mitocondrial, sustratos succinato,acil-coenzima A glicerol fosfato
, FAD se reduce a FADH2.
El FAD es una molecula compuesta por una unidad de
RIBOFLAVINA (vitamina B2) unidad pirofosfato (PPi), este
unido a ribosa y esta unida una adenina.

Coenzima Q (CoQ) o Ubiquinona (reacciones de oxidoreduccion)

La Q se refiere al grupo quimico quinona, el 10 se
refiere al numero de subunidades al numero de
subunidades del producto quimico isoprelino en su
cola. Es un componente de la cadena de transporta de
e- y participa de la respiracion aerobica.
Los organos con los requisitos mas alto de energia
tiene concentraciones altas de CoQ10, hay tres estados
de oxidacion, redox CoQ10: totalmente oxidado
(ubiquinona), semiquinona (ubisemiquinona) y
totalmente reducida (ubiquinol). Lo que le da la
capacidad de desempeñar sus funciones en la cadena de
transporte de e_, y como antioxidante

ATP: coenzima que transfiere fosfato, intermediario rico en energía mas comun y universal.
formado por un grupo adenosina (adenina + ribosa) y grupo trifosfato.
Funcion es servir de aporte energético en el interior de la célula , como almacena la energía al
mantener unidos los grupos fosfato en un grupo trifosfato hace falta mucha energia (7,7kcal
de energia libre por mol de ATP) que es la misma energia que se utiliza cuando el ATP se
hidroliza a ADP , el ATP cede su grupo fosfato terminal de gran contenido energetico a un
gran numero de moleculas aceptoras como azucares,aa y nucleotidos. Cuando el ATP cede s
grupo terminal se convierte en ADP y libera un grupo fosfato que se enlaza en la molecula
aceptora, este proceso se llama a TRANSFERENCIA DE GRUPO FOSFATO o
FOSFORILACIÓN

Coenzima A (CoA) es una coenzima de tranferencia de grupos acilo, participa en diversas

ruas metabolicas (ciclo de krebs, sintesis y oxidacion de acidos grasos ) se deriva de una
vitamina: vitamina B5.

Fofato de piridoxal o piridoxamina: interviene en reacciones de transaminacion.

la aminotransferasas transfieren grupos amino, su reaccion es reversible , su actividad puede
aumnetarse por la accion de diversas hormonas, la transaminasas necesitan una coenzima
llamada piridoxal fosfato para ejercer su funcion, actua como transportador del grupo amino
entre los sustratos.
las enzimas son catalizadores biologicos:
Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas,liasas,isomerasas,ligasas.

Ácidos nucleicos
las definiciones y variadas cosas estan en el cuaderno aca esta la biosintesis del ADN y ARN
La informacion genetica se encuentra en la forma de ADN doble cadena en toso los
organismos.
ADN : Lineal: cromosomas eucariotas ; circular:
mitocondrias,cloroplastos,bacterias,plasmidos; Virus: ARN simple hebra,ARN doble
hebra,ARN doble hebra cerrado, ADN simple hebra, ADN simple hebra circular, ADN soble
hebra, ADN doble hera circular.
se tiene como sustrato los cuatro
nucleótidos que se pueden unirse por los
enlaces fosfodiéster para polimerizar y
formar cadenas , reacción exergónica y
irreversible se produce por la liberación de
tiofosfato y posterior hidrólisis.
, al unirse los sucesivos nucleotidos por
enlace fosfodiester la bases nitrogenadas no
no participan del enlace las cadenas se van
alternado las pentosas con los grupos
fosfato y las bn a un lado quedado un
extremo 5´y 3´
La biosíntesis de ADN es semiconservadora.
ESto significa que la síntesis o incorporación sucesiva de los nucleótidos se producen tomado
como base un ADN de simple cadena que sirve como molde, se realiza por el ataque
nucleofílico del OH 3´ de la cadena naciente con el fosforilo 5´del nucleófilo entrante , que
significa que determina cual nucleótidos (g,a,t,c) se va a incorporar.
se basa en la complementariedad de
bases A→ T ( 2 Puentes
hidrógeno)y C→ G (3 PUENTES
HIDRÓGENO) .unidas por puentes
hidrógeno.
Las base púricas y pirimidínicas se
orientan hacia adentro en dirección
perpendicular al eje.
La orientación de las uniones
fosfodiéster de cada cadena opuesta:
orientación opuesta.
Es catalizado por enzimas ADN polimerasas con la participación necesaria de multiples
factores y enzimas complementarias.
los ADN polimerasas son responsables de la síntesis del ADN, catalizan la union de los
desoxinucleótidos para formar cadenas de 5´hacia el 3´esto significa que establece los enlaces
fosfodiéster entre el fosfato 5´ del nucleótido que se incorpora con el OH- 3´ de la pentosa del
nucleótido terminal de la cadena que esta en formación.
Siempre tiene un molde , solo pueden agregar nucleotidos al extremo 3´de la cadena ADN ,
no pueden comenzar una cadena de ADN desde cero, sino que requieren de una cadena
preexistente o segmento corto de nucleotidos llamados cebador (“primer”). pueden corregir la
mala incorporacion de nucleotidos eliminando la gran mayoría de nucleótidos equivocados
que se agregan a la cadena (proofreading).

Comienzo de la replicación: existen proteínas/factores

especializados que reconocen un origen de replicación
y se reconocen por su secuencia, conforme se van
duplicando se van formando estructuras como una
forma i griega se forman 2 a medida que avanzan y se
denominan horquillas de replicación se extienden en
direcciones opuestas a medida que avanza el proceso
de síntesis.
En diferencia de eucariotas la replicación se inicia a
partir de distintos orígenes de replicación a lo largo del
cromosoma de manera que hay muchas horquillas de
replicación que se extienden de forma simultánea hasta
unirse y terminar el proceso del cromosoma completo
 aunque sea de 1 o multiple
origenes, se requiere la polimerasa
sea de simple cadena , ya que es
doble hélice ya que necesita que
se abra para que cada hebra
funcione como molde para cada
celula hija.
la helicasa es la primera enzima de
la replicación que se ubica en el
origen de la replicacion.La
helicasa permite el avance de la
horquillas de replicación
“desenrollando” el ADN(romper los ´puentes hidrógeno entre lasa bases nitrogenadas) y
forman cadenas simples que son moldes para las nuevas cadenas y son susceptibles a eventos
de degradacion que son cubiertas por proteinas que se llaman proteínas de union a cadena
simple (SBP) cubren las cadena simples separadas cerca de la horquilla de replicación, las
que impiden su degradacion y que vuelan a unirse a una doble hélice.
Topoisomerasa otra enzima importante sirve durante la repliacion del ADN liberado la
tension producida por el superenrollamientimiento que se genera al desarrollar las hebras de
ADN. ( como es esta tensión es por la horquillas que se avanzan esta enzima impide que las
dobles helice que estan delante del avance de las horquillas tengan un grado de
superdesarrollamiento muy elevado que impide que este proceso no se cumpla, para ello esto
la enzima hace cortes en una de las cadenas esto hace la tensión se descomprima y luego
vuelvan a señarse y evitar consecuencias)
Las primasas sintetizan cebadores de ARN (fragmentos cortos de ARN complementario a la
cadena molde que proporcionan el extremo 3´para que la polimerasa pueda incorporar un
nucleótido nuevo), una vez que el cebador de ARN se ha sintetizado,la ADN polimerasa lo
extiende añadiendo nucleótidos uno a uno para hacer una cadena nueva de ADN
complementaria a la cadena molde.
La repliacion en cada cadena de ADN se produce en forma diferente,las ADN polimerasa
solo puede sintetizar ADN en una direccion 5´a 3´y la doble helice de ADN siempre es
antiparalela: una cadena corre en dirección 5´a 3´y la otra 3´a 5´, se establece una diferencia
que es la horquilla de replicación (grises) vemos 2 ADN polimerasa en una de ellas vemos
que pueden extenderse de 5´a 3´ a medida que la alicasa va a desarrollando puede avanzar y
pueden hacer la sintesis de forma continua partiendo del cebador inicial, la otra de forma
opuesta 3´a 5´dbe a serlo de forma discontinua a mediada que la horquilla de replicación va
avanzando y desenredando solo puede hacerlo de 5´a 3´por eso primero que se desenrrallode
por eso neceitamos cebadores (naranaj ) que permiten a la polimerasa avanzar pero de forma
discontinua y de forma de fragmento (fragmentos Okazaki) determina la cedana linder la que
se sinteza de manera continua y la otra cadena rezagada que se sintetiza discontinua por esto
la polimerasa avanza de forma opuesta por lo que a sintetizar deben separarse una vez que
termina de sintesis de un fragmento y volver a unirse al molde una vez se expone por el
deserrollamiento.
La cadena lider puede extenderse a partir de un solo cebador, mientras que la cadena razgada
necesita un cebador nuevo para cada uno de los fragmentos de Okazaki, La ADN polimerasa
I, otra polimerasa que participa en la replicacion, elimina los cebadores de ARN y los
sustituyentes por ADN.La enzima ADN ligasa sella las uniones una vez reemplazados los
cabadores

Transcripción del ARN

Para expresarse, la información que contiene ADN es transferida a moléculas de ARN
mediante un proceso denominado transcripción(síntesis del ARN), los genes son porciones
del ADN que dirigen la síntesis de las distintas especies de ARN funcionales de las células.
La transcripcion es un proceso en que una determinada secuencia de ADN de un gen en un
“alfabeto” similar de una secuencia de ARN.
Conceptos importantes:
La transcripcion es el primer paso de la expresion génica, esta etapa consiste en copiar la
secuencia de ADN de un gen para producir una molecula de ARN.
Enzimas llamadas ARN polimerasa realizan la transcripcion .Las mismas unen nucleotidos
para formar una cadena de ARN usando una cadenas de ADN como molde.
La transcripcion tiene tres etapas: INICIACION, ENLOGACION y TERMINACION
En eucariotas, las moléculas de ARN deben ser procesadas despues de la transcripcion se
empalman y sufren la adición de un cap 5´y una cola de poli A en cada uno de sus extremos.
La transcripción (niveles de expresión) de cada gen en el genoma se controla de manera
independiente.
la transcripción es el primer paso de la
expresión génica, el proceso por el cual la
información de un gen se utiliza para
generar un producto funcional y/o
estructural.
la transcripcion supone la producción de
una copia de ARN a partir de la secuencia
de ADN de un gen.
en caso de los genes codificantes,la copia
de ARN mensajero o transcripto,contiene
la información necesaria para generar un
polipeptido(una proteina o la subunidad de una proteina)los transcriptos de ARNm eucariotas
necesitan someterse a algunos pasos de procesamiento antes de traducirse en proteínas

Gen o cistron: segmento de ADN que sirve del molde para la síntesis de ARN, cuando
hablamos de cistron hay ciertos genes que son
monocistrónicos: codifican para una sola proteína.
Policistronico: codifica para mas de una proteína:

La ARN polimerasa
La proteina principal que realiza la síntesis del ARN la cual utiliza un molde de ADN de
cadena sencilla para sintetizar una cadena complementaria de ARN , produce una cadena una
extension de la cadena en dirección 5´a 3´ agregando un nucleotido por vez al extremo 3´de
la cadena

se realiza entre enlace fosfodiester entre el atomo de carbono 3´y el carbono 5´del azúcar
ribosa, se forman cadenas polinucluquimicas.
ARN polimerasa
Catálisis de ARN a partir de una cadena de ADN que actúa como molde, requiere entonces
NTP itroducen a la cadena naciente que se unir en uno por uno con la liberacion de
polifosfato que se hidrolisa para formar moleculas de fosforo inorganicos, con contiene una
actividad protectora y forman parte de complejos dde varias proteinas . en procariotas una
sola enzima cataliza la sintesis de todos los tipo de ARN(m,t,r,otros)
en Eucariotas
Las ARN polimerasa son complejos oligomericos integrados por varias subunidades
diferentes (holoenzimas), una de las subiunidades posee la actividad catalitica responsable de
la formacion d enlace fosfodiester, la direccion es de 5´→ 3´, las restantes se encargan de la
union de la holoenzima a la cadena de ADN molde, no requiere “ iniciador” o “precursor”

ETAPAS DE LA TRANSCRIPCION

Iniciacion: La arn polimerasa

se une a una secuencia
especifica del ADN que se va
a transcribir que se denomina
PROMOTOR que se
encuentra al la region 5´ del
gen tque va ser transcripto,
cada genes tiene su propio
promotor .Una vez unida, la
ARN polimerasa separa las
cadenas de adn para proporcionar el molde de cadena sencilla necesario para la transcripción,
la region promotora se desenrolla y se libera la espocicion de la cadena molde

ENLOGACION: una cadena de

ADN, la cadena molde, actua como
plantilla para la ARN polimerasa, al
“leer” este molde, adicionando un
nucleotido a la vez, la polimerasa
produce una molecula de ARN por
complementariedad de bases y
forma una cadena que crece
de 5´a 3´. Comienza a adicionar las bases
y permitir el crecimiento de ARN.
El transcripto de ARN tien la
misma informacion que la cadena de
ADN complementaria al molde (codificante) en el gen

TERMINACIÓN: las
secuencias llamadas
terminadores indican cuando
se completa la síntesis de
ARN , estas secuencias
provican que el transcripto
sea liberado de la ARN
polimerasa una vez esta
secuencia tiene una secuencia
particular que permite que se genere una suerte de tallo que es una señal indicativa que hace
que la arn la detecte y se desprende

Modificaciones al ARN ecucariotas

en bacterias, los transcripciptos del
ARN pueden inmedientemente
funcionar como ARN mensajeros
(ARNm)
En eucariotas, el transcripto de un
gen codificante se llama pre-ARNm y
deben experimentar un
procesamiento adicional antes de
que puedan dirigir la traducccion.
Los pre-ARNm eucariotas deben tener sus extremos modificados por la adicion de un cap
5´(al inicio y una cola de poli A 3´. Muchos pre-ARNm eucariotas sufren empalme(splicing),
en este proceso partes del pre-ARNm (intrones) se corta y se eliminan, y las piezas restantes
(exones) se vuelven a unir. (todo sucede en el nucleo) por que se producen ? porque generan
estabilidad del ARNm sin estas adiciones el ARN es inestable y se degradan antes de la
tracuccion, el proceso de splicing tiene un poder de posibilidades varias variaciones del
mismo gen a partir de uno.

Dan alternativas de secuencias de un mismo gen, puedo tener distintos mensajes

En el nucleo se genera la transcripción y procesamiento de la ARN (empalmado) al realizar
este procesamiento el RNA esta maduro y por distintos poros migra hacia el citoplasma
donde se produce el siguiente proceso que es la traducción

Deteminado elementos que existen en las distintas etapas

La transcripción ocurre para genes de individuales
hay niveles de transcripción, cada uno de los genes la transcripción se produce
individualmente eso hace que la celular puede regular la transcripción en el sentido de los
niveles que se van a producir no todos lo genes se van a transcribir en mismo nivel

Biosintesis de Proteinas
Proteínas: se sintetizan dentro de la celulas citoplasma celular a partir de aa libres (aa linea)
como se obtienen algunos se sintetizan en la célula y otros a partir de la ingesta de alimentos
los aa esenciales solo por alimentos son la.
histidina,leucina,lisina,metionina,fenilalanina,treonina,triptófano y valina. se degradan en
órganos fundamental por as enzimas proteasas.
Traducción de ARN la biosíntesis de la proteínas:
atravez de los poros sale el ARN
transcripto y en el citoplasma se
sintetiza la proteina utilizando la
organela ribosoma.
Etapas: el RNAm tien una parte (linea
llena )la que codifica estrictamente a la
proteina, (linea de puntos) no se
traducen no tiene información para la
proteína, region que se traduce Region
traducida o Codificante.
SEguidamente vemos como esta
constituido el ribosoma que participa en
esta etapa la denominación (s) es por el peso de las macromoléculas lo importante que un
ribosa es una partícula ribó proteica esta formada por rna y proteínas.

Una moleula de proteinas se sintetizan sobre un

ribosoma, se intoduce el ribosoma en el rnam y va a
avanzando este ribosoma a lo largo de ella y una
proteina se va sintetizando y se completa y el
ribosoma se separa , la dirección de la síntesis es de
5´a 3´, la direccion de la sintesis de la proteina el 1° aa que se introduce es el amino terminal
(libre) el ultimo aa es el carboxilo libre , la proteina se hace de direccion del amino al
carboxilo libre.

Como hacen los aa a los tRNA

tRNA rna de transferencia transfieren un aa a la cadena polipeptídica que va creciendo
son relativamente cortos (80 nucleótidos) hacen puente hidrógeno, tiene estructura de trébol.
que el aa va a transportar va a estar unido a un extremo y va formar una especies de asas que
vann a formar el anticodon (interracionar con el RNAm)

Como se une el aa a un tRNA (producto aa-tRNA): se lleva a cabo a través una enzima
llamada sintetasa que cargan los aa a los tRNA LOS UNEN,
existe un aa tRNA sintetasa para cada aa , o sea cada aa es reconocida por una enzima
especifica, todos los trna exiten diferentes isoaceptores tRNA para cada aa , todos los tRNAs
isoaceptores para un aa usan una sintetasa, cada aminoacil tRA sintetasa cataliza la reaccion
utilizando: AMINOACIDO, ATP , ISOACEPTOR tRANs

como se forma el tRNA: con el aminoacido con el

ATP se activa, se libera tirofosfato y es capas de
unirse con tRNA al nucleotido 3´del tRNA

cÓDIGO GENÉTICO para leer el RNAm

en donde se produce el orden de los aminoácido qu se usa para leer , el codigo esta
constituido por un triplete de bases denominado es un codon , un triplete va a codificar a un
aminoácido, tener en cuenta que la lectura del ARNm es continua NO HAY SALTOS
sucesiva y continua , NO HAY SOLAPAMIENTOS un triplete se lee como tal
Codigo genetico consiste en 64 codones (tripletes) se producen por la combinación de los 4
nucleótidos DE a 3 4´3=64 , SI SE
COMBINA DE A 2 SERIA , 4´2 PERO
HAY 20AA,
todos los codones son utilizados en la
síntesis de proteína
61 codones para 20 aa , 3 codones
deeterminacion (stop): UAA,AUG,UGA
cuado aparecen estos se significa que la
sintesis se termina
AUG (metionina codon que lo codifica )
es el codon de iniciación (utilizado
internamente)
para la mayoria de los aa existen múltiples codones (redundancia)
5 aa son específicos por los primeros dos nucleótidos
el código genético es universal ( en todos los organismos ) con algunas excepciones por ej:
CUG: treo en mitocondria
el codigo genético también se puede indicar con (ADN).
Como se RNA con cada aa?en cada triplete ?
Complementaridad de bases codon-anticodon es antiparalelo, es complementario.

Un problema es que el número de tRNAs es menor que el número de codones por lo que la
solucion es que ciertos tRNAs pueden interactuar con más de un codón. la tercera posicion
del codon es frecuentemnete degenerado,un tRNA puede interactuar con mas de un codon,
reglas de WOBBLE: C con G o I, a con U o I, G con C o U, U con A,G o I, I con C,U o A.

Bacterias es diferente
Direccoon en 5´a 3´a lo largo de mRNA, direccion de la traduccion es N-Terminal a
C-terminal
Esta sintesis se divide en tres etapas:
INICIACIÓN. el ribosoma se une al ARNm es un codon de inicio, momento preciso que se
reconoce el ATG (codon de iniciacion )
ELONGACIÓN: la cadena polipeptidica crece al añadirle sucesivos aa
TERMINACION: cuando se encuentra un codon de terminacion, el polipeptidico se libera y
el ribosoma se disocia.

RIBOSOMA
dos sitios A (incorporar un aminoacil especifico)y P( donde se acumula la cadena
polipeptídica que tiene varios aa incorporados)
Tambien existe un sitio E es de salida.

La iniciación es diferente: eucariotas:

procariotas: difiere en la iniciacion AUG es el codón de iniciación lo que reconoce es la
subunidad menor del ribosoma con factores si no esta la secuencia no cumple la función que
se hace la iniciacion del AUG, el RNA que lleva metionina depues que se reconoce el codon
de iniciacion se empieza a leer el ARN
Diferencia el procariotas se asienta la subunidad 30s sobre el codon de iniciación AUG
que esta precedido a una secuencia y se incorpora a el TRAN que lleva metionina.en
eucariotas ingresa por la punta 30s empieza recorrer y escaner el RNAm hasta que encuentra
el 1° AUG que esta entre secuencias características una vez que reconocen este codon
se forma con la subunidad mayor el ribosoma que se va empezar a leer.
Procariotas:un RNAm pueden codificar para mas de una proteina
Eucariotas: RNAm pueden codificar para una sola proteina

La iniciación
en procariotas tiene en un codon AUG adyacente a una secuecia de nucleotidos particular, el
operon lac en E.coli es transcripto como un mRNA policistrónico con multiples codones de
AUG
En eucariotas solo tiene lugar en el primer codon AUG
 Formación Unión peptídica:
Reacción enzimática que es catalizada por peptidil transferasa (se encuentra en el ribosoma) y
la energía proviene del ATP utilizado en la carga del RNA
la formación resulta de un cambio del péptido naciente desde el sitio P al sitio A, la union
ocurre que pasa el aa o el peptido se une al carboxilo con el amino.
Enlongacion : luego de la formacion de la union pepetidica
el tRNA si el aa se disocia del sitio “P”, el ribosoma se corre
un codon sobre el RNAm, corriendo el peptidil tRNA desde
el sitio A al sitio P esta translocacion requiere el factor de
enlongacion E2, el proximo aminoacil tRNA se une al sitio
A, esto requiere el factor de enlongacion EF1, la energia
para la enlongacion provista por la hidrolisis de dos GTPs.
uno para la translocacion, uno para la union de aa-tRNA

Terminacion: Cuando la traduccion alcanza el codon de terminación, un factor de liberación

(RF) se une al sitio A reconociendo el codon de terminación, el factor RF cataliza la
hidrolisis de la cadena polipeptídica completa del peptidil-tRNA y el complejo se disocia.

Plegamiento proteico (post-sintesis)

Formacion de la estructura tridimensional, la que se desempeña la funcion a partir de su
estructura primaria para que pueda funcionar.
Modificaciones post-sintesis: hay distitas modificaciones plegamientos, union de cofactores,
modifiaciones covalentes, union a otra proteinas.
Localizacion de las proteinas: dirigen a un compartimente o secretadas de la celula , mucha
proteínas lo hacen mientra un péptido señal (30-36 aa que se localizan en un extremo amino
de la proteína luego este péptido no se encuentra cuando la proteina esta ubicada en el lugar )
Mutaciones: Es un cambio en la secuencia de ADN. pueden ser resultado de errorees en la
copia del ADN durante la division celular,laexposicion a radiaciones ionizantes o a sustancias
quimicas, (mutagenos)
Inhibidores de de la sintesis de proteinas (antibioticos) compuesto que elimina una
celulas/bacterias que impiden la sitesis de la proteina

Ingeniería genética
Genetipo: celula con su DNA caracteristicas de replicar y duplicar (herencia) el contenido de
su DNA es lo qeu determina el gentipo, tambien es ser molde para que se prouzca la
transcripcion y traduccion de la proteina mas el medio ambiente determinan aceleran la
propiedades de la celula/organismo se conoce como el fenotipo
se basa en la modificacion genetica tanto de organismos y celulas, van a ener dos
consecuencias : generar nuevos productos y nuevas funciones.
se basa por la manipulación del material genetico, las dos principales consecuencias
/propositos la obtención de proteinas recombinantes , o modificación de organismos vivos
para un nuevo fenotipo.
Que es lo que se puede hacer? es que un gen o varios se pueden aislar de cualquier organismo
viviente, estos se pueden introducir en cualquier otro tipo organismo para asi eliminar o
modifcar
Como se obtiene un gen aislado: aparecen en 1973 “clonado molecular” primera técnica que
es bastante tediosa, en 1983 la segunda fue la reacción en cadena de la polimerasa (PCR)
limitacion es conocer la secuencia de aa que tenemos que aislar, 1980 síntesis química
reacciones donde se pueden armar o aislar.
1973: varias etapas 1° DNA purificado aislado, después fragmentar con esto usamos enzimas
de restricción, insertar en un vector estos plásmidos introducir en células y luego aislarlo.

Fragmentar el DNA se usan enzimas de restricción que cortan, el sitio de acción la

especificidad estan dado por una secuencia de 4 a 6 nucleótidos, el modo varia la hebras de
corte, tambien puedo unir los dos fragmentos con enzimas DNA ligasa, introducir el DNA
dentro de la célula se utiliza un vector par introducir (plásmidos ejemplo) son simple para
aislar de la célula y restituir de la célula tiene un gen puede inhibir algo como algún
antibiótico (compuesto que mata a las células bacterianas) la mayoría de las células no toman
el plásmidos.
como hago para aislar un gen? lo que se hace banco de clones conjunto de células donde
dentro de cada célula va aver un plásmido pero va a diferir el fragmento del DNA
,construcción: se aisla, se corta se generan miles de fragmentos se generan plásmidos y se
introducen en la bacteria después se aplica un método de detección para aislar.
tambien se puede aislar por PCR: reacción en cadena, técnica que permite tener un fragmento
de DNA, metodo de sintesis, se puden separa las hebras con calor y se unen los primer y
luego la síntesis es muy especifica esta técnica y en tiempo corto, si veo una masa importante
de DNA es positiva y si no veo DNA es negativa ES INDISPENSABLE CONOCER LA
SECUENCIA DE NUCLEÓTIDOS DEL FRAGMENTO DE ADN A AMPLIFICAR A
SINTETIZAR.

Aplicaciones de estos métodos:

Medicina : proteínas recombinantes, con el gen aislado para producir esto, el animal/vegetal
transgénico es cuando se introduce un gen artificial, estos se producen en células eucariotas
por un vector con la ya la proteína sintetizada puede ir hacia la membrana, puede quedar
soluble intramolecular y soluble secretada va a depender que la proteína requiere
post-traducción se elige las células eucariotas y no una bacterias si no necesita esto se
introduce en una bacteria porque es mas facil de cultivar.
luego de introducir el plásmido a la bacteria el ADN del plásmido se va a traducir al RNA y a
una proteína
Agricultura: mejoramiento vegetal tradicional es durante cruza de las dos variedades cruza de
genes, moderna simplifica el proceso aislando y pasar directamente .

Catabolismo de proteínas

Degradacion de proteínas: Los compuestos que contiene Nitrógeno

Funcionamiento: Impide la acumulación de proteínas defectuosas,envejecidas o innecesarias.
Permite el reciclado de aa y la síntesis de otras nitrogenadas .
Tipos: Inespecifico:elimina proteínas intracelulares o extracelulares por endosomas al
lisosoma
Específico ubicuitinacion en donde una proteína que debe ser degrada es marcada y dirigida a
otra organela que es protectora (muerte celular)
La degradacion proteica esta en todas las células.
Productos de la degradacion: sisntrsis de nuevas proteínas, sustrato de otras moleculas y
metabolizados como contribución energética.
la degradacion empieza en el jugo gástricos y una pepsina que degrada a la proteina de
manera inespecifica que degrada en un afirma grande, después después int delgado que
genera oligopeptidos que genera moleculas más pequeñas aa más chicos
después de estos cortes se obtienen aa libres que son absorbidos por el intestino delgado.
el lisosoma se forma de evaginacion de golpe por el aparato de golgi, cuando la nutrición es
correcta la degradacion es general pero en ayuno esto genera una cativa una vía alternativa de
degradacion ( 5 aa que constituye un codigo para degradar proteínas para adaptar la condicion
de hambre)

Lisosomas: Eliminación de desechos,secreción,separación de membrana,señalizados y

metabolismo energética. las catepsinas (enfermedades por acumulación) todos tienen un pH
de 4-5 en el interior por bombas de protones y Cl- , protege de cualquier hidrolaza este pH ,
están protegidas también de la digestión de la hidrolasas por glicocanel en las membrana.
Roles distintas según el destino después de la formacion:

Conformacion de proteinas: el plegamiento correcto de una proteina es necesario para su

funcion , se necesita chaperonas cuando esto no funcion y el plegamiento es el incorrecto
TIENE QUE SER DEGRADADO, el plegamiento correcto tiene que ser ajustado o
controlado.
Al tener un plegamiento incorrecto esto va a ser
COVALENTEMENTE unida por la amina lateral de lisina al
extremo carboxilo de ubiquitinada , que es una señal para
formar una proteasoma para su degradacion. Regla de N: es
porque hay residuos aa en el extremo de amino terminal hay
desativadores o activadores, F,L,K,R,Y,W vida media corta
son rapidamente ubiquitinadas y degradadas, en cambio si
tiene A,G,M,S,y V con vida media larga. tambien hay otras aa
que pasa lo mismo PEST son mas tasa de degradacion
(cantidad estructurales importantes) su funcionamiento es
requiere de gasto de energía.

La ubiquitinación de proteínas es catalizada por enzimas E1 E2 y E3 gasto de energia

proviene de la hidrolisis de ATP
En el paso 1 de la ubiquitinacion:se produce la activacion formando un tiester y un tiol de la
E1paso 2, transferencia de la ubiquitinade la enzima E1 a E2 (distintos tipos, paso 3
transferencia de la ubiquitina a residuo lisina a la proteina que va a ser degradada
la proteia puede ser multiubiquitinada
Proteasoma:organeles voluminosa con multiples subunidades,actividades de proteasa,
localizada en el citosol, degrada proteínas intramoleculares marcadas con ubiquitina, antes de
ingresar la proteina es reconocida y ubiquitinida, es desplegada sin ningun tipo de
conformacion y luego internalizada en la proteasoma.
cuando esto no funciona las proteinas se asocian paraa forman complejos hidrofobicos
(monomeros mal formados )
CATABOLISMO DE AA
(analisis general) al degradar la proteína el grupo amino se incorpora a urea y se escreta, el
esqueto de carbono se descarta en agua,glucosa,acetil-CoA Y CUERPOS CETONICOS
Ciclo de krebs: ciclo del acido citrico o ciclo de los acidos tricarboxilicos
La degradación de aa: empieza con una reaccion de transaminacion

permite reponer los intermediario de ciclo de krebs, 20

rutas de degradacion cada aa sufre una transaminación
ya que hay una transaminasa especifica (excepto tri
imicina)
Explicacion: grupo amino a alfa para covertirlo a
glutamato, el grupa amino se lo queda el alfa
cetoglutarato y se convierte en glutamato y sobra el
cetoácido .

Desaminación oxidativa:
se hace con el glutamato y agua que elimina
al grupo amino y da el alfa (que va hacia el
ciclo de krebs)

Ciclo de la urea
(3 pasos) de la primer reaccion de las 5
2° Ortitina (otc) del citoplasma→ mitocondria mitocondria → citoplasma (no contituyen de
la proteina)
COSTO ENERGETICO ES 5 ATP
BALANCE ENERGETICO: hidrolisis de 3 ATPs (1,1;1:3 y 3) , genera 2 NADHs
DESAMINACION OXIDATIVA CATALIZADA POR GDH transformacion del fumarato via
oxaloacetato a aspartato reoxidacion de NADHs en la mitocondria → 6 ATP

Metabolismo de Fenilalanina (esencial) y tirosina (metabolismo de cada aa)

Metabolismo de TRiptofano

Nitrogeno en organismos vivos

el nitrógeno tiene que ser fijados por bacterias que son fijadores de nitrogeno para
convertirlos en amoniaco, y despues pueden ser consumidoa para formar aa.

Membranas Biológicas
Funcion: definen células y compartimientos, regulan el flujo de sustancias entre
compartimientos (barrera selectiva), participan en la transmisión de información entre
compartimientos, participan activamente en procesos cataliticos, y en procesos de
acumulacion y utilizacion de energia.
Formación: lípidos principalmente fosfolípidos que forman bicapas proteínas (integrales que
a veces contiene oligosacáridos, periféricas o extrínsecas)composición variable.
Estructura de la bicapa lipídica, se forme espontáneamente , autoensamblado SIN
participación metabólica con alta energía forman algo esfera sin bordes.
Anfipaticidad : cabezas polares hidrofilicas se disuelven en agua formando micelas y
bicapas,partes hidrocarbonadas (apolares) no se disueelven en agua hidrofóbicas o lipofílicas
se disuelven en aceite , las moleculas enteras van a la interfase agua/medio apolar
no son estructuras rigidas.
Movimentos moleculares de los lipidos : en segundos /minutos dan toda la vuelta en 1 célula
difusión lateral: estan mas facilitado rapida , la difusion transversal muy limitado en
membranas de lipidos puros , controlado en membrana celular.
Dinamismo y fluidez: fusión de membranas y células mediante infección viral
Cambio de fase: como consecuencia de cambio de temperatura , de forma ordenada (fase gel)
empaquetadas las cabezas y carbonadas de forma paralela , cuando se aumenta la temperatura
cambia de fase a liquido las cabezas ya no estan tan empaquetadas y las carbonadas están mas
separadas. ™ cambio que determina cambio de fase.(se encuentran en liquidos cristalinos)
El colesterol tambien induce el dominio especifico (determinante del cambio de espesor de la
membran) al estar bien mezclada en la membrana se ensancha que cuando los puros.
Proteínas de membranas: dominios complejos
permeabilidad de membranas lipidicas : agua,compuestos no polares,alcanos o aromaticos
SIN CARGA ELECTRICA >> compuestos polares>>iones
Regulacion de sustancias:
Transporte pasivos: ninguna intervención permeabilidad.
Transporte facilitado: exiten ciertas proteinas que hacen pasar algunas sustancias
trnasporte activo : llamadas bombas
Metabolismo de lipidos
Se necesitan catalizadoes biologicos enzimas : Sintasa o sintesas: se encargan de la síntesis de
comp. biologicos, las que degrdan las hidrolasas, (lipasas,protesas,etc), la que se encargan
agregan fosfato quinasas, las que transfieren sustratos transferasas.
Lipidos son insolubles y anfipaticas, grupos Trigliceros (neutras),fosfolipidos (fosfato),
esfingolipidos (esfingosinas) y colesterol y derivados.
Triglicéridos:
Por reduccion de la DHAP o fosfotilacion de glicerol mediante gliceroquinasa → Glicerol-3P
el gliceraldehído (de la glucosa) puede dar → piruvato que puede perder el carboxilo→ forma
acetato Acetil-CoA (ácidos grasos de numero par)
Los lipidos de la dieta son los trigliceridos o grasa neutras cuyo catabolismo genera
abundante energía los TAGs constituyen la mayor parte de lipidos almacenados en depósitos
grasos, poseen ventajas respecto a H de C en cuanto a la reserva de energía, el contenido de
agua en gasas<<< que en H de C que constituyen la forma mas concentrada de proveer y
almacenar energía química
las grasa son eseciales ya que pueden sintetizar cosas que el organismo NO.
FOSFOLIPIDOS: tiene una molecula de fosfato

Estos lipidoss se pueden sintezar tambien por una via de ahorro

Ocurren en endoplásmico,
Los marcados tiene que estar activados

Varias fosfolipasas(rompen
lipidos )especificas hidrolizan a
los GFLs. especificas para el tipo
de enlace y posicion de acuerdo al
lugar de corte (A1,A2 C y D), son
fundamental en el recambio de los
componentes de membrana y en
la formacion de mensajeros
2darios

ESFINGOLIPIDOS: heterogeneo de nucleotidos.

Síntesis de ceramida: unidad básica estructural de esfingolipidos, , constituyen alcohol en lura
de glicerol.

cerebrosido mas simple

Mas común cerebrosidos : glucosa o galactosa, si se le suma varios
glicolípidos(oligosacaridos unidos a glucosa) se forman gangliósidos, sulfatidos con azufre y
azucar.
Gangliosidos: ricos en carbohidratos que contiene al menos un azucar acidico, son los mas
complejos , poseen cadenas de oligosacarido que se adiciona en forma ordenada paso a paso
de residuos de azucar a la ceramida, la sintesis ocurre en el aparato de golgi y degradacion en
lisosomas(desorden de degradacion severas consecuencias clinica)
las glucosiltransferasas agregan glucosa, la hidrolisis de la glucosa en la proteina hace que se
generen consecuencias en la salud.
Colesterol : se forman a partir de estructura compleja con poca parte hidrofilica, sintetizado
de dos molecula de carbono a partir de Acetil-CoA presente en eucariotas y no procariotas ,
presente en grasas animales , precursor de hormonas esteroideas ,vit D y ac biliares
Acetato→ isopreno → escualeno → colesterol (intermediario calve de 6 atomo de carbono)
MEVALONATO su formacion es la etapa determinante del Colesterol.en el higado cuando se
supera el 0,15% de colesterol se comienza la sintesis, la bilis solubiliza loos lipidos de la
dieta , el resultante incremento del area superficial de los lipidos tiene dos consecuencias
promover su hidrolisis por las lipasas y facilitar su absorción
Donde se sintetizan degradan
 Metabolismo de ácidos grasos
Son cadenas hidrocarbonadas de longitud y grado de insaturación que terminan en grupos
carboxilo.
Lipoproteínas son complejas macromoléculas compuestas por proteínas y lípidos que
transportan masivamente las grasas por todo el organismo. son como micelas que tiene
distintas proteinas en su interior.
Son moléculas combustibles (ac grasos).
Lípidos de depósito: triacilglicerol, oleico, palmítico,linoleico,esteárico y mirístico, reserva
energética.
Oxidacion: es el conjunto de reacciones para obtener ATP, la mayoria de los lípidos que se
ingieren en la dieta en forma de triacilglicerol o trigliceridos. Estos se pueden almacenar en
los adipositos o ser utilizados por la celulas que requieren energia, para que utilizadas por las
células deben de sufrir: Movilizacion del lípido( liposis) y transporte hasta la celula blanco
IMPORTANTE que se necesita ATP, activacion y transporte (mitocondria) y oxidacion.
Los acidos grasos deben ser transportados por quimocrones tienen baja densidad y gran
diametro.
LIPOLISIS: lleva a una señal y reconoce un receptor especifico que informa que activan la
liberación de los ac grasos en la triglicerol para la célula blanca, se activa una enzima
polinquimasa que que fosforila que pasa al triglicerol al diacil…, y interviene otras lipasa que
liberan al glicerol y liberan los acidos grasos libres, ahora si yo estoy en el aliposito y
atraviesa la membrana que con ayuda de quilomicrones llegan a la celula blanco.
Despues se realiza la Bet-oxidacion es un proceso que se encargaba de desestructurar
progresivamenre las largas cadenas de carbono de los ac. grasos y convertirlas en moleculas
pequeñas (acetil CoA) es el catabolismo , objetivo producir energía en ATP. En el musculo
citosol primero necesita activarse del ácido graso la reacción es catalizada por tioquinasa en
presencia de CoA y ATP, se hidroliza ATP la segunda union fosfato con una producción de
AMP y pirofosfato,el ac graso se une A CoA formando un compuesto acilCoA (activado) se
detecta. este se tiene que ir a la mitocondria. este acil carnitina es reconocida por la enzima
translocase.
Beta oxidacion:. ocurre entre C2 y C3 del acido graso.

se elimina 2 carbonos del la primera cadena.

Balance enrgetico: FADH→ 2ATP , NADH → 3 ATP, acetilCoA de ac cítrico 12 ATP.
TOTAL dela beta oxidacion : 129 ATP por cada oxidacion .
Los ac.grasos son procesadas por 5 etapas ciclicas. Se remuevenn 2 carbonos por ciclo, se
producen una molecula de acetilCoA en cada ciclo, acetilCoA producido entra en el ciclo de
krebs para producir energía.
Fases de la obtencio de energia
Fase I : beta oxidacion
Fase II : AcCoA va al ciclo de krebs
Fase III: cadena respiratorio.
a energia de ac.grasos tiene mas energia que proteinas y glucogenosis mas eficiente cuando
son oxidados o catabolisados.
Biosintesis: sistesis de ac.grasos, higado en mama en cerebro y otros, Se necesita AcetilCoA
se sintetiza en la mitcondria para formar el citrato py oasa para al citosol.Se realiza en el
citioplasma de las mayoria de las celulas , se realiza cuando la dieta es pobre en grasas y/o
cuando es rico en carbohidratos, se requiere NADPH +H , interviene un intermediario que no
participa en la degradacion, reaccion que consume ATP malomil CoA ( a artir de acetil CoA
y bicarbonato).
Tdos los intermediarios de la sintesis de ac. grasos estan unidos a una proteina portadora de
acilos. luego se produce la condensacion de acetil ACP y malonil CoA.

El primer paso de sintesis de ac grasos es la sintesis de acido palmítico, ac grasos saturados

de 16 C, los demas ac se obtienen por modificación del palmítico, este se sintetiza
secuencialmente en el citosol de la célula
.
Metabolismo de polisacáridos
Polisacarido + estudiado GLUCOSA (cuenta energia)polisacárido es el encargo de pproducir
la glucosa para cada organo
 la glucosa no es sustrato sino se
tiene que fosforilarse

ACTIVACIÓN DE AZÚCARES: se usa

ATP o uTP que cataliza la union

el metocasosa fosforila la glucosa

DEgradacion de glucogeno: el glucogeno corta una molécula de glucosa y en el carbono 1 y
cataliza la unión fosfato prducioendo lucosa 1 fofatp, luego glucosa 6 fosfatoo ,
despues la 6 glucofosfatasa le saca ese fosfato que foema glucosa, sino la 6 glucoco en
glicolisis forma piruvato. en otra se saca lo negro y se detiene.

gLUCOGENESIS derecha es la
sintesis glu
la de izquierda es la degradacion

biositesis almidon

degradacion del almidón

biosíntesis de celulosa
Sacarosa (fructosa y glucosa union de carbono anomerico en alfa y beta) sintetizada en
plantas sintesis en el citosol , se exportan al citosol mediante un transportador de la
membrana de cloroplastos que lo intercambian en Pi.

Gluconeogénesis

Formacion de nuevas glucosas a partir de fuentes no glucidas, cuando la dieta no proporciona

HC, ocurre en el higado y riñon, NO EN EL MUSCULO, no es la inversion de la glucolisi en
las cuales reacciones que son irreversibles en otros tejidos en estos pueden ocurrir, no se
superponen con la glucolisis, ciertos tejidos pueden tomar energia de lipidos y de otros
hidartos de carbono, requerimiento basalde toda la celula, en las celulas nerviodass y en lo
eritroncitos solo usn glucosa como fuente de Energía.
Se deben tener estable la concentracion de glucosa en sangre , cuando se agotan las reservas
de azúcares deben sintetizarse glucosa por medio de la gluconeogenesis. ess la biosintesis de
la glucosa SUSTRATOS PRINC. LACTATO, AA, PIRUVATO Y GLICEROL.
Reacciones anabólicas a partir de piruvato (2 moles) para formar glucosa (1 mol), se necesita
regular muy bien.el piiruvato forma tambien oxalacetato que se da en la mitocondria luego se
reduce a malato que atraviesa la membran CITOSOL y se va a oxidar a oxalacetato.

al final es glucosa que sale por

T2 para llegar al torrente sanguineo.
si no hay glucosa en el higado las células pueden
tomar lactato a través de piruvato, se necesita 6
ATP por cada glucosa formada a traves de algo
pasan las celulas que no pueden realizar la
gluconeogenesis entonces hacen la glucolisis que
se usan 2ATP,
Costo energetico de la gluconeogenesis proceso
endergonico, disminuye la E libre, hidrolisi de alta
E, se consume 2ATP y 1 GTP.

Ciclo de las pentosas fosfato: es una via alternativa a

la glucolisis, objetivo poder reductor de NADPH, es
unas vias principal para permanecer el empedimento
energetico.
es la glucosa 6 fosfato forma poder reductor de
NADP para formar 6 fosfo gluconato hasta llegar a
ribosa 5-fosfato es el precursor de nucleortidos de
RNA y DNA. las pentosa estan reguladas para que
las enzimas estan reguladas para que la glucosA sa el sitio de las pentosas fosfato y
predomine elas pentosas para formar el poder reductor y formacion de membrana , esta
energia se saca del torrente sanguineo.

GLUCOLISIS
Catalisis de la glucosa, la glucosa se desdobla en dos moleculas de piruvato para tener enrgia
en forma de ATP,, esta muy reservada.
Fase de inversion de energia requiere de ATP 5
reacciones rompe el carbono.
Fase de generacion de energía dan formacion
de ATP se consigue energía.
fase 1: La hexosa sufre 2 fosforilaciones, es
escindida en dos
trosas-fofato(gliceraldehido-3-fofato) la celula
invierte energia e esta fase para evitar que estas
moleculas no se escapen, son quimicamente
mas reactivas que la glucosa.
Fase 2: credito neto de Energia , la trosa fosfati
sufre oxidacion y re-distribucion de elementos
en la molecula dando intermediarios de alta
energia (formacion de ATP)
TODAS LA ENZIMAS INVOLUCRADAS EN
LA GLUCOLISI ESTAN EN EL CITOSOL.
LA GLUCOSA con la hexoquinasa forma la
glucosa 6 fosfato(INRREVERSIBLE) → con
otra enzima fosfoglucosaisomeraza y la
isomeriza a fructosa6 fosfato REVERSI seBLE
se necesita Mg y Manganeso, esta fructosa + atp
pasa a frcutosa 6 bifofata es inrreversible y my
regulada después es tomada por aldolasa dando dihidroxi (poco tiempo en la celula) 1
molecula de glucosa nos da 2 moleculas de gliceraldehido fofato menos una molecula de ATP
como gasto, por oxidacion del gliceraldehido con coenzima de NAD, primer formacion de
ATP 1,3,bifosfatoglicerato y ADP forma ATP.

Ciclo de Krebs
Catabolismo: procesos realacionados a ala degradacion de la sustancias complejas, tome
energia
Anabolismo: procesos relativos a la sintesis de moléculas orgánicas compleja srequiere
energia
Metabolismo: presenta 3 niveles de conversion:
nivel 1: interconversion de polimeros y lipidos complejos con los intermediarios
monomericos.
Nivel 2: ineterconversion de azucares monomericos,aminoacidos y lipidos simples con los
compuestos organicos aun mas sencillos (intermediarios metabolicos)
Nivel 3: sitesis de pequeñas moleculas y degradacion final hasta compuestos inorgan
icos (agua, amoniaco…)
ANFIBOLICO: proc.metabolico que puede ser catbolico o anabolico, mmetabolismo
intermediario compremde tods las reacciones de generacion de energia metabolica y su
empleo en la sistesis de compuestos de bajo PM y almacenamiento energetico.
Metabolismo energetico: es la parte del metabolismo intermediario formamdo por las rutas
que generan o almacenan energia metabolica.
Ruta central de oxidacion de todos los combustibles metabólicos presentes en organismo y
tejidos aerobios para la obtencion de Energia.
Donde ocurre? EN LA MITOCONDRIA
METABOLIMO DICHO
comienza del piruvato que
proviene de la glucolisis , se
convierte con acetil coA por
piruvato deshidrogenasa
(utiliza vitamina B1, FAD
B2, NAD B3, coA,acido
graso) El acetil coA forma
cistrato si hay mucho ATP no
se forma, se forma alfa
glutarato con enzima
isocitrato deshidrogenasa se
forma NADH (⅔ ATP) libera
CO2, ahoar se forma succinil
coA con enzima alfa
cetoglutarato deshidrogenasa
se geneera tambien en NADH
libera tambien Co2 , esto se
convirte en succinato con la enzima succinil coA sintasa aca se produce GTP unica reaccion
que genera esto (1ATP) , luego se convierte en fumarato con la enzima succinato
deshidrogenasa y tambien se forma FADH , este se convierte en malato con enzima fumarasa
que es insrvible, este malato se convierte por malato deshidrogenasa OAA y forma tambien
NADH, produce ATP pero no lo hace directamente solo de GTP 1 ATP, FADH y NADH no
se convierten en atp en la membraa interna de la mitocondria en la fosforilacion t resporacion
con cada molecula de glucosa de 30 a .. de ATP en todo los ciclos glucolisis, etc..
1NADH, 3 ATP. 1FADH : 2 ATP, 1 GTP: 1 ATP.