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Aminoácidos
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de
las proteínas, juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base
de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y
el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene
lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que
el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo,
que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se
unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos.
Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22
forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
Estructura de un aminoácido
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa)
unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la
cadena lateral (azul):
Clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuación se presentan las más
comunes: según las propiedades de su cadena lateral, según su método de obtención y según la posición
de su grupo amino.
Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln,
Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu,
L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano(Trp, W)
y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W).
Según su obtención
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser sintetizados
por el organismo se los llama esenciales. La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Val, Leu,
Thr, Lys, Trp, His, Ile, Phe, Arg, Met. A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo
se los conoce como no esenciales y son: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys, Asn, Gln, Tyr, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas
clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varían según la especie.
Proteínas
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código
genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono Oxígeno
Hidrógeno Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos
biológicos que se producen.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de proteínas
que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya
función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos
proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén
almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga posible y
no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se
deben mantener para que los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de las
características químicas que poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura hace que cada proteína
desempeñe una función específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener
otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o como básicos, en función
de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga
a los niveles adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a
los negativos y viceversa.
Tipos
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y proteínas
conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez en
escleroproteínas y esferoproteínas.
Nutrición
Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman pueden ser esenciales
o no esenciales. En el caso de los primeros, no los puede producir el cuerpo por sí mismo, por lo que
tienen que adquirirse a través de la alimentación. Son especialmente necesarias en personas que se
encuentran en edad de crecimiento como niños y adolescentes y también en mujeres embarazadas,
ya que hacen posible la producción de células nuevas.
Fijación de nitrógeno
Por fijación de nitrógeno se entiende la combinación del nitrógeno para poder incorporarse a
la biosfera. El nitrógeno molecular, que es el componente mayoritario de la atmósfera, es inerte y no
aprovechable directamente por la mayoría de los seres vivos. La fijación de nitrógeno puede ocurrir de
manera abiótica (sin intervención de los seres vivos) o por acción de seres vivos.
Fijación abiótica
Estas reacciones ocurren de forma abiótica en condiciones naturales como consecuencia de
las descargas eléctricas o procesos de combustión y el agua de lluvia se encarga de arrastrar al suelo
los compuestos formados. También se derivan de la síntesis química de fertilizantes con un alto
consumo de energía.
Fijación biótica del nitrógeno (FBN)
La reducción de nitrógeno a amonio llevada a cabo por bacterias de vida libre o
en simbiosis con algunas especies vegetales (leguminosas y algunas leñosas no leguminosas), se conoce
como fijación biológica de nitrógeno (FBN). Los organismos capaces de fijar nitrógeno se conocen
como diazótrofos.
Esta propiedad está restringida sólo a procariotas y se encuentra muy repartida entre los
diferentes grupos de bacterias y algunas arqueobacterias. Es un proceso que consume mucha energía que
ocurre con la mediación de la enzimanitrogenasa