PROTEÍNAS

1. DEFINICION

Son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los músculos del
cuerpo. Además de la formación de tejidos, las proteínas también regulan varias funciones del
organismo.

2. COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas contienen carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, mientras que casi todas contienen además azufre (Cabe resaltar que
en azúcares y lípidos el nitrógeno sólo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que
aparecen solamente en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.).

3. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

 Amortiguador de pH
 Capacidad electrolítica
 Especificidad
 Estabilidad
 Solubilidad
 Capacidad Amortiguadora

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura:

 La estructura primaria
 La estructura secundaria
 La estructura terciaria
 La estructura cuaternaria

5. CLASIFICACION
 6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURAL
 Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
 Las histonas que forman parte de los cromosomas.
 El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

ENZIMÁTICA: Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatizadores de las reacciones
químicas.
 Sacarasa: sacarosa

HORMONAL
 Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento
 Calcitonina
 Hormonas tropas

DEFENSIVA
 Inmunoglobulina
 Trombina y fibrinógeno

TRANSPORTE
 Hemoglobina
 Hemoclanina
 Citocromos

RESERVA
 Ovoalbúmina, de la cara de huevo
 Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbumina, de la leche.

7. PROTEÍNAS EN LA INDUSTRIA FARMACÉUTICA

Proteínas y péptidos terapéuticos recombinantes

 La llegada de la ingeniería genética ha supuesto que numerosas proteínas potencialmente

terapéuticas, que antes se producían solo en pequeñas cantidades, puedan elaborarse en
grandes cantidades. Hoy día existen cientos de genes de proteínas terapéuticas que se han
expresado a nivel de laboratorio, y que están intentando demostrar su adecuación clínica.
Ya existen más de 30 proteínas aprobadas para su uso clínico.

8. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Se entiende por desnaturalización de una proteína la pérdida de la conformación tridimensional nativa

de la misma, pérdida que suele ir acompañada de un descenso en la solubilidad.

La desnaturalización puede ser provocada por diferentes causas o agentes desnaturalizantes de tipo
físico o químico. Destacaremos dos de ellos: uno físico (aumento de temperatura) y otro químico
(alteración del pH).
  Aumento de temperatura: Los aumentos de temperatura provocan una mayor agitación
molecular que hace que las interacciones débiles que mantienen estable la conformación de
la proteína terminen por ceder con la consiguiente desnaturalización.
 Alteración del pH: Estas alteraciones causan variación en el grado de ionización.

AMINOACIDOS

1. DEFINICIÓN

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen las funciones ácido carboxílico y amino.
Dos aminoácidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a través de un enlace amida, formando
un dipéptido.

2. ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central

(alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro)
y la cadena lateral (azul)

3. PROPIEDADES

 Ácido-básicas.
 Ópticas
 Químicas
 Solubilidad

4. ENLACE PEPTÍDICO

 Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas
uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido. La formación del enlace
peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación.
 5. CLASIFICACIÓN

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son
las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

A. Neutros polares, polares o hidrófilos

 Serina (Ser, S)
 Treonina (Thr, T),
 Cisteína (Cys, C)
 Glutamina (Gln, Q)
 Asparagina (Asn, N)
 Tirosina (Tyr, Y).

B. Neutros no polares, apolares o hidrófobos

 Alanina (Ala, A)
 Valina (Val, V), leucina (Leu, L)
 Isoleucina (Ile, I)
 Metionina (Met, M)
 Prolina (Pro, P)
 Fenilalanina (Phe, F)
 Triptófano (Trp, W)
 Glicina (Gly, G).

C. Con carga negativa o ácidos

 Acido aspártico (Asp, D)

 Acido glutámico (Glu, E)

D. Con carga positiva o básica

 Lisina (Lys, K)
 Arginina (Arg, R)
 Histidina (His, H)
 Fenilalanina (Phe, F)
 Tirosina (Tyr, Y)
 Triptófano (Trp, W)

5.1. LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Esto implica
que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
Ejemplos: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano, Valina, Arginina,
Histidina.
5.2.LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Ejemplos: Glicina, Cisterina, Glutamina, Ácido glutánico, Asparraguina, Ácido aspártico, Prolina, Tiroxina,
etc.