ÌNDICE

INTRODUCCIÓN................................................................................................................................... 3
1. OBJETIVOS PRINCIPALES ........................................................................................................... 4
2. HISTORIA DE LAS PROTEÍNAS ................................................................................................... 4
3. DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS ....................................................................................................... 4
4. COMPOSICION DE LAS PROTEINAS ......................................................................................... 5
5. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS ..................................................... 11
6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ..................................................................................... 26
7. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS ....................................................................................... 32
 SOLUBILIDAD ..................................................................................................................... 33
 DESNATURALIZACIÓN ..................................................................................................... 33
 ESPECIFICIDAD ................................................................................................................. 33
 ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN ....................................................................................... 34
 ESPECIFICIDAD DE ESPECIE ........................................................................................ 34
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA .................................................................................... 34
8. IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS ........................................................................................ 35
9. REACCIONES DE RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS ..................................................... 38
10. ASOCIACIONES DE LAS PROTEÍNAS ................................................................................... 39
11. CONCLUSIONES ......................................................................................................................... 43
12. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS Y ANEXOS ..................................................................... 44

1
 UNIVERSIDAD NACIONAL
“SANTIAGO ANTÚNEZ DE MAYOLO”

FACULTAD DE CIENCIAS DEL AMBIENTE

ESCUELA ACADÉMICO-PROFESIONAL
INGENIERÍA AMBIENTAL
 DOCENTE: Ing. BRANDER GÓMEZ, Leandro.

 CURSO: QUÍMICA ORGÁNICA

 TEMA: LAS PROTEINAS

 INTEGRANTES:

 ABARCA GAYTAN, Kelvin.

 CUEVA FERNÁNDEZ, Adler L.
 MEGAREJO GUILLERMO, Mireya.
 RONDAN FERNÁNDEZ, Dante R.

HUARAZ-2018

2
 INTRODUCCIÓN

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse
polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos .Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número
de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10, se denomina oligo péptido, si es superior a 10 se llama
polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por
tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se
especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.

3
1. OBJETIVOS PRINCIPALES

 Identificar la presencia de proteínas y su importancia dentro de los

organismos vivos.
 Identificaremos a las proteínas en donde se encuentran y sus
funciones.
 Buscar y anotar todas las características como su composición química
entre otros.
 Identificar la importancia de las proteínas en la química orgánica.
 Aplicar el concepto de proteínas en la rama ambiental.
 Dar a conocer los beneficios y composición de las proteínas.

2. HISTORIA DE LAS PROTEÍNAS

 La palabra proteína procede de la palabra griega (proteios) que
significa "primarias".
Las proteínas y fueron descritas por primera vez nombrado por el
químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1838. Sin embargo, el papel
central de las proteínas en los organismos vivos no se aprecia
plenamente hasta 1926, cuando James B. Sumner mostró que la
enzima ureasa es una proteína. La primera secuencia de proteínas que
se descubrió fue la de insulina, por Frederick Sanger.
Las primeras estructuras de proteínas resueltas son la hemoglobina y la
mioglobina, por Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew,
respectivamente, en 1958. Las estructuras tridimensionales de ambas
proteínas fueron determinadas por análisis de difracción de rayos-x;
Perutz y Kendrew.

3. DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS
 Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la
estructura y función de las células. Su nombre proviene del griego
proteos que significa fundamental, lo cual se relaciona con la importante
función que cumplen para la vida.
Las proteínas son compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos
dispuestos en una cadena lineal y unida por vínculos péptidos, y son
ensambladas a partir de los aminoácidos usando la información
codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de
aminoácidos que se especifica por la secuencia de nucleótidos del gen
que codifica esta proteína.

4
 1.- Oligopéptidos: si el No. de aa. es menor de 10. Como:
Dipéptidos: si el No. de aa. es 2.
Tripéptidos: si el No. de aa. es 3.

2.-Polipéptido: si el No. de aa. es superior a 10.

 Pero para hablar de una proteína se necesita la unión de más de 100

aa.

4. COMPOSICION DE LAS PROTEINAS

 Todas las proteínas contienes C, H, O, N y casi todas poseen además S
(azufre)

 El contenido de N representa el 16% de la masa total de la molécula c/

6,25 g proteína hay 1 g de N. este factor de 6.25 se utiliza para estimar
la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición
del N de la misma.

 Son polímeros de alto peso molecular. Están formados por unidades

estructurales básicas llamados aminoácidos (aas).

 Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen las
funciones ácido carboxílico y amino. Dos aminoácidos se pueden
unir en condiciones adecuadas, a través de un enlace amida,
formando un dipéptido. El dipéptido puede incorporar un tercer
aminoácido, formando un tripéptido. Cadenas con más de 50
aminoácidos se denominan proteínas.

5
 Se denomina enlace peptídico, al enlace que une los dos
aminoácidos para formar el dipéptido.
 Los aminoácidos se pueden clasificar en a, b o g-aminoácidos
dependiendo de la posición del grupo amino en la cadena
carbonada.

 Son especialmente importantes los a-aminoácidos, puesto que

pertenecen a esta familia los 20 aminoácidos que forman parte de
las proteínas. Con excepción de la prolina, estos aminoácidos
presentan la siguiente estructura:

 Con excepción de la Glicina (R=H) los aminoácidos presentan el

carbono a asimétrico. Se observa que todos los aminoácidos
obtenidos a partir de proteínas (naturales) pertenecen a la serie L
(grupo amino a la izquierda en la proyección de Fischer).

 los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina

(Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N),
Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina
(Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina
(Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W),

6
Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K),
Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).

7
  Los aminoácidos esenciales

 Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano

no puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de
estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a
través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos
aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente
costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los
aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena
calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos,
los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la
quinua.

 Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los

organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los
humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.

En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:

 Fenilalania
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
 Arginina
 Histidina

8
Enlace peptídico

 Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de

uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de
síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer
aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

 La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un

ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se
unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la
pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es
un di péptido. El grupo carboxilo libre del di péptido reacciona de
modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

9
 Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace
peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un
mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia,
el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los átomos que lo forman.

10
5. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

1. ESTRUCTURA
Las proteínas presentan una estructura compleja que implica diferentes
niveles; estos reciben los siguientes nombres:

 Estructura primaria: La estructura primaria viene determinada por la

secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazadas las
posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente
ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos
diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n
el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.

11
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los
distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de
los aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la
proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido
precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del
grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo
tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de
una proteína es: (-NH-C=-CO-)
Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante
para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de
aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de
enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad
genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa,
podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera
adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

12
 La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la
secuencia de nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado
código genético, que se puede utilizar para deducir la primera a partir de
la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripción
del ADN no siempre permiten que esta conversión pueda hacerse
directamente.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila
entre
80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una
proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.

 Estructura secundaria: Este nivel se refiere a la relación espacial que

guarda un aa con respecto al que le sigue y al que le antecede en la
cadena polipeptídica, es decir, la secuencia de aa en el espacio; pues en
algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de este se
mantienen extendida, mientras que en otros casos se enrollan en forma
helicoidal como si formaran un resorte.
Las alfa-hélices aparecen en rojo.Existen dos tipos de estructura
secundaria:

HÉLICE ALFA:
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un
enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

13
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma
debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada
aminoácido se adopta una conformación denominada hélice. Esta
estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer
dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el
grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo
-CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición n-4. El otro
puente de hidrogeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico
del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado
en posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54
nm.

Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa

del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En
consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a
excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar
integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar
una interrupción en la conformación en hélice . Los aminoácidos muy
polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a porque los enlaces
de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones
electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en
hélice es la que predomina a valores de pH en los que los grupos
ionizables no están cargados.

14
HOJA BETA:
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que
permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial
denominada estructura
, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la
derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las
estructuras de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras
de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden
interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a
estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas .

Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante

es paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja
plegada resultante es antiparalela.

GIROS BETA:
Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a
menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta.
Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone
un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras
de tipo o) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La
conformación de los giros está estabilizada generalmente por medio de
un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro.

HÉLICE DE COLÁGENO:
Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del
colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en
tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es
particularmente rígida.
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de
grupos de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly,
y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-
P-X)-.

15
La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar
del colágeno en forma de hélice levógira. La glicina, sin cadena lateral,
permite la aproximación entre distintas hélices, de forma que tres hélices
levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro.

LÁMINAS BETA O LÁMINAS PLEGADAS:

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se

asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno
intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces
cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en
beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas
polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o
antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos
entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene
una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

16
 Estructura terciaria: Este tipo de estructura informa sobre la disposición
de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre si misma
originando una conformación globular, es decir, es como la relación
espacial que guardan entre si las diferentes zonas o áreas de cada
cadena polipeptídica que forman a una proteína. Además, este tipo de
conformación facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia
de enlaces entre los radicales R de los aas.
Apareciendo varios tipos de enlaces:
1.- El puente disulfuro entre los radicales de aa que tiene azufre.
2.- Los puentes de hidrogeno.
3.- Los puentes eléctricos.
4.- Las interacciones hifrofóbas.

TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el
colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este
caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b)
pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones,
tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las
hebras de una cuerda.
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las
que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma
es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden
regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y
estructuras súper secundarias.

FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína

se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos
que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden
ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente
disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un
enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA
dicarboxílico (Glu o Asp).

17
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con
cargas de signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicos entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.
Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura
terciaria globular:
Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de
la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un
núcleo compacto con carácter hidrofóbicos.
Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la
superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que
la proteína permanezca en disolución.
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de
la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad
es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más
importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran
proximidad entre los grupo apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las
proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o
desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel
estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben
el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida
que se sintetiza la cadena polipeptídica.

18
  Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa,
cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de
la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura

cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra
o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura
de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el
fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El
colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra
dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de
hoja b orientadas de forma anti paralela.

19
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se
asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros
pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la

hexoquinasa.

Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la
hemoglobina.

Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una

unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un
enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con
actividad reguladora.

Aspartato
transcarbamilasa

20
La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la
separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de
funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas
polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la
estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles
(hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque
en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se
mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se
realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un
mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

2. FUNCIONES
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre
las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente
todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este
tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y
trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

 La mayoría de las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en

organismos vivientes.
 Una variedad de hormonas, reguladores de actividades celulares
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en
la sangre;
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra
infecciones o agentes patógenos;
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;

21
  La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento
del músculo durante la contracción;
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de
sostén.
 También cumplen funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el
huevo, o la caseína de la leche.

Todas las proteínas realizan funciones elementales para la vida celular, pero
además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a
nuestro organismo.

Debido a sus funciones, pueden clasificarse en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de

realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por
ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema
digestivo y se encarga de degradar los alimentos.

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales

ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el

22
 cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular
la glucosa que se encuentra en la sangre.

3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia

y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a
otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en
el citoesqueleto.

4. Defensiva: Son las encargadas de defender al

organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraños, o la queratina que protege la piel, así como
el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.

5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a

través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como
la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana

celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula
pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para
producir la contracción.
 catalizadores biologicos: Las enzimas que llevan a cabo las
reacciones biológicas (de hidrólisis, oxidación, fosforilación, etc.)
son proteínas, estas se caracterizan por la presencia de un sitio
activo.
 Compuestos de defensa: las inmunoglobulinas son proteínas que
nos ayudan a combatir enfermedades infecciosas.

23
  Transportadoras: la hemoglobina transporta el oxígeno, la
transferrina transporta hierro y las lipoproteínas transportan
lípidos.

 Estructural (Sostén): proteínas importantes de la piel, como el

colágeno y la elastina, y del cabello, como la queratina
corresponden a estos tipos:
 De reserva: la albumina del huevo y la caseína de la leche son
típicas proteínas de reserva.

 Hormonal: actúan a baja concentración pero resultan esenciales.

Una proteína muy importante perteneciente a este grupo es la
insulina, que regula los niveles de glucosa en la sangre.

 Contráctil: Algunas proteínas como la miosina o la actina

gobiernan los movimientos de contracción, por ejemplo, del
músculo.

1. APORTE CALÓRICO
Las proteínas, comparadas con las grasas o los azucares, tienen un
bajo aporte energético: 4 kilocalorías por gramo.
Estos los hacen adecuadas para integrar la dieta de quienes quieren
bajar de peso

2. TIPOS DE PROTEÍNAS
Las proteínas se dividen básicamente en dos grandes grupos.

 Proteínas simples: proteínas globulares (esféricas y muy enrolladas)

y proteínas fibrosas (alargadas).
 Proteínas conjugadas con otro compuesto: proteínas como las
lipoproteínas (combinadas con lípidos), las glicoproteínas
(combinadas con azucares) o las cromoproteínas (combinadas con
pigmentos). Además, según su solubilidad, podemos clasificar las
proteínas de la siguiente manera:

o Proteínas solubles en agua: Albuminas y globulinas.

o Proteínas solubles en ácidos y álcalis: glutelinas y
prolaninas.
o Proteínas insolubles en agua: albuminoides.

24
3. Desnaturalización: las proteínas sufren un proceso llamado
desnaturalización, bajo ciertas condiciones, que implica la pérdida de
las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Solo queda la
cadena polipeptidica, sin ninguna estructura tridimensional,
produciéndose algunos cambios fisicoquímicos.
La desnaturalización de proteínas puede ilustrarse fácilmente en, por
ejemplo, la cocción de un huevo.
4. Fuentes de proteínas: las proteínas están presenten básicamente
en alimentos de origen animal (carnes, huevo , leche, pescado).
No se encuentra muchas proteínas en los vegetales. Sin embargo, la
soja y otras legumbres son bastante ricas en proteínas, también los
cereales y los frutos secos.

5. Deficiencia de proteínas: La deficiencia de proteínas puede

provocar enfermedades como la anemia, pérdida de peso, problemas
de cicatrización de heridas, erupciones cutáneas y desmayos.

Estos son solo algunos de los trastornos que puede generar la

deficiencia de proteínas, por tanto, es innegable su importancia en
una alimentación saludable y equilibrada.

6. Exceso de Proteínas: El exceso de proteínas también presenta

riesgos en la salud, ya que puede producir una alteración de PH del
organismo, volviéndolo más ácido y provocando una sobrecarga en
algunos órganos vitales para contrarrestar esa bajada de PH.

Aporte de Aminoácidos Esenciales: No todos los alimentos con

proteínas nos aportan todos los aminoácidos que necesitamos. Los
denominados aminoácidos esenciales, que no puede sintetizar el
organismo humano, solo pueden adquirirse a través de la dieta.

Los alimentos que proveen proteínas completas o de alto valor

biológico (que incluyen todos los aminoácidos esenciales) son los de
origen animal, la leche (sobre todo la leche materna), los huevos, la
carne, el pescado y los lácteos en general.

Las proteínas vegetales son de menor valor biológico, pero al

combinar diferentes alimentos de origen vegetal se logra
complementar adecuadamente el aporte proteico.

25
6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

POR SU COMPOSICIÒN QUÌMICA , FORMA Y SOLUBILIDAD.

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su
solubilidad.
HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o
fibrosas:
PROTEÍNAS FIBROSAS
Poseen estructuras más simples que las globulares. En la mayoría de los
casos, los poli péptidos que las integran se hallan ordenados o enrollados a lo
largo de una sola dimensión, frecuentemente en haces paralelos. Son
proteínas insolubles en agua, y mantienen importantes funciones estructurales
o protectoras.
Pertenecen a este grupo:
. El colágeno. Es el principal componente del tejido conjuntivo, y está presente
como uno de los principales componentes de la matriz extracelular de la piel:
cartílago, hueso, tendones y córnea. Se calcula que una fibra de colágeno de
1nm de diámetro de capaz de resistir un peso superior a 10 kg.
. La miosina. Es una proteína fibrosa responsable de la contracción muscular.

26
. Las queratinas. Son un amplio grupo de proteínas animales que se sintetizan
y almacenan en las células de la epidermis; forman los cuernos, uñas, pelo y
lana de muchos animales.
. La fibrina de la sangre. Se obtiene a partir del fibrinógeno plasmático, e
interviene en la coagulación sanguínea.
. La elastina. Es una proteína fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo
de estructuras y órganos que son elásticos, como la piel, el cartílago o los
vasos sanguíneos; posee una conformación irregular o estructura al azar que le
permite ser extremadamente flexible y móvil, asumiendo conformaciones muy
diferentes. Las fibras de elastina se asemejan más a redes que a cuerdas,
debido a que los polipéptidos entrecruzados de estas fibras no poseen
conformaciones fijas o regulares. Estas redes de elastina se alargan o se
doblan cuando se ven sometidas a un esfuerzo.
PROTEINAS GLOBULARES
Son más complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las
integran se encuentran plegadas formando una estructura compacta, más o
menos esférica. Son solubles en agua o bien en disoluciones polares, y son las
principales responsables de las actividades biológicas de la célula. Pertenecen
a este grupo:
. La actina. Es una proteína globular que se ensambla formando filamentos.
Junto con la miosina es responsable de la contracción muscular. Ambas fueron
identificadas inicialmente en las células musculares, pero aparecen en casi
todos los tipos de células eucarióticas.
. Las albuminas. Son proteínas con funciones de transporte de otras moléculas,
o bien de reserva de aminoácidos. Son representantes de este grupo la
ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche y la
seroalbúmina de la sangre.
. Las globulinas. Son proteínas con forma globular casi perfecta y soluble en
disoluciones salinas. Pertenecen a este grupo la lactoglobulina de la leche, la
ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre, la alfa-globulina (proteína
asociada a la hemoglobulina) y las y-globulinas o inmunoglobulinas, que
forman los anticuerpos.
. Las histonas, componentes de lo cromatina.
. Los interferones, proteínas de defensa antiviral, evitan la multiplicación de los
virus.

27
. Las hemoglobinas, proteínas que transportan genes:O2, CO, CO2 en los
glóbulos rojos de los vertebrados.
. Las enzimas, biocatalizadores que aceleran las reacciones biologicas.
• Hormonas. Muchos de estos componentes son proteínas, capaces de
regular muchas funciones celulares, relacionadas con el metabolismo y la
reproducción. Ejemplos son la insulina, el glucagón y la tiroxina.
• Proteínas transportadoras y receptores de membrana. Por ejemplo, la
hemoglobina.
• Proteínas transportadoras de triglicéridos, ácidos grasos y oxígeno en la
sangre. Son responsables, entre otras funciones de la contracción de las fibras
musculares.
• Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoproteínas que reconocen
antígenos expresados en la superficie de virus, bacterias y otros agentes
infecciosos.
• Proteínas de reserva. Ejemplos de proteínas de este tipo de proteína son
la ferritina, que almacena hierro en el interior de las células y la caseína de la
leche, que actúa como una reserva de aminoácidos.

 Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son

transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina
transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los
pulmones, respectivamente..
 Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por
una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de
modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente
electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una
contracción muscular.
 Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el
colágeno y la aqueratina constituyen la estructura de muchos tejidos de
soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
 Proteo receptores: Son proteínas que participan activamente en el
proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la
"rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
 Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la
regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son
elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la
información genética en la bisíntesis de otras moléculas.

28
HETEROPROTEINAS O PROTEINAS CONJUGADAS
Unas proteínas conjugadas o heteroproteínas son moléculas que presentan
una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Esto las
diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se
clasifican en función del grupo prostético.
Fosfoproteínas
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta
y gamma).
Glucoproteínas
Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones
enzimáticas, hormonales, de coagulación, etc. Destacan las inmunoglobulinas.
Lipoproteínas
Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero.
Por ejemplo los quilomicrones.

29
Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que
son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la
Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la
Protamina. Su característica fundamental es que forman complejos estables
con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a
éstos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis
y degradación del ADN.
Cromoproteínas
Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la
presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina),
almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la
transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales
(rodopsina, iodopsina).

SEGÚN SU ESTRUCTURA SECUNDARIA

Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que
tengan.
Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada
aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.

Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se

adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un
ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.

30
 Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que
alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es
la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La
helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura
de barril cerrado.
Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se
producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un
ejemplo de proteína alfa + beta.

DE ACUERDO A SU VALOR NUTRICIONAL

a) Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales.
Generalmente provienen de fuentes animales.
b) Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos
esenciales. Generalmente son de origen vegetal.
ALIMENTOS CON PROTEÍNAS

Fuentes de origen animal Fuentes de origen vegetal

Carne vacuna Soja

Carne de cerdo Frijoles
Leche Legumbres
Pescado Germen de trigo
Huevos Quinua
Queso Almendras
Yogur Avellanas
Manteca Nueces
Maní
Semillas de girasol

31
7. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la
especificad, dependen básicamente de la naturaleza de los radicales (-R) de
los aminoácidos.

32
 SOLUBILIDAD

La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se

hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que
establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así, la proteína se rodea
de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por
tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles
en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.
 DESNATURALIZACIÓN

Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la

molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su
estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La
conformación nativa es la conformación más estable de una proteína
plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no
covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la
proteína y su entorno.

La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la

temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes,
como la urea. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad
biológica. Además, la proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que
las atracciones entre los grupos hidrofóbicos, que en la proteína nativa
estarían encerrados en el interior de la molécula, los hacen agruparse
entre sí.

En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible:

las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su
conformaciónAnativa.

 ESPECIFICIDAD

Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a

diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y
la especificidadAdeAespecie.

33
 ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN

Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que

constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura
cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de
su función característica.
 ESPECIFICIDAD DE ESPECIE

Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común,

sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en
diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas
proteínas se llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que
se encuentra exclusivamente en vertebrados. La cadena A de la insulina
es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el
cachalote.
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los

aminoácidos que las forman. Debido a que pueden comportarse como
ácidos o como bases, liberando H+ del medio, las proteínas son capaces
de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

34
8. IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS
Toda alimentación debe contar con ciertos elementos orgánicos que son
esenciales para aportar los nutrientes que el organismo necesita para
poder funcionar correctamente. Las proteínas están entre los
compuestos alimenticios más importantes ya que son las responsables
de proveer al organismo con las energías que este utilizará cuando
realice cualquier tipo de actividad. Al ser un compuesto bioquímico, las
proteínas se encuentran en una gran cantidad de alimentos que
provienen tanto de los vegetales como de los animales. Obviamente, su
presencia estará clasificada de acuerdo al tipo de alimento, por lo cual
siempre es recomendable consumir de manera equilibrada aquellos
alimentos que nos aporten los nutrientes proteicos de manera más
directa.
La mayor parte de las proteínas se encuentran en los alimentos de origen
animal, como pueden ser la carne o los derivados de ellos, como los
huevos, los lácteos, la grasa, etc. Se considera que si bien las carnes
rojas contienen una cantidad más concentrada de proteínas, las carnes
blancas, especialmente la de pescados, nos proveen con las proteínas
más sanas y magras que puede haber. Además, las proteínas también
están presentes en muchos otros alimentos aunque en menor grado o
concentración. Las legumbres, los frutos secos como las nueces,
almendras o castañas, los cereales, los vegetales de hojas verdes y
muchas frutas también contienen una interesante proporción de
proteínas aunque estas suelen ser más lentamente absorbidas por el
organismo.
Siempre se recomienda consumir de manera equilibrada aquellos
alimentos que nos permitan acceder a un mayor y mejor número de
proteínas. Así, es importante tener en cuenta que no sólo hay que
consumir las proteínas animales por ser estas más rápidamente
absorbidas, sino que además hay que saber complementarlas con las
proteínas vegetales y de otros alimentos ya que estas nos proveen de
muchos nutrientes alternativos.
Las proteínas son alimentos netamente imprescindibles en nuestra dieta
diaria. Esto se debe a que las mismas ayudan al correcto funcionamiento
de nuestro organismo.

35
a) AUMENTA LA MASA Y LA FUERZA DE LOS MÚSCULOS.
La proteína es un macronutriente esencial que constituye los músculos,
los tendones, los órganos y la piel y sirve para producir enzimas,
hormonas, neurotransmisores y otras moléculas.
Sin proteínas, la vida como la conocemos no sería posible.
b) REDUCE LAS GANAS DE COMER.
Cuando consumes alimentos ricos en proteínas, te sientes satisfecho
más fácilmente y tu estómago se mantiene lleno durante más tiempo.
c) QUEMAN LAS CALORÍAS.
Al consumir un alimento, tu organismo necesita quemar calorías para
digerirlo y metabolizarlo con el fin de hacer uso de los nutrientes que este
contiene.
Según el efecto térmico de cada alimento, tu organismo necesitará más o
menos calorías y, concretamente, las proteínas requieren para su
metabolización más calorías que los carbohidratos o las grasas.
De esta forma, se ha demostrado que una dieta rica en proteína aumenta
el metabolismo e incrementa la quema de calorías hasta en 80-100
calorías diarias.
d) ELIMINA LOS ANTOJOS.
Los antojos son una especie de “recompensa” que nuestro cerebro pide
sin tener una necesidad fisiológica, es decir, sin tener hambre.
Cuando tienes un antojo, tienes ganas de comer algo dulce, lleno de
calorías, y la mayoría de las veces es muy difícil no caer en la tentación.
Por este motivo, la mejor forma de vencer un antojo es no tenerlo, y aquí
la proteína puede ser tu mejor aliado.
De acuerdo con diversos estudios, una dieta proteica disminuye los
antojos hasta en un 60 % y el deseo de picar a altas horas en la noche
en un 50 %.

36
e) PREVIENE ENFERMEDADES DE LOS HUESOS.
Siempre se ha creído que una ingesta excesiva de proteína aumentaba
el riesgo de osteoporosis y otras enfermedades óseas.
La proteína puede causar cierta debilitación de los huesos al incrementar
los niveles de ácido del organismo, ya que el cuerpo recurre al calcio de
los huesos para neutralizarlo.
Sin embargo, esto solo ocurre a corto plazo y son muchos los estudios
que han confirmado que una dieta rica en proteínas a largo plazo afecta
positivamente el sistema óseo (13).
En otras palabras, una elevada cantidad de proteína aumenta la
retención y absorción de calcio y mejora el metabolismo de los huesos, lo
cual se traduce en un menor riesgo de sufrir osteoporosis y fracturas,
principalmente en personas mayores y mujeres posmenopáusicas.
f) REGULA LA TENSIÓN.
Existe cierta evidencia científica que prueba que un consumo elevado de
proteína favorece la reducción de la tensión en pacientes que sufren
hipertensión, un factor de riesgo de numerosas enfermedades
cardiovasculares.
Varios estudios han revelado que incrementar la ingesta de proteína
puede reducir la presión arterial sistólica en 1,76 mmHg y la presión
arterial diastólica en 1,15 mmHg.
Asimismo, también hay indicios de que una dieta proteica ayuda a reducir
los niveles de colesterol LDL y triglicéridos.
g) RECUPERARTE TRAS UNA LESIÓN.
El déficit de proteína se ha asociado a una menor tasa de cicatrización y
curación, una producción reducida de colágeno y la dehiscencia de la
herida, es decir, la abertura espontánea de una zona suturada, con
“puntos”.
h) PROTEGE LOS MÚSCULOS DEL ENVEJECIMIENTO.
La Sarcopenia es una de las principales enfermedades que ataca a
personas en edad avanzada y consiste en la pérdida degenerativa de
masa muscular y fuerza.
Se trata de una enfermedad asociada a la edad y su prevención es
posible a través de un aumento del consumo de proteína

37
 i) NO PERJUDICAN TUS RIÑONES.
Los expertos recomiendan a las personas con problemas renales evitar
consumir demasiada proteína, ya que esta puede empeorar más la
situación.
No obstante, esto no significa que la ingesta de proteína perjudique o
dañe tus riñones.
Numerosos estudios han confirmado que las dietas proteicas no afectan
negativamente la salud de tus riñones cuando estos están totalmente
sanos.

9. REACCIONES DE RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS

 REACCIÓN DE BIURET
El reactivo de Biuret está formado por una solución de sulfato de
cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las
proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación
entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del
nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que
produce una coloración rojo-violeta.

 REACCIÓN DE MILLON
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que
contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los
ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado
blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

38
  REACCIÓN XANTOPROTEICA
Reconoce grupos aromaticos, o sea aquellas proteínas que
contengan tanto tirosina como fenilalanina, con el cual el ácido
nítrico forma compuestos nitrados amarillos.

10. ASOCIACIONES DE LAS PROTEÍNAS

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros
grupos de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de
orden superior y que tienen un carácter permanente. Se pueden dar
asociaciones entre proteínas o de éstas con otras biomoléculas.
1. ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS
Las proteínas y -tubulina (en color azul y verde en la figura inferior)
forman unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos
enormemente largos llamados microtúbulos, cuya función es
fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de
las células (que contribuyen a dar forma a las células), del centriolo (que
participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular).

39
La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los
monómeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar
la malla tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo.

Polimerización de la fibrina

Coágulo sanguíneo

ASOCIACIONES DE PROTEÍNAS Y OTRAS BIOMOLÉCULAS

Las proteínas se pueden asociar:

 Con azúcares
 Con lípidos
 Con ácidos nucleicos

40
ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y AZÚCARES
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar
asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los
peptidoglicanos.

proteoglicano de tipo muy grande

Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y LÍPIDOS

Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar
asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma
sanguíneo y las membranas
biológicas.

Lipoproteína del plasma sanguíneo

41
 Lipoproteína del plasma sanguíneo

ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden
originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas,
nucleosomas o virus.

RIBOSOMAS

VIRUS HIV (SIDA)

NUCLEOSOMA

42
11. CONCLUSIONES

 Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes

en el organismo, ya que cumple muchas funciones.
 Se anotó todas sus características como sus funciones es decir: su
composición, características, y su importancia.
 Las proteínas, formadas por cadenas de aminiàcidos, además de
contener calorías juegan un papel fundamental en la alimentación
diaria. Los músculos del cuerpo , asi como catilagos , ligamentos ,
piel, cabello y uñas están básicamente compuestos de proteinaas.
Su consumo no sòlo es esencial como aporte de energía sino
también para la reparación de tejidos, la oxigenación del
organismo y el favorable funcionamiento del sistema inmunológico.

43
12. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS Y ANEXOS
 Melo, V. y Cuamatzi, O. (2007). Bioquímica de los procesos
metabólicos. Barcelona: Reverté.
 Macy, R. (1976). Química Orgánica Simplificada. Barcelona:
Reverté.
 http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25169440
 http://journals.lww.com/acsmmsse/Fulltext/2010/02000/Increased_
Protein_Intake_Reduces_Lean_Body_Mass.14.aspx
 https://www.ysonut.fr/sites/fr/pdf/Ysodoc/C0302.pdf
 http://ajcn.nutrition.org/content/90/3/519.long
 http://ajcn.nutrition.org/content/early/2015/01/14/ajcn.114.091769.f
ull.pdf#page=1&view=FitH
 http://jasn.asnjournals.org/content/7/12/2616.full.pdf#page=1&view
=FitH
 http://nutritionandmetabolism.biomedcentral.com/articles/10.1186/1
743-7075-2-25
 Química y Bioquímica de los alimentos II. Josep Boatella Riera.
Edicions Universitat
 Barcelona (2004).

 Biología Molecular de la Célula. Alberts y col. Edit. Omega. España

(2004).

 Bioquímica médica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak.

Edit. Elsevier España
(2007).
 Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko,
José M. Macarulla
 Edit. Reverte (2008)
 Proteínas alimentarias: Bioquímica, propiedades
funcionales, valor nutricional, modificaciones químicas. Jean-
Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)
 Química Orgánica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit.
Reverte (1988).
 http://www.alimentacion-sana.com.

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spale/002222.htm

44