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UNIVERSIDAD DE ORIENTE
NÚCLEO DE BOLÍVAR
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS
ÁREA DE BIOLOGÍA

Profesora: Alixandra Rivas

AMINOÁCIDOS
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de
mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la
base de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula
de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un
tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de
las células, en los ribosomas. En el código genético están codificados los veinte distintos aminoácidos, también llamados residuos, que
constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y alcanzan pesos moleculares se denominan
proteínas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al
grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este
carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la
identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos
diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-) forman parte de las proteínas
y tienen codones específicos en el código genético. Estos 22 aminoácidos son capaces de codificar para las proteínas y es por ello que forman
parte de ellas.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica
supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos). Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo
entonces que las proteínas dan aminoácidos después de una digestión enzimática o de una hidrólisis ácida. En 1902, Emil Fischer y Franz
Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo
de otro, en una estructura linear que Fischer denominó "péptido".
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la
figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y una cadena lateral (azul, R):

Estructura general de un aminoácido.

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de
ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la
figura, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
 Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina(Tyr,
Y), cisteína (Cys, C) y glicina (Gly, G).
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 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina(Met,
M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), y triptófano (Trp, W).
 Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
 Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
PROTEINAS
Las proteínas: son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se pueden
clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas
por aminoácidos acompañados de sustancias diversas como : glusidos, lípidos, metales y otros Están constituidas por unidades estructurales
llamados polímeros. Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras
variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada
6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la
medición de N de la misma.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida. Representan alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos.Son
las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:
 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)
 Contráctil (actina y miosina)
 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Producción de costras (Ej.: fibrina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina).
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las
unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes
y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.muchos de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula
polimérica de una proteína.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas) y parte de las enzimas,
que son los principales catalizadores de las células. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este
tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y
se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte
a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al
organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
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5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como
la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula
pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción

Estructura de las proteínas

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero
si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función
depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos, termodinámicamente solo una conformación es funcional.
Desnaturalización de proteínas
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas
de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces
que mantienen la conformación filamentosa se rompen y la proteína adopta la conformación globular. De este modo, la capa de moléculas de
agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan.
Además, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a
cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las
condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de
huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre
las queratinas del pelo.
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Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos
ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
LAS ENZIMAS
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Las
enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a
mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs) 67 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en
las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto de
enzimas presentes en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de
la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni
modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reacción que
se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción
no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin
embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de enzimas existentes catalizan alrededor de
4000 reacciones bioquímicas distintas. La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas.
Los inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que alteran total o parcial la actividad de una enzima. Ellos disminuyen o impiden la actividad de las
enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura,
el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
La región que contiene los amino acidos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener
sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o
productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o
disminuir la actividad enzimática,
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso
de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de
aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a
otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a
agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de
las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición. Una consecuencia de la desnaturalización es la
pérdida o merma de la función, de la capacidad enzimática.
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Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. Algunas de estas
enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma.
Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una
reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto. Este proceso, que tiene lugar en
dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas
polimerasas de mamíferos. Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa, en la ARNt
aminoacil sintetasa y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.
Modelo de la «llave-cerradura
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base en sus resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y
su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que este modelo ha sido
denominado como modelo de la «llave-cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que
encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una llave sólo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo
explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido

Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio
activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídicaque compone
el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en
las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. 34 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato
está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.
Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan
lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así
a la velocidad de reacción. Las interacciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las
enzimas en las células.
COFACTORES
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de
moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.50 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los
iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden ser a
su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción.
Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren grupos funcionales entre
enzimas.
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Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y
como se muestra en la figura anterior (situada al inicio de la sección "Estructuras y mecanismos").52 Estas moléculas suelen encontrarse unidas al
sitio activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con
cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero sí
lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la
enzima piruvato deshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades,
como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad
enzimática.
COENZIMAS
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como
la riboflavina, la tiamina y el ácido fólicoson vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y
deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el
grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por
el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.
Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de sustrato. Aquellas condiciones que
desnaturalizan una proteína, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad
enzimática, mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la máxima velocidad de una
reacción enzimática, la concentración de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formación de producto. La saturación
ocurre porque, cuando la concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima libre, que se convierte en la forma con
sustrato unido (ES). A la máxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de
complejos ES es igual a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es solo una de las constantes cinéticas de la enzima. La cantidad de
sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de reacción también es importante. Este parámetro viene dado por la constante de
Michaelis-Menten (Km), que viene a ser la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad máxima.
Cada enzima tiene un valor de Km característico para un determinado sustrato, el cual puede decirnos cómo de afín es la unión entre el sustrato y
la enzima.
INHIBIDORES

Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del sustrato. Por otro lado, la unión del sustrato evita la unión
del inhibidor. Así pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.
Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse
en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles
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en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana,71
la penicilina y la aspirina.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según la forma en que intervienen en la reacción,
 En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura
de la derecha.72 Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual también se une el
sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo
de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del ácido
fólico y el metotrexato permite que se establezca una inhibición de tipo competitivo. Este tipo de inhibición se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. En la inhibición competitiva la
velocidad máxima de la reacción no varía, pero se necesitan concentraciones más elevadas de sustrato para alcanzar una determinada
velocidad, incrementándose así la Km aparente.
 En la inhibición no competitiva:, el inhibidor se puede unir a la enzima. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato. Este
tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque, este tipo de inhibición resulta
generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el
sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo
se reduce.
Clasificación y Nomenclatura de Enzimas
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por
ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar"
el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los
denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El
primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la
actualidad:
 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción
(NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en
su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción
catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en
procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión
de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o añadirse a un doble
enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir,
catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en
procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor
energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
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ACIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de monómeros 1denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces
fosfodiéster. Se forman largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos, de millones de nucleótidos
encadenados. Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN.2
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Johan Friedrich Miescher, que en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia
ácida a la que llamó nucleína,3 nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico. Posteriormente, en 1953, James Watson y Francis
Crick descubrieron la estructura del ADN.
Importancia de los ácidos nucleicos
Todos los organismos poseen estas biomoléculas que dirigen y controlan la síntesis de sus proteínas, proporcionando la información que
determina su especificidad y características biológicas, ya que contienen las instrucciones necesarias para realizar los procesos vitales y son las
responsables de todas las funciones básicas en el organismo.
Tipos de ácidos nucleicos
Existen dos tipos de ácidos nucleicos : ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
 por el glúcido (la pentosa es diferente en cada uno; ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN);
 por las bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN.
 por las hélices: Mientras que el ADN tiene doble hélice, el ARN tiene solo una cadena.
Bases Nitrogenadas
Las Bases Nitrogenadas son las que contienen la información genética, éstas presentan una estructura cíclica que
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contiene carbono, nitrógeno, hidrógeno y oxígeno. Se dividen en dos tipos:
 Purinas, que son derivadas de la purina (dos anillos).
 Pirimidinas, derivadas del anillo de la pirimidina (un anillo).
La presencia de los átomos de nitrógeno le da un carácter básico a estos compuestos. Son aromáticas y por lo tanto son planas, también
son insolubles en agua y pueden establecer interacciones hidrofóbicas entre ellas; estas interacciones sirven para estabilizar la estructura
tridimensional de los ácidos nucleicos.9 La existencia de distintos radicales hace que puedan aparecer varias bases nitrogenadas, las cuales son:
 Adenina, presente en ADN y ARN
 Guanina, presente en ADN y ARN
 Citosina, presente en ADN y ARN
 Timina, presente exclusivamente en el ADN
 Uracilo, presente exclusivamente en el ARN

Estructura química de la citosina.

Estructura química de la adenina. Estructura química de la guanina.

Estructura química de la ribosa

Estructura química de la timina Estructura química del uracilo

Estructura química del ácido fosfórico.

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Nucleósido y Nucleótidos
Un nucleósido es una unidad conformada por una pentosa (ribosa o desoxirribosa) unida a una base nitrogenada. La unión se realiza mediante un
enlace N-glucosídico, con configuración beta (β), el cual es una variante del enlace glucosídico, que se forma cuando un hemicetal intramolecular
reacciona con una amina, en lugar de hacerlo con un alcohol, liberándose una molécula de agua. En los nucleósidos se lleva a cabo entre el
carbono 1 (carbonilo) del azúcar y uno de los átomos de nitrógeno de la base nitrogenada, si ésta es una pirimidina se une a la posición 1' y si es
una purina en la posición 9'.10
Los planos de la base y el azúcar son perpendiculares entre sí pero las bases pueden presentar dos conformaciones diferentes:
 "anti" cuando el plano de la base está alejada del plano de la pentosa.
 "syn" cuando las bases están sobre el plano de la pentosa.
Existen dos tipos de nucleósidos
 Ribonucléicos que contienen β-D-ribosa.
 Desoxirribonucléicos que contienen β-D-desoxirribosa.12

Un ejemplo de nucleósido es la timidina.

Estructura química de la desoxirribosa.

Para nombrar estos compuestos se debe tomar en cuenta qué base nitrogenada es y a qué azúcar está unida; cuando es una base púrica se añade al
nombre de ésta la terminación “-osina” y la terminación “-idina” si es una pirimidina y se antepone el prefijo “desoxi-” en el caso de los
desoxirribonucleósidos.
Los nucleótidos son las unidades básicas de los ácidos nucleicos y químicamente son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos, es decir que son el
resultado de la unión entre una ribosa, una base nitrogenada y un ácido fosfórico. La unión entre el nucleósido y el ácido fosfórico se lleva a cabo
mediante un enlace éster que puede producirse en cualquiera de los grupos hidroxilo libres de la pentosa, pero como regla general tiene lugar en
el grupo alcohol del carbono 5'. Los nucleótidos pueden contener de uno a tres grupos fosfato, unidos uno tras otro, por ejemplo el monofosfato
que sólo contienen un grupo fosfato, el difosfato con dos, trifosfato con tres. La presencia del grupo fosfato que a pH 7 se encuentra ionizado, le
confiere a la molécula un carácter marcadamente ácido.
Al igual que los nucleósidos, los nucleótidos también se dividen en dos grupos dependiendo de la ribosa que contenga:
 Ribonucleótidos si tienen ribosa.
 Desoxirribonucleótidos si tienen desoxirribosa.
Para nombrar estos compuestos existen diferentes maneras, la forma más utilizada y la más sencilla es en donde cada nucleótido se identifica con
tres letras mayúsculas. La primera de ellas corresponde a la base nitrogenada que contenga el nucleótido, la segunda letra indica si es un mono-,
di- o trifosfato y la tercera es la inicial del grupo fosfato, la cual es una P y por último, en el caso de los desoxirribonucleótidos se antepone una d
minúscula antes de las tres letras. Otra forma de nombrarlos consiste en poner la palabra ácido al inicio y en seguida se coloca el nombre de la
base nitrogenada con la terminación -ílico, pero éste sistema de nomenclatura puede ser un poco ambiguo ya que no se puede saber la cantidad de
grupos fosfatos que contiene el nucleótido. También se suelen nombrar como los fosfatos de los correspondientes nucleósidos.
Por ejemplo: Se quiere nombrar el nucleótido compuesto de una adenina con un grupo fosfato y una ribosa.
 Para utilizar el método de las tres letras primero se identifica la base nitrogenada la cual es una Adenina y por lo tanto la primera letra es una
A, la segunda letra corresponde al número de grupos fosfatos el cual es sólo uno y por lo tanto la segunda letra es una M de monofosfato, y
por último la letra P. El nombre del nucleótido sería AMP. En caso de que en vez de ser una ribosa fuera una desoxirribosa se coloca la letra
d al inicio, dAMP.
 Con la segunda forma se coloca la palabra ácido y adenina queda como adenílico, por lo tanto el nombre del nucleótido sería ácido
adenílico.
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 Por último se necesita el nombre del correspondiente nucleósido, el cual es adenosina y se le agrega fosfato de, y el nombre completo sería
fosfato de adenosina.
Además de formar la estructura de los ácidos nucleicos los nucleótidos tienen otras funciones relevantes:
1. El nucleósido Adenosina tiene funciones de neurotransmisor.
2. ATP es la molécula universal para transferencia de energía.
3. UDP y el CDP sirven como transportadores en el metabolismo de glúcidos, lípidos y otras moléculas.
4. AMPc, GMPc y el propio ATP cumplen funciones reguladoras.
5. AMP forma parte de la estructura de coenzimas como FAD, NAD+, NADP+ y CoA.
Característica del ADN
El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. 15 Esta doble cadena puede
disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de
las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos). La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características
biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones. Dependiendo de la composición
del ADN (refiriéndose a composición como la secuencia particular de bases), puede desnaturalizarse o romperse los puentes de hidrógenos entre
bases pasando a ADN de cadena simple
El ADN es un polímero relativamente estable. Las reacciones espontáneas, como la desanimación de ciertas bases, la hidrólisis de los enlaces
base-azúcar N-glucosídicos, la formación de dímeros de pirimidina inducida por radiación, ocurren lentamente, pero son importantes debido a que
la célula tiene una baja tolerancia a los cambios en el material genético..
Característica del ARN
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro
bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha
característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como
de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico. El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario),
aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas y estables.
Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una
secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas y, en consecuencia existen varios
tipos de ARN:
 El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas
de ADN.25 Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. Poco después de su
síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los
aminoácidos en la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye.
 El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a
presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da
lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. Su función es la de captar aminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y
transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para
llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína
 El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque
también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas,
dando lugar a las subunidades del ribosoma.