MÓDULO 2:

BIOMOLÉCULAS,
UNA PERSPECTIVA
ESTRTRUCTURAL

Parte 2

Proteínas

Prof. Natalia Aschero

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Las proteínas son las macromoléculas más abundantes de las células vivas. Las proteínas cumplen
diversas funciones biológicas: forman tejidos (piel, uñas, cartílagos, músculos), catalizan reacciones
(enzimas), regulan procesos del organismo (insulina, hormonas de crecimiento), transportan oxígeno
(hemoglobina), etc.
La denominación de proteínas proviene del griego protos-primero o más importante.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los animales , constituyen hasta
el 50% o más de la masa seca y desempeñan funciones importantes tanto en la estructura como en el
funcionamiento de las células. Químicamente se consideran biopolímeros de los α-aminoácidos y
pueden presentar masas moleculares de hasta 40 millones de unidades.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades físicas y químicas de una proteína están determinadas por los aminoácidos
que la constituyen, y debido a la diversidad de composición dada por la gran cantidad de
combinaciones posibles de aminoácidos, poseen una sorprendente variedad de propiedades
estructurales y catalíticas. Las proteínas pueden clasificarse según su función. Las principales clases
y algunos ejemplos se resumen en la siguiente tabla:

CLASE DE PROTEÍNAS FUNCIÓN EJEMPLOS

El colágeno conforma tendones y
Proporciona componentes
Estructural cartílagos. La queratina conforma el
estructurales
pelo, la piel, las uñas, etc.
Permite el movimiento de los La miosina y la actina contraen las
Contráctil
músculos fibras musculares.
La hemoglobina transporta
Transporta sustancias esenciales
De transporte oxígeno. Las lipoproteínas
por el organismo
transportan lípidos.
La caseína almacena proteína en
la leche. La ferritina contiene
De almacenamiento Almacena nutrientes
hierro y se almacena en el bazo y
el hígado.
Regula el metabolismo corporal y La insulina regula el nivel de
Hormonal
el sistema nervioso glucosa en la sangre.
La sacarasa cataliza la hidrólisis
Cataliza reacciones bioquímicas
Enzima de la sacarosa. La tripsina cataliza
en las células
la hidrólisis de proteínas.
Reconoce y destruye sustancias Las inmunoglobulinas estimulan
De protección
extrañas las respuestas inmunitarias.

Cualquiera sea su función todas las proteínas son similares en cuanto a su estructura química: todas
son polímeros de α-aminoácidos dispuestos en una secuencia lineal. Una sola molécula de proteína contiene
cientos e incluso miles de α-aminoácidos que pueden ser de unos 20 tipos diferentes.

AMINOÁCIDOS

El primer aminoácido descubierto en las proteínas, fue la asparginina, en 1806, y el último de los
veinte en descubrirse fue la treonina en 1938.
Todos los aminoácidos tienen nombres comunes que en algunos casos provienen de la fuente de la
cual se aislaron:
Asparginina – espárrago
Ácido glutámico – gluten de trigo
Tirosina – queso (tyros)
Glicina – sabor dulce (glycos)

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Los veinte aminoácidos encontrados en las proteínas tienen todos una estructura en común: un
grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (el C-α). Difieren unos de otros en sus
cadenas laterales o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en la
solubilidad en agua de los aminoácidos.

El grupo amino es una base débil (acepta protones) y el carboxilo es un ácido débil (dador de
protones)
Todos los aminoácidos de las proteínas son L-estereoisómeros y estos es debido a que las células
sólo sintetizan el isómero L de los aminoácidos por la acción de las enzimas.
Entre los aminoácidos estándar o primarios encontramos aminoácidos esenciales o no esenciales, los
primeros se denominan así porque nuestro organismo no los puede sintetizar y debemos consumirlos en los
alimentos.

A las proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones casi correctas para
la nutrición humana se les llaman proteínas completas. Ejemplos de las proteínas completas son aquellas
que se encuentran en la carne, pescado, leche y huevos. Alrededor de 50 g de proteína completa por día es lo
adecuado para los humanos adultos.

A las proteínas que son bastante deficientes en uno o más de los aminoácidos esenciales se les llaman
proteínas incompletas. Si la proteína en la dieta de una persona proviene principalmente de una fuente
incompleta, la cantidad de proteína humana que puede sintetizarse está limitada por las cantidades de los
aminoácidos deficientes. Las proteínas de las plantas por lo general son proteínas incompletas. El arroz, el
maíz y el trigo son deficientes en lisina. El arroz también carece de treonina y el maíz carece de triptófano. El
frijol, los guisantes y otras leguminosas son las que tienen proteínas más completas entre las plantas
comunes, pero son deficientes en metionina.

Los vegetarianos pueden lograr una ingesta adecuada de aminoácidos esenciales si comen muchos
alimentos a partir de distintas plantas. Las proteínas de las plantas pueden elegirse como complementarias,
con algunos alimentos que suministren los aminoácidos que los otros carecen. Una alternativa es
complementar la dieta vegetariana con una fuente rica en proteína completa como la leche o los huevos.

En la gran mayoría de los casos, los aminoácidos con los que se sintetizan las proteínas en el
ribosoma son 20. Sin embargo, luego de incorporados en las proteínas pueden sufrir modificaciones (se
denominan postraduccionales) de modo que surgen nuevos aminoácidos, por ejemplo la hidroxiprolina. Por

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otro lado, si bien el código genético codifica para 20 aminoácidos, en determinados contextos se codifican
dos aminoácidos más, la selenocisteína y la pirrolisina, muy frecuentes en bacterias. Finalmente, hay más de
300 aminoácidos que no forman parte de las proteínas como por ejemplo la citrulina.

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HOJA DE APOYO: AMINOÁCIDOS ESTANDAR O PRIMARIOS

AMINOÁCIDO NOMBRE ABREVIADO pI PRESENCIA EN PROTEÍNAS (%)

ALANINA Ala A 6.01 9.0
ARGININA Arg R 10.76 4.7
ASPARGININA Asn N 5.41 4.4
ASPARTATO Asp D 2.77 5.5
CISTEÍNA Cys C 5.07 2.8
FENILALANINA Phe F 5.48 3.5
GLICINA Gly G 5.97 7.5
GLUTAMATO Glu D 3.22 6.2
GLUTAMINA Gln Q 5.65 3.9
HISTIDINA His H 7.59 2.1
ISOLEUCINA Ile I 6.02 4.6
LEUCINA Leu L 5.98 7.5
LISINA Lys K 9.74 7.0
METIONINA Met M 5.74 1.7
PROLINA Pro P 6.48 4.6
SERINA Ser S 5.68 7.1
TIROSINA Tyr Y 5.66 3.5
TREONINA Thr T 5.87 6.0
TRIPTÓFANO Trp W 5.89 1.1
VALINA Val V 5.97 6.9

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Los grupos radicales de los aminoácidos tienen una importancia fundamental en las funciones biológicas
de las proteínas debido a que las células pueden producir proteínas con diferentes propiedades y funciones
debido a la combinación de los 20 aminoácidos estándar o primarios, los cuales comparten la presencia de
los grupos amino y carboxilo unidos al carbono alfa, pero se diferencian en el tamaño, estructura química
y carga eléctrica de sus radicales.
En el siguiente diagrama de Venn observamos la diversidad de clasificaciones que podemos realizarle a
los aminoácidos estándar de acuerdo a las características y propiedades de los radicales, tales como la
polaridad, tamaño, carga eléctrica

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PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos en solución acuosa están ionizados y pueden actuar como ácidos o como bases. El
conocimiento de las propiedades ácido-base de los aminoácidos es importante para comprender las
propiedades físicas y biológicas de las proteínas.
Los α-aminoácidos que tienen un solo grupo amino y un solo grupo carboxilo cristalizan a partir de
las soluciones acuosas neutras en forma de especies totalmente ionizadas denominadas ZWITTERIONES (del
alemán – iones híbridos) o iones dipolares que tienen una carga positiva y una negativa.

Forma no iónica Forma zwitteriónica

Estos iones son eléctricamente neutros por lo que permanecen estacionarios en un campo eléctrico.
La naturaleza dipolar de los aminoácidos fue sugerida a partir de la observación de que los aminoácidos
cristalinos tienen puntos de fusión mucho más elevados que otras moléculas orgánicas de tamaño similar.
Los zwitteriones de los ainoácidos son sales internas y, por lo tanto tienen muchas propiedades
físicas asociadas con las sales. Tienen momentos dipolares grandes, son solubes en agua pero insolubles en
hidrocarburos y son sustancias cristalinas con puntos de fusión relativamente altos.

Debido a la formación de iones dipolares los aminoácidos son anfóteris, es decir se comportan como
ácidos o bases, cediendo o aceptando protones según el medio en el que se encuentren

En medio ácido, el anión carboxilato acepta un protón (se comporta como base) y el aminoácido
queda cargado positivamente (forma catiónica), por lo que si lo sometemos a la acción de un campo eléctrico
migra hacia el ánodo.

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En medio básico, el ión amonio cede un protón (se comporta como ácido) y el aminoácido queda
cargado negativamente (forma aniónica), por lo que si lo sometemos a un campo eléctrico migrará hacia el
cátodo.
En conclusión dependerá del medio la migración del aminoácido. La concentración de H + para la cual
un determinado aminoácido no migra en un campo eléctrico determina el PUNTO ISOELÉCTRICO (pI), que
el pH en el cual un aminoácido se encuentra en una forma eléctricamente neutra, como ión dipolar.
Cada aminoácido tiene su valor de pI, por lo tanto se pueden separar los diferentes aminoácidos que
se encuentran en una solución mezcla de ellos en base a la dirección y la velocidad relativa de su
desplazamiento cuando se colocan en un campo eléctrico a pH conocido.
Como en general, el grupo ácido no tienen la misma fuerza que el básico, a pesar de que el
amonoácido sea neutro (un grupo amino y uno carboxilo), el punto isoeléctrico no es en general 7 sino un
poco menor. Los pI mayores a 7 son característicos de los aminiácidos básicos y los mucho menores a 7 de
los aminoácidos de los aminoácidos ácidos.

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EJERCICIOS:

1. El pI de la alanina es 6.01. Formular la especie presente en una solución acuosa a pH=6.01 y pH=7.2

2. La glicina tiene pI de 5.97

a) ¿qué significa?
b) ¿hacia qué polo migrará el minoácido si se encuentra en una solución de pH=6.5 y se la somete a
un campo eléctrico? Justificar con ecuaciones

PÉPTIDOS

Los polímeros de los aminoácidos se denominan PÉPTIDOS. Los péptidos que se encuentran en la
naturaleza varían de tamaño desde pequeñas moléculas que solo contienen dos o tres aminoácidos a
macromoléculas que contienen miles de ellos (a estas se les denomina proteínas).
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amisa
sustituído denominado ENLACE PEPTÍDICO, formando un dipéptido.
Un enlace peptídico se forma a través de una reacción de condensación entre el grupo hidroxilo del
carbonilo de una molécula de aminoácido con un hidrógeno del grupo amino de otra molécula, con la
formación de una molécula de agua

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Por convención, los péptidos se escriben con el aminoácido terminal N o amino terminal (el que
tiene el grupo NH2 libre) a la izquierda y el aminácido terminal C o carboxilo terminal (el que tiene el
grupo COOH libre) a la derecha. El mombre del aminiácido se indica utilizando las abreviaturas para cada
aminoácido separada de guiones, los símbolos de una sola leta o cambiando las terminaciones de todos los
resitudos de aminoácidos por il exceptuando el aminoácido carboxilo terminal.

(hormona humana Bradicinina)

El enlace peptídico es el enlace covalente más importante que uno aminoácidos en los péptidos y
proteínas. El nitrógeno de la amida ya no es una base fuerte y el enlace C-N tiene un giro restringido debido
al carácter de enlace doble parcial, debido a las formas de resonancia siguientes:

En un péptido, este carácter de

doble enlace parcial da como resultado seis
átomos que se mantienen bastante rígidos
en un plano

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Otro enlace covalente que se presenta con frecuencia es el enlace disulfuro que se forma a veces entre dos
residuos de cisteína. Los enlaces disulfuro juegan un papel especial en la esttructura de muchas proteínas,
especialemente las que actúan en el medio extracelular, tales como la insulina y las inmunoglobulinas o
anticuerpos

El compuesto resultante luego de unir dos aminoácidos es un dipéptido, cuando se unen tres tipos
de aminoácidos es un tripéptido, cuando se unen unos cuantos aminoácidos se forma un
oligopéptido, cuando se unen muchos aminoácidos se denomina polipéptido. Las moléculas
denominadas polipéptidos tienen masas molares moleculares inferiores a 10000 uma.

EJERCICIOS:

1. Formular el dipéptido glicilglicina

2. Dados los siguientes aminoácidos: fenilalanina y cisteína

a) Escribir el ión dipolar de cada uno de ellos
b) Rscribir la ecuación de formación del dipéptido y nombrar los productos obtenidos
c) ¿Qué otro dipéptido podrías obtener? Formularlo y nombrarlo

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HOJA DE APOYO: Clasificación e importancia nutritiva de las proteínas

Clasificación de proteínas

Las proteínas se pueden clasificar siguiendo diferentes criterios

1. Clasificación tomando en cuenta los productos de hidrólisis:

Proteínas simples: por hidrólisis dan únicamente aminoácidos o sus derivados

Proteínas conjugadas o heteroproteínas: por hidrólisis producen aminoácidos y alguna parte no proteica
(grupo prostético)
Ejemplos de proteínas conjugadas:
- Metaloproteínas: poseen un grupo prostético coloreado. Por ejemplo: hemoglobina, clorofila
- Glucoproteínas: poseen un glúcido como grupo prostético Ejemplo: ovomucina de la clara del
huevo
- Fosfoproteínas: con PO43- como grupo prostético. Ejemplos: caseína de la leche, vitelina de la
yema del huevo
- Nucleoproteínas: con un ácido nucleico como grupo prostético. Se encuentran en los núcleos
celulares y en las mitocondrias.
- Lipoproteínas: contienen algún lípido. Se encuentran en el tejido nervioso, en el cerebro y en el
suero

2. Clasificación de acuerdo a su estructura:

Fibrosas: son insolubles en agua, resistentes al ataque por ácidos y bases y no sufren alteraciones por
calentamiento moderado. Están constituídas por cadenas polipetídicas ordenadas de modo paralelo a lo
largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Ejemplo: queratina del cabello, uñas, colágeno de los
tendones y matriz del hueso.
Globulares: son solubles en agua y sensibles a los cambios de pH, por lo que resultan afectadas por ácidos y
bases. Se desnaturalizan a temperaturas elevadas. Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas
estrechamente de modo que adoptan formas aproximadamente esféricas. Ejemplos: hemoglobina y
ovoalbúmina.
3. Clasificación de proteínas por su origen

De origen animal: generalmente contienen los aminoácidos esenciales para el hombre y son de alto valor
biológico. Ejemplo: ovoalbúmina.
De origen vegetal: generalmente son deficientes en algún aminoácido esencial por lo tanto poseen menor
valor desde el punto de vista biológico y nutritivo.Ejemplo: gluteína del trigo (gluten).
4. Clasificación de proteínas por su función biológica

Estructurales: forman parte de la estructura del cuerpo

Enzimas: catalizan reacciones biológicas. Ejemplos: lipasas, proteasas
Hormonas: mensajeros químicos. Ejemplos: insulina, glucagón
Toxinas: proteínas dañinas generadas por microorganismos. Ejemplo: toxina botulínica
Anticuerpos: proteínas protectoras elaboradas por el organismo. Ejemplo: α-globulina de la sangre
Transporte de O2: transporta O2 de los pulmones a los tejidos. Ejemplo: hemoglobina.
Almacena O2 en los músculos. Ejemplo: mioglobina

Importancia nutritiva de las proteínas

Las proteínas proporcionan uno de los mayores grupos de sustancias nutritivas para el organismo,
mientras que glúcidos y lípidos se emplean principalmente como suministradores de energía; las proteínas
se utilizan principalmente para restaurar y sustituir los tejidos gastados.
Estas funciones se hacen con proteínas sintetizadas por el organismo animal a partir de las proteínas
ingeridas en la dieta.
La digestión de proteínas libera alfa aminoácidos que sirven para sintetizar las proteínas propias de
cada individuo.

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Metabolismo de las proteínas

Proteínas en los alimentos

pepsina
Estómago proteína péptidos
(hidólisis de la proteína)

Enzimas específicas
Intestino péptidos aminoácidos

Hígado (aminoácidos)

Células proteínas del individuo

NH3 + CO2 →CO(NH2)2 (urea)

La digestión de las proteínas produce aminoácidos esenciales y polipéptidos de longitud variable. La

digestión de una proteína destruye su especificidad y libera sus aminoácidos constituyentes que son
absorbidos rápidamente por el conducto intestinal (no por simple diálisis) el proceso consume energía
(ATP) y requiere vitamina B6 y Mn2+. Los aminoácidos de la dieta entran a la circulación a través de la vena
porta que los lleva al hígado y desde allí a los tejidos.

Los aminoácidos no permanecen mucho en la circulación ya que son usados para:

a) Síntesis de proteínas (reparación de tejidos, síntesis de nuevos tejidos, síntesis de enzimas y
nuevas hormonas)
b) Síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos (ácidos nucleicos, hemo, creatina)
c) Síntesis de aminoácidos no esenciales
d) Conversión en compuestos no nitrogenados (glucógeno y grasas con eliminación de nitrógeno en
forma de urea)
e) Catabolismo (degradación de aminoácidos en los que se produce ATP, CO 2, H2O y urea)

La mayor parte de las proteínas de los tejidos se encuentran en equilibrio dinámico sujetas a
constantes degradaciones y síntesis. Este recambio es bastante rápido para las proteínas de los músculos.
Las proteínas enzimáticas no duran indefinidamente sino que se degradan a aminoácidos y se resintetizan
de acuerdo con las necesidades.

Material elaborado por el

Prof. Manuel Nieto

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HOJA DE APOYO: ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Un péptido está caracterizado por la cantidad y clase de los -aminoácidos que

lo componen y fundamentalmente por el orden en que estos se encuentran, es
decir, la secuencia; la que determina la ESTRUCTURA PRIMARIA de la
proteína. La estructura primaria incluye todos los enlaces covalentes entre
aminoácidos, por lo que queda definida por la secuencia de aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos y la localización de los puentes disulfuro.

Las cadenas polipeptídicas no son libres de adoptar cualquier

estructura tridimensional al azar. Los impedimentos estéricos y
una gran cantidad de interacciones débiles hacen que unos
plegamientos sean más estables que otros. La ESTRUCTURA
SECUNDARIA se refiere a las disposiciones regulares y
repetitivas en el espacio de los residuos aminoacídicos en una
cadena polipeptídica. Existen pocas clases de estructura
secundaria siendo una de las más importantes la -hélice, en la
que la secuencia de aminoácidos se enrosca en torno a un eje
imaginario y los grupos R de los residuos de aminoácidos
sobresalen del esqueleto helicoidal. Esta estructura es
estabilizada por enlaces por puentes de H internos entre el
hidrógeno unido al átomo de N de cada enlace peptídico y el
átomo de O carbonílico del cuarto aminoácido que se encuentra
en posición amino terminal con respecto a él.

Las -hélice no son el único tipo de estructuras

secundaria que presentan las proteínas, otra es la de
hoja plegada o conformación . Es una disposición en
la cual la cadena polipeptídica se encuentra extendida en
forma de zig-zag. En esta conformación los puentes de H
pueden ser intracatenarios o intercatenarios, entre los
enlaces peptídicos de las cadenas polipeptídicas
adyacentes.

La ESTRUCTURA TERCIARIA es su
estructura tridimensional completa, a
menudo contiene varios tipos de estructura
secundaria

La estructura terciaria de una proteína comprende atracciones y repulsiones entre los grupos R de los
aminoácidos en la cadena polipeptídica. A medida que se producen interacciones entre diferentes partes de
la cadena peptídica, segmentos de la cadena giran y se doblan hasta que la proteína adquiere una forma
tridimensional específica.
A continuación se detallan las interacciones estabilizadoras de las estructuras terciarias:

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Interacciones hidrofóbicas Son interacciones entre aminoácidos que tienen grupos R no polares. Dentro de
una proteína, los aminoácidos con grupos R no polares se alejan del ambiente acuoso, lo que forma un centro
hidrofóbico en el interior de la proteína.
Puentes salinos. Son enlaces iónicos entre los grupos R ionizados de aminoácidos básicos y ácidos. Por
ejemplo, el grupo R ionizado de arginina, que tiene una carga positiva, puede formar un puente salino
(enlace iónico) con el grupo R en el ácido aspártico, que tiene una carga negativa.
Enlaces por puente de hidrógeno. Se forman entre el H de un grupo R polar y el O o N de un segundo
aminoácido polar. Por ejemplo, un enlace por puente de hidrógeno puede ocurrir entre los grupos -OH de
dos serinas o entre el -OH de serina y el -NH2 en el grupo R de glutamina.
Enlaces por puente disulfuro (-S – S-). Son enlaces covalentes que se forman entre los grupos -SH de dos
cisteínas en la cadena polipeptídica. En algunas proteínas puede haber varios enlaces por puente disulfuro
entre los grupos R de cisteínas en la cadena polipeptídica.
Coordinación de un ion metálico. Dos cadenas laterales ionizadas con la misma carga normalmente se
repelerían una a la otra, pero también pueden unirse a través de un ion metálico. Por ejemplo, dos cadenas
laterales de ácido glutámico podrían ser atraídas a la vez por un ion magnesio (Mg2+), formando un puente.
Esta es una de las razones por las que el cuerpo humano requiere ciertos minerales traza.

Un grupo de proteínas conocidas como proteínas globulares tiene formas esféricas compactas porque
secciones de la cadena polipeptídica se pliegan unas sobre otras debido a las diversas interacciones entre los
grupos R. Las proteínas globulares son las que realizan el trabajo de las células: funciones como síntesis,
transporte y metabolismo. La mioglobina es una proteína globular que almacena oxígeno en el músculo
esquelético. Se encuentran altas concentraciones de mioglobina en los músculos de mamíferos marinos,
como focas y ballenas, que permanecen bajo el agua durante largo tiempo. La mioglobina contiene 153
aminoácidos en una sola cadena polipeptídica con aproximadamente tres cuartos de la cadena en la
estructura secundaria de hélice a. La cadena polipeptídica, incluidas sus regiones helicoidales, forma una
estructura terciaria compacta al plegarse sobre sí misma. En el interior de la estructura terciaria, el oxígeno
(O2) se enlaza a un grupo hemo, que es un gran compuesto orgánico con un ion hierro en el centro.
Las proteínas fibrosas son proteínas que consisten en formas largas y delgadas parecidas a fibras. En
general, forman parte de la estructura de células y tejidos. Dos tipos de proteína fibrosa son las queratinas α
y β. Las queratinas α son las proteínas que constituyen pelo, lana, piel y uñas. En el pelo, tres hélices α se
enredan juntas como una trenza para formar una fibrilla. En el interior de la fibrilla, las hélices a se
mantienen unidas mediante enlaces por puente disulfuro (-S–S-) entre los grupos R de los muchos
aminoácidos cisteína en el pelo. Varias fibrillas se enrollan para formar una hebra de pelo. Las queratinas β
son el tipo de proteínas que se encuentran en las plumas de las aves y las escamas de los reptiles. En las
queratinas β, las proteínas consisten en grandes cantidades de estructura hoja plegada β.

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Las proteínas que poseen varias cadenas polipeptídicas tienen un nivel adicional de estructura: la
ESTRUCTURA CUATERNARIA que se refiere a la relación espacial de los polipéptidos o subunidades en la
proteína global.

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas poseen estructuras muy complejas, son altamente ordenadas y muy sensibles a los
cambios del medio en el que se encuentran. Suaves cambios pueden modificar las fuerzas que mantienen las
estructuras secundarias, terciarias o cuaternarias produciendo la desnaturalización de la proteína.
La desnaturalización puede ser definida como la pérdida de sus características estrcuturales
superiores (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) sin ruptura de los enlaces peptídicos.
Es debida a la ruptura de enlaces por puente de hidrógeno, oxidación o reducción de disulfuros y
otros enlaces que la mantienen unida.
Los agentes desnaturalizantes son: calor, radiaciones (ultrasonido, UV, luz visible, temperatura,
agitación) y agentes químicos (ácidos, bases, metales pesados, urea, solventes orgánicos como alcohol o
acetona).
Luego de la desnaturalización la proteína casi siempre coagula. La desnaturalización puede ser un
proceso reversible. Algunas proteínas (piel y revestimiento gastrointestinal) son muy resistentes a la
desnaturalización.

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REACCIONES CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS

Reacciones de coloración: Sirven para identificar enlaces peptídicos o aminoácidos

 Reacción con Reactivo de Millón: Nitrato de mercurio II en solución nitroso-nítrica. Reconoce Tirosina
al dar un color rojo carne por calentamiento debido a la
mercurización del anillo fenólico

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 Reacción Xantoproteica: Ácido nítrico concentrado. Reconoce grupos aromáticos por coloración
amarilla debido a la nitración del benceno. Dan positiva esta reacción Tyr y Trp.

 Reacción con Reactivo de Biuret: Sulfato de cobre II en medio básico. Reconoce enlaces peptídicos
por formación de un complejo violáceo

Reacciones de precipitación: Implican la desnaturalización de la proteína, en general irreversible

 Acción del calor: elimina o reduce la capa protectora de agua (agua de hidratación) rompiendo los
enlaces salinos y de hidrógeno, dejando al descubierto grupos cargados que al interaccionar agrupan
las moléculas proteicas precipitándolas. La proteína coagula, el cambio es irreversible.

 Acción de solventes orgánicos: Cumplen un doble papel, deshidratante y cambio de solvente. A causa
de ello la proteína se coagula ya que es insoluble en estos solventes.

 Acción de ácidos fuertes: Coagulan la proteína por ruptura de enlaces salinos.

 Sales de metales pesados (mercurio, plata o plomo): precipitan la proteína por formación de sales
insolubles.

HOJA DE EJERCICIOS: PROTEÍNAS

1. Formular y nombrar según IUPAC dos aminoácidos diferentes a los indicados. Clasifícarlos según los criterios
estudiados

2. Formular la tirosina, el ácido glutámico y la lisina. Clasificar estos AA según sean neutros, básicos o ácidos.

3. La valina tiene un pI de 5.97. Si la solución en la que está presente tiene un pH de 3.3 ¿De qué forma se encontrará
predominantemente el aminoácido?

4. La fenilalanina tiene un pI de 5.5. Si se prepara una solución en la cual la estructura predominante es la catiónica.
¿El pH de la solución es mayor, menor o igual a 5.5?

5. La alanina es un alfa aminoácido cuyo punto isoeléctrico (PI) es 6,0.

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a) Escribir las fórmulas estructurales del anión y del catión derivado de ella.
b) Explicar qué se entiende por punto isoeléctrico.
c) Escribir la estructura que presentará dicho aminoácido en su PI. y explicar que sucederá si se aumenta el pH de
la solución a 12.
d) Formular y nombrar un dipéptido. Señalice el enlace peptídico y el grupo amida.

6. El antibiótico vancomicina evita que las bacterias sinteticen Ala-Ala. Escriba la fórmula estructural de Ala-Ala

7. Dados los siguientes aminoácidos: alanina y serina

a) Formular y nombrar un dipéptido
b) Marcar el enlace peptídico

8. Dados los siguientes aminoácidos: glicina y cisteína

a) Indique si presentan o no algún tipo de Estereoisomería
b) Formule y nombre un tripéptido
c) ¿Puede existir algún otro? ¿En qué se diferencian? Justifique

9. El endulzante artificial Nutrasweet contiene aspartamo cuya secuencia es Asp-Phe

a) Formule dicho péptido
b) Encierre en un círculo el enlace peptídico
c) Marque cada centro quiral con un asterisco

10. a) Formular: Ala-lys-leu

b) Plantear la ecuación de su hidrólisis.
c) Indicar si dará positivo el ensayo de Biuret antes y después de su hidrólisis.

11. a) Formular un α-AA ópticamente activo y su enantiómero. Indicar cuál de ellos puede formar parte de una
proteína.
b) Representar, mediante la fórmula correspondiente, al AA anterior si cuando se lo somete a un campo eléctrico
no migra. Justificar
c) Indicar si la especie formulada en B) es capaz de reaccionar con HCl y con NaOH. Justificar con ecuaciones.
d) Si se unen 2 moléculas del aa formulado en A):

- ¿qué se obtiene? Plantear la ecuación correspondiente.

- ¿cómo reconocería el producto formado en forma experimental? Explicar

12. En la siguiente figura se muestra el cable de un teléfono. Utiliza

este ejemplo para explicar las estructuras primarias,
secundarias y terciarias de una proteína.

13. La queratina (del pelo) tiene una estructura secundaria de α-hélice.

a) Explicar qué significa, ¿quién mantiene la forma α-hélice?
b) ¿Por qué se puede estirar el cabello sano?
c) Explicar la diferencia de estiramiento entre el cabello seco y mojado
d) Explicar los distintos efectos que, el agua y las soluciones para ondular permanente, tienen sobre la
estructura del pelo.

14. La seda es una proteína en la cual las cadenas polipeptídicas están dispuestas en forma de hoja plegada. En estas
cadenas, la secuencia peptídica: Gli-Ser-Gli-Ala-Gli-Ala, aparece repetidamente.

a) La secuencia anterior, ¿corresponde a la estructura primaria, secundaria o terciaria de la proteína?

b) Dibujar la fórmula estructural de este hexapéptido y muestre los enlaces peptídicos en otro color.
c) Explicar cómo se forma un enlace peptídico.

15. De acuerdo a lo estudiado realiza una clasificación (AA, polipéptido y proteína):

a) enzima compuesta por 129 unidades de AA

b) seda

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c) lana
d) Gli-Fen-Val
e) Ácido aspártico
f) Lisina

BIBLIOGRAFÍA:

 CAREY, FRANCIS- Química Orgánica. Sexta edición. Mc Graw Hill. México. 2006

 LENHINGER y otros – Principios de Bioquímica. Ed omega

 MC MURRY, JOHN – Química orgánica. Séptima edición. Cengage Learning editores S.A.México. 2008

 WADE, LEROY_ Química Orgánica. Volumen 2. Séptima edición. Pearson Education. México 2011

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