PROTEINAS:

→ Biomoléculas formadas por C – H – O – N.

Pueden contener S y en algunas proteínas P, Fe, Mg, Cu.
→ Más abundantes en los seres vivos.
→ Son polímeros.
→ Conjunto de aminoácidos (grupo carboxilo (OH) y otro amino unidos al mismo C)
→ Formadas a partir de 20 aminoácidos (no siempre, dependiendo de que proteína).
→ Forman largas cadenas de aa.
→ FUNCIONES:
▪ Estructural → da sostén a los tejidos (colágeno en la piel).
▪ Dinámica → porque participan en procesos biológicos.
▪ Catalizadora (enzimas) → acelera los procesos.
▪ Movimiento (actina y miosina) → proteínas motoras.
▪ Señales o reguladoras → hormonas.
▪ Defensa → anticuerpos → protección inmunológica
▪ Almacenamiento → el S.V almacena en forma de agua.
▪ Transportadoras (o Carrier) → por la sangre.
▪ Proteínas toxicas → toxica botulínicas.
→ ESTRUCTURAS:

▪ PRIMARIA:

→ Lineal → uno al lado del otro → unidos por Puente Hidrogeno.

→ Aminoácidos unidos por enlaces covalentes → enlace peptídico y disulfuro.
→ Es importante porque: 1. Esencial para averiguar su mecanismo de acción → (como
funciona).
2. Determinan sus estructuras tridimensionales.
3. Factor imp. de la patología molecular → desorden genético.
4. Revela mucho sobre su historia evolutiva → (cómo
evoluciona el S.V).
 ▪ SECUNDARIA:
→ Relaciones especiales entre grupos polares vecinos.
→ Estabilizada por puente hidrogeno entre grupos NH y CO de la cadena principal.
→ Enlaces amidas.
→ Regulares → Hélice alfa → forma helicoidal generada por torsión uniforme de cadena
polipept.
→ Hoja lamina plegada beta → de acuerdo con el aminoácido que tenga.
→ Formada por dos o más cadenas polipeptídicas.
→ Antiparalela: interacciona en sentido opuesto.
→ Paralela: interacciona en mismo sentido.
→ Super hélice → 2 hélices α dextrógiras enrolladas)
→ Uniones → interacciones débiles → Van der Waals
→ Enlaces iónicos.
→ Ej. α queratina (cabello y la lana).
Cable superhelicoidal o soga (3 hebras enrolladas).
→ Uniones: Puente H entre las hebras.
→ Se repite la triada: glycina – prolina – hidroxiprolina.
→ Ej. colágeno (en la piel, huesos, tendones, cartílagos,
dientes).
 ▪ TERCIARIA:
→ Puente hidrogeno y puente disulfuro.
→ Fuerzas electroestáticas.
→Fuerzas de Van der Waals.
→ Plegamientos tridimensionales.
→ Proteína se pliega sobre si y tiende a una forma “globular”.
→ Mantención → participan cadenas laterales de los aa.
→ Conjunto de plegamientos característicos que sufre la cadena polipeptídica con una
estructura secundaria y determina la forma tridimensional.
→ Estos plegamientos se originan por la interacción entre determinadas zonas de la cadena
polipeptídica realizándose uniones entre las cadenas laterales R de los aa.
→ Interacciones y enlaces en la estructura terciaria.
 ▪ CUATERNARIA:
→ Proteína formada por varias cadenas polipeptídicas → c/u con estructura terciaria.
→ Mantiene por enlaces entre radicales de cadenas diferentes.
→ Enlaces → Alfa, beta – alfa y beta.
→ Asociación entre las distintas subunidades → se unen mediante interacciones del mismo
tipo que se dan en las estructuras terciaria.

▪ MÁS SOBRE PROTEINAS:

→ Mioglobina → Transporta el oxígeno al musculo.
→ NO tiene estructura cuaternaria.
→ Hemoglobina → Transporta el oxígeno en la sangre.
→ SI tiene estructura cuaternaria.
→ Porina → Ubic: membranas externas de muchas bacterias.

→ DESNATURALIZACION DE PROTEINAS:
▪ Ruptura de los enlaces que mantenían su estructura 4, 3 y 2. conservándose solo la
1.
▪ Las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan
hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
▪ La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50° y 60° C.
 ▪ AMINOACIDOS:
→ Poseen un grupo acido y uno básico.
→ Moléculas orgánicas con → un grupo amino (-NH2).
→ un grupo carboxilo (COOH).
→ Unidos entre si mediante → enlaces peptídicos.
→ Los aa naturales presentan configuración L en carbono.
→ Varían sus cargas → punto isoeléctrico → PH tiene las mismas cargas +/- de aa.
→ Cuando sale adquiere + o – depende del PH.
→ ESENCIALES → valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilamina, etc.
→ 2 aa → dipéptido.
→ 3 aa → tripéptido.
→ 4 aa → tetrapéptido.
→ mucho aa → polipéptidos.
→ Unión de 2 aa → perdida de molécula De H2O.
→ Unión amida → dif. aa, entre un amino y un carboxilo.

grupo básico grupo ácido

→ Se diferencian por el grupo R (cadena lateral).