PROTEÍNAS

Son macromoléculas orgánicas formadas por C, O, H, N,S y en menor proporción, P, Fe, Cu, Mg, etc.Caracts:
Tienen gran tamaño= elevado peso molecular; biomoléculas más abundantes de la materia viva; forman más del 50% en
peso seco de la materia viva; fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En una sola célula puede
haber miles de proteínas diferentes; desempeñan funciones muy diversas dentro de las células;son específicas,
diferentes para cada especie e incluso en individuos de la misma especie, básicamente están formadas por 20
aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos y son el resultado de la expresión genética de la célula.

AMINOÁCIDOS: compuestos de baja masa molecular. Son ácidos orgánicos que poseen un g.carboxilo -COOH y uno
amino –NH2 en el Cα, a este a su vez se le unen un hidrógeno y un radical.Se han descrito alrededor de 150 aa aunque
los que forman proteínas son 20, el resto poseen funciones variadas:neurotransmisores, precursores vitamínicos...
Si no se pueden sintetizar=esenciales, necesitan ser ingeridos en la dieta en cantidades adecuadas.
Clasificación de aminoácidos: según sus grupos R se clasifican en 4 clases (a pH entre 6-7 que es el pH intracelular):
•Apolares: grupos R no polares (hidrófobos).:Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp

•Polares sin carga: grupos R polares, pero sin carga.Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln,Cys

•Polares Ácidos: grupos R polares y carga -.En disolución, se disocian dando aniones (carga-).Asp y Glu
•Polares Básicos: grupos R polares y carga +.En disolución, se disocian dando cationes (carga+)Lys,Arg, His

Propiedades: Incoloros, cristalizables, no hidrolizables y de sabor variado. ​Suelen disolverse bien en agua y disolventes
polares; sólo los aa con grupos hidrófobos son poco hidrosolubles.​
-Comportamiento anfótero: el -COOH confiere a los aa un carácter ácido y
el amino un carácter básico. Pueden funcionar como ácidos (dadores
de H+) o como bases( aceptores de H+) según el medio:
m.ácido→ bases, m.alcalino→ácidos.
El grupo carboxilo (ácido) libera protones:​ – COOH → – COO- + H+ ​
El grupo amino (básico) capta protones:​–NH2 + H+ → –NH3+​
-Punto isoeléctrico:Es el pH en el que un aa no posee carga=
adopta una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas.Cada aa tiene un punto isoeléctrico
específico (ya que poseen cadenas laterales distintas):si lo poseen a pH 7 se denominan neutros,por debajo de 7:
ácidos;por encima: básicos. Electroforesis:es el método de separación de aa, consiste en situar una disolución de los
aminoácidos que se quiera separar en un campo eléctrico.Los aa con carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo;
carga positiva⇒cátodo; punto isoeléctrico⇒ no sé moverán.
Efecto tampón/ amortiguador:Al ser anfóteros mantienen constante el pH del medio:
Cuando el medio se acidifica (el grupo carboxilo capta H+) (carga + del aa):
Cuando el se basifica, rico en OH-, la carga neta del aa será – (el grupo amino cede H+) :

Aminoácidos esenciales:son no sintetizables a partir de otras moléculas,se deben ingerir con la dieta,varían según la
especie. En humanos adultos son ocho: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
En los lactantes hay que añadir también la histidina. Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos los aa que
necesitan para su metabolismo.Algunos aa, (diferentes de los 20 proteicos), se generan a partir de otros.
En el colágeno aparecen hidroxiprolina e hidroxilisina, es la proteína más abundante en el cuerpo humano (representa el
25% de la proteína corporal total): aparece en la piel, tendones, huesos…

El enlace peptídico: los aa se unen entre sí mediante el enlace peptídico:es un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de uno de ellos y el grupo amino de otro con la liberación de una molécula de agua. Es una cadena, el 1er
aa tiene el grupo- NH2 libre y el último es el que lleva el -COOH libre.Así los extremos: N-terminal y C-terminal.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: viene determinada por la naturaleza de los aminoácidos que la componen.
Grado de organización Nivel de estructuración Posibilidades Enlaces implicados
Secuencia E. primaria Ilimitadas Peptídicos
Al azar
E. secundaria α-hélice Puentes de hidrógeno
β- hoja plegada
Conformación
Fuerzas electrostáticas, enlaces
Fibrosa
E. terciaria hidrofóbicos, puentes de hidrógeno,
Globular
puentes disulfuro, atracciones polares
Monómeros iguales
Asociación E. cuaternaria Fuerzas, en general, no covalentes
Monómeros diferentes
Primaria: viene determinada por la secuencia de aa de la cadena peptídica, es decir, cuántos aa hay de c/clase y en qué
orden están alineados.Las posibles secuencias diferentes son prácticamente infinitas.La secuencia de aa determina
todos los niveles superiores de organización de una proteína.En la investigación bioquímica resulta muy importante
conocer la secuencia de las proteínas. En la actualidad existen técnicas muy eficaces para ello: espectrometría de masas
y la degradación de Edman.
Secundaría: es la disposición espacial de la estructura primaria;se produce durante la síntesis proteica; se forma por
enlaces de puentes de hidrógeno;intervienen los grupos carboxilo y aminos del Cα .El tipo depende del nºde enlaces que
se pueden formar y de la temperatura.Se conocen varios tipos de estructuras secundarias:
Al azar: en algunos péptidos o algunas regiones de los mismos no se dan interacciones suficientes para adoptar alguna
configuración definida.
α- hélice:el enlace peptídico impone rigidez plana a ciertas partes de la molécula pero entre c/2 enlaces peptídicos queda
un carbono-α con libertad de giro. La conformación α-hélice se obtiene por giro en sentido horario de la cadena en torno
a los carbonos α. Existe una periodicidad, según la cual cada vuelta del helicoide implica a 3,6 aminoácidos.
Cada aa establece dos enlaces de hidrógeno entre el –CO de un aa y el grupo –NH con los aa que ocupan,
respectivamente la “espiral” superior e inferior.Los radicales quedan hacia el exterior. Ej:α-queratina.
β-hoja plegada:es periódica,tiene forma de zig-zag;Pueden intervenir una o más cadenas(de forma paralela/antiparalela).
Los radicales se disponen alternando arriba y abajo;Su esqueleto es casi totalmente extendido;Los enlaces se establecen
entre aa alejados.Ej: β queratina de la seda
Hélice de colágeno:o triple hélice, es rígida,posee una gran estabilidad,se encuentra en el colágeno,muy abundante en
vertebrados.Posee mucha prolina e hidroxiprolina; Impiden la formación de enlaces donde aparecen.Está formada por 3
hélices entrelazadas: no hay enlaces de hidrógeno entre las cadenas = adopta una configuración más extendida.
Terciaria:de ella depende la función de la proteína.Se produce por enlaces entre los radicales, estos pueden ser:
Se distinguen 2 tipos:
Globulares:son las más numerosas.Gran plegamiento en
estructuras esféricas;Solubles en agua y disoluciones salinas
Se difunden con facilidad.Favorece su función transportadora,
enzimática, hormonal...

Fibrosos:se forman por pequeñas torsiones de la estructura secundaria, tienen aspecto de hebras.Son insolubles en
agua y disoluciones salinas.La poseen la queratina del cabello, el colágeno…
Cuaternaria:Aparece en proteínas con más de una cadena polipeptídica. La asociación de las distintas cadenas se realiza
por fuerzas hidrofóbicas,(pueden también intervenir otros tipos de enlace).Cada cadena= protómero o monómero.
Cuando son 2 es un dímero, 3 un trímero, 4 tetrámero.Ej: hemoglobina, mioglobina, inmunoglobinas

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:La composición química y la estructura de las proteínas determinan sus propiedades:
Solubilidad:depende de varios factores:pH, concentración salina, Tª, etc.Las proteínas fibrilares= insolubles,globulares
=solubles.Cuando las proteínas son solubles, los aa con radicales polares se ionizan y establecen puentes de H con el
agua.Se forma una capa de solvatación en torno a la proteína que impide que las distintas moléculas proteicas se unan
entre sí, si esta se pierde se formarán agregados y las proteínas precipitarán.
Ej: aumento de la salinidad del medio: las sales se ionizan y compiten con las cargas de los aa para unirse a las
moléculas de agua.
·Influyen la masa molecular:dada la elevada masa molecular de las proteínas, estas forman coloides o dispersiones
coloidales.No difunden a través de las membranas celulares.

Desnaturalización: es la pérdida de los niveles de estructuración superiores al primario( conformación y asociación).

Esto puede ser reversible o irreversible. Puede producirse por el pH, la Tª, diferencias de concentración,etc.Al perder su
estructura 3D pierden su actividad biológica,también se modifican el resto de sus propiedades: solubilidad, grado de
hidratación, etc. Ejemplos:la albúmina de la clara de huevo, transparente y semilíquida, se convierte por calentamiento en
una masa blanca y sólida (huevo frito/cocido);la caseína de la leche —soluble— origina, por acidificación, un precipitado
gelatinoso (yogur)las proteínas del plasma se precipitan selectivamente añadiendo cantidades crecientes de sales.

Capacidad amortiguadora:(visto en los aa):pueden neutralizar variaciones de pH que se puedan producir en él.
Especificidad: A diferencia de otras biomoléculas (glúcidos o lípidos), las proteínas son específicas a nivel de especie y de
organismo.Según los organismos: c/proteína tiene una estructura primaria determinada;poseen una conformación
tridimensional específica;Incluso el mismo tipo de proteína es diferente según el organismo; consecuencias muy
importantes a nivel genético, evolutivo e inmunitario.
·Algunas se utilizan para estudios filogenéticos: permite establecer parentesco evolutivo entre las distintas especies
·Hay proteínas diferentes entre individuos de la misma especie.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS: Según el modelo químico se clasifican en :

Holoproteínas/proteínas simples: constituidas solo por aa.
Heteroproteínas/proteínas conjugadas: cadena de aa: grupo proteico + estructuras no proteicas: grupos prostéticos.
·Cromoproteínas: grupo prostético pigmentado. Dos tipos:
-Hemoproteínas: Con el grupo prostético «hemo», una molécula nitrogenada en cuyo centro se encuentra un átomo de
hierro.La hemoglobina: cuyo g.hemo:porfirina y es un anillo formado por cuatro grupos pirrólicos unidos por un catión
ferroso; mioglobina y los citocromos, son ejs cuya función es el transporte de moléculas de oxígeno o de electrones.
-Compuestos no porfirínicos: el grupo prostético también es coloreado, pero no un grupo hemo.
La Hemocianina es un ejemplo, de color azul, con función similar a la hemoglobina pero en ciertos invertebrados.
·Glucoproteínas: grupos prostéticos glucídicos.Aparecen en las membranas celulares y tienen función de antígeno.
También forman parte de anticuerpos, algunas enzimas, líquido sinovial, etc.
·Lipoproteínas: grupos prostéticos son ácidos grasos o fosfolípidos. Aparecen en las paredes bacterianas.
Se encuentran en abundancia en el plasma sanguíneo, actuando como transportadores de grasas y colesterol.
·Metaloproteínas : grupos prostéticos son metales, como el cobre, o grupos fosfato, como en la caseína de la leche.
·Nucleoproteínas: proteínas unidas a ácidos nucleicos constituyen los cromosomas. También los virus son considerados
como nucleoproteínas.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS: tienen funciones muy variadas, se clasifican en:

Estáticas: Estructural: forman parte de las membranas celulares. Constituye orgánulos vibrátiles: cilios y flagelos;fibras
contráctiles: en los músculos;sustancia intercelular y forma estructuras cutáneas: pelo, uñas…
Reserva/Almacén:principalmente en procesos embrionarios. ejs:Ovoalbúmina: huevos ,Caseína:leche,Gluten: semillas.
Dinámicas:Transporte: permeasas. Regulan el paso a través de la m. celular, como Hemoglobina, lipoproteínas…
Hormonal: la insulina, el glucagón, la tiroxina…
Homeostática: mantienen estable la salinidad, pH, cantidad de glucosa…
Catalizadora: se llaman enzimas: biocatalizadores que facilitan las reacciones químicas que se dan en los seres vivos.
Regulación genética: Algunas participan en los procesos de activación e inactivación de la información genética.
Inmunitarias: Las γ-globulinas o anticuerpos y algunos antibióticos.
ENZIMAS
•Catalizadores biológicos o biocatalizadores de las reacciones metabólicas.Prácticamente todas las reacciones
químicas de los seres vivos están catalizadas por enzimas.
•Facilitan las reacciones químicas sin consumirse en ellas.Aumentan la velocidad de la reacción.
Facilitan y aceleran reacciones que podrían producirse, haciéndolas posibles en condiciones compatibles con la vida.
Combustión de grasa a 37ºC (temperatura normal humana), mientras que el aceite entran en combustión a 110ºC
Incluso reacciones aparentemente muy espontáneas, como la liberación del CO2 disuelto en la sangre, en forma de ácido
carbónico, H2CO3, tienen lugar mediante un enzima específico, la anhidrasa carbónica:H2CO3 → CO2 + H2O
Sustrato: la sustancia sobre la que actúa el enzima (H2CO3)
Centro activo: zona/región concreta del enzima (anhidrasa carbónica) donde se une el sustrato.
•Son proteínas: moléculas de elevada masa molecular.Hay excepciones ej: ribozimas (ARN con función catalítica).
•Son solubles en agua, pueden actuar dentro y fuera de las células,son indispensables para la actividad vital.
PROPIEDADES:
•Dada su naturaleza proteica se desnaturalizan al variar las condiciones de pH, Tª, concentración…​
•Son muy específicas en acción y sustrato: cada enzima cataliza una reacción para un sustrato determinado.​-Especif.
absoluta: tipo concreto de sustrato​. Ej: ATP D-Fructosa fosfotransferasa, solo actúa sobre la D-Fructosa
-Especificidad relativa: con respecto a un grupo funcional/determinado tipo de enlace (especificidad de clase)​
•Son muy eficaces: ​no se consumen en la reacción (existe una renovación periódica)​y poco enzima es suficiente
para gran cantidad de sustrato: alta actividad
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
Toda reacción química se inicia con la ruptura de ciertos enlaces entre los átomos que forman el sustrato para luego
formar los nuevos enlaces en los productos.​
•Estado de Activado/Transición: enlaces rotos o debilitados (previamente a la formación de enlaces nuevos)​
•Para alcanzar el estado activado es necesaria energía para iniciar la reacción: Energía de Activación (EA)​
-En las reacciones espontáneas la EA es tan baja que se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas.​
-En las no espontáneas la EA es demasiado alta, por lo que no se producen a no ser que se aplique suficiente energía.​
-La acción catalizadora de las enzimas es rebajar esta EA para alcanzar fácilmente el estado activado y que se
produzca la reacción: Sin enzima no es posible alcanzar el estado activado de manera espontánea.​
•Según el balance energético final diferenciamos:​reacciones endotérmicas: requieren energía​o exotérmicas:
desprenden energía​.
•Los catalizadores rebajan la energía de activación: acercan las moléculas que van de los reactivos (pero no actúan
como reactivos → no se consumen);Incrementan la velocidad de la reacción,la velocidad se mide por la cantidad de
producto obtenido por unidad de tiempo.
•Desde el punto de vista molecular, para que se de una reacción química las moléculas de los sustratos tienen que
chocar con una orientación y una energía adecuadas. El enzima actúa:
-Uniendo los sustratos a su Centro Activo quedando en la orientación óptima para que la reacción tenga lugar.
-Modificando las propiedades químicas del sustrato en el centro activo: se debilitan los enlaces existentes y se facilita
la formación de enlaces nuevos. Ej: Sacarosa, no se digiere en el intestino, se tiene que hidrolizar en glucosa y fructosa
gracias a la sacarasa. Sacarosa + agua →Glucosa + Fructosa

ESTRUCTURA PROTEICA DE LAS ENZIMAS: En la cadena polipeptídica de un enzima se diferencian 3 tipos de aa:
Estructurales: no establecen enlaces químicos fuera de su propia estructura;
Fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato;
Catalizadores: establecen enlaces débiles/fuertes (iónicos) con el sustrato= roturas/debilitamiento enlaces sustrato.
·La zona de fijación + aa catalíticos es lo que constituye el centro activo.

ETAPAS DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS: sustrato + enzima correspondiente =reacción catalizada. 3 etapas:
1.Unión de la enzima con el sustrato:se forma el complejo Enzima-Sustrato (ES). E+S → ES; La forma espacial del centro
activo es característica para que se una un sustrato concreto (alta especificidad):Modelo llave-cerradura o
acoplamiento inducido;Se activa el complejo enzima-sustrato alcanzando el estado de transición/activado.
2.Se termina la transformación generándose el complejo Enzima-Producto.ES → E + P
3.Se desprende el producto quedando libre el enzima.
•Las enzimas pueden actuar de 2 formas diferentes: reacciones con un solo sustrato o que el enzima atraiga a dos
sustratos que van a reaccionar: se une a ambos y se separa al terminar la reacción.En algunos casos se une a un
sustrato y lo transforma y después se une al otro y se facilita la transformación.
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
•La gráfica de velocidad (V) de una reacción enzimática en relación a la concentración de sustrato [S]:
•Se representa la velocidad con la que aparece el producto o con la que desaparece el sustrato. En estas
gráficas se asume que la concentración de enzima [E] es constante.
•Al aumentar [S] aumenta la velocidad de reacción (V), más rápidamente al principio y estabilizándose a
medida que avanza la reacción (curva hiperbólica)
•La velocidad aumenta mientras quede enzima libre: más moléculas de sustrato podrán unirse a esta enzima y más
producto se formará.Hay un punto en el que V deja de aumentar aunque se continúe aumentando [S]:se alcanza la
velocidad máxima de la reacción, en este punto se dice que el enzima está saturado, no hay enzima libre.
·Todas las moléculas de enzima están ocupadas formando complejos ES.A medida que se vaya formando producto las
moléculas de enzima se van liberando y se unen a nuevas moléculas de sustrato que están “a la
espera”
•Para caracterizar las enzimas se utiliza Km, constante de Michaelis-Menten: concentración de
sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.Este valor se puede
determinar gráficamente.Es propio de cada enzima:
·Menor Km = mayor afinidad de la enzima por el sustrato: antes se alcanza la Vmax.
·Mayor Km = menor afinidad, mayor es la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar Vmax.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA V DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS:
Concentración del sustrato: Aumenta el número de centros activos ocupados hasta saturación de la enzima (todos
ocupados), alcanzándose Vmax.
pH: toda enzima tiene un pH óptimo (Vmax);Poseen unos límites determinados: por encima y por debajo del rango de pH
del enzima este se desnaturaliza y su actividad se detiene por completo.
Temperatura: también existe un valor óptimo:por debajo se reduce la eficiencia del enzima: se reducen las vibraciones
moleculares y se ralentiza el proceso y por encima la enzima se desnaturaliza y pierde su funcionalidad.
Concentración de sales minerales: Un cambio en la concentración puede alterar la estructura terciaria de las proteínas y reducir
o incluso anular su funcionalidad.
MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA:
•Reacciones en cascada: el producto de una reacción actúa como enzima de otra y así sucesivamente.Aumenta la eficacia
aumentando el número de moléculas obtenida considerablemente.Se da en procesos que han de realizarse muy rápido.
Ejemplo: coagulación sanguínea, para evitar la pérdida de sangre.
•Complejos multienzimáticos: agrupación de enzimas en un complejo único.Permite realizar el proceso completo con rapidez,
ya que nada más obtener un producto, este puede actuar como sustrato de una nueva reacción al estar ya en contacto
con la enzima correspondiente.
•Existencia de Isozimas: enzimas que aun teniendo la misma acción catalítica tienen distintos Km, teniendo distintas
velocidades.Aparecen en orgánulos que necesitan una velocidad de reacción específica.
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
•Regulando la velocidad de actuación de las enzimas:
Activación enzimática: las enzimas no activas son proenzimas/zimógenos.Se activan por otras sustancias:Inducen
cambios en la estructura del centro activo/ Cationes: Mg++ o Ca ++ / molécs.orgánicas / el propio sustrato.
Inhibición enzimática: los inhibidores disminuyen o anulan la actividad enzimática,puede ser un ion, una sustancia
orgánica o el producto(retroinhibición o feedback).Tipos: irreversible: se unen al enzima por enlaces covalentes y es
permanente,ej: venenos o reversible: se une al enzima mediante enlaces débiles.Según el lugar en el que se unen:
Inhibición competitiva: el inhibidor se une al centro activo,compiten inhibidor y sustrato,el grado de
inhibición depende de las concentraciones de ambos;Son similares a los sustratos: análogos
metabólicos. Algunos fármacos poseen esta acción: sulfamidas, ácido p-aminobenzoico (PABA)
Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a una zona diferente al centro activo;Modifica el centro
activo impidiendo la unión del sustrato;Puede unirse al complejo enzima – sustrato impidiendo la
formación del producto
Alosterismo: sistema muy preciso de regulación enzimática según las condiciones fisiológicas
cambiantes.Regulan la actividad catalítica por señales ambientales o productos.Suelen regular los
primeros pasos de rutas metabólicas.Se encuentran en puntos de divergencia de rutas.
•Regulando la síntesis enzimática: Son proteínas, por lo que solo se sintetizan las necesarias;Eliminación de enzimas
innecesarias: economía celular.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS SEGÚN SU FUNCIÓN:
Se nombran por el tipo de reacción, el sustrato y terminación en –asa.También se utiliza un código de 4 números
Se clasifican según los procesos que catalizan:
Oxidorreductasas: catalizan reacciones redox (transferencia de e-). Las + importantes son: oxidasas y deshidrogenasas.
Glucosa (se oxida) + O2 (se reduce) → CO2 + H2O+ Energía (ATP)
Transferasas: transfieren radicales de un sustrato a otro. A-X + B → A + B-X
Hidrolasas: rompen enlaces añadiendo una molécula de agua en forma de –OH y –H.
Liasas: rompen enlaces sin agua, añadiendo CO2 o formando enlaces dobles. R-CO-COOH → R-CHO + CO2
Isomerasas: Intervienen en cambios de posición de diferentes grupos. Glucosa-6-P → Fructosa-6-P
Ligasas y sintetasas: con ayuda del ATP unen moléculas o grupos.
La energía liberada por el ATP queda acumulada en el enlace formado entre A y B

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS SEGÚN LA ESTRUCTURA:Atendiendo a su naturaleza proteica se pueden clasificar en:
Estrictamente proteicas: formadas únicamente por aa,se encargan de todo el proceso, fijan específicamente el sustrato
(centro activo) y llevan a cabo la reacción.
Holoenzimas: constituidas por la parte proteica apoenzima: da la estructura espacial específica que permite la unión a los
sustratos y la no proteica, cuya unión puede ser: de forma permanente: grupo prostético o de forma no permanente:
cofactor .El cofactor puede ser:
·Inorgánicos: generalmente iones metálicos,oligoelementos como Mg, Mn, Zn, Co, etc.
·Orgánicos o coenzimas: las más importantes son: ATP, NAD+, NADP+, FAD y la coenzima A, (CoA)

COENZIMAS: son moléculas orgánicas con estructura menos compleja que la enzima;actúan como transportadores de
grupos químicos;se modifican en las reacciones al aceptar o perder átomos: una vez acabada la reacción en la que
participan se regeneran y vuelven a ser funcionales.
•No son específicas: pueden formar parte de varias holoenzimas y tener diferentes funciones, en estas la unión del
apoenzima y el coenzima es temporal y muy semejante a la unión enzima-sustrato.
• Naturaleza muy variada: muchas de ellas están formadas por vitaminas, otras por nucleótidos, etc.
• 2 tipos:de oxido-reducción: son transportadoras de e- y de transferencia: transportan radicales como el ATP y la Acetil-CoA.
VITAMINAS con función de coenzima: son sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable indispensables para el
normal funcionamiento del metabolismo.Para determinados organismos resultan imposibles de sintetizar y deben ser
ingeridas con la dieta en pequeñas cantidades.Algunas se ingieren como provitaminas. Se alteran fácilmente por calor,
pH…El déficit, hipovitaminosis, o exceso, hipervitaminosis, causan trastornos.Se clasifican según su solubilidad:
Liposolubles: son lípidos, se acumulan en hígado y tejido adiposo
Hidrosolubles: son solubles en agua,no se acumulan.

ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Moléculas fundamentales para todos los organismos vivos. De ellos dependen:​Las demás biomoléculas
(especialmente las proteínas), la actividad biológica en su conjunto,dirigen y controlan todos los procesos
biológicos,ADN y ARN:​contienen la información necesaria para el desarrollo de la actividad vital: “la programación
de los seres vivos”​y mantienen la identidad biológica de las especies: cuanto mayor sea el grado de parentesco mayor
similitudes.​
·Su modificación altera las funciones celulares (mutaciones)​=evolución y diversificación de especies.​
·Son macromoléculas formadas por la unión de muchos monómeros: los Nucleótidos.​
NUCLEÓSIDOS: compuestos formados por:
•Un monosacárido (una pentosa): β-D-ribofuranosa o β-D-2-desoxirribofuranosa
•Una base nitrogenada:compuestos orgánicos cíclicos, que incluyen dos o más átomos
de nitrógeno.
-Púrica (derivada de la Purina): Adenina (A) y Guanina (G)
-Pirimidínica (deriva de la pirimidina): Citosina (C), Timina (T) y Uracilo (U).
La presencia de átomos de nitrógeno proporciona carácter básico.
•El enlace pentosa-base nitrogenada es N-glucosídico, se establece entre el C1´ de la
pentosa y con el grupo N1(base pirimídica) o N9 (púrica). Se nombran con cit-, tim-,ur-, aden-, guan-, añadiendo a la
terminación: -idina: base pirimídica, ej: Citidina o -osina: base púrica, ej:Adenosina

NUCLEÓTIDOS: unión de un nucleósido con un ácido fosfórico con un enlace éster

fosfórico que se establece con el C5´ de la pentosa.Poseen un fuerte carácter ácido
(El grupo fosfato se ioniza).Se denominan: nombre del nucleósido + 5´
·Monofosfato: cuando tiene un único grupo fosfato,difosfato: 2 o trifosfato: 3
Importancia:forman parte de los ác.nucleicos y realizan funciones importantes:
•Acumuladoras y dadoras de energía: la energía liberada en ciertas reacciones
químicas, si se libera libremente se disipa, pero existen estas moléculas capaces de
almacenarla para posteriormente poder utilizarla cuando sea necesario. Derivados de A y G: ADP/ATP y GDP/GTP,se
necesita 7,3 kcal/mol para unir un tercer grupo fosfato a un ADP o un GDP,la hidrólisis de estos enlaces libera la energía
almacenada.
Permiten las actividades celulares con gasto de energía.
•Nucleótidos cíclicos: AMPc (segundo mensajero) y GMPc que actúan como intermediarios (mensajeros químicos), entre el
interior y exterior celular.
•Coenzimas: NAD+, NADP, FMN, FAD:Intervienen en reacciones de deshidrogenación (fundamentales en el catabolismo
celular).Actúan como aceptores y donadores de H+ y electrones.

LOS ÁCIDOS NUCLEICOS: Son polinucleótidos que se unen por esterificación:el grupo fosfato del carbono 5 ́con el grupo
hidroxilo del carbono 3´ de otro nucleótido.El enlace se denomina fosfodiéster o nucleotídico.Si se unen 2 se llaman
dinucleótidos, tres trinucleótidos. Cientos o miles: ácidos nucleicos
·Según la pentosa que forma parte se clasifican en:ADN (ácido desoxirribonucleico) o ARN (ácido ribonucleico).Las bases
no intervienen,quedan laterales.
·Nomenclatura: notación simplificada, señalando la secuencia de bases y los extremos 5’ y 3’ libres:5’-CATTGCACG-3’
COMPOSICIÓN QUÍMICA:son polímeros formados por la unión de nucleótidos,este está formado por un Ácido fosfórico:
H3PO4,una pentosa: β-D-ribosa o β-D-2-desoxirribosa y una base nitrogenada:púricas o pirimídicas.

ADN
Formado por unión de desoxirribonucleótidos,las bases son: A, T, C y G.Con excepción de algunos virus es de doble
cadena que son antiparalelas.Puede ser lineal/circular y se puede encontrar en distintos lugares de la célula:ADN de
células procariotas,mitocondrias y cloroplastos: circular y de las eucariotas: en el núcleo: lineal, unido a proteínas
(histonas): cromatina.En los virus con ADN: monocatenario/bicatenario.Lleva codificada la información de un ser vivo.

ESTRUCTURA DEL ADN:El ADN presenta tres niveles estructurales:

➢Primaria:secuencia de nucleótidos (de una sola hebra).El esqueleto lo forman las pentosas en el extremo 3´ y grupos
fosfato en el 5´.La secuencia de bases determina a un organismo,estas son la información genética y puede haber ∞
combinaciones.
➢Secundaria:disposición espacial de las dos hebras del ADN.Se disponen en doble hélice y son antiparalelas.
Todos tienen el mismo número de bases de A que de T y de C que de G: (Ley de equivalencia de bases de Chargaff) Nº
de moléculas de A ∕nº de moléculas de T =1 Nº de moléculas de G ∕nº de moléculas de C =1 → A+G=C+T
Esto implica una complementariedad entre bases.Las bases quedan enfrentadas y unidas mediante enlaces por puentes
de hidrógeno.Se unen por puentes de hidrógeno:A = T G≡C
Modelo de doble hélice del ADN (b):Inicialmente atribuida a los científicos Watson y Crick, hoy se sabe que fue Rosalind
Franklin.El ADN es una doble hélice de 20 Ȧ de diámetro y c/vuelta son 34 Ȧ.
·Los grupos hidrófobos se disponen hacia el interior:Interacciones hidrofóbicas. Estabilizan la molécula.
·Los grupos fosfato quedan en el exterior:Ionizados: dan ese carácter ácido.
Las cadenas son antiparalelas/complementarias: Enlaces 5´ → 3´ orientados en sentidos contrarios.
·El enrollamiento de la doble hélice es dextrógiro. Es Plectonémico:Para separar las cadenas una debe girar con respecto
a la otra.Existen otros 2tipos: Z: la doble hélice presenta irregularidades y es levógira y A: los planos de las bases
nitrogenadas no son perpendiculares al eje de la hélice.
➢Terciaria:en el ADN bacteriano:La fibra de ADN se encuentra retorcida sobre sí misma formando una superhélice: ADN
superenrollado.Para su replicación se desespiraliza.
·Empaquetamiento del ADN en el núcleo de eucariotas se asocia con proteínas histonas: elevado nivel de condensación.
Los niveles estructurales que presenta son:
-Primer nivel de empaquetamiento o fibra de cromatina de 100Ȧ.
-Segundo nivel o fibra de cromatina de 300Ȧ. Solenoide
-Tercer nivel o dominio en forma de bucle.
-Niveles superiores de empaquetamiento.
Desnaturalización:La estructura del ADN se desnaturaliza:Temperatura: >100ºC, pH o
por concentraciones salinas.Se produce por rotura de los enlaces de hidrógeno,es
reversible,se utiliza la renaturalización con ADN foráneo (hibridación) en estudios
filogenéticos, legales, biotecnología…
ARN
Está formado por ribonucleótidos, las bases son A,G,C,U.Los nucleótidos se unen como en el ADN.
En el ARNt hay más bases (minoritarias).En general es monocatenario excepto en retrovirus y tramos de
ARNt, que es bicatenario.Es mucho más abundante que el ADN,son de cadena más corta.Se encuentran
en varias partes de la célula: tanto en el núcleo como en el citoplasma.Existen varios tipos de ARN, los
más importantes son:
ARN mensajero: El ARNm es lineal.En células eucariotas representa entre 3% y 5%. Copia la información
contenida en el ADN y la saca del núcleo hasta los ribosomas.Junto con el ARNt se construyen las
proteínas.
·El ARNm eucariótico es monocistrónico, (un único gen)el procariótico puede ser policistrónico.
·Tres bases (codón) codifican un aa. Después de la síntesis proteica se destruye
ARN ribosómico:Junto con proteínas específicas forma los ribosomas.No es específica de
c/organismo.Se sintetiza en el nucleolo.Facilita la unión del ARNm con el ARNt para la síntesis
proteica.Es el + abundante (80%-85%).Hay varios tipos con distinto coeficiente de sedimentación,
unidades Svedberg (S):en las c.eucariotas los ribosomas son de 80S y en procariotas 70S
ARN transferencia: está en el citoplasma como una molécula dispersa.Existen unos 50 tipos de ARNt.Varían en tres
bases: anticodón.C/uno transporta un aa específico y los transporta hasta los ribosomas.
·Presenta zonas diferenciadas unas con doble hélice (intercatenario) y otras monocatenarias (asas o bucles):4 brazos.
·Tiene aspecto de hoja de trébol.En su composición intervienen otras bases que constituyen el 10%.
·Es de cadena corta (70-90 nucleótidos)
ARN nucleolar: ARNn es el componente principal del nucleolo.Se forma a partir de unos segmentos de ADN denominados
organizadores nucleolares o región organizadora nucleolar.Se asocia a proteínas y forma el nucléolo,una vez formado,
se fragmenta y da origen a los diferentes tipos de ARNr.