TEMA.

3: PROTEÍNAS
➢ Las proteínas o prótidos son macromoléculas (polímeros) formadas por aminoácidos que se unen mediante
enlace peptídico. La secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente
(ADN→ ARN→ Proteína)

AMINOÁCIDOS:

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino, un grupo
carboxilo, un radical hidrógeno y una cadena lateral o grupo R, unidos a un átomo
central de carbono, denominado alfa. Sólo veinte componen las proteínas, los
aminoácidos proteicos.

-Aminoácidos neutros polares: Cadena lateral sin carga y

polar, capaz de formar puentes de hidrógeno con el agua
pues poseen un grupo alcohólico, sulfhídrico o amida.
Hidrófilos.

-Aminoácidos neutros apolares: Cadena lateral sin carga y

CLASIFICACIÓN apolar. Hidrófobos.

-Aminoácidos ácidos: G. R ácido ya que contiene un grupo

carboxilo. Carga negativa.

-Aminoácidos básicos: G. R básico, tiene un grupo amino,

con carga positiva.

PROPIEDADES:

➢ Solubles en agua

➢ Grupos ionizados de la cadena→ Cristalizables, sólidos→ Pto. Fusión alto por enlace iónico

➢ Anfóteros: Según el PH de la disolución, se comportan como ácidos o bases, amortiguando los cambios de
este (sistema tampón):

-En una solución neutra, el grupo carboxilo se carga negativamente y el amino positivamente, generando el
zwitterión→ punto isoelectrónico

-En una solución ácida, el grupo carboxilo capta un protón, neutralizando su carga, y el amino se queda
positivo → Base

-En una solución básica, el grupo amino se

desprotona y lo cede al medio. El g. carboxilo
con carga negativa → Ácido

➢ Estereoisomería: Se debe a que tiene un carbono

quiral, el alfa, por lo que si el grupo amino está a la
derecha, tendrá configuración D.

ENLACE PEPTÍDICO:

El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo amida (creado a partir de una reacción de condensación) que se
establece entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del segundo o siguiente, de manera que
ambos aminoácidos quedan unidos por el enlace C-N y se desprende una molécula de agua. La hidrólisis de este
enlace requerirá una molécula de agua y por la cual se separarán los dos aminoácidos unidos. La configuración
espacial de este enlace es tal, que los átomos del grupo carboxílico y del grupo amino se sitúan en un mismo plano
con ángulos y distancias fijos.
 Características:

-Enlace covalente resistente, entre doble y simple → Debido a la resonancia de la pareja de e- del enlace
amida y que confiere carácter parcial de doble enlace.

-Enlace rígido, los átomos implicados no rotan pero sí los carbonos alfa, permitiendo el enrollamiento de la
proteína.

-Enlace trans, pues el átomo de oxigeno del g. carboxilo queda en un extremo opuesto al hidrógeno (del g.
amino).

Es el enlace mediante el cual se encadenan los aminoácidos para formar polímeros llamados péptidos: de dos a diez,
oligopéptidos; de diez a sesenta, polipéptidos, y más de sesenta, proteínas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

La conformación de una proteína es la disposición que adopta la molécula en el espacio. En condiciones normales de
pH y temperatura, las cadenas peptídicas suelen poseer una única conformación que será la responsable de sus
funciones biológicas. La función biológica está determinada por la estructura tridimensional.

Estructura primaria: Secuencia ordenada que siguen los aminoácidos para constituir una proteína.

Es una forma lineal en zig-zag por los repetidos planos del enlace peptídico, estando las cadenas laterales alternadas
en el eje. Toda cadena polipeptídica posee dos extremos bien definidos. Llamamos extremo N-terminal al extremo
donde se encuentra el aminoácidos con el grupo amino libre y extremo C-terminal al extremo en el que se encuentra
el aminoácidos con el grupo carboxílico libre.

De ella van a depender todos los demás niveles estructurales: La alteración de la secuencia de aminoácidos de un
polipéptido dará lugar a una proteína diferente que puede hacer variar o incluso perder toda actividad biológica.

Estructura secundaria: Es la disposición de la estructura primaria en el espacio o plegamiento local de la cadena de

aminoácidos en cada sección, sobre todo dependerá de la disposición regular y repetida de los radicales R.

-α-hélice: Esta hélice dextrógira mantiene su forma por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos de
oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido.

-β-laminar: El plegamiento forma una especie de fuelle o lámina plegada en zig-zag originada por la unión de varios
segmentos de la misma cadena o de cadenas distintas, por medio de puentes de hidrógeno transversales entre los N-
H y los C=O de los enlaces peptídicos. Los radicales (R) de los aminoácidos, aparecen situados por encima y por
debajo de esta lámina plegada.

Estructura terciaria: Forma tridimensional que adopta la cadena polipeptídica, consecuencia de las estructuras
secundarias locales.

Una secuencia de aminoácidos en disposición alfa o beta, normalmente no se dispone en línea recta, sino que se
dobla o retuerce, adquiriendo lo que llamamos estructuras terciarias. Está mantenida por enlaces por puente de
hidrógeno (entre grupos CO y NH enlaces peptídicos), interacciones electrostáticas entre g. de carga eléctrica opuesta
de las cadenas laterales, interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales y puentes disulfuro.

Tipos de conformación:

-Globular: Estructura 3D compacta de manera esférica, por lo que es soluble. Proteínas dinámicas: hormonas,
enzimas, etc.

-Fibrosa: Suelen ser estructurales, de protección. Mantienen una disposición alargada y son insolubles en agua

Estructura cuaternaria: Cuando varias cadenas de aminoácidos se unen para formar un edificio proteico de orden
superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. Esta estructura se mantiene con los mismos tipos
de enlaces que el nivel anterior. Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un
protómero.

Estructura nativa de una proteína: Conformación tridimensional en la que la proteína tiene función biológica.

**La proteína pierde su estructura nativa cuando pierde los enlaces que la mantienen (Por aumento de Tª, variacion de
Ph o alguna molécula que intervenga en la formación de los enlaces)(desnaturalización), pero no se pierde la
estructura primaria. La estructura primaria se rompe SÓLO por hidrólisis del enlace peptídico mediante catálisis
enzimática o química.**

PROPIEDADES: Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los
aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con
otras moléculas:

-Solubilidad: Las proteínas (sobre todo las globulares) en soluciones acuosas forman dispersiones coloidales
debido a la polaridad de algunos radicales hidrófilos de los aminoácidos que se quedan dispuestos en la
periferia de la molécula, quedando los hidrófobos en el interior.

-Especificidad: Por las combinaciones en la secuencia de aminoácidos de la estructura primaria, que determina
la estructura y función.

• Función → Por la secuencian específica cada una cumple una función, por lo que un cambio en esta altera
la estructura y la función o su pérdida. Así, una enzima actúa sobre un sustrato específico.

• Especie → Las proteínas son exclusivas de la especie. Proteínas homólogas: Realizan la misma función
en distintas especies.

-Desnaturalización

-Capacidad amortiguadroa del Ph: Son sustancias anfóteras, se comportan como ácido o base y amortiguan
las variaciones de Ph. Se debe a los grupos carbono terminal y cadenas laterales, que son ionizables.

-Celular: estructuras celulares como membranas, complejos macromoleculares, asociadas

al ADN, citoesqueleto, fibras del huso, cilios y flagelos, ribosomas, etc. Ej. :
-Estructural
glucoproteínas de la membrana, Histonas.
-Tisular: Queratina→ refuerza formaciones dérmicas
-Transporte: A nivel celular, las permeasas regulan el paso de
sustancias y a nivel tisular, la hemoglobina transporta oxígeno

-Enzimática: Catalizador de reacciones metabólicas

- Homeostática: En el medio interno celular y extracelular mantienen el

equilibrio osmótico.
FUNCIONES
-Hormonal: Regulan procesos a nivel de organismo

-Defensa: Ante patógenos. Inmunoglobulinas

-Contráctil: Flagelina → flagelos/ dineína → cilios/ Actina y miosina

→ contracción muscular y movimiento

-Reserva: desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo

CLASIFICACIÓN:

Dos grandes grupos de prótidos: las holoproteínas, que están formadas exclusivamente por aminoácidos; y las
heteroproteínas, aminoácidos y otras sustancias adheridas de naturaleza no proteica (grupo prostético)
 -Histonas → Básicas, Se asocian al
Globulares ADN
-Albúminas → Ovo/seroalbúminas,
-Globulinas → inmunoglobulinas
Holoproteínas

Fibrosas: Colágenos, elastinas, queratinas, fibrinas,

fibroínas

-Glucoproteínas (grupo protético:

glúcido) → fibrinógeno,
glucocálix

-Lipoproteínas (lípido) →
PRÓTIDOS Proteínas de membrana
lipoproteínas HDL y LDL

Heteroproteínas -Nucleoproteínas (ácido

nucleico) → asociadas a histonas

-Fosfoproteínas (ácido fosfórico)

-Cromoproteínas= con color
Porfirínicas → Grupo prostético:
anillo tetrapirrólico con un catión
metálico. Ej: Hemoglobina (Grupo
hemo con cation Fe2+), citocromos,
intervienen transporte de electrones.

No porfirínicas→Tienen cationes
metálicos pero no en un grupo
tetrapirrólico. Ej: Hemocianina
CATÁLISIS QUÍMICA:

El conjunto de las reacciones químicas que tienen lugar en un organismo se denomina metabolismo . Estas reacciones
pueden consistir en la creación de biomoléculas, en la descomposición de otras o, de modo general, en la transformación
de unas moléculas en otras distintas.

En todas las reacciones se produce un intercambio de energía con el medio que se denomina calor de reacción o
entalpía, y que es la diferencia entre la energía de los reactivos (energía del estado inicial) y la de los productos (energía
del estado final).

La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula de modo que una
reacción tal como:

R (reactivos) —› P (productos)

tiene lugar porque una determinada fracción de la población de

moléculas R, en un instante dado, posee energía suficiente (energía
del estado inicial) como para alcanzar un estado activado llamado
estado de transición, en el que es muy fácil que se rompan o se
formen uno o más enlaces químicos para formar los productos P.

Este estado de transición posee una energía superior a la de los

reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una
barrera energética que debe superarse para que la reacción se de. La diferencia entre la energía de los reactivos y la del
estado de transición recibe el nombre de energía de activación.

Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción química. Uno de ellos
consiste en la elevación de la temperatura, de modo que al incrementarse el movimiento térmico de las moléculas
reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen energía suficiente para alcanzar el estado de transición.

El otro método consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes
de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación; cuando se forman los productos
se regenera el catalizador libre. Así, un catalizador es una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la
velocidad de una reacción química rebajando la barrera de energía de activación.

ENZIMAS:

Las enzimas son biocatalizadores producidos en las células, que catalizan, es decir facilitan y aceleran las reacciones
químicas que tienen lugar en los seres vivos, ya que disminuyen la energía de activación que se necesita para que tengan
lugar dichas reacciones, permitiendo que se produzcan a velocidades y temperaturas adecuadas. Pueden ser de
naturaleza proteica o ARN (ribozimas).

Características:

➢ Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción sin alterar otras:

-El tipo de transformación química que catalizan: Cada enzima cataliza un tipo de reacción química pues
tiene grupos funcionales o estructuras químicas necesarios para que se de.

-El sustrato sobre el que actúan: Cada enzima cataliza la transformación de un sustrato debido a que la
formación del complejo enzima-sustrato requiere de ciertos grupos funcionales específicos, tanto en la enzima
como en el sustrato

➢ Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.

➢ Forman parte de rutas metabólicas.
➢ Son solubles en agua
➢ No se consumen en la reacción

Centro activo: Región de la enzima que se une al sustrato, y donde se produce la catálisis. Tiene las siguientes
características:

-Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.

-Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja el sustrato.

-Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y establecen
enlaces débiles con él. Cuando se rompen estos enlaces, los productos se separan del centro activo.

→ Aminoácidos catalíticos: Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas peculiaridades
químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica.

→ Aminoácidos de unión: Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales
que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos
funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al
centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar

Centro alostérico: Región de una enzima donde interacciona una determinada molécula (efector alostérico),
produciendo la activación o la inhibición de la enzima.
Complejo enzima-
sustrato: Se forma
cuando la molécula
de sustrato interactúa
con el punto activo de
una enzima. Tras la
formación del
complejo enzima-
sustrato, la molécula
de sustrato sufre una reacción química y es trasformada en un nuevo producto.

Complejo llave-cerradura: Complementareidas estructural del centro activo de la enzima y el sustrato,

encajando

Encaje inducido: La conformación del centro activo de la enzima cambia al interaccionar con el
sustrato, facilitando su unión y la catálisis.

CLASIFICACIÓN:

Según la reacción que catalizan:

Liasas Enzimas reductoras que catalizan la ruptura de

enlaces C-C, C-N y C-S y otras enlaces no
peptídicos por otros medios distintos a la hidrólisis
u oxidación. Descarboxilasas y desaminasas
Hidrolasas Reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces al
reaccionar con moléculas de agua
Oxidorreductasas Reacciones redox
Transferasas Transfieren grupos funcionales o radicales de unas
moléculas a otras
Isomerasas Rx de isomerización
Ligasas Rx que forman enlaces químicos entre dos
sustratos y dan una nueva molécula

Según su composición molecular: Dos tipos:

-Enzimas simples u holoproteínas. Están formadas únicamente por una o varias cadenas de aminoácidos.

-Enzimas conjugadas o heteroproteínas. Estas son la mayoría, en este caso se denominan holoenzimas.
En ellas se diferencia: una parte proteica, que proporciona la estructura tridimensional necesario para la
unión de la holoenzima al sustrato, llamada apoenzima, y una parte no proteica denominada cofactor,
proporciona grupos funcionales necesaros para la actividad biológica. Estabilizan la estructura
tridimensioanl de la apoenzima, la unión enzima-sustrato o la catálisis. El cofactor puede ser de distinta
naturaleza:
-Pueden ser cationes metálicos como: Fe++, Mg2+, Cu2+ etc. Ej la citocromo oxidasa que tiene
como cofactor un átomo de hierro y uno de cobre.
 -Pueden ser moléculas orgánicas complejas, en este caso se denominan:
▪ Coenzimas si se unen débilmente al apoenzima, por ejemplo el NAD+, FAD.
▪ Grupo prostético se unen mediante enlaces covalente al apoenzima.

CINÉTICA ENZIMÁTICA: Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

La velocidad de reacción se identifica como el incremento de concentración de producto por unidad de

tiempo. Depende del Ph, la concentración de sustrato , la temperatura y de otras moléculas inhibidoras o
activadoras.
El rasgo característico de estos procesos es el efecto de saturación de la enzima por el sustrato. Ese
efecto ocurre porque la cantidad de sustrato es mucho mayor que la cantidad de enzima, de manera que
llega un momento, en el curso de la reacción, en que todas las moléculas de la enzima están unidas al
sustrato por lo que dicha enzima está saturada y la curva de la función velocidad-concentración de
sustrato se estabiliza.

La constante de Michaelis y Menten corresponde con la concentración de sustrato a la cual la velocidad

de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. Un valor pequeño indica una gran afinidad de la
enzima por el sustrato.

Efecto del Ph y la temperatura: El ph del medio puede alterar el estado de ionización de la cadena lateral
de los aminoácidos del centro activo y por ende la actividad catalítica de la enzima y la temperatura
favorece la adquisición de la energía de activación, pero en exceso puede desnaturalizar la proteína.

Los activadores e inhibidores enzimáticos:

-El sustrato funciona como un activador y el producto final como inhibidor.

Si se unen al centro activo de la enzima, queda bloqueado, impidiendo la catálisis → inhibidores

competitivos

Si se unen al centro alostérico, se produce un cambio conformacional en el centro activo que puede hacer
que la enzima pierda la afinidad por el sustrato, inhibiendo la catálisis (inhibidores no competitivos), o
una mayor afinidad, activadores alostéricos.

VITAMINAS: Moléculas orgánicas de composición variada cuya función es la regulación de procesos

celulares. Actúan como enzimas o metabolitos y se tienen que ingerir con la dieta.

Clasificación: Hidro (disolventes polares como el agua debido a la polaridad de sus moléculas) y
liposolubles(disolventes apolares). No se acumulan o se acumulan en grasas y aceites, respectivamente.

Enfermedades: Avitaminosis o carencia de vitaminas, normalmente de hidrosolubles e hipervitaminosis,

de liposolubles.

Vitamina A
Vitamina D
Vitamina C
Vitamina B12
Vitamina B9 (ácido fólico)