UTM – FCA – ESCUELA DE AGRONOMIA

AGRONOMIA 3A 28/12/2022

ENSAYO DE REVISIÓN - AGRONOMIA 3ª

Tema: Aminoácidos y Proteínas.
CONTENIDO:

I. Aminoácidos. – II. Clasificación. – III. Aminoácidos y los Grupos R. – IV. Péptidos y enlaces Peptídicos. – V. Proteínas.
– VI. Niveles estructurales. – VII Clasificación funcional. – VIII. Propiedades de Proteínas.

Autor: Josué Tadeo Sanmartin Jumbo

Correo: jsanmarti9@utmachala.edu.ec

ABSTRAC
Amino acids are the basis of proteins, they are classified as essential and non-essential; it can be attached to different
R groups such as carbohydrate, neutral or acid/base groups; when amino acids link together they form peptide bonds.
Proteins are macromolecules that are formed by carbon, oxygen, hydrogen and nitrogen, their main structural levels are
the primary, secondary, tertiary and quaternary structure.

RESUMEN
Los aminoácidos son la base las proteínas, se clasifican en esenciales y no esenciales; se puede unir a
diferentes grupos R como los grupos de hidratos de carbono, neutral o acido/base; cuando los
aminoácidos se enlazan forman enlaces péptidos. Las proteínas son macromoléculas que se encuentran
formadas por carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrógeno, sus principales niveles estructurales son la
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
INTRODUCCION

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Constan al menos,
de un grupo amino de naturaleza básica y por un grupo carboxilo de carácter básico. Los péptidos son
cadenas cortas de aminoácidos que actúan como bloques de construcción para las proteínas como el
colágeno, la elastina y la queratina.

Objetivo. – Comprender el concepto, las estructuras básicas de los aminoácidos y las diferentes relaciones
físicas y químicas de esta molécula

I. Aminoácidos
Los -aminoácidos se caracterizan por presentar el grupo carboxilo y el grupo amino unidos al mismo átomo de
carbono (que se denomina carbono ). Además, a este carbono  se une, como tercer sustituyente, un átomo de
hidrógeno y, como cuarto sustituyente, un grupo adicional de tamaño y características diversas, el cual diferencia
a cada aminoácido de los demás. A este cuarto sustituyente se le denomina cadena lateral del aminoácido y, a
menudo, se le representa de forma simplificada por la letra R. Como los cuatro sustituyentes del carbono  son
distintos y al adoptar una disposición tetraédrica en torno a él, los -aminoácidos presentan isomería óptica
(enantiómeros), en forma de imagen de espejo (configuraciones D y L) (1)

Figura 1
II. Clasificación
Los aminoácidos están clasificados en ESENCIALES y NO ESENCIALES y esto depende del procedimiento
mediante el cual nuestro cuerpo los obtiene. Los aminoácidos esenciales son nueve, y el hombre los debe obtener

de la dieta ya que no los puede producir su propio organismo, estos son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y valina. Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser
elaborados por el organismo a partir de otros aminoácidos y otros nutrientes que se obtienen de la dieta diaria,
entre ellos se encuentran la alanina, arginina, asparagina, ácido aspartico, cisteina, cístina, ácido glutámico,
glutamina, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, y tirosina. (2)

Figura 2

III. Aminoácidos y los grupos R

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen tanto un grupo amino como un
grupo carboxilo. Se distinguen por el grupo funcional R adjunto.
De los veinte aminoácidos que componen las proteínas, seis de ellos tienen grupos R de
hidrocarburo. El más simple de los aminoácidos, la glicina, tiene un átomo de hidrógeno en la
posición del grupo R. (3)

Figura 3

Siete de ellos tienen grupo R neutral

 Figura 4

Seis de ellos tienen grupos R ácido o base. Comparar con el más simple de los aminoácidos, la
glicina, que tiene sólo como grupo R un H.

Figura 5

IV. Péptidos y enlaces peptídicos.

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo
amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los
aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopéptidos Dipéptidos Tripéptidos Tetrapéptidos, etc... Polipéptidos o cadenas
polipeptídicas.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o
esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a
todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras,
es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. (4)
 Figura 6
V. Proteínas
Las proteínas son macromoléculas formadas por carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrogeno, y en
menor cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros elementos como magnesio, cobre y
hierro. Son cadenas de unidades de aminoácidos que se encuentran unidos por medio de
enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino.

Figura 7

VI. Niveles estructurales

VI.1. Estructura primaria. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas.
VI.2. Estructura secundaria. La estructura secundaria de las proteínas es el
plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que
forman el
enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del
enlace
peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la
cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más
estables.
VI.2.1. Hélice alfa. En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a
los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace
peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
VI.2.2. Hoja beta. Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que
permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada
estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a
 la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
VI.2.3. Giros beta. Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a
menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son
secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro
de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido.
VI.2.4. Hélice de colágeno. Es una variedad particular de la estructura secundaria,
característica del colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente
en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente
rígida. Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de
grupos de tres aminoácidos.
VI.2.5. Láminas beta o láminas plegadas. Son regiones de proteínas que adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces
de hidrógeno Inter catenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos
enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta
es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas
paralelas (que corren en el mismo sentido) o 14 Estructura y Propiedades de las
Proteínas antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los
radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar
y plegada, a la manera de un acordeón.
VI.3. Estructura Terciaria. es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de
la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una
estructura tridimensional completa. (6)

Figura 8
VII. Clasificación funcional
VII.1. Enzimas: se trata de biocatalizadores. Su estructura es compleja y tienen un alto
grado de especialización. Son la piedra angular de cualquier proceso metabólico. Se
conocen por millares. Como ejemplos podemos citar el alcohol deshidrogenasa, la
tripsina, o la RNA polimerasa.
VII.2. Proteínas de defensa: principalmente las inmunoglobulinas o anticuerpos.
Proteínas de transporte: se encargan de fijarse a nutrientes y otras sustancias para
llevarlas hasta las células o bien atravesar las membranas celulares. Ej. hemoglobina,
mioglobina, lipoproteínas.
VII.3. Proteínas nutritivas
VII.4. Proteínas estructurales
VII.5. Proteínas contráctiles: Ej. actina y miosina de los músculos.
VII.6. Proteínas reguladoras: principalmente hormonas proteicas como la insulina y la
hormona del crecimiento. Según su estructura las podemos dividir en dos grupos
básicos:
VII.6.1. Proteínas globulares: adoptan formas esféricas o de ovillo. Suelen ser
solubles en agua y móviles.
 VII.6.2. Proteínas fibrosas: suelen estar enrolladas longitudinalmente y son
insolubles en agua
VIII. Propiedades de proteínas
VIII.1. Especifidad
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo
realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia;
por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las individuas poseen proteínas específicas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de órganos grado de parentesco entre individuos, por lo
que sirve para la construcción de filogenéticos" Estructura y Propiedades de las Proteínas
Propiedades de proteínas Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una
lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los
organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en
los procesos de rechazo de órganos trasplantados.
VIII.2. Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha
estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y
con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando
se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir
por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. (7)

Figura 9
 BIBLIOGRAFIA

1. Sergio F. Moreno Salazar https://dagus.unison.mx/smoreno/4%20Amino%C3%A1cidos%20y%20Prote%C3%ADnas.pdf

2. http://tesis.uson.mx/digital/tesis/docs/22097/Capitulo3.pdf
3. Tillery, Enger and Ross Cap.14 http://hyperphysics.phy-astr.gsu.edu/hbasees/Organic/aminostruct.html
4. Aula Virtual de Biología (um.es)
5. https://cursos.gan-bcn.com/cursosonline/admin/publics/upload/contenido/pdf_70061569825392.pdf
6. http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm
7. Máster Ingeniería Biomédica M. Victoria Luque Guillén https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
 UTM – FCA – ESCUELA DE AGRONOMIA
AGRONOMIA 3 A 28/12/2022

ENSAYO DE FUNDAMENTACION

ABSTRAC
The use of amino acids in agriculture is a tool that can be very useful both to improve production and the quality of the
harvest, although it is necessary to have knowledge of this type of product to buy the one that best suits the needs of
your crop. The formation of proteins is related to the assimilation of nitrogen, when crops are fertilized with nitrogenous
salts, it is assimilated and then used in the formation of amino acids and start protein synthesis.

RESUMEN
El uso de aminoácidos en la agricultura es una herramienta que puede ser muy útil tanto para mejorar la
producción y la calidad de la cosecha, aunque es necesario tener un conocimiento de este tipo de productos para
comprar el que más se adecue a las necesidades de su cultivo. La formación de proteínas está relacionada con la
asimilación del nitrógeno, cuando los cultivos son fertilizados con sales nitrogenadas, este es asimilado para luego
ser utilizado en la formación de aminoácidos y comenzar la síntesis de proteínas.

IMPORTANCIA DE LOS AMINOACIDOS Y PROTEÍNAS

EN LA AGRICULTURA

Las proteínas son importantes macromoléculas que participan en todos los aspectos del crecimiento y desarrollo
de las plantas.
Las plantas sintetizan los aminoácidos a partir del N absorbido en forma de nitrato o en forma de amonio del
suelo. Evidentemente, el proceso de absorber el nitrógeno del suelo supone un gasto energético importante por
parte de la planta. Por lo tanto, la principal razón por la que es tan importante la aplicación de este tipo de
productos en la agricultura es el ahorro energético que se consigue. Este ahorro de energía por parte de la planta
podrá ser utilizado en otros procesos como la brotación, la floración o el cuajado y engorde de los frutos, de forma
que aumentará la calidad y la producción de la cosecha.
Un aminograma es una representación esquemática de la composición de aminoácidos de un péptido o proteína
(o en nuestro caso de un fertilizante). Un aminograma puede ser cualitativo (si solo aparecen los diferentes tipos
de aminoácidos que contiene el producto) o cuantitativo (si además aparece la cantidad de cada uno de ellos). (1)
Entre otros procesos, las proteínas están involucradas en la catálisis de reacciones bioquímicas (donde participan
las enzimas), el transporte a través de membranas, la estructura celular, la generación de energía y el transporte
de electrones, solo por mencionar algunos ejemplos. A pesar de su importancia, comparadas con los animales, las
plantas contienen niveles relativamente bajos de proteínas; esto es debido a que los carbohidratos estructurales
(celulosa) componen la mayor parte de la estructura de las plantas.
A diferencia de los animales, las plantas no obtienen los aminoácidos requeridos consumiendo otros organismos.
Por lo tanto, todos los aminoácidos deben ser sintetizados por la propia planta. Un gran reto para las plantas
radica en que las proteínas presentan un tiempo de vida limitado, por lo que deben ser constantemente traducidas
del ARN-m (ácido ribonucleico mensajero; abreviado como m-RNA en inglés) a fin de que la planta tenga un
crecimiento y desarrollo normal continuo. (2)
Los aminoácidos son utilizados en etapas críticas en el desarrollo del cultivo, así como en situaciones de estrés
abiótico. El beneficio de la aplicación de aminoácidos en los cultivos es un significativo ahorro de energía en la
producción de los mismos, este ahorro de energía se ve reflejado en vigor de la planta y la mejora de la tolerancia
ante situaciones de estrés, reduciendo significativamente el daño en el rendimiento y en la calidad del cultivo
causado por las situaciones de estrés. (3)
Bibliografía:
1. https://adleragro.com/blog/aminoacidos-una-herramienta-fundamental-en-la-
agricultura/#:~:text=Las%20prote%C3%ADnas%20son%20importantes%20macromol%C3%A9culas,forma%20de%20
amonio%20del%20suelo.
2. https://passel2.unl.edu/view/lesson/9a49f4ad2e86/2
3. Botta., A. M., Marcón, C., Marín, N., Sierras. 2007. Mejora en cuajado y calibre tras aplicación de Boro con
aminoácidos en diferentes cultivos. XI congreso SECH, Albacete. Chaves-Barrantes., N. y M., Gutierrez-Soto. 2017.
Respuestas al estrés por calor en los cultivos I. Aspectos moleculares, bioquímicos y fisiológicos. Agronomia
Mesoamericana Vol 28 (1). Chaves-Barrantes., N.F. y M. V., Gutierrez-Soto. 2017. Respuestas al estrés por calor en
los cultivos II. Tolerancia y tratamiento agronómico. Agronomía Mesoamericana. Vol 28, (1). Florido B., M. 2015.
Aspectos relacionados con el estrés de calor en tomate (Solanum lycopersicum L). Instituto Nacional de Ciencias
Agrícolas. Cultivos Tropicales vol 36. 77:95 pp. Gal I., B., M.,Lopez., A. I., Marin., J.,Prieto. 2002. Bases de la fisiología.
Tebar. España. Rodriguez., G., A., Caro. Proteínas extremas. Divulgación de Ciencias genómicas. Universidad
Nacional Autónoma de México. https://tradecorp.mx/wp-content/uploads/2017/11/02-aminoacidos-1.pdf