´

Los aminoácidos son , que

corresponden a compuestos formados por la
unión de átomos de Carbono. Los átomos de
Carbono unidos covalentemente pueden
formar cadenas lineales, ramificadas o
cíclicas. A los “esqueletos” de Carbono se le
agregan distintos tipos de átomos, llamados
que le otorgan propiedades
químicas específicas a la molécula.

o Corresponden a los monómeros de las , es decir, su unidad mínima.

o Existen más de 300 aminoácidos diferentes, pero el código genético humano codifica
sólo para 20.
o son los que el cuerpo humano no puede sintetizar, por lo que deben
ser incluidos en la dieta (10)

o son los que el cuerpo humano puede sintetizar (10).

o Hidrófobos.
o No poseen carga .
o Grupo R con átomos de C e H (a veces
otros, por ejemplo: Metionina, con S en
medio de C e H lo que le hace perder
polaridad).

o Poseen benceno en su estructura.

o Son capaces de absorber luz ultravioleta.

o Son hidrosolubles ya que el agua es polar

y no cargada.
o Poseen Oxígeno (muy electronegativo)
que les otorga polaridad (-).

o Poseen nitrógeno protonado.

o Son hidrosolubles ya que poseen carga.
 o Poseen el grupo Ácido Carboxílico sin su
H (protón).
o Son hidrosolubles ya que poseen carga.

o Ion dipolar, “ion híbrido” o anfótero (=anfolito).

o Estado en el que la carga neta de un aminoácido es
0 debido a que su grupo amino tiene carga (+) y el
grupo ácido carboxílico tiene carga (-).
o Al ser anfótero puede actuar como
o Su carga depende netamente del pH del ambiente.
o Siendo zwitterión, el aminoácido puede actuar como
donador de protones (ácido) o receptor de protones
(base).
o

+ * .

o Corresponde al enlace entre aminoácidos, ocurre entre el grupo amino de uno y el ácido
carboxílico de otro, que al formarse se libera una molécula de agua:
o Es un enlace , de carácter , rígido y plano. Se comporta como un enlace doble,
aunque es .
o Existen los dipéptidos (2 aá), tripéptidos (3 aá) y polipéptidos (4 o + aá)
o Posee dos configuraciones posibles: (Cα dispuestos hacia el mismo lado, muy rígido) y
(Cα dispuestos hacia lados opuestos).

o Estructurales: colágeno (cartílago y hueso)

o Reguladoras: insulina, hormona de crecimiento y receptores de membrana
o Contráctiles: actina y miosina
o Transporte: hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, permeasas
o Almacenamiento: ovoalbúmina, caseína y gliadina
o Defensa: anticuerpos
o Catalizadoras: enzimas: sacarasa, pepsina, catalasa, etc.
 o Las proteínas pueden alcanzar hasta 4 niveles en su estructura,
sin embargo, no todas alcanzan los niveles más altos.
o A partir de la estructura terciaria las proteínas adquieren su
conformación 3D y su funcionalidad.
o Todas las proteínas poseen un estado nativo.

o Corresponde a un polímero lineal y plano de

aminoácidos, unidos mediante
o Es única para cada proteína y determinará su
conformación 3D y su función.

En este nivel estructural pueden ocurrir que producen cambios

en la secuencia de aminoácidos, que pueden resultar en una proteína defectuosa o
disfuncional, si es que el dominio proteico afectado era funcional.

o Corresponde a la organización espacial del polímero.

o Está definida por , dados entre los
grupos amino y ácido carboxílico del “esqueleto”
o Posee 3 estructuras características: α β
β.

o Tiene forma de “espiral”.

α o Proteínas globulares (transporte) poseen mayormente estas
estructuras.
o Cada 4 aminoácidos aprox. Se forma una de estas estructuras.
o Los grupos radicales quedan dispuestos hacia afuera.

o Tiene forma de “zig-zag”, más extendida que α-hélice.

o Proteínas fibrosas (estructurales y de soporte) poseen mayormente
β estas estructuras.
o Las cadenas adyacentes dispuestas paralela o anti paralelamente
interactúan mediante puentes de H.
o Los grupos radicales quedan dispuestos en direcciones opuestas.

o Es el “conector” entre las estructuras anteriormente mencionadas,

las hace interactuar frente a frente debido a que es una vuelta de
-β 180°.
o son los partícipes de esta estructura.
 o Corresponde al empaquetamiento de la estructura
secundaria (α-hélice, β-plegada y vueltas-β) en
o Recién en este nivel la proteína es funcional
o En este nivel hay enlaces iónicos, puentes disulfuro, puentes
de H, interacciones de van der Waals que definen su forma
3D.
o Hay dos tipos fundamentales:

o Llevan a cabo la mayoría de las funciones celulares

o Su degradación es más fácil que la de las fibrosas
o Ejemplos:
o
o Proporcionan soporte mecánico.
o Suelen ser insolubles.
o Se forman a partir de una unidad simple que se repite y forma fibras.
o Ejemplos:

o Resulta de la agregación de 2 o + subunidades (1

subunidad=1 proteína terciaria).
o No todas las proteínas alcanzan este nivel.
o Posee puentes de H, puentes disulfuro, enlaces iónicos
e interacciones de Van der Waals.

Las únicas interacciones que estabilizan a una proteína en los niveles

superiores son los . Se forman por oxidación, gracias a la
Cisteína y, además, pueden ser intra y extra catenarios (ej: Insulina requiere
de ambos.

Son capaces de romper los enlaces disulfuro, ya que éstos se forman por oxidación. En
presencia de agentes reductores no se pueden conformar proteínas, es decir, no alcanzan
su forma 3D.
 o La función de una proteína es absolutamente dependiente de su estructura 3D .
o Existen una serie de agentes que pueden alterar la conformación de una proteína.
o Los factores que determinan la conformación, además de la estructura primaria,
son: pH, concentración salina, temperatura, entre otros.
o Una proteína puede ser , dependiendo el agente que haya sido
utilizado.

: corresponde a la pérdida de la

conformación de una proteína, por lo tanto, pierde su

función y actividad biológica. Puede ser irreversible o
reversible.

: sólo ocurre en ciertas ocasiones,

dependiendo de qué tan denaturada quedó la proteína.

o Es un proceso , no azaroso; de ser azaroso tardaría millones de años.

o Para que una proteína se pliegue hasta su estructura nativa debe que
corresponde al nivel de desorden de las partículas. La entropía se reduce mediante
intermediarios semi estables ( ), que también disminuyen la energía de
plegamiento.
o Hay factores que afectan el plegamiento como: pH, temperatura, alcohol, acetona, urea,
detergentes y agentes reductores.
o Es también un proceso , es decir, tiene un orden y se lleva a cabo mediante
pasos definidos.
 1. Formación espontánea de un núcleo estructural que posee algunas regiones
particularmente estables de estructura secundaria.
2. A medida que más regiones se vuelven de estructura secundaria se propaga esa
estabilidad a través de interacciones de largo alcance.
3. El plegamiento continúa hasta que la mayor parte del polipéptido posea
estructura secundaria que continúa estabilizándose.
4. La estructura resultante corresponde a la conformación

Proteínas que capturan un péptido naciente y con energía lo

transforman a su forma nativa.

Son péptidos pequeños “infecciosos” (glicoproteínas de 208 aá),

hidrofóbicos. Por ejemplo, en la superficie de las neuronas degradan
la vaina de mielina de los axones.

También llamadas heteroproteínas, son aquellas que poseen una región

no aminoacídica/proteica, dicha región se denomina que
también estabiliza dominios funcionales de las proteínas .

: parte proteica.

o Es un ejemplo de heteroproteína, con 4 subunidades, es decir, un tetrámero (2 alfa

y 2 beta) cada una con un grupo prostético (grupo HEME/HEMO). Cada grupo HEME
posee un ion ferroso F+2 al centro, que se une a un Oxígeno.
o Posee 2 estructuras nativas con distinta funcionalidad, por lo que es una proteína
alostérica.

Estructura Tensa. Posee baja afinidad Estructura Relajada. Posee alta afinidad
por el O2 por el O2
La afinidad de la hemoglobina por el O2 se ve
afectada por: CO2, pH y 2,3difosfoglicerato.

o +pH = +afinidad por el O2, es directamente

proporcional.
o +CO2 = -afinidad por el O2, es inversamente
proporcional.
o +T° = -afinidad por el O2, es inversamente
proporcional.

En el gráfico se observa la curva de

saturación de O2 de la mioglobina
(Mb), hemoglobina adulta (HbA) y
hemoglobina fetal (HbF). Se puede
apreciar una curva sigmoidea para
la HbA y HbF. Además, se ve
representada la mayor afinidad
que posee la Mb por el O2, en
comparación con la HbA y la HbF.

Es la variación en la velocidad (aumento) y en el tiempo (disminución) de

una reacción química producida por la presencia de un catalizador (enzima).
La glucólisis, por ejemplo, ocurriría en años de nos ser por la presencia de
enzimas.

+ * +

*en este complejo, la enzima pierde la afinidad o “interés” por el

producto, para finalmente soltarlo.
 o Todas las enzimas son proteínas (excepto moléculas de ARNcatalítico),
aunque no todas las proteínas son enzimas.
o Se encargan de catalizar reacciones químicas en un tiempo favorable
para la vida, aumentando la velocidad de reacción, disminuyendo el
tiempo y la
o Funcionan eficazmente en medios acuosos a: pH, T° y P° determinados
o Son , por lo tanto, las proteínas que son enzimas
poseen estructura cuaternaria.
o Son nombradas usualmente con el sufijo “asa” después del nombre del
sustrato sobre el que actúan o el proceso químico que catalizan.

o : son específicas y selectivas para su sustrato.

o : algunas pueden actuar en ambos sentidos de una
reacción (bidireccional).
o : la catálisis se realiza a concentraciones mínimas de
sustrato.
o : muy superior al de otros catalizadores
inorgánicos.

o : cataliza la transferencia de electrones desde el agente reductor

(donador) hacia el agente oxidante (receptor). En las células estas rx suelen
implicar coenzimas como: NADH/NAD+, NADPH/NADP+, etc.

A- + B → A + B-
o : cataliza la transferencia de un grupo funcional de una molécula a otra.
Las principales enzimas de este tipo son las kinasas, que transfieren un grupo
fosfato y aminotransferasas que transfieren un grupo amino.

A–X + B →A + B–X
o : catalizan la hidrolisis de enlaces químicos, aplicando H2O hidrolizada en
la molécula.

A–B + H2O →A–OH + B–H

o : cataliza la ruptura de enlaces químicos, formando nuevos enlaces
múltiples o estructuras en anillos. Corresponden a aquellas rx que no son
catalizadas por oxidorreductasas o hidrolasas
 o : cataliza la transformación de un isómero de un compuesto químico en
otro. Genera un cambio de posición u orientación.
*isómeros: dos cuerpos químicos que poseen la misma fórmula molecular, pero
distintas características y funciones debido a su organización/distribución de los
átomos.

o Proteasas: proteína como sustrato

o Lipasas: lípidos como sustrato
o Glucosidasas: carbohidratos como sustrato
o ADNasas y ARNasas: ADN y ARN como sustratos respectivamente

Algunas enzimas están constituidas por un polipéptido, pero otras necesitan

de un cofactor (grupo prostético), que corresponde a una parte no proteica,
termoestable y de baja masa molecular.

o : grupo prostético, unido covalentemente, no reversible (enlace

muy fuerte), por ejemplo: grupo HEMO.
o : oligoelementos iónicos, por ejemplo: Fe+2, Mn+2 y Zn+2.
o : enlaces reversibles, la mayoría son derivadas de vitaminas, por
ejemplo: vitA-Coenzima A.

¿ ?
o Las enzimas actúan con uno o pocos sustratos muy específicos formando el
, luego de realizar catálisis se forma el producto y se libera, quedando
libre nuevamente la enzima, es decir, las enzimas son y no se “gastan”.
o El sustrato se une a un , que posee características específicas
para ese sustrato, se unen de forma reversible (débilmente), ya que luego de
volverse producto el sitio activo debe quedar libre.
 Posee forma de hendidura tridimensional, es una zona pequeña
de la enzima y sus características son especificas para facilitar
la catálisis con el sustrato.

Se conforma por aá que reconocen el sustrato y otros que llevan

a cabo la catálisis. La forma en que se une el sustrato al sitio
activo posee dos modelos.

Fue solo una hipótesis, ahora

es un modelo obsoleto en el
que el sustrato encajaba
perfectamente con el sitio
activo. Era .

Es el modelo comprobado, en el que

la unión del sustrato induce un
cambio conformacional en el sitio
activo de la enzima que aumenta
la complementariedad. Es ,
el sitio activo es flexible y se
ajusto lo más posible al sustrato.

o Las enzimas afectan la velocidad y el

tiempo de una reacción, pero

o A mayor cantidad de sustrato en el

medio, mayor es la velocidad y menor
el tiempo de reacción (rx).
o La curva de progreso de una rx es de
tipo , ya que mientras más
sustrato se vaya transformando, más
producto habrá. Además, son :
llegan a un punto de equilibrio.
o El equilibrio de una rx se alcanza
cuando la velocidad es la máxima, o
sea que la enzima está saturada
(todos los sitios activos ocupados con
sustrato).
o Gracias a las enzimas la rx ocurren de
forma .
o A concentración baja de sustrato, la velocidad inicial aumentará conforme
aumenta la concentración de sustrato.
o A medida que aumenta la concentración de sustrato la velocidad de la rx
aumentará hasta alcanzar su máximo.
o Como se puede apreciar representado en el gráfico, cuando la enzima alcanza su
velocidad máxima, todos los sitios activos se encuentran ocupados.

Corresponde a la ecuación del gráfico

anterior, pero lamentablemente los
valores para ese tipo de gráfico no son
calculables, por lo que se linealizó dando
origen al reciproco de Michaelis-Menten o
también conocido como ,
que corresponde a una función lineal.
 * +
o y=1/Vinicial
o m=Km/Vmax
o x=1/[S]
o c=1/Vmax
o Intercepto en el eje x (y=0): -1/Km
o Intercepto en el eje y (x=0): 1/Vmax
o Pendiente: Km/Vmax

o Para la mayoría de las enzimas Km está entre 10^-1 y 10^-7 M.

o Un aumento en el valor de Km significa una menor afinidad ES, por lo tanto,
requiere mayor [S].
o Una disminución en el valor de Km significa una mayor afinidad ES, por lo
tanto, requiere menor [S] para llegar a la Vmax.

o Inhibición: disminución de la actividad de una enzima por acción de un inhibidor.

Puede ser reversible o irreversible.
o Reversible: el inhibidor se une al sitio activo mediante enlaces débiles.
1. Competitiva: el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. El
inhibidor es afín con el sitio activo.
2. No competitiva: el inhibidor no se una al sitio activo, sino que al .
3. Acompetitiva: el inhibidor afecta al complejo ES, se une a un sitio adyacente.
o Irreversible: el inhibidor se une covalentemente, es decir, de forma muy fuerte.

o No afecta la Vmax.
o Aumenta el valor de Km, lo que conlleva una
mayor [S], lo que disminuye la afinidad.
o Aumenta la pendiente.
o Estos inhibidores pueden unirse tanto al
complejo ES como a la enzima sola
o Se une a un sitio adyacente
o Aumenta la Vmax
o No afecta la Km, pero si la pendiente (ya que
también se ve afectada por la velocidad)

o Estos inhibidores se unen solo al complejo ES, no

a la enzima sola.
o Disminuye la Km, por lo tanto, aumenta tanto la
afinidad de la enzima por el sustrato que ésta no
lo suelta.
o Disminuye la Vmax, ya que deja de haber
formación de producto.

o Estos inhibidores pueden unirse al complejo ES o

la enzima sola.
o Disminuye la Vmax.
o Aumenta la Km, por lo que disminuye la afinidad.

o Producen inactivación permanente de la enzima.

o La unión Enzima-Intermediario es muy fuerte, covalente.
o Solo se puede recuperar la actividad enzimática haciendo nuevas enzimas.

Irreversible
o Permite la adaptación de la actividad a necesidades fisiológicas, estados del
desarrollo o condiciones ambientales.
1. : utilización de isoenzimas.
2. : control de la disponibilidad (síntesis o degradación) y la vida
media de la enzima.
3. : control alostérico, modificación covalente (reversible e
irreversible).
o La mayoría de las enzimas son proteínas globulares, por lo que poseen una vida
media corta.
o En las células de nuestro cuerpo existe un constante recambio proteico.
o La concentración de enzimas es regulada mediante su síntesis (se regula la
transcripción y traducción) y degradación (mediada por ubiquitina y ejecutada
por el proteosoma).

o Son distintas formas de una misma enzima. Catalizan la

misma rx, pero con leves diferencias (estructura, valores
de Km y/o Vmax, propiedades reguladoras).
o Se expresan en lugares, zonas o momentos distintos. Por
ejemplo, la enzima lactato deshidrogenasa (LDH) da origen
a 5 diferentes isoenzimas.

o Son enzimas que . Poseen una gráfica

sigmoidea, no hiperbólica.
o Contienen varios centros y subunidades (centros activos y centros reguladores)
o Posee , que se unen al sitio alostérico generando en la enzima
un cambio conformacional.
o Los moduladores pueden ser inhibidores o activadores, dependiendo si aumenta o
disminuye la actividad enzimática.

o Es . Es llevada a cabo por rotura

proteolítica de precursores inactivos
(zimógenos).
o *Zimógenos: enzimas de la digestión que
degradan proteínas. Necesitan estar
inactivas, se activan cuando llega comida.
o Es . Corresponde a la unión covalente de un grupo
químico que altera las propiedades catalíticas de la enzima.
o *Fosforilación: mediante quinasas (transferasas), que
agregan el Pi.
o *Desfosforilación: mediante fosfatasas (hidrolasas) que
degrada por hidrolisis en Pi.

o A : la acumulación de producto inhibe la

acción de la enzima.

o Por : el producto final de la ruta inhibe el primer

paso de ésta.

Actividad celular altamente coordinada en la cual muchos sistemas

multienzimáticos cooperan para:

o Obtener energía química de la luz o a partir de la degradación de nutrientes ricos

en energía desde el ambiente.
o Sintetizar y/o degradar moléculas requeridas para funciones celulares.
o Convertir los nutrientes en otras moléculas específicas para el organismo.
o Polimerizar precursores monoméricos en macromoléculas.

El metabolismo ocurre en una serie de rx catalizadas por enzimas denominadas

(que operan simultáneamente a nivel celular y tejidos). Los precursores de
las rx son transformados a producto mediante intermediarios llamados .

Es el del metabolismo, en el cual los

nutrientes son convertidos a productos más pequeños y
simples. Es convergente.

Genera energía en forma de ATP y transportadores de

electrones reducidos

También llamado , corresponde al proceso en el que

precursores pequeños y simples son convertidos en moléculas
mas grandes y complejas. Es divergente.

Requiere de energía en forma de ATP y poder reductor.

 La mayoría de las células poseen enzimas que catalizan la síntesis y/o
degradación de biomoléculas, pero llevar a cabo ambos procesos generaría un
gasto de energía demasiado grande para la célula, es por eso que el
, es decir, mientras uno se activa el otro se inhibe.

o La energía no se crea ni se destruye, solo se transforma.

o En todos los procesos naturales, la entropía del universo aumenta.

Cantidad de energía disponible para generar

trabajo durante una rx. + Δ
o ΔG<0:
(fotolisis H2O, respiración celular, etc.). Δ +
o ΔG>0:
(fotosíntesis, división celular, etc.).

El acoplamiento de las rx metabólicas es

fundamental, ya que de esa forma se
pueden procesar sustratos que no son
favorables energéticamente.

o Son favorables, puesto que

necesaria para llevar a cabo otras
reacciones no favorables
energéticamente.
o Para efectuar rx de tipo endergónicas, el
organismo acopla dichas rx a las que
son de tipo exergónicas.
El catabolismo es utilizado para la , de este modo las reacciones
químicas involucradas son energéticamente favorables. La energía generada es
trasportada por moléculas especializadas, las que son utilizadas en vías anabólicas,
las cuales son energéticamente desfavorables.

El ATP (adenosín trifosfato) es la molécula utilizada como moneda energética. Es

producido en vegetales, plantas y algas mediante la fotosíntesis, mientras que en
otros eucariontes y bacterias es producido mediante

El ΔG de la hidrolisis del ATP es de -30,5 kJ/mol, lo que significa que es exergónica,

espontanea y que libera energía. Es por esto que la hidrolisis del ATP es utilizada
para acoplar otras rx.

+ +

El ATP posee una tendencia a

hidrolizarse en sus grupos Pi
terminales debido a la repulsión
de cargas y la estructura
resonante del Pi. Esto quiere
decir que el ATP es más estable
con menos Pi.

Son aquellas rx de oxido-reducción, en donde hay una desde un

donador (agente reductor) hacia un receptor (agente oxidante). En todas estas rx debe
haber una especie que se reduce y otra que se oxida.

o : ganancia de electrones por parte de un átomo, molécula, especie química,

etc.
o : pérdida de electrones por parte de un átomo, molécula, especie química,
etc.

Una molécula ha sido oxidada cuando , mientras que una

especia que ha sido reducida .

La transferencia de electrones entre el aceptor y el dador puede ser

espontanea, dependiendo de la afinidad de los electrones de ambas
especies. Esta afinidad se denomina °
 o n = número de electrones transferidos
Δ Δ o F = Constante de Faraday (96,5 kJ/volt . mol)
o ΔEo = Eo del par aceptor de e- menos el Eo del par donador de e-.
o ΔGo = Cambio en la energía libre estándar

o Son coenzimas solubles en agua, que sufren oxidaciones y reducciones reversibles en

muchas de las reacciones de transferencia de electrones del metabolismo.
o + + se mueven libremente entre una enzima y otra.
o + están unidos estrechamente a proteínas, conocidas como flavoproteínas, para
las cuáles sirven como grupos prostéticos.

Los carbohidratos corresponden a polihidroxi aldehídos, cetonas o sustancias que

producen esos compuestos cuando sufren hidrólisis. La mayoría posee formula
molecular (CH2O)n y algunos poseen N, P y S. Hay dos grandes familias de
carbohidratos: .

Poseen el doble Poseen el doble

enlace en el extremo enlace en el
(ej: glucosa) centro.

o Consisten en una sola molécula de azúcar (glucosa, fructosa,

galactosa, ribosa)
o La mas abundante en el ambiente es la D-glucosa.
o Los monosacáridos de mas de 4C tienden a tener estructuras
cíclicas.
o La mayoría de los monosacáridos termina con el sufijo -osa.

Monosacáridos con 4-5 o más Carbonos, en los que el grupo Carbonilo

forma un enlace covalente con el Oxígeno de un hidroxilo de la
cadena lateral. El enlace que se forma puede ser α o β, lo que
dependerá de la posición del OH en el primer Carbono:

o α: OH del primer C dispuesto hacia . OH se encuentran al

mismo lado que el C central más lejano.

o β: OH del primer C dispuesto hacia . OH se encuentran en

lados opuestos.
Para ser más estables, menos reactivos y más fáciles de romper. Las Aldosas se vuelven
cíclicas más comúnmente, ya que su doble enlace se encuentra en el extremo.

o Constan de dos unidades de azúcar, es decir, dos monosacáridos,

unidos por un enlace O-glucosídico (OH-C alfa).

Corresponde al enlace que une monosacáridos. Es ya

que hay intercambio de electrones (es fuerte), puede ser alfa
o beta, se forma por y se rompe por
.

o La enzima encargada de formar este enlace es llamada

o Son polímeros de azúcar,

compuestos por más de 20
monosacáridos.
o Pueden ser lineales (ej: celulosa) o
ramificados (glicógeno).
o Pueden ser : un solo
tipo de monosacárido (lineal o
ramificado) o : más
de un tipo de monosacárido (lineal
o ramificado)
o :
1. Almacenamiento de energía
(glucógeno, almidón)
2. Estructurales (quitina, celulosa)
3. Reconocimiento celular
(oligosacáridos)
4. Adhesión celular, entre otras.

α
o Proceso mediante el cual un azúcar de 6C se convierte en dos moléculas de 3C cada
una (piruvato).
o Es una rx muy favorable ya que su ΔGo =-73,3 kJ/mol.
o Ocurre en el citosol, en todas las células, es decir, procariontes y eucariontes.
o Posee 10 etapas que se dividen en dos fases de 5 etapas cada una.
1. : en esta fase se invierte energía para poder ganar más.
2. : no hay inversión de energía, solo ganancia.
o En la glicolisis, parte de la energía potencial de la glucosa se libera y se utiliza para
la síntesis de ATP neta a partir de ADP.
o El producto de la glicólisis es .

o Se obtienen dos intermediarios: o Da lugar a la síntesis de ATP a

gliceraldehído 3 fosfato. nivel de sustrato.
o Se sintetizan azucares-fosfato o Triosas (3C)-fosfato se convierten
a costa de la conversión de ATP en compuestos ricos en energía
a ADP. que transfieren el Pi al ADP.

La glicólisis se regula con el fin de , dependiendo de las necesidades

celulares. Para esto, se deben regular las enzimas que catalizan rx irreversibles.

Se inhibe por su producto (glucosa-6-Pi), su regulador alostérico.

Las bajas concentraciones de G6P en la célula se pueden explicar
porque es un sustrato utilizado en otras vías metabólicas.

Se activa en presencia de ADP, AMP (lo que demuestra un bajo

nivel energético celular) y fructosa-2,6-bifosfato (que viene de
otra vía). Se inhibe por ATP y citrato (del ciclo de Krebs).

Es la enzima principal de la glicolisis ya que activada puede

generar mucho F1,6BF y, por lo tanto, mucho piruvato.

En el hígado se inhibe por ATP y acetilCoA y se activa

gracias a la fructosa-2,6-biPi (de otra vía).
 o Reacción catalizada por la , que le agrega un fosfato
en el C6 para que no pueda salir de la célula.
o Esta rx es .
o Hay inversión de una molécula de ATP, que queda como ADP.

o Reacción catalizada por la , que genera un

isómero de la glucosa.

o Reacción catalizada por la , que le

agrega un Pi.
o Esta rx es .
o Utiliza una molécula de ATP, que queda como ADP.

o Reacción catalizada por la , que divide la fructosa 1,6

bifosfato en: gliceraldehído 3-Pi y dihidroxiacetona-Pi, la cuela
posteriormente sufre otro cambio (etapa 5) para convertirse en
G3Pi.

o Reacción catalizada por la , que crea el

isómero G3P de la dihidroxiacetona-Pi. El resultado final son 2
G3P.

o Reacción catalizada por la , que

genera dos coenzimas reducidas (NADH), ya que todo es “x2”
por los dos G3P. Además, fosforila los 2 G3P quedando con solo
dos Pi, es decir, BPG.

o Reacción catalizada por la , que utiliza 2

ADP para desfosforilar los 2 BPG, dejándolos como 2
fosfogliceratos-3-Pi (3PG).
o Se generan 2 ATP, a partir de la fosforilación del ATP.

o Reacción catalizada por la , que crea un

isómero de ambos 3PG, que ahora tienen el Pi en el C2 (pero
aún no es buen grupo saliente)
o
o Reacción catalizada por la , que convierte ambos 2PG en
PEP (fosfoenolpiruvato), una molecula con alto contenido
energético, liberando dos moléculas de H2O.

o Reacción catalizada por la , que transfiere el Pi

del PEP hacia el ADP (que se vuelve ATP) quedando como
piruvato+ATP (x2).
o Utiliza dos moléculas de ADP, que se fosforilan a 2 ATP.
o Esta rx es .
 El piruvato puede tomar tres vías, dependiendo de las condiciones ambientales. Si
las condiciones son anaeróbicas (en ausencia de O2) el piruvato hará
(no se realizan ambas). Las fermentaciones tienes como finalidad
oxidar el NADH a NAD+ para volverlo útil para la célula.

Si las condiciones son aeróbicas el piruvato entrará al

o Ocurre en bacterias, microorganismos, (ej: levadura).

o En este proceso se obtienen: +
o Es catalizada por la , la cual está ausente en vertebrados y otros
organismos que hacen fermentación láctica).
o La piruvatodescarboxilasa le quita un CO2 al piruvato (x2), dejándolo como
acetaldehído (x2), el que luego se reduce (mientras se oxida el NADH de la glicólisis a
NAD+) por acción de la , dejándolo como etanol (x2).

o Ocurre en el musculo (en ejercicio prolongado), eritrocitos y algunos microorganismos.

o El piruvato toma esta vía cuando la célula no posee oxigeno suficiente como para
realizar vías aeróbicas.
o El , mientras que el NADH se oxida a NAD+. Esto tiene el fin de
liberar lactato al musculo para que llegue hasta el hígado y se convierta en piruvato
de nuevo.
o Ocurre en el citoplasma. Es llamado también.
 o Corresponde a una de las vías aeróbicas que puede seguir el piruvato, que ocurre en
la matriz mitocondrial.
o Ocurre en animales, plantas y algunos microorganismos.
o Por cada piruvato que entra en el ciclo de Krebs se forman:
o de todos los procesos del ciclo de Krebs.
o El metabolismo oxidativo se puede subdividir en 3 etapas:
1. Oxidación de un fragmento activado de AcetilCoA de 2C, ocurre previo al ciclo
de Krebs.
2. Oxidación de los dos átomos de C en el ciclo del ácido cítrico.
3. Transporte electrónico y fosforilación oxidativa, en donde los transportadores
de electrones reducidos (del ciclo) vuelven a oxidarse junto a la síntesis de ATP.

Oxidación del piruvato: el piruvato entra a la matriz mitocondrial, donde es

descarboxilado por oxidación a AcetilCoA. (“etapa 0”, previa al ciclo de Krebs
como tal).

Esta etapa es catalizada por la , complejo enzimático

multiproteico (3 partes).

Piruvato acetilCoA

E1 = : le quita CO2 al piruvato.

E2 = : genera acetilCoA a partir

de CoA-SH.

E3 = : genera NADH (más H+) a

partir de NAD+.

La enzima piruvato deshidrogenasa es una proteína cuaternaria, con regulación alostérica.

o Se inhibe por ATP, AcetilCoA y NADH (productos) ya que, si hay suficientes, no se debe
producir más. Además, por la fosforilación de E1 (covalente pero reversible).
o Se activa por AMP (índice de bajo nivel energético) y NAD+ (índice de poco NADH para la
CTE). Además, por la desfosforilación de E1.

Molécula muy grande, posee muy importante y

un , lo que hace que hace a esta molécula
muy interactiva.
 Corresponde al ciclo de Krebs, se divide en dos fases:

1. Introducción y perdida de 2 Carbonos: se introducen dos carbonos en

forma de AcetilCoA, que luego se liberan en forma de CO2.
2. Regeneración del Oxalacetato (4C).

El punto de partida es el AcetilCoA, obteniéndose CO2 y transportadores de

electrones reducidos (NADH y FADH2). El oxalacetato es también necesario.

4. Para que la acetilCoA entre al ciclo de Krebs debe unirse al oxalacetato, proceso
catalizado por la , que sintetiza citrato a partir de acetilCoA.

3. Isomerización del citrato: para que no sea consumido por otras vías en las que puede
actuar.

2. Generación de CO2: por una deshidrogenasa ligada a NAD+. En este paso se genera el
primer NADH.

1. Generación de otro CO2 por un complejo multienzimático: α

(igual que la piruvatodeshidrogenasa). En este paso se genera el segundo NADH.
1° se descarboxila el: α-cetoglutarato (pierde CO2).
2° se genera acetilCoA a partir de CoA-SH.
3° se genera NADH a partir de NAD+.
 tiene la finalidad de regenerar Oxalacetato.

5. Fosforilación a nivel de sustrato. En este paso se genera GTP, que luego cede su Pi a un
ADP para generar ATP.
CoA se reduce a su forma con grupo tiol, mientras que el succinato se oxida.

8. Deshidrogenación dependiente de Flavina. En este paso se genera FADH2, el único del

ciclo. Además, es un paso que comparte uno de los complejos de la cadena
transportadora de electrones.

7. Hidratación de un doble enlace C=C con H2O el enlace doble pasa a ser simple por
hidratación. El intermediario L-malato y casi todos los otros pueden ir de la
mitocondria al citoplasma y viceversa, dependiendo sus concentraciones y las
necesidades celulares.

6. Deshidrogenación para generar Oxalacetato (2 electrones y dos protones). Este paso es

energéticamente desfavorable, pero necesario. Además, en este paso se genera el
ultimo NADH del ciclo.
 + +

o : es inhibida por ATP, NADH (indican un alto nivel energético),

Succinil-CoA y citrato (sus productos). Es activada por AMP (índice de bajo nivel
energético).
o ): es inhibida por ATP y activada por ADP y Ca+2. En la
contracción muscular, por ejemplo, aumenta la concentración de ATP lo que
indica que hay mucho Ca+2.
o :α es inhibida por NADH y succinil-CoA (producto) y
activada por Ca+2.

o Los electrones fluyen desde los transportadores (complejos) con menor E’°
(potencial de reducción) hacia los con mayor E’°.
o Ocurre bajo .
o Posee 5 complejos que cumplen diferentes funciones.

NADH
o Complejo multienzimático de 42 subunidades.
o Capta 2 electrones del NADH y los transfiere a la ubiquinona, que
luego se reduce a ubiquinol.
o Contiene flavoproteínas FMN y al menos 6 centros Fe-S.
o :
1. Transferencia exergónica de un ion hidruro (H+) desde el NADH
hacia la ubiquinona y un protón desde la matriz.
2. Transferencia endergónica de 4 protones desde la matriz al
espacio intermembrana.
o Es compartido con el ciclo de Krebs, único de la cadena unido
a la membrana.
o FADH2 dona electrones a la ubiquinona desde el succinato.
o Contiene 5 grupos prostéticos de 2 grupos diferentes y 4
subunidades diferentes.

o Lleva dos electrones desde el ubiquinol (QH2) hasta el

citocromo c.
o Genera un en el espacio
intermembrana.
o Citocromo C: proteína soluble del espacio intermembrana. Su
grupo heme capta un electrón desde el complejo III, se mueve
al complejo IV para donar su electrón.

o Acopla la oxidación del citocromo c (que llega reducido) con la

reducción del O2 a H2O.
o El citocromo c dona 4 electrones que pasa al O2 para formar
H2O.
o Bombea 4 H+ al espacio intermembrana.

o Se genera por la gran concentración de H+ en el espacio intermembrana (1°

componente).
o La energía potencial eléctrica que resulta de la separación de carga (2°
componente).
o +, ayudada por el flujo
de protones desde el espacio intermembrana a la matriz
mitocondrial.
o Posee dos componentes: F1 (periférico) y F0 (sensible a
oligomicina) que forma parte de la membrana.

F1: posee 9 subunidades de 5 diferentes tipos, cada una de

las 3 subunidades beta tiene un sitio catalítico para la
síntesis de ATP.

F0: conforma el poro/ túnel por el cual pasan los protones y

posee 3 subunidades. Rota, + lo que
genera energía para la fosforilación del ADP.

El control de la fosforilación oxidativa permite a la célula producir solo la cantidad de

ATP que se requiere para su funcionamiento. El cociente P/O es el n° de moles de Pi
que se consumen para reducir cada átomo de O2 a H2O.

El cociente máximo para la oxidación de y el del

Son para un complejo. Detienen tanto el flujo de electrones (relacionado con

el consumo de O2) como la síntesis de ATP.

o Rotenona inhibe el complejo I y detiene el flujo de electrones.

o Antimicina A inhibe el traspaso de electrones desde el complejo II al III.
o Cianuro y/o CO2 inhiben el paso de electrones hacia el O2, inhiben el complejo IV.

Compuestos como el DNP y el FCCP pueden atravesar la membrana, liberando los H+

del espacio intermembrana, disminuyendo la gradiente de H+. .

Hay flujo de electrones (y consumo de O2) pero justo al final detienen la síntesis de
ATP, debido a que no hay suficiente potencial.
 Formación de una nueva azúcar a partir de precursores no glucosídicos como:
lactato, piruvato, glicerol o cualquier intermediario del ciclo de Krebs y los aá
(menos leucina y lisisna).

o Es una , es opuesto a la glicólisis. Es energéticamente

cara.
o Ocurre en el hígado y corteza renal de todos los animales, se produce
específicamente en el citoplasma (igual que la glicolisis) y no puede ocurrir
simultáneamente con la glicólisis.
o ¿por qué ocurre?: ejercicio prolongado, ayuno mayor a 12 horas o necesidades
energéticas insatisfechas.

Son casi caminos opuestos, se diferencian solo en 3 reacciones, ya que se utilizan

enzimas diferentes. Las rx que en glicólisis son irreversibles y con un ΔG° muy negativo
son las que cambian en la gluconeogénesis.

Corresponde a la conversión de piruvato a fosfoenolpiruvato. Esta

vía predomina cuando los precursores glucogénicos son piruvato o
alanina y es otra vía la que ocurre en presencia de lactato.

Corresponde a la
conversión de fructosa-
1,6-bifosfato a fructosa-
6-fosfato.
 En la glicólisis corresponde a la
conversión de glucosa a glucosa-6-
fosfato. La enzima encargada de
esta rx solo se encuentra en el
hígado, lo que significa que solo en
el puede haber gluconeogénesis. El
tejido muscular y cerebral no poseen
la enzima .

Glicogénesis es la síntesis/almacenamiento de glicógeno, mientras que, glicogenólisis

es la ruptura de dicha molécula.

El glicógeno es un , que se forma en exceso de glucosa. Se

encuentra principalmente en el hígado (10%) y musculo esquelético (1-2%),
(partículas beta).

o Ocurre en el hígado y musculo esquelético, específicamente en el citoplasma.

o Las ramas exteriores de la glucosa entran en la vía glucolítica por acción de 3 enzimas:
y (isomerasa).
1. : rompe el enlace glucosídico alfa-1,4 mediante un Pi, quedando un
monómero de glucosa-1-Pi (no es utilizable para la célula). Esta enzima solo reconoce
los enlaces alfa-1,4 y los rompe, por lo que si aparece uno del tipo alfa-1,6 (lo que indica
que hay una ramificación) deja de funcionar, y comienza a funcionar la 2° enzima.
2. : retira las ramificaciones de la cadena principal (enlaces alfa-1,6),
dejando libre a la glucosa como tal. Actúa solo en presencia de ramificaciones, de no
haber ramificaciones deja de funcionar y vuelve a actuar la 1° enzima.
3. genera el isómero de la G1P: G6P. esto debido a que la G1P no puede ser
utilizada.
Sitúa un Pi en el C6 de la G1P, convirtiéndolo en un intermediario (G-1,6-bifosfato),
para volverlo a la “normalidad” la enzima utiliza el
, que le quita el Pi del C1, dejando la molécula como Glucosa-6-Pi.
 o La ” de la síntesis de glicógeno. Posee isoenzimas: glicogenina1
(ME) y glucogenina 2 (hígado).
o (azúcar-nucleótido): glucosa modificada para que pueda generar energía.
o Ocurre en dos reacciones:
1. Ataque hacia la glucogenina (que posee Tirosina con un OH con dos electrones
libres, muy reactivo) lo que resulta en la glucosilación del residuo de Tirosina.
2. El C1 de la UDP-glucosa se unirá con el OH de la cadena terminal, sucesivamente
hasta por 8 residuos de glucosa. Por cada unión nueva se libera el UDP de esa
glucosa.
o : elonga la cadena de glicógeno. A partir del 8vo residuo que dejó la
glicogenina, continúa agregando moléculas de glucosa. Esta enzima solo genera
cadenas lineales de glucosa, sin ramificaciones.
o : forma los enlaces alfa-1,6, tomando un segmento de la cadena (punto de
ramificación). Ramifica el glucógeno para que utilice menos espacio.

+glicemia = +insulina = +glucogénesis

-glicemia = -glucagón = -glucogénesis

+G6P = +glucogénesis

+Ca+2 = +consumo de glucosa = -glucogénesis

+glucógeno = -glucogénesis

La regulación de la enzima glucógeno

fosforilasa (glucogenólisis) es hormonal. Hay
dos formas distintas de esta enzima, una es la
muy activa (fosforilada) y la
, poco activa (desfosforilada).
 o Es un destino catabólico para la glucosa con un objetivo distinto a la síntesis
de ATP, su objetivo es necesarios para la célula.
o Los principales productos de esta vía son: (esencial para la síntesis de
ácidos grasos y contrarrestar el daño oxidativo) y esencial
para la síntesis de ácidos nucleicos).
o Ocurre en tejidos en división (medula ósea, piel, mucosa intestinal, etc).
o Posee dos fases, aunque dependiendo del tejido puede tener solo una fase.

Su objetivo es la producción de ribosa-5-fosfato, el

cual corresponde al sustrato para la rx de la fase
no oxidativa.

Su objetivo es la producción de NADPH

o Los lípidos son un grupo de

moléculas estructuralmente o Los lípidos de membrana son un
muy diversas, cuya principal extremo de la molécula es hidrofílica
característica en común es su (cabeza polar) y el otro es hidrofóbico (cola
(por eso apolar)
requieren de otras moléculas
o Corresponden a: Glicerofosfolípidos,
para transportarse).
Galactolípidos, Sulfolípidos, Esfingolípidos y
o Se pueden clasificar según su
esteroles.
función o estructura.

o Son los principales componentes de las , debido

a su naturaleza anfipática.
o Se ubican formando , en las cuales sus regiones hidrofílicas
interactúan con el medio acuoso, mientras que las zonas
hidrofóbicas interactúan entre sí, dando estabilidad a la bicapa.
o Pueden encontrarse (sin dobles enlaces), se ven rectos sin
quiebres, o pueden estar (con dobles enlaces).
Corresponden a grasas y aceites, que son (derivados de ác. grasos
altamente reducidos). La oxidación de estas moléculas es altamente .

o Son los lípidos más simples construidos a partir de

los ácidos grasos y corresponden a la de
3 ácidos grasos con una molécula de glicerol.
o Su oxidación provee mucha más energía.
o Si se consumen más de los necesarios serán
empacados por el hígado, liberados a la sangre y
almacenados en el tejido adiposo.

o Son compuestos con cadenas hidrocarbonada con un

grupo carboxílico.
o La mayoría posee un numero par de C, de 4 a 36 átomos
de C.
o Pueden ser saturados o insaturados (monoinsaturados
o poliinsaturados), según sus enlaces.
o Las insaturaciones de los ác. Grasos pueden tener
conformación cis o trans. Mientras menos insaturado,
menos soluble en agua es el ác. Graso.
o Las sales biliares son compuestos anfipáticos que biológicos
convirtiendo los lípidos de la dieta en
o De esta forma, aumenta la fracción de moléculas lipídicas accesibles a las lipasas
del intestino (solubles en agua).

o La acción de las lipasas intestinales genera monoglicéridos, diglicéridos, ac.

Grasos libres y glicerol.
o El proceso de , no antes.

o En la célula son re esterificados a

triglicéridos (TAG) y empacados junto
con el colesterol (CL) de la dieta en
quilomicrones (CM).

o Los QM son agregados lipoproteicos, contienen

proteínas denominadas apolipoproteínas (alta afinidad
por los lípidos).
o Se pueden generar con distintas densidades, siendo los
y (very low density lipoprotein) los menos
densos, luego los (low density lipoprotein) y,
finalmente (high density lipoprotein).

o Los quilomicrones se mueven desde la mucosa intestinal al sistema linfático y

luego entran a la circulación para ser llevados al .
 o Ocurre cuando el QM está cerca.
o La LPL cataliza la para liberar ác. Grasos y glicerol.
o Esta enzima se encuentra específicamente en las células endoteliales del
revestimiento de capilares. Posee distintas isoenzimas presentes en diferentes
tejidos.

o Posterior a esto la célula decide si los almacenará u oxidará para obtener

energía.
o En el musculo los ác. grasos son , mientras que, en el
tejido adiposo son como triglicéridos (en forma de
“gotas” en el citoplasma).

o La síntesis de ácidos grasos convierte el exceso de glucosa e intermediarios

metabólicos (como piruvato, lactato y acetil CoA) a ácidos grasos (triglicéridos).
o (degradación) ya que en la última vía falta un
componente.
o Se incrementa en condiciones de excesiva ingesta de carbohidratos y disminuye
cuando hay restricción calórica, baja ingesta de grasas, deficiencia de insulina, etc.
o Requiere la participación de un intermediario de 3C:
o es la molécula central de metabolismo de ácidos grasos.

o Acetil CoA: 2C mientras que, MalonilCoA: 3C.
o La síntesis de malonil CoA es mediada por la
enzima
o Es un proceso
o La enzima ácido graso sintasa, tiene
como función la .
o Su función acaba cuando se genera
Palmitato (16C), que se genera
cuando hay síntesis de novo de
ácidos grasos.
 o Hay regulación hormonal y alostérica.
o : la insulina estimula la síntesis de ácidos grasos.
o : Acetil CoA carboxilasa (ACC) es activada por citrato, el cual esta aumentado
luego de la ingesta de alimento y es un indicador de abundancia de acetil CoA. La
enzima piruvato deshidrogenasa, que regula la disponibilidad de acetil CoA para la
lipogénesis, es inhibida por niveles altos de acetil CoA.

o La biosíntesis de triacilgliceroles tiene lugar solamente en

el .
o Resulta de diferentes reacciones de síntesis de otros
compuestos.

β
o Consiste en un proceso
(deshidrogenación, incorporación de agua al doble
enlace, oxidación del hidroxiacil-CoA a Cetona y
ruptura) por los cuales los ácidos grasos son
convertidos a acetilCoA.
o Antes de todo, ocurre la
o Todos los pasos deben ocurrir, ya que de esta forma
los ácidos grasos quedan “obligados” a entrar en la vía
de la beta-oxidación.
o Ocurre en la (o peroxisomas).
o Los ácidos grasos no pueden atravesar la membrana,
por lo que, para ingresar, utilizan un transportador de
(lanzadera de ác. grasos).
 o Ocurre en el citosol.
o La rx es catalizada por la enzima tioquinasa.
o El pirofosfato es hidrolizado por una pirofosfatasa (esto
hace la rx irreversible).

o El catabolismo de los lípidos está regulado

fuertemente por , el cual
regulan la acción de la Acetil-CoA Carboxilasa.
o En condiciones de alta glucosa, el
,
inhibiendo la beta oxidación.
o En condiciones de baja glucosa, el glucagón
inhibe la ACC, bajando el manlonil-CoA, dejando
libre la enzima, sumado al hecho que el
glucagón estimula la movilización de grasa.

o Corresponde al metabolismo de los triglicéridos.

o De sangre a tejidos: la de los QM y proteínas de
muy baja densidad, los descompone a ác. grasos libres y glicerol, liberándolos en
el musculo y sangre.
o Tejido adiposo: la movilización de los TAG se inicia por la acción del glucagón y la
adrenalina. La pKa fosforila la TAGlipasa, los TAG se degradan a ác. grasos libres
que pasan a la sangre y circulan .

o El acetil-CoA formado en el hígado, puede entrar en el ciclo del ácido cítrico o

puede convertirse en los cuerpos cetónicos.
o Esto ocurre bajo condiciones de .
o El cerebro, altamente dependiente de glucosa, puede utilizar estos compuestos
cuando la glucosa no está disponible.

o La sobreproducción de cuerpos cetónicos durante ayunos prolongados y en diabetes

no tratadas, pueden generar graves complicaciones.
o El acetil-CoA pasa a cuerpos cetónicos, los cuales , produciendo
, lo que puede provocar un coma o la muerte.
 o La mayoría es exportada como: colesterol biliar, ácidos biliares o ésteres de
colesterol.
o : son derivados hidrofílicos de colesterol sintetizados en el
hígado, ayudan a la digestión de lípidos.
o son formados en hígado por acción de la
enzima acil coA-colesterol acil transferasa. Son transportados en lipoproteínas o
almacenados en hígado.
o Al igual que otros lípidos es transportado en el plasma sanguíneo como

o Ocurre en el hígado.
o La enzima es una proteína
integral de la membrana del ER liso, que
cataliza la rx del punto principal de la
regulación de la vía del colesterol.
o La promueve la síntesis y la
esterificación del colesterol, mientras que
un aumento del colesterol (tanto por la
dieta como por la síntesis) y el glucagón
inhiben la función de la enzima reductasa.
o La enzima HMGCoA reductasa es además
la enzima de la síntesis de
(molécula de la síntesis de colesterol).

o Son de proteínas transportadoras específicas: formado por

apolipoproteínas, con varias combinaciones de fosfolípidos, colesterol, ésteres de
colesterol y triacilglicerol.
o Las diferentes combinaciones de lípidos, y proteínas producen lipoproteínas de
diferentes densidades.
 o Principal forma de ingreso de nitrógeno de
la dieta.
o Principal forma de salida de nitrógeno (contenida en la orina).
o Es la parte más importante
(cuantitativamente) del metabolismo nitrogenado.
o Los aminoácidos libres en el organismo.
o Exceso de aminoácidos respecto a las necesidades: son convertidos en otros
metabolitos nitrogenados u oxidados

o Enzimas participantes: hidrolasas del

enlace peptídico, provienen del
estómago, páncreas e intestino.
o Objetivo: obtener aminoácidos libres
para ser absorbidos.

1. : ácido clorhídrico.
o Desnaturaliza proteínas.
o Activa al pepsinógeno para dar .
o Hormona promueve secreción de HCl y de pepsinógeno.
2. .
o Secretada como pepsinógeno, es transformado en la enzima activa por HCl o
autocatalíticamente por pepsina, ya activada.
o Produce polipéptidos de gran tamaño y algunos aminoácidos libres. Digestión
estomacal es importante, pero no esencial.

o En intestino actúan enzimas pancreáticas como

que han sido producidas por proteólisis limitada a partir de los
zimógenos correspondientes. Producen oligopéptidos.
 o es una enzima sintetizada por la mucosa intestinal y es la que activa
al zimógeno tripsinógeno para dar tripsina.
o La es un activador común para los otros zimógenos.
o La mucosa intestinal secreta (aminopeptidasas y dipeptidasas) las que
liberarán aminoácidos y dipéptidos.

o Se realiza gracias a la presencia de transportadores de aminoácidos y de péptidos

en el ribete estriado.
o El transporte de péptidos es más rápido que el de aminoácidos
o El epitelio intestinal usa glutamina, glutamato y aspartato como fuentes de
energía. También utiliza arginina.
o Ocurre por varios mecanismos: transporte activo dependiente de Na+, facilitado
independiente de Na+ o difusión pasiva.
o Los aá llegan al hígado vía vena porta.

o El primer paso del metabolismo de los

aminoácidos que ocurre en el hígado es
un proceso llamado . Es
catalizado por enzimas denominadas
en el citoplasma, que
toman los aminoácidos, los trasforman
en α- cetoácidos mediante la
transferencia del grupo amino a una
molécula de α- cetoglutarato,
generando .
o Luego de la transaminación sigue la
: Realizado por la L-
glutamato deshidrogenasa (ocurre en
la matriz mitocondrial de los
hepatocitos), que realiza el proceso
inverso ocurrido en el citoplasma.

o El resultado de esto es la eliminación de amoniaco por la orina.

o : carbomil-P-sintasa I, ornitina transcarbamoilasa, argininosuccinato
sintasa, argininosuccinasa y arginasa.
o La síntesis de urea puede regularse al igual que la velocidad. Ocurre bajo dos condiciones
fisiológicas: de la dieta o estado de , en ambos casos es regulada
alostéricamente en la formación de carbamoil fosfato.
 Ambos ciclos pueden acelerarse o
inhibirse por la síntesis de fumarato.

o Glutamina transporta amonio en sangre.

o + . En el cerebro la degradación
de nucleótidos genera a NH4+, lo que
aumenta la osmolaridad y, por lo tanto, la
presión.
o En la mayoría de los animales NH4+ es
convertido en un compuesto no toxico: L-
glutamina, por acción de glutamina sintasa.
o en exceso es transportada a riñón,
hígado e intestino, el grupo amino es libreado
como amonio en la mitocondria, donde la
enzima glutaminasa lo convierte en
+
o En musculo se puede transferir un grupo amino al piruvato generando
alanina por acción de la
o Alanina pasa a la sangre y se dirige al hígado, donde es reconvertida a
piruvato + glutamato.
o Piruvato entra en gluconeogénesis y glutamato entra a la mitocondria y la
enzima glutamato deshidrogenasa “saca” el NH4+.
o Finalmente, + para ser excretado.

o Los aminoácidos entran al ciclo de Krebs, los que pueden tomar la vía de
generación de energía o como sustratos para la síntesis de compuestos
energéticos, como .
o Los aminoácidos como sustratos se separan en: GLUCOGENICOS o
KETOGENICOS.

o La metabolización de aá aromáticos posee una vía altamente regulada.

Alteraciones en estas vías pueden causar graves patologías por la acumulación
de algunos metabolitos tóxicos.
o La es una enfermedad presentada por la deficiencia en la
fenilalanina hidrolxilasa, cuando se acumula esta se metaboliza por una vía
alternativa en donde se forma fenilpiruvato, que deriva en fenilacetato.
o El se acumula y como no es metabolizable, impide que se desarrolle
el cerebro de manera normal.

o La biosíntesis de aminoácidos es un en la naturaleza, ya

que estos son los componentes fundamentales de las proteínas. Las rutas
biosintéticas no son comunes en todas las especies, siendo alguna de ellas
solo específicas de ciertas bacterias y plantas.
o Independiente a la especie y la ruta metabólica, los precursores que derivan
la biosíntesis de los aminoácidos son:
1. : ribosa-5-Pi y eritrosa-4-Pi.
2. : 3-fosfoglicerato, fosfoenolpiruvato y piruvato.
3. : oxalacetato y α-cetoglutarato.
 o Los nucleótidos corresponden a los bloques que construyen los ácidos
nucleicos, los cuáles a su vez, forman los genes.
o Un gen se puede definir como un que contienen la información
necesaria para la síntesis de un producto biológico funcional. Este producto
puede ser una proteína o un ARN.
o La molécula sin el grupo Pi se denomina nucleósido.
o La síntesis de nucleótidos puede ser de dos formas: la comienza
a partir de sus precursores metabólicos: aminoácidos, ribosa-5-fosfato, CO2
y NH3. Mientras que en la reciclan las bases libres y los
nucleósidos liberados de la degradación de ácidos nucleicos.

o Las bases nitrogenadas son otros de los compuestos

nitrogenados más importantes en la célula.
o Estos compuestos son parte estructural de los ácidos
nucleicos, moléculas de carácter energético, etc.
o Las bases nitrogenadas pueden ser divididas en:
(adenina y guanina) y (timina, citosina y uracilo).
o Las bases nitrogenadas no se sintetizan y luego se asocian
con la pentosa. Las purinas se van formando unidas a la
ribosa en varios pasos que agregan uno o unos pocos átomos
a la vez. Las pirimidinas, son sintetizadas primero como
y luego convertidos en los nucleótidos de pirimidinas
requeridos para la síntesis de ácidos nucleicos.

La degradación de purinas (que ocurre frecuentemente) , el cual se

excreta por la orina. La acumulación de ácido úrico produce la “gota”, donde hay un
incremento de este compuesto en la sangre y tejidos, que se cristaliza provocando
inflamación y dolor.

El catabolismo de las pirimidinas genera NH4+, por lo tanto, conducen a la