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BIOLOGÍA CELULAR PRIMER PARCIAL

DOGMA CENTRAL
“Una vez que la información ha entrado a la proteína, ya no sale de ella.” – Francis Crick.
Flujos generales: DNA →DNA (replicación); DNA→RNA (transcripción); RNA→PROT (traducción).
Flujos especiales: RNA → RNA (replicación); RNA→DNA (retrotranscripción).

LA CÉLULA
La célula es la unidad estructural y funcional de vida. Son capaces de realizar
complejas reacciones químicas que transforman energía en materia y materia
en energía: metabolismo celular.
EUCARIOTA: son propias de los reinos fungi, protista, animal y vegetal.
Contienen organelos y estructura definida.
La membrana plasmática es una fina lámina que envuelve a la célula y la
separa del medio externo, permitiendo movimientos y desplazamientos. Su
función es mantener estable el medio intracelular.
El citoplasma es el espacio celular entre la membrana plasmática y la
envoltura nuclear. Está constituido por el citosol, el citoesqueleto y los
orgánulos celulares.
El citosol es el medio interno del citoplasma donde flotan
organelos y ribosomas. Está conformado por 85% de agua
entre sus funciones están las reacciones metabólicas
(glucólisis) y la síntesis de proteínas.
El citoesqueleto es una red de fibras de proteína que le da
estructura a la célula, transporta y organiza los orgánulos
celulares→ filamentos de actina: dan forma a la célula,
ayudan movimiento→ Filamentos intermedios: da
resistencia→ Microtúbulos: ayudan en transporte vesicular.
El centrosoma organiza los microtúbulos.
El núcleo es una estructura con doble membrana denominada
envoltura nuclear que contiene el ADN. El medio interno se
denomina nucleoplasma, donde están sumergidas las fibras de
ADN (cromatinas) y corpúsculos formados por ARN
denominados nucléolos.
ORGANELOS CELULARES
RIBOSOMAS Estructuras globulares carentes de membranas. Es el organelo lector del ARN. Son
sintetizadores de proteínas pues ensambla aminoácidos que la conforman.
RETÍCULO A) Rugoso: sintetiza proteínas.
ENDOPLASMÁTICO B) Liso: sintetiza lípidos.
APARATO DE GOLGI Está formado por una estructura de sacos aplanados acompañados de vesículas. Se
encarga de modificar proteínas, construir lisosomas, sintetizas carbohidratos.
LISOSOMAS Son enzimas digestivas.
VACUOLAS o Medio de transporte, acumulan agua sin que aumente el citoplasma, alacena
VESICULAS sustancias tóxicas, energéticas, etc.
PEROXISOMAS Organelos similares a los lisosomas. Participan en el proceso de eliminación de
toxinas.
MITOCONDRIAS Se encargan de la obtención de energía mediante la respiración celular, la energía
obtenida se almacena en forma de ATP. Doble membrana.
CLOROPLASTOS Típicos de células vegetales. Poseen la clorofila. Doble membrana.
LOS BIOELEMENTOS
Se clasifican en 3 grupos:

PRIMARIOS SECUNDARIOS TERCIARIOS


C (CARBONO) Na (SODIO) Fe (HIERRO)
H (HIDRÓGENO) Ca (CALCIO) Mn (MANGANESO)
O (OXÍGENO) K (POTASIO) Cu (COBRE)
N (NITRÓGENO) Mg (MAGNESIO) Zn (ZINC)
P (FÓSFORO) Cl (CLORO) Co (COBALTO)
S (AZUFRE)
96% 3.9% 0.1%

ELECTRONEGATIVIDAD: Capacidad de un átomo de la célula para atraer electrones hacia sí mismo


cuando se combina con otro átomo en un enlace químico. A mayor electronegatividad, mayor capacidad
de atracción.
Los no metales son más electronegativos que los metales.
*Cuando un átomo “roba” un electrón, éste queda con carga negativa. Cuando un átomo cede un
electrón, este queda con carga positiva*

Cuando se unen los bioelementos forman estructuras:

MOLÉCULA COMPOSICIÓN MACROMOLÉCULA


AZÚCAR C-H-O POLISACÁRIDOS
ÁCIDO GRASO C-H-O GRASAS, LÍPIDOS
AMINO ÁCIDOS C-H-O-N-S PROTEÍNAS
NUCLÉOTIDOS C-H-O-N-P ÁCIDOS NUCLÉICOS

LAS BIOMOLÉCULAS
Todas las moléculas orgánicas tienen como base carbono. Pueden formar cadenas y forman enlaces covalentes por
electronegatividad.
Enlace covalente= compartir electrones. Covalente polar es cuando uno de los 2 electrones quiere robarse el electrón de
otro y no puede, por lo que crea un polo. Covalente no polar es cuando ninguno de los dos intenta robar ni jalar electrones.
Siempre que haya oxígeno en el enlace. Este va a ser polar con carga negativa.

AGUA
El agua es la molécula más importante y abundante en la célula, compone el 70% o más de su masa
celular. Se considera como disolvente universal.
Las moléculas de agua son polares, gracias a esta característica pueden formar puentes de hidrógeno
unas con otras o con otras moléculas polares.
Pueden formar fuerzas no covalentes:
FUERZAS NO COVALENTES
PUENTES DE
POLO (HS+) POLO NEGATIVO
HIDRÓGENO
ATRACCIÓN CARGA POSITIVA O POLO O CARGA
ELECTROSTÁTICA NEGATIVA CONTRARIA
FUERZAS
POLO O CARGA NO POLAR
HIDRÓFOBAS
ATRACCIONES DE VAN
NO POLAR NO POLAR
DER WAALS
PROPIEDADES
 ALTO CALOR ESPECÍFICO: es necesario comunicarle mucha energía para romper puentes de H.
 ALTO CALOR DE VAPORIZACIÓN: absorbe mucha energía cuando pasa de líq. a gas.
 ALTA TENSIÓN SUPERFICIAL: las moléculas de agua están muy juntas gracias a los puentes de H.
volviendo al agua incompresible.
 ALTA CONSTANTE DIELÉCTRICA: la mayoría de la mol. De agua forman dipolo, con un diferencial
de carga negativo y otro positivo.
 BAJO GRADO DE IONIZACIÓN: la mayor parte de las mol. de agua no están disociadas, solo un
pequeño número sufre disociación generando un polo positivo y otro negativo. El pH del agua es de 7,
haciéndola neutra.
 DENSIDAD: el agua es más densa en el estado líquido que en el sólido.

ENLACES
Enlace covalente: dos elementos con electronegatividad similar que comparten electrones. Se lleva a cabo
dentro de la célula. Solo los no metales hacen este tipo de enlace y es el más estable.
Enlace iónico: enlace entre un metal y un no metal.
Síntesis por condensación: los azucares de enlazan mediante este
tipo de enlace. Se forma un enlace entre el grupo –OH de un azúcar y
un grupo –OH de otro azúcar, al unirse se expulsa una molécula de
agua.
Hidrólisis: proceso inverso a la síntesis por condensación.
Éster: enlace que se forma en los lípidos.
Peptídico: enlace que se forma al unir aminoácidos.

GRUPOS FUNCIONALES
GLÚCIDOS, CARBOHIDRATOS O AZÚCARES
FUNCIONES
Dependiendo de la molécula, los carbohidratos pueden servir como:
 Reserva de energía: el glucógeno es un polisacárido que acumula gran cantidad de energía.
 Combustible: se obtienen 4 kcal por gramo.
 Formadores de estructuras: La quitina es un ejemplo de polisacárido que otorga estructura
resistente al organismo.

ESTRUCTURA

MONOSACÁRIDOS
Los monosacáridos son sustancias blancas, con sabor dulce, cristalizables
y solubles en agua.
Son moléculas sencillas que responden a la fórmula general (CH2O)n. Están
formados por 3, 4 o 6 átomos de carbono. Químicamente son polialcoholes,
es decir, cadenas de carbono con un grupo -OH cada carbono, en los
que un carbono forma un grupo aldehído o un grupo cetona. Se clasifican
atendiendo al grupo funcional (aldehído o cetona) en aldosas, con grupo
aldehído, y cetosas, con grupo cetónico.
Cuando aparecen carbonos asimétricos, presentan distintos tipos de isomería. Algunos de ellos pueden
presentar su estructura ciclada: Los monosacáridos ciclados con aspecto de pentágono → Furanosas.
Hexágono → Piranosas.
Los monosacáridos se nombran atendiendo al número de carbonos que presenta la molécula:
Triosas: tres carbonos Tetrosas: cuatro carbonos
Pentosas: cinco carbonos Hexosas: seis carbonos
Heptosas: siete carbonos

OLIGOSACÁRIDOS
Los oligosacáridos son carbohidratos formados por un número pequeño de monosacáridos, entre 2 y 10.
Los disacáridos se forman por la unión de dos monosacáridos, mediante un enlace O-glucosídico. El enlace
se forma entre el carbono que forma el enlace hemiacetálico del primer monosacárido y un carbono del
segundo monosacárido.
Disacáridos más comunes: Maltosa, celobiosa, isomaltosa, lactosa, sacarosa.

POLISACÁRIDOS
Los polisacáridos son polímeros de monosacáridos, unidos mediante enlace O-glucosídico.
Su importancia biológica reside en que pueden servir como reservas energéticas o pueden conferir
estructura al ser vivo que los tiene. La función que cumplan vendrá determinada por el tipo de enlace que
se establezca entre los monosacáridos formadores.
Los polisacáridos más abundantes en el ser humano son el glucógeno y la quitina.
LÍPIDOS
ESTRUCTURA
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno.
Se pueden distinguir por los siguientes grupos funcionales: ← EN LA PUNTA
RICO EN →

 No se disuelven en agua
 No forman unidades grandes de polímeros
 Se disuelven en disolvente orgánicos, tales como cloroformo, acetona, benceno, entre otros.
 Son menos densos que el agua, por lo tanto, flotan sobre ella.
 Untosos al tacto.
 Tienen una parte polar y una no polar o hidrófoba, por lo tanto, son anfipáticos.
Se clasifican en:

ÁCIDOS GRASOS
SIMPLES
ACILGLICÉRIDOS
SAPONIFICABLES
FOSFOLÍPIDOS
LÍPIDOS COMPLEJOS
GLUCOLÍPIDOS
NO SAPONIFICABLES ESTEROIDES

SAPONIFICABLES

ÁCIDOS GRASOS
Los ácidos grasos son moléculas formadas por cadenas de carbono que poseen un grupo carboxilo como
grupo funcional. El número de carbonos habitualmente es de número par. Los tipos de ácidos grasos más
abundantes en la Naturaleza están formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono. Los ácidos
grasos tienden a formar micelas.
La parte que contiene el carboxilo es la que interactúa con el agua con carga negativa.
Se clasifican en insaturados y saturados.

SATURADOS
Los enlaces entre los carbonos suelen ser simples. La distancia
constante permite que se atraigan con fuerzas de Van der Waals. Los
ácidos grasos saturados se presentan en forma líquida a temperatura
ambiente.
Gracias a su estructura lineal pueden atraerse más facilmente.
Ejemplos: ácido palmítico (16 C), ácido esteárico (18C)
INSATURADOS
Los enlaces de carbono suelen ser dobles o triples. La distancia entre
cada carbono no es la misma, por lo que es más difícil que se presenten
atracciones de Van der Waals. A temperatura ambiente se presentan
en estado líquido.
La molécula suele plegarse debido a los enlaces dobles y triples.
Ejemplos: ácido linoleico (18 C, 2 ED), ácido linolenico (18C, 3 ED) y
ácido araquidónico (20C, 4 ED)

ACILGLICÉRIDOS
Son moléculas formadas por la unión de uno, dos o tres ácidos grasos, con una glicerina. La unión se da
entre los grupos -OH de cada molécula. Se libera una molécula de agua. El enlace recibe el nombre de
éster. Si la glicerina se une a un ácido graso, se forma un monoacilglicérido. Si se une a dos ácidos grasos
se forma un diacilglicérido. Si se une a tres ácidos grasos se forma un triacilglicérido o, simplemente,
triglicérido.

IMPORTANCIA
 Combustible
 Reserva energética
 Aislamiento térmico
 Amortiguadores mecánicos

TRIGLICÉRIDOS O TRIACILGLICEROLES
3 ácidos grasos + glicerol = triglicéridos. Están unidos por un enlace éster.

FOSFOLÍPIDOS
 Altamente anfipáticos (su parte polar se hace más grande)
 Principal componente de membranas.
 Enlaces éster
Se clasifican en glicerofosfolípidos, esfingolípidos y glucoesfingolípidos.
La base de los fosfoglicéridos y los esfingolípidos es el ácido fosfatídico:

2 ácidos 1 grupo ácido


1 glicerol
grasos fosfato fosfatídico
El ácido fosfatídico se puede unir a un aminoalcohol, como la Serina, la Etanolamina o la Colina, y formar
un Fosfoaminolípidido.

GLICEROFOSFOLÍPIDOS
2 ácidos grasos + 1 glicerol + 1 grupo fosfato + 1 grupo aminoalcohol

ESFINGOLÍPIDOS
La ceramida está compuesta por 1 esfingosina + 1 ácido graso
La esfingomielina está compuesta por 1 colina, 1 grupo fosfato y 1 ceramida.

GLUCOLÍPIDOS
Los glucolípidos más importantes son el cerebrósido y el gangliósido:
Cerebrósido = 1 ceramida + 1 monosacárido
Gangliósido = 1 ceramida + 1 oligosacárido

NO SAPONIFICABLES

ESTEROIDES
Los esteroides son derivados del cilopentano - perhidrofenantreno. Esta molécula origina moléculas tales
como colesterol, estradiol, progesterona, testosterona, aldosterona o corticosterona. Todas ellas son
esenciales para el funcionamiento de nuestro metabolismo.

ISOPRENOIDES
Los isoprenoides o terpenos se forman por la unión de moléculas de isopreno. Las estructuras que se
originan pueden ser lineales o cíclicas. En este tipo de moléculas aparecen enlaces conjugados. Estos
enlaces pueden ser excitados por la luz o la temperatura. Al cambiar su posición emiten una señal. Por
ello, estas moléculas están relacionadas con la recepción de estímulos lumínicos o químicos.
 Débilmente anfipáticos

AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA
Formados por un grupo amino y un grupo carboxilo.

 Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son cristalinos, casi todos
dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos (excepto
en el caso de la Glicocola). Por ello, es un carbono asimétrico.
 Uno de esos radicales siempre es un grupo ácido (carboxilo) y el otro es básico (amina). El tercer
grupo es un Hidrógeno y el cuarto es un radical, característico de cada aminoácido.
PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros de aminoácidos (unidades o cadenas largas de aminoácidos) unidos por
enlace peptídico. El número de aminoácidos suele ser mayor a 50. Cada proteína esta codificada por un
gen. < 50 = péptido.

FUNCIONES
 Catalizadores de enzimas
 Soporte celular estructural
 Transporte
 Señalización
 Reguladores genéticos
 Función hormonal
 Función defensiva
 Función de movimiento
 Transducción de señales
 Función de reserva
 Función reguladora
 Función de reconocimiento de señales
 Función enzimática
 Son motoras
 Son receptoras

CARACTERÍSTICAS
 Acomodo en espiral (hélices alfa).
 Colores
 Bultos
 Láminas Beta
 Casi todas se compactan en formas redondeadas
 Constante de disociación: se pueden ionizar porque todos tienen un amino y un carboxilo que
pueden ionizarse.
ESTRUCTURA

PRIMARIA
Es la secuencia de aminoácidos. El primer aminoácido tiene siempre el grupo amina por lo que se le da el
nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido tiene el grupo carboxilo, por lo que se le da el
nombre de c-terminal.

SECUNDARIA
Nivel de organización que adquiere la molécula dependiendo de la estructura primaria. La rigidez del enlace
peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de
los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre
sí misma. Son mantenidas principalmente por puentes de H entre los N--H y C=O contenidos en el
esqueleto de la cadena peptídica. Se usan fuerzas covalentes.

α HÉLICE ALFA
Las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta
conformación proteínas que poseen elevado número de
aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas
interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura
se estabiliza gracias a los puentes de H.

β LÁMINA BETA
Estructura en forma de zigzag forzada por la rigidez del enlace
peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos de la
molécula. Se estabiliza creando puentes de H con otras partes de la
molécula, doblando su estructura.

TERCIARIA
Es la forma tridimensional que adquiere la molécula, generalmente tiene estructura
redondeada. Se pliega de forma singular y específica. cuando el plegado es por
regiones se le denomina dominio. El mantenimiento tridimensional de las
estructuras terciarias se debe a los enlaces no covalentes. Cabe destacar la
importancia de los puentes de disulfuro entre cisteínas y la presencia de grupos
prostéticos unidos covalente y no covalentemente.
Se usan fuerzas no covalentes.
CUATERNARIA
Cuando varias proteínas sin función se unen creando una nueva
proteína con una función específica, a cada proteína conformante
se le llamara subunidad. Enlaces no covalentes. Las unidades se
unen en el aparato de Golgi. La mayoría necesita un grupo
prostético (molécula sin origen de aminoácidos que es necesitada
por proteínas para realizar su función con unión covalente).
Cuando éste grupo prostético es solo un metal se le llamará
cofactor. Cuando es vitamínico se le llamará coenzima.

ENZIMAS
 Todas las enzimas son proteínas.
 Determinan las transformaciones químicas que se producen en las células.
 Se unen a uno o más ligandos (sustratos) y los convierten en productos modificados. Cuando estas
terminan de cambiar al sustrato, pueden volver a empezar.
 Actúan como catalizadores que permiten a la célula formar o romper enlaces covalentes.

TIPO DE ENZIMA FUNCIÓN BIOQUÍMICA


HIDROLASA Catalizan una reacción de función hidrolítica.
NUCLEASA Degrada ácidos nucleicos por hidrólisis de enlaces entre nucleótidos.
PROTEASA Degrada proteínas por hidrólisis de los enlaces peptídicos entre aminoácidos.
SINTETASA Sintetizan moléculas en reacciones anabólicas por condensación de 2 moléculas.
ISOMERASA Cataliza el reordenamiento de enlaces dentro de una sola molécula.
POLIMERASA Cataliza reacciones de polimerización, como la síntesis de ADN y ARN.
CINASA Agrega grupo fosfato a las moléculas.
FOSTASA Cataliza la eliminación hidrolítica de un grupo fosfato de una molécula. (elimina el grupo fosfato).
OXIDORREDUCTASA Catalizan reacciones en las que una molécula es oxidada y otra es reducida. Generalmente se
llaman oxidasas, reductasas o deshidrogenasas.
ATPASA Hidroliza el ATP.
La enzima se considera activa cuando está haciendo su función correctamente.
Moléculas proteicas alostéricas: pueden adoptar dos o más conformaciones (“estructuras”)
LIGERAMENTE diferentes, y su actividad puede ser regulada por este cambio.

CONTROL PROTEICO/CAMBIOS CONFORMACIONALES

UNION DE MOLÉCULAS PROTEICAS


El ligando es cualquier molécula que se une a una proteína. El sitio de unión donde se reconoce al ligando
se llama “sitio de unión”, éstos se unen por enlaces no covalentes. La cantidad de enlaces va a determinar
si se adhiere o no. Cuando la proteína se clasifica como enzima, el sitio de unión se llama “sitio activo” y al
ligando se le conoce como “sustrato”. Cuando la proteína es un anticuerpo, el sitio de unión se llama “sitio
de unión de antígeno” y el ligando se llama “antígeno”.
FOSFORILACIÓN
Este método es usado por células eucariontes para regular la actividad
proteica.
 La cinasa agrega un grupo fosfato terminal del ATP (también se
puede hacer con un GTP) a una de las cadenas laterales de sus
aminoácidos, lo cual puede causar cambios conformacionales
que pueden afectar en la unión del ligando en otro lugar de la
superficie proteica, lo que altera su actividad.
 La fosfatasa se encarga de eliminar estos grupos fosfatos, que
restablece la conformación y función original.

GTP
Proceso en el que en lugar de que el fosfato se transfiera enzimáticamente por ATP, éste forma parte de
un nucleótido de guanina (GTP o GDP) que se une estrechamente a la proteína.

RETROALIMENTACIÓN O REGULACIÓN NEGATIVA


En la inhibición por retroalimentación, uno de los productos finales se convierte en ligando para controlar a
las proteínas del inicio.
La regulación negativa impide que una enzima actúe. También se puede dar una regulación positiva que
en lugar de inhibir estimula a la enzima para que trabaje.
Cuando se da la unión a uno de los sitios induce un cambio de estructura de la proteína de una forma
plegada a una forma plegada ligeramente diferente.

MAQUINARIAS PROTEICAS
Se forman maquinarias proteicas mediante el ensamblaje de proteínas alostéricas en las que los cambios
conformacionales están coordinados y realizan funciones complejas.
Estas maquinarias están formadas por proteínas individuales que colaboran para realizar una tarea
específica. El movimiento de estas proteínas es coordinado, con frecuencia, por la hidrólisis de un
nucleótido unido.