TEMA 1:
Los seres vivos están formados por bioelementos que forman biomoléculas que se
encargan de optimizar procesos y las reacciones químicas de las células. El
equilibrio  homeostasis
LA BASE QUÍMICA DE LA VIDA: COMPONENTES ORGÁNICOS E INORGÁNICOS
Los bioelementos se seleccionaron por dos aspectos: su comportamiento en medio
acuoso y la reactividad de los átomos y tipos de enlaces que pueden establecer para
formar biomoléculas.
70 elementos forman parte de los seres vivos. (25 abundantes).
× elementos primarios (6): C,H,O,N, P y S 95% del peso
× elementos secundarios (5): Na, K, Mg, Ca y Cl, menor cantidad, desempeñando
funciones vitales.
× oligoelementos: son elementos traza, que aparecen en pequeñas cantidades.
Pueden ser esenciales o no esenciales.
+ esenciales: llevan a cabo funciones imprescindibles; su carencia da graves
trastornos.
(14): V, Cr, Mo, Mn, Fe, Co, Cu, Zn, B, Si, Sn, Se, F y I.
+no esenciales: son el resto de elementos químicos estables, excepto los gases
nobles y no están presentes en todos los seres vivos.
Característica común: un peso atómico bajo, comparten los electrones de sus capas
más externas, lo que les permite formar enlaces covalentes.
Se combinan formando biomoléculas: simples (mismo elemento O 2,) y compuestas
(distinto) que pueden ser inorgánicas (gases atmosféricos, agua y sales minerales) u
orgánicas, cadenas de C (glúcidos, lípidos proteínas y ácidos nucleicos).
LA QUÍMICA DEL CARBONO
Se basa la química de la vida. Características:
» Tetravalencia: 4 e- en su capa externa y forma enlaces covalentes con otros C. Forman
largas cadenas hidrocarbonadas. (Base de macromoléculas).
» Diversidad de enlaces y grupos funcionales: forman moléculas diferentes gracias a los
enlaces(simples-dobles-triples) que posibilitan una variabilidad de reacciones
metabólicas.
» Versatilidad: Los 4 enlaces forman un tetraedro con 4 vértices de 109 º, forman
estructuras supramoleculares cada con una función determinada.
EL AGUA, LA MOLÉCULA DE LA VIDA
Abundante en los 3 estados, componente mayoritario de los seres vivos entre un 65
y 95% peso.
Se encuentran en los seres vivos de 3 formas: circulantes, intersticial y intracelular.
Presenta gran racionalidad, propiedades físico-químicas y funciones biológicas.
ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA DE AGUA
Formada por un atm de O y dos de H unidos por enlaces covalentes. Tiene carga
neutra, distribución asimétrica de e- y es una molécula dipolar por lo que forman
puentes de hidrógeno formando una estructura tipo reticular.
PROPIEDADES FSICO-QUÍMICAS Y FUNCIONES BIOLÓGICAS DEL AGUA
1.CONSTANTE DIELECTRICA ELEVADA: Acción disolvente (compuestos
iónicos,
covalentes polares y dispersa compuestos antipáticos) De esta propiedad se deriva 2
funciones biológicas:
Función bioquímica: En su seno ocurre la mayoría de reacciones metabólicas.
Función de transporte: Transporta nutrientes y sust. de desecho disueltas
2. GRAN FUERZA DE COHESION ENTRE SUS MOLECULAS: Función
estructural
gracias a su estructura compacta (moléculas unidas por puentes de H)
3. ELEVADA FUERZA DE ADHESION: Permite la capilaridad (las moléculas de
agua ascienden por delgados tubos adhiniéndose a las paredes) esto desempeña
función mecánica.
4. ELEVADO CALOR ESPECÍFICO: Función termorreguladora ((En los seres
vivos, actúa como tampón térmico, evitando cambios bruscos de Ta en el
organismo).
5. ELEVADO CALOR DE VAPORIZACIÓN: Calor necesario para que una
sustancia pase a estado gaseoso. Refrigeración del organismo al evaporar sudor se
extrae el calor del cuerpo)
6. BAJA DENSIDAS EN ESTADO SOLIDO: (La densidad del hielo es menor que
la del agua liquida y por tanto flota sobre ella.) Permite la vida acuática en zonas
frias, ya que la capa aislante de hielo impide la congelación del H20 más profunda)
LAS SALES MINERALES
Aparecen de 3 formas:
× Asociadas a moléculas orgánicas tienen función estructural. Fosfolípidos y
proteínas.
× Precipitadas, son insolubles que forman estructuras sólidas con funciones de
protección y sostén. Fosfato cálcico y carbonato cálcico.
× Disueltas, disociadas en sus iones; cationes: Na+,K+… y aniones Cl-,I-… Tienen
3 funciones:
1. Son reguladoras de procesos osmóticos: mantienen el grado de salinidad y el
equilibrio osmótico del medio interno
2. Son reguladoras del pH: actúan como tampones y catalizadores
3. Los cationes hacen acciones específicas.
 GLÚCIDOS
Formados por C, H y O, se clasifican en:
» Monosacáridos: 3 y 7 átomos de C.
» Oligosacáridos: de 2 a 7 monosacáridos.
» Polisacáridos: más de 10 monosacáridos.
» Glúcidos asociados: compuestos formados por unión de una parte glucídica y otra
no glucídica.
MONOSACÁRIDOS U OSAS
Son compuestos sólidos, cristalinos, de color blanco, no hidrolizables, solubles en
agua y la mayoría, de color dulce. Desvían el plano de la luz polarizada, y en
determinadas condiciones, son reductores.
Según el grupo carboxilo, pueden ser aldosas
(polihidroxialdehído) o cetosas
(polihidroxicetona). Según el nº de C se llaman triosa, heptosa, pentosa… Los
monosacáridos de mayor interés biológico son:
→ triosas: aldotriosa (gliceraldehído) y cetotriosa (dihidroxicetona), intermediarios del
metabolismo celular.
→ pentosas: aldopentosas (ribosa y desoxirribosa) forman parte de los ácidos nucleicos,
y cetopentosa (ribulosa), sustrato del Ciclo de Calvin para la fijación del CO2 en la
fase oscura de la fotosíntesis.
→ hexosas: aldohexosas (glucosa y galactosa) y cetohexosas (frutosa). La glucosa
es el glúcido más importante constituyendo la principal fuente de energía de los seres
vivos. Forma parte de polisacáridos de reserva vegetal y animal. La galactosa forma
parte del disacárido lactosa y de polisacáridos complejos. La fructosa se encuentra
libre en las frutas y en el hígado se transforma en glucosa.
PROPIEDADES DERIVADAS DE SU ESTRUCTURA:
Isomería espacial: propiedad derivada de la presencia de C asimétricos. Los
estereoisómeros son moléculas con una misma fórmula empírica y distinta fórmula
estructural, con lo que tienen propiedades distintas. Se les asignan las letras D y L si
tienen izquierda o derecha el – OH del C asimétrico más alejado del grupo carboxilo.
El no de estereoisómeros para cada tipo de monosacárido es 2n, siendo n el no de C
asimétricos.
Dos estereoisómeros que sólo se diferencian por la posición del –OH del C
asimétrico más alejado del grupo carboxilo, se conocen como epímeros. Se conoce
como enantiómeros a dos imágenes especulares no superponibles.
Actividad Óptica: Propiedad derivada de la existencia de C asimétricos. Es la
capacidad de desviar el plano de luz polarizada cuando incide un rayo de luz en una
disolución del monosacárido. Si desvían el plano a la derecha, se les conoce como
dextrógiros (+). Si lo desvían a la izquierda, se les conoce como levógiros (-). A
ambos se les llama Isómeros ópticos.
Ciclación: En disolución, las cadenas de monosacáridos de 5 ó más átomos de C
(pentosas y hexosas), no son rígidas lineales, sino quebradas, con ángulos próximos
a 120º. Los C extremos de la molécula están cerca y se unen formando estructuras
cíclicas.
DISACÁRIDOS 2 monosacáridos
Unión mediante un enlace O-glucosídico. Sacarosa, lactosa, celobiosa y maltosa.
Sacarosa: glucosa+fructosa, no tiene poder reductor.
Lactosa: glucosa+galactosa, poder reductor.
Maltosa: glucosa+glucosa, poder reductor, viene de la hidrólisis del almidón y el
glucógeno. Celobiosa glucosa+glucosa, poder reductor. No se encuentra libre en la
naturaleza.
POLISACÁRIDOS
Elevado peso molecular, no son dulces ni presentan poder reductor, pueden ser
insolubles
(celulosa) o formar dispersiones coloidales (almidón). Función estructural y reserva
energética.
Hay de dos tipos: heteropolisacáridos: formados por distintos tipos de
monosacáridos. Funciones variadas: defensa, lubricante, estructural. Los más
importantes son: hemicelulosa, pectina, agar-agar y gomas vegetales.
Homopolisacáridos: solo un tipo de monosacáridos.
Almidón: 20% polímeros de amilosa + 80% polímeros de amilopectina. La amilasa
son cadenas helicoidales de glucosa y la amilopectina son cadenas helicoidales de
glucosa pero con ramificaciones. Tiene función de reserva vegetal. Se almacena en
los plastos.
Glucógeno: similar a la amilopectina, pero con más ramificaciones. Función de
reserva energética animal. Se almacena en células musculares y hepáticas.
Celulosa: Polímero de glucosa con cadenas muy apretadas. Función estructural.
Junto con la hemicelulosa y pectina forma la pared celular de las células vegetales.
Quitina: Es un polímero de N-acetil-glucosamina. Principal componente del
exoesqueleto de artrópodos y crustáceos.
LÍPIDOS
Biomoléculas formadas por C,H y O y en ocasiones N,P y S. Grupo muy
heterogéneo, tanto de forma estructural como de funciones biológicas, no son
solubles en agua y si en disolventes orgánicos como cloroformo. Funciones
biológicas: - materia de reserva
- función energética
- función estructural, ya que algunos forman parte de membranas celulares - funciones
fisiológicas: hormonas, pigmentos, vitaminas...
2 grupos:
LÍPIDOS SAPONIFICABLES TIENEN ÁCD GRASOS
Son moléculas que pueden realizar la reacción de saponificación. se forman por
esterificación de una molécula de glicerina (alcohol) con 1, 2 o 3 ácidos grasos,
con desprendimiento de una molécula de agua, aunque a veces intervienen otras
sustancias.
ÁCIDOS GRASOS
Son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonatada, lineal, con nº par
de átomos de C con un grupo carboxilo en un extremo. Pueden ser: - saturados:
si no poseen dobles enlaces. Por ejemplo, palmítico.
- insaturados: si tienen dobles enlaces. Por ejemplo, oleico. Si poseen entre 2 y
6 dobles enlaces se les llama poliinsaturados.
Los ácidos grasos son insolubles en agua. Las cadenas de ácidos grasos presentan
carácter anfipático. En medio acuoso exponen las cabezas polares en contacto con
el agua y las colas hidrófobas lejos de ella. Estas moléculas se disponen formando
películas, bicapas o micelas.
ACILGLICÉRIDOS
Están compuestos de una molécula de glicerina y 1, 2 ó 3 ácidos grasos. Se unen
mediante un enlace éster liberando una molécula de agua. TIPOS:
monoacilglicéridos, diacilglicéridos y triacilglicéridos
Los dos primeros aparecen en el organismo como intermediarios en la formación
de los triglicéridos. Carecen de polaridad. Tienen función energética, sirven de
aislante térmico y físico, como almohadilla protectora frente a traumatismos.
CERAS
Son moléculas formadas por la esterificación de un ácido graso de cadena larga
con un monoalcohol de cadena larga (16-30 at de C). Son moléculas alargadas
con dos extremos hidrófobos. Son sólidos insolubles en agua. Tienen función
impermeabilizante. Ej: cera de abej
LÍPIDOS DE MEMBRANA O COMPLEJOS
Están compuestos de una porción lipídica y componentes no lipídicos (alcoholes,
glúcidos...).
Todos ellos son moléculas antipáticas con una cabeza hidrófila y una zona apolar.
Hay 2 tipos:
• GLICEROLIPIDOS: si tienen glicerina
Glicerina + 2 ácidos grasos + radical
Lípidos saponificables (si ácidos grasos) pueden ser simples: acilglicéridos y ceras.
Complejos: lípidos de membrana: fosfolípidos, esfingolípidos, glucolípidos y
lipoproteínas. Lípidos insaponificables: si no contienen ácidos grasos: Terpenos o
Isoprenoides, Esteroides (esteroles y hormonas esteroideas) y Eicosanoides.
• GLICEROGLUCOLIPIDOS: si el radical es monosacárido, mediante enlace
O- glucosídico. Están en membranas de bacterias y plantas.
• GLICEROFOSFOLIPIDOS: si el radical es P + serina, colina, etanolamina...
(fosfatidilserina, fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina...) Están en membranas
biológicas, formando bicapas.
• ESFINGOGLUCOLIPIDOS: ceramida + molécula glucídica unida por enlace
O- glucosídico.
→CEREBRÓSIDOS: ceramida + monosacárido (Glucosa o Galactosa).
→GANGLIOSIDOS: ceramida + polisacárido.
LÍPIDOS INSAPONIFICABLES NO TIENEN ÁCD GRASOS
TERPENOS O ISOPRENOIDES
Derivan de la polimerización del Isopreno (5 átomos de C). Según él nº de
isopreno que contienen se clasifican en: monoterpenos (2 unidades), diterpenos
(4 u), triterpenos (6 u), tetraterpenos o carotenoides (8 u), politerpenos (miles de
isopreno).
Abundantes en los vegetales y muchas de ellas poseen olores y sabores
característicos. EJ:
mentol. Terpenos más importantes: vitaminas liposolubles: A, E y K. Xantofila,
carotenos.
ESTEROIDES
Derivan del ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano. Se dividen en:
Esteroles: colesterol.
Hormonas esteroideas: Hormonas sexuales y de cápsulas suprarrenales. Derivan
del colesterol
EICOSANOIDES
Funciones muy diversas. 20 atm de C, derivan del ácd araquidónico. Se
consideran hormonas locales porque actúan en las células que las producen y en
los alrededores. Participan en los procesos inflamatorios y en la respuesta inmune.
EJ: prostaglandinas, tromboxanos, prostaciclinas y leucotrienos.
TEMA 2:
Proteínas, biomoléculas formadas por aminoácidos.
Funciones diversas: estructurales, inmunitarias transportadoras…
Muy especializadas como enzimas (catalizan reacciones metabólicas), coenzimas
(activan enzimas) y vitaminas. 25% del peso corporal.
AMINOÁCIDOS
Monómeros de las proteínas. (20)
Esenciales: sintetizados por el organismo. No esenciales: ingerirlos en dieta(8)
E. en bebes(2)
ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Tienen un carbono asimétrico, excepto Gly, unido a 4 radicales distintos: H,
COOH, (NH)3 Y R(radical diferenciador) a pH neutro los radicales COOH, (NH)3
están ionizados.
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
En función de la cadena lateral, se clasifican en:
No polares (hidrófobos): (9) interaccionan con otros hidrófobos mediante
fuerzas de Van der Waals. Gly
Polares sin carga: (6) pH7 no tienen carga forman puentes de H con otros grupos
polares. Ser
Ácidos: (2) A pH7 tienen carga negativa COOH Asp
Básicos: (3) grupo amino ionizado. (NH)3 + Lys
PROTEÍNAS
Unión de aminoácidos por enlace peptídico (enlace tipo amida entre un COOH y
el (NH)3 de otro liberando una mol. De H2O).
Átomos de C y N que forman el enlace están en el mismo plano, hay una
estabilización por resonancia que le da el doble enlace.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
E. PRIMARIA: Cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
E. SECUNDARIA: plegamiento de la cadena: 𝛼 hélice, ẞ plegada o triple hélice.
-α hélice con 3,6 aminoácidos/vuelta, estabilizada por puentes de H entre
los grupos NH-y-CO-de los enlaces peptidicos.
-ẞ plegada: plegamiento de la cadena en tramos paralelos y
antiparalelos, estabilizada por puentes de H
-triple hélice de colágeno: alternancia repetitiva de Gly y otros
aminoácidos pequeños Hélice con 3 aminoácidos/vuelta. La superhélice se
estabiliza mediante formación de puentes de H.
E. TERCIARIA: 3 dimensiones, plegamiento independiente, forman las
proteínas globulares donde las α hélice se localizan en el exterior (aminoácidos
polares) y las láminas ẞ plegada se localizan en el interior (aminoácidos
hidrófobos). se estabiliza mediante:
- puentes de H entre grupos polares
- enlaces electrostáticos, entre grupos de carga opuesta (+ o -).
- enlaces hidrófobos y fuerzas de Van der Waals, entre radicales aromáticos -
puentes disulfuro (covalentes) entre grupos tiol (-SH).
E. CUATERNARIA: Unión de varias estr. Terciarias, se estabiliza igual.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su composición:
-SIMPLES: Se hidrolizan en aminoácidos, según su forma: ºFilamentosas:
colágeno, elastina, queratina. ºGobulares: histonas, protaminas, globulinas,
glutaminas y albúminas.
-CONJUGADAS: hidrolizan en una parte proteica y en otra no (g.prost.), según
el g. prostético:
ºCromoproteínas: (profíricas)hemoglobina y mioglobina y (no porfíricas)
hemocianina y hemeritrina.
ºGlucoproteínas: inmunoglobulinas, mucoproteínas, hormonas
gonadotrópicas… ºLipoproteínas:LDL y HDL. ºFosfoproteínas: caseína de la
leche y vitelina de la yema del huevo.
ENZIMAS
Proteínas variadas y especializadas, catalizan rutas metabólicas acelerándolas.
Son globulares, solubles en H2O y disolventes polares. Pueden formarse por:
Cadenas polipeptídicas exclusivamente o cadenas polipeptídicas + cofactor.
El cofactor, no proteico, puede ser metálico (Fe, Mg, Zn) o una molec. org.
compleja ya sea:
→ Un grupo prostético, si está unido por e. covalentes.
A la proteína
→ Coenzima: unido por e. no covalentes
Se clasifican según las reacciones que catalizan: hidrolasa, ligasa, isomerasa,
liasa, transferasa y oxido-reductasa.
 MECANISMOS DE ACCIÓN ENCIMÁTICA [E]+[S]→[ES]→[P]+[E]
La enzima se une a una sustancia llamada sustrato, se forma el complejo enzima-
sustrato, la unión se hace en el centro activo (zona concreta), la reacción da
lugar a un producto, la enzima se separará de él y quedará intacta.
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Solo los sustratos con la forma adecuada pueden acceder al centro activo, los que
pueden establecer un enlace con los aminoácidos fijadores del centro activo.
Origina una especificidad enzima-sustrato. Símil: llave-cerradura.
Algunas cambian la forma de sus centros activos para adaptarse mejor al sustrato,
(ajuste inducido) Símil: mano-guante.
La especificidad puede darse en varios grados:
→ E.absoluta: Actúa solo sobre un sustrato.
→ E.del grupo: la enzima reconoce un grupo de molec.
→ E.de clase: no depende del tipo de molec. sino del tipo de enlace.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Las reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas específicas, tienen que
vencer la energía de activación para que se haga la reacción. 2 posibilidades:
→ Las molec. tienen la energía interna suficiente absorbiendo calor.
→ Disminuyen la energía de activación por catalizadores.
A concentración constante de enzimas, la V de reacción aumenta en proporción a
la concentración de sustrato. La Vmax cuando el enzima se satura de
sustrato.(todas las molec. de enzima ocupadas por molec de sustrato).
Km es la concentración de sustrato cuando la V reacción es la mitad de Vmax.
Depende de la afinidad entre enzima sustrato.
FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La V de reacción además de depender de la concentración de sustrato depende
de:
→ Tª y pH: Rangos óptimos donde la V aumenta, en otros rangos se desnaturaliza.
→ Inhibidores enzimáticos: disminuyen o inactivan, perjudiciales o
beneficiosos 2 tipos:
 I. irreversible: inhibidor se fija permanentemente al centro activo, altera la
estructura.  I. reversible: se impide temporalmente:
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> I.R.competitiva: inhibidor cuya molec. es similar al sustrato, compite con él en la
fijación al centro activo, el sustrato no puede unirse hasta que el inhibidor se va
y desbloquea la enzima. Aumenta la Km no cambia Vmax.
> I.R.no competitiva: se une por otra parte que no es el centro activo. No cambia
Km y disminuye Vmax.
> I.R.acompetitiva: unión del inhibidor al complejo enzima sustrato, impide su
separación y la formación del producto. Disminuye Km y Vmax.
→ Enzimas alostéricos: poseen centros reguladores a los que se unen molec. para
cambiar su configuración variando su efectividad.
→ Cofactores: potencian la acción catalítica:
 Grupos prostéticos: se unen en forma covalente con la enzima, imposible de
separar.
 Coenzimas: Se unen temporalmente de forma no covalente, se a las enzimas que
la necesitan para catalizar las acciones. Dan o reciben grupos químicos. 3 tipos:
> Transfieren fosfatos: ATP,GTP
> Intervienen en reacciones redox: NAD, FAD
> Transfieren a otros grupos químicos: vitaminas
→ Proenzimas: precursores enzimáticos inactivos, para activarse necesitan un
cambio bioquímico en su estructura, forman un centro activo donde se pueda dar
la catálisis. Frecuentes en reacciones biológicas.
VITAMINAS
Moléculas orgánicas imprescindibles como micronutrientes para el buen
funcionamiento fisiológico y del metabolismo. Las esenciales deben de ser
ingeridas. Actúan como catalizadores de los procesos fisiológicos.
Son precursoras de coenzimas. Pequeñas dosis diarias, la deficiencia produce
enfermedades. A la carencia se le llama avitaminosis, deficiencia
hipovitaminosis y exceso hipervitaminosis.
13 vitm esenciales: 9 hidrosolubles (8 del grupo B y la vitm C) y 4 liposolubles
(A,D,E y K). Las hidrosolubles actúan como coenzimas y las liposolubles no.
 Son ácidos nucleicos biomoléculas formadas por nucleóticos, que forman
estructuras que portan la info. genética. Los nucleótidos son los monómeros de
los acd nucleicos formados x:
- Ácido ortofosfórico (grupo fosfato) H3PO4
- Pentosa: azucares ciclados, Ribosa o Desoxiribosa (un O menos en el C 2).
- Base nitrogenada: Estructura heterocíclica con N:
× Púricas (2 anillos): derivada de purina A Y G
× Pirmidínicas (1 anillo): derivadas de pirimidina C y T. U en ARN.
Pentosa+Base nitrogenada= Nucleósido + Grupo fosfato= Nucleótido Los
nucleótidos pueden ser:
ADN
Macromoléculas de unión de dNMP (desoximononucleótidosfosfato). Bases
A,C,G y T. Dexosiribosa. Varios niveles de estructura:
ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia de nucleótidos por enlace fosfodiéster
entre fosfato y un OH. La cadena presenta polaridad. Las bases nitrogenadas que
sobresalen es donde está la info. genética. Elemento diferenciador. Varía de un
individuo a otro.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Principio de complementariedad de bases
(A=T) (C≡G)
A/T=1 G/C=1 A+T≠G+C A+T/G+C= Valor cte para cada especie
Doble hélice (10’4 pares por vuelta), antiparalela y complementaria. Modelo
B Otras dos formas:
ADN A: Forma deshidratada, dextrógira, 11 pares de bases x vuelta, más ancha
e inclinada. ADN Z: Alternancia de C y G, está en formas inactivas de ADN,
levógira 12 pares de bases x vuelta. Más estrecha e inclinada.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
→ En procariotas es una doble hélice circular libre en el protoplasma, se empaqueta
mediante un superenrollamiento en forma de 8 formando bucles. Lo realizan
topoenzimas.
→ En eucariotas se unen a histonas que van empaquetando el ADN, forman la
cromatina, con distintos niveles de empaquetamiento.
Doble hélice de ADN (2nm), se conoce como nucleosoma, al conjunto de estos
se le llama collar de perlas (11nm), se asocian a la histona H1, modelo del
solenoide 30nm, se vuelve a enrollar y forma dominios en bucle 300nm que se
condensa formando la cromátida 700nm que acabará en el cromosoma en
metafase de 1400nm.
ARN
Formados de NMP de bases A,C,G y U. Ribosa. Más inestable. Niveles de
empaquetamiento: E.Primaria: secuencia de nucleótidos.
E.Secundaria: algunas regiones, secuencias complementarias capaces de
aparearse por PdH para formar dobles hélices o tréboles (ARNt) Tipos de ARN:
ARN MENSAJERO: Lineales formadas por ribonucleótidos, presentan estruc.
Primaria.
Función: transportar info. genética del núcleo al citoplasma para la síntesis de
proteínas.
Presenta 2 tipos de fragmentos:
- Exones: codifican la info para la síntesis de proteínas.
- Intrones: no codifican la info, eliminados en la maduración antes de salir del
núcleo.ç
ARN RIBOSÓMICO: Distintos tamaños, estruc. Secundaria en algunas zonas.
Se clasifican según su Pm, en procariotas 70S y en eucariotas 80S. En
procariotas el ARNr se sintetiza a partir de los genes codificados, eucariotas su
precursor es el ARNn 45S que se fragmenta en tres cadenas, 18S, 28S y 5.8S, El
ARN 5S tene origen extranuclear.
ARN TRANSFERENTE: Molec pequeñas (80-100 n) tiene e.secundaria y
terciaria. Un 10% de las bases nitrogenadas están modificadas. Intervienen en la
traducción, se unen a los aminoácidos y los transportan a los ribosomasn enlace
éster. Estructura:
- extremo 5’ G-fosfato
- extremo 3’ secuencia CCA
- Brazo DHU reconoce las aminoacil-ARNt sintetasas encargadas de catalizar
la unión de aa con el ARNt b1
- Braco TΨC lugar de reconocimiento del ribosoma b3
- Extremo del bumerán, contiene el anticodón: secuencia de 3 bases
complementaria del codón del ARNn. b2