Proteínas

Funciones

Clase de proteína Función en el cuerpo Ejemplo

Estructurales Componentes estructurales Colágeno que forma los tendones y cartílagos
Contráctiles Movimiento muscular Miosina y actina
Transporte Transporte de sustancias esenciales Hemoglobina que transporta O2
para el organismo. Lipoproteínas que transportan lípidos
Almacenamiento Almacén de nutrientes Caseína almacena las proteínas de la leche.
La ferritina que almacena hierro en el bazo e hígado.
Hormonas Regulan el metabolismo corporal y el La insulina regula en nivel de glucosa en la sangre.
SN
Enzimas Catalizan reacciones bioquímicas en La sacarasa cataliza la hidrolisis de sacarosa.
las células Alas enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un
metabolito se les denomina oxigenasas

Protectores Reconocen y destruyen sustancias Las Ig estimulan las respuestas defensivas.

extrañas

Estructura

Los aa son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o
ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina
radical (-R).

- Estructura general de un a-aminoácido: Buscar dibujo

Cuando 2 o más aminoácidos se unen entre sí, forman un péptido. El enlace peptídico es el enlace
de tipo amida que se forma cuando el grupo —COO - de un aminoácido reacciona con el grupo —
NH3+ de otro aminoácido. Dos aminoácidos unidos entre sí mediante un enlace peptídico forman
un dipéptido. En un péptido, el aminoácido que se escribe a la izquierda, con el grupo —
NH3+libre, se llama aminoácido N-terminal. El aminoácido C-terminal es el último aminoácido de
la cadena y tiene el grupo — COO- libre.

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Cuando una cadena polipeptídica contiene más de 50 aminoácidos, por lo general, se llama
proteína.

Cuando la cadena poli peptídica tiene un peso molecular mayor que 5 000 D, se considera que es
una proteína.

- Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es su secuencia particular de aminoácidos, unidos

mediante enlaces peptídicos de forma lineal.

- Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es el tipo de estructura que se origina cuando los
aminoácidos que la forman se unen entre sí mediante enlaces de hidrógeno o con otra cadena poli
peptídica.

Los 2 tipos más comunes de estructura secundaria son la hélicealfa y la hoja plegada beta

o En la héficealia (héficea): Se forma cuando la secuencia aminoacidica permite los

giros alrededor del carbono alfa, formándose puentes de H intracatenarios y
paralelos al eje de la hélice.
Posee 3.6 residuos de aa por vuelta, el enrollamiento es a la derecha y las
distancias entre las espiras es de 54nm.
Se establecen enlaces de hidrógeno entre los grupos N — H y los átomos de
oxígeno de los grupo C = O de aminoácidos bastante alejados entre sí en la
cadena. Al formarse un elevado número de enlaces de hidrógeno a lo largo de la
cadena polipeptídica, esta adquiere una estructura helicoidal, como un cable de
teléfono enrollado en espiral, o un muelle. Las cadenas laterales (grupos R) de los
diferentes alfa- aminoácidos se disponen hacia fuera de la hélice.
o Otro tipo de estructura secundaria es la hoja plegada beta: Son varias cadenas
polipeptidicas paralelas estabilizadas por puentes de H entre el O carbonilico y el
N amidico. Estas interacciones unen cada cadena polipeptidica alternativamente
con la que esta ubicada a su derecha y a su izquierda. Las cadenas laterales de los
residuos de aa se proyectan por encima y por debajo del plano de la hoja de beta
plegada.
en la que los enlaces de hidrógeno que se forman entre las cadenas poli peptídicas
propician que estas se mantengan al lado unas de otras, como en una hoja
doblada o plegada.
 Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela,
y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.

- Estructura terciaria

La estructura terciaria de las proteínas se origina por las atracciones y repulsiones que se
establecen entre los grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Al producirse
interacciones entre diferentes zonas de la cadena polipeptídica, algunos fragmentos de la misma
cadena se retuercen y se pliegan, de modo que la proteína adquiere una estructura tridimen sional
característica. La estructura terciaria de las proteínas se establece, pues, por interacciones entre
las cadenas laterales de los aminoácidos de una zona determinada de la cadena polipeptídica con
las de los aminoácidos de otras regiones de la proteína.

o Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la
queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener 15 Estructura y
Propiedades de las Proteínas su ordenamiento sin recurrir a grandes
modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en
las hebras de una cuerda.
o Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no
existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con
estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias
1. Las interacciones hidrófobas se establecen entre cadenas laterales no polares. En las
proteínas, los aminoácidos con cadenas laterales no polares tienden a alejarse lo máxim o
posible del medio externo acuoso, por lo que se forma un centro hidrófobo en el interior
de la proteína.
2. Las interacciones hidrófitas se establecen entre el medio acuoso externo y los aminoácidos
con cadenas polares o ionizadas. En las proteínas globulares, la cadena polar tiende a
colocarse en la superficie exterior para formar enlaces de hidrógeno con el agua.
3. Los puentes salinos son enlaces iónicos entre las cadenas laterales de los aminoácidos
básicos y ácidos, que tienen cargas positivas y negativas respectivamente.
4. Los enlaces de hidrogeno establecen entre el H de un grupo lateral y el O o N de otro
aminoácido.
5. Los puentes disulfuro (-S — S—) son enlaces covalentes que se forman entre los grupos —
SH de 2 cisteínas de la cadena polipeptídica.

Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre dos
cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp). • Los enlaces no covalentes pueden ser de
cuatro tipos: 1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto 2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares 3. interacciones
hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares 4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones
dipolo-dipolo

- Nivel cuaternario

Nivel estructural constituido por 2 o mas cadenas polipeptidicas, idénticas o diferentes en su

estructura, unidas por interacciones no covalentes y en ocasiones por puentes disulfuro.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes,
también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en
cadenas distintas.

Cada una de estas cadenas polipeptidicas reciben el nombre de monómeros o subunidades y el

conjunto forma la proteína oligomerica.

ENZIMAS

Funciones

Sitio activo

CaracterÌsticas del centro activo de una enzima

En la estructura del centro activo se pueden distinguir varios componentes cada uno de los cuales
contribuye a la funciÛn general pero de forma diferente.

a) Eje peptÌdico: Formado por la parte monÛtona de la estructura polipeptÌdica cuyos

pliegues y repliegues contribuyen de manera importante a dar la forma tridimensional

del centro activo.

b) Grupos de ambientaciÛn: Son cadenas laterales de amino·cidos apolares que se

encuentran en el centro activo y contribuyen a que el mismo no permita la entrada del agua. Esto
provoca cambios en las propiedades catalÌticas de otros grupos y adem·s refuerza las interacciones
dÈbiles entre la enzima y el sustrato.

c) Grupos de fijaciÛn o uniÛn: Son cadenas laterales de amino·cidos que presentan grupos
funcionales capaces de establecer interacciones especÌficas con el sustrato. Estas interacciones
suelen ser de tres tipos fundamentales:

- Puentes de hidrÛgeno que se establecen entre grupos polares de las cadenas latera- les de los
amino·cidos como la serina, treonina, tirosina, etc. con grupos polares del sustrato. Los puentes de
hidrÛgeno son adem·s un factor importante en la orientaciÛn del sustrato en su entrada al centro
activo pues ellos tienen car·cter direccional que no poseen las otras interacciones.

- Enlaces salinos o iÛnicos que se pueden formar entre grupos que presentan cargas elÈctricas de
la cadena lateral de amino·cidos como el asp·rtico, glut·mico, histidina, arginina, lisina, con grupos
de carga opuesta en el sustrato.

- Fuerzas de Van der Waals o fuerzas residuales que se establecen entre grupos del centro activo y
del sustrato que se localizan muy cerca unos de otros y no tienen caracterÌsticas que les permitan
otro tipo de interacciÛn.

Estos tres componentes, el eje peptÌdico, los grupos de ambientaciÛn y los grupos de uniÛn o
fijaciÛn, son determinantes en la etapa de uniÛn de la enzima con el sustrato. Esta uniÛn est·
determinada por dos factores principales; la comple- mentariedad espacial o estÈrica que se
establece entre la conformaciÛn del centro activo y la estructura del sustrato y la
complementariedad quÌmica entre los gru- pos del centro activo y los del sustrato.

d) Grupos catalÌticos: Al igual que los anteriores son cadenas laterales de amino·cidos que
participan en la estructura del centro activo pero que son los que est·n implica- dos directamente
en la transformaciÛn del sustrato. Los que m·s frecuentemente cumplen esta funciÛn son el
imidazol de la histidina, hidroxilo de la serina, el grupo sulfihidrilo de la cisteÌna , el grupo carboxilo
del asp·rtico y el glut·mico. Estos son los grupos que intervienen en la segunda etapa de la
reacciÛn o etapa de transforma- ciÛn. Sin embargo, no se puede olvidar que si la primera etapa no
ha sido llevada a cabo satisfactoriamente, la segunda etapa se ver· igualmente alterada, pu