UNIVERSIDAD NACIONAL INTERCULTURAL DE LA AMAZONÍA

FACULTAD DE INGENIERÍA Y CIENCIAS AMBIENTALES

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

TEMA

“ANALISIS DE DETERMINACION DE PROTEINAS Y GRASAS”

Curso : Analisis de productos agroindustriales

Docente : Ing. David lozano Vásquez

Alumna : Espinosa guerra Cinthia Grace

Año y Semestre : 2022-I

Yarinacocha, Ucayali
Perú – 2022
 INDICE
I. INTRODUCCION....................................................................................................................4
II. MARCO TEORICO..................................................................................................................4
2.1. Proteínas......................................................................................................................4
Las proteínas están formadas por muchos aminoácidos diferentes unidos entre sí. Hay
veinte bloques de construcción de aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente
en plantas y animales. Una proteína típica está compuesta de 300 o más aminoácidos y la
secuencia y el número específicos de aminoácidos son únicos para cada proteína. Al igual
que el alfabeto, las 'letras' de aminoácidos se pueden organizar de millones de maneras
diferentes para crear 'palabras' y un 'lenguaje' de proteínas completo. Dependiendo del
número y secuencia de aminoácidos, la proteína resultante se plegará en una forma
específica. Esta forma es muy importante ya que determinará la función de la proteína (por
ejemplo, músculo o enzima). Cada especie, incluidos los humanos, tiene sus propias
proteínas características..........................................................................................................4
2.2. Clasificación de proteínas.............................................................................................5
2.2.1. En función de su composición..............................................................................5
El grupo proteico de las proteínas está formado por aminoácidos, que as u vez están
formados por C, H, O, N y S. Sin embargo, también pueden tener otros elementos como P,
Fe, Mg, Cu o Zn. Además de a otros compuestos inorgánicos e iones (cofactores), pueden
estar unidas fuertemente a componentes orgánicos no proteicos que hacen posibles sus
funciones, lo que se denomina grupo prostético. Las que contienen grupos prostéticos se
llaman proteínas conjugadas o heteroproteínas, y las que solo contienen grupo proteico
holoproteinas o proteínas simples.......................................................................................5
Algunos ejemplos de heteroproteínas son las fosfoproteínas, que poseen al menos un
grupo fosfato unido; las cromoproteínas, en las que el grupo prostético es un pigmento;
las metaloproteínas, conjugadas con un ion metálico; las lipoproteínas unidas a lípidos, las
glicoproteínas unidas a carbohidratos y las nucleoproteínas unidas a ácidos nucleicos......5
2.2.2. En función del número de sububidades que las forman.......................................5
2.2.3. En función de su forma o conformación...............................................................5
2.3. Propiedades físico-químicas de aminoácidos y proteínas............................................6
2.3.1. Aminoácidos.........................................................................................................6
2.3.2. Características físico-químicas de las proteínas....................................................7
2.3.3. Funciones de las proteínas...................................................................................8
2.4. Métodos de cuantificación y análisis de proteínas.......................................................9
o Medición de la concentración de proteínas (bradford, bca, etc.).......................................10
 Detección de triptófano.....................................................................................................11
 Inmunotransferencia..........................................................................................................11
 Método de biure................................................................................................................11
2.5. Grasas.........................................................................................................................11
2.5.1. las grasas y aceites en el origen de nuestra civilización......................................12
 Las materias grasas han sido utilizadas por los humanos desde épocas ancestrales, como
parte de su alimentación, de su protección, y también como combustible. Hay
antecedentes que ya en el paleolítico el hombre protegía su cuerpo y mantenía el fuego
de su hogar con grasa animal. En la elaboración de los grabados de la gruta de Lascaux,
Francia, llamada "la Capilla Sixtina de la prehistoria", realizados hace 17.000 años, se
utilizaron materias grasas en la preparación de las pinturas y en la iluminación de la gruta.
El uso de aceites, presumiblemente de oliva, con fines cosméticos y culinarios, se remonta
al siglo VI antes de Cristo. Las civilizaciones asirias, babilónicas, griegas, y egipcias,
utilizaban el aceite de oliva como un combustible, y probablemente también con fines
culinarios. Los gladiadores y luchadores romanos impregnaban su piel con aceites, con el
propósito de mantener su hidratación, y lograr un efecto lubricante que aminoraba los
golpes de las armas del contrincante. Las mujeres usaban aceites en su cosmética, ya que
eran buenos disolventes para los pigmentos utilizados para colorear sus ojos, rostro, y
otras partes del cuerpo. También, es probable que se utilizaran aceites en la preparación
de alimentos, ya que en las ruinas de algunas ciudades (Pompeya, por ejemplo) se han
encontrado recipientes de aceite cuyo tamaño y ubicación en las ruinas (cerca de lo que
sería la cocina) indica un uso más bien culinario que cosmético. La obtención de aceites
era un proceso muy artesanal y probablemente se realizaba en el propio hogar, aunque
hay antecedentes que en la Roma imperial (siglo II A.C.) ya existían pequeñas "fábricas"
de aceite de oliva...............................................................................................................12
2.5.2. Tipos de grasas...................................................................................................13
2.6. MÉTODO DE EXTRACCIÓN DIRECTA CON UN DISOLVENTE (SOXHLET).......................15
2.6.1. Ventajas del método de soxhlet.........................................................................16
 La muestra está en contacto repetidas veces con porciones frescas de disolvente 13. .16
 La extracción se realiza con el disolvente caliente, así se favorece la solubilidad de los
analitos...................................................................................................................................16
 No es necesaria la filtración después de la extracción...................................................16
 La metodología empleada es muy simple......................................................................16
 Es un método que no depende de la matriz...................................................................16
 Se obtienen excelentes recuperaciones, existiendo gran variedad de métodos oficiales
cuya etapa de preparación de muestra se basa en la extracción con Soxhlet........................16
2.6.2. Desventajas del método soxhlet.........................................................................16
III. CONCLUCIONES..............................................................................................................16
IV. BIBLIOGRAFIA.................................................................................................................18
 I. INTRODUCCION

Las proteínas son un grupo de biopolímeros constituidos de aminoácidos que exhiben

una amplia gama de estructuras y funciones. Las proteínas como un grupo de
biomoléculas, desempeñan una gran variedad de funciones, algunas participan en la
contracción muscular y sirven para dar soporte estructural, otras trasportan y
almacenan moléculas pequeñas.

Las proteínas también se clasifican según su composición, las que se forman solo de
residuos de aminoácidos y no tienen otras biomoléculas son proteínas simples; no
todas las proteínas son solubles en agua, de hecho, las proteínas insolubles son
esenciales para dar soporte y mantener la integridad estructural de las células y
organismos.

La determinación cuantitativa de la concentración de proteínas es una de las pruebas

que más frecuentemente deben hacerse en el laboratorio de bioquímica.
Primitivamente, la cantidad de proteínas se evaluaba midiendo la cantidad total de
nitrógeno proteico, y teniendo en cuenta que este elemento representa
aproximadamente el 16% del peso de una proteína. Este era un método largo y
laborioso y con poca sensibilidad. La aparición de métodos calorimétricos ha permitido
solventar estos dos inconvenientes.
La determinación analítica de lípidos puede tener como objetivo tanto identificar
componentes (análisis cualitativo) como cuantificarlos (análisis cuantitativo).
Análisis cuantitativo: permite determinar el contenido de lípidos totales y cuantificar
componentes concretos. La cuantificación de los lípidos también permite conocer el
valor nutricional de un producto desde el punto de vista calórico, ya que lg de lípidos
aporta 9 kcal.
Análisis cualitativo: se utiliza para detectar la presencia o ausencia de diferentes
componentes. Tiene un gran interés, tanto nutricional como legislativo, para:
° Detectar compuestos propios.
°Detectar fraudes por adición o sustracción de sustancias.
° Detectar compuestos relacionados con la alteración de los lípido

II. MARCO TEORICO

II.1. Proteínas
Las proteínas están formadas por muchos aminoácidos diferentes unidos entre sí.
Hay veinte bloques de construcción de aminoácidos diferentes que se encuentran
comúnmente en plantas y animales. Una proteína típica está compuesta de 300 o
 más aminoácidos y la secuencia y el número específicos de aminoácidos son
únicos para cada proteína. Al igual que el alfabeto, las 'letras' de aminoácidos se
pueden organizar de millones de maneras diferentes para crear 'palabras' y un
'lenguaje' de proteínas completo. Dependiendo del número y secuencia de
aminoácidos, la proteína resultante se plegará en una forma específica. Esta forma
es muy importante ya que determinará la función de la proteína (por ejemplo,
músculo o enzima). Cada especie, incluidos los humanos, tiene sus propias
proteínas características.

Los aminoácidos se clasifican como esenciales o no esenciales. Como su nombre

indica, el cuerpo no puede producir aminoácidos esenciales y, por lo tanto, debe
provenir de nuestra dieta. Mientras que los aminoácidos no esenciales pueden ser
producidos por el cuerpo y, por lo tanto, no es necesario que provengan de la dieta.

II.2. Clasificación de proteínas

II.2.1. En función de su composición.

El grupo proteico de las proteínas está formado por aminoácidos, que as u vez
están formados por C, H, O, N y S. Sin embargo, también pueden tener otros
elementos como P, Fe, Mg, Cu o Zn. Además de a otros compuestos
inorgánicos e iones (cofactores), pueden estar unidas fuertemente a
componentes orgánicos no proteicos que hacen posibles sus funciones, lo que
se denomina grupo prostético. Las que contienen grupos prostéticos se llaman
proteínas conjugadas o heteroproteínas, y las que solo contienen grupo
proteico holoproteinas o proteínas simples.
Algunos ejemplos de heteroproteínas son las fosfoproteínas, que poseen al
menos un grupo fosfato unido; las cromoproteínas, en las que el grupo
prostético es un pigmento; las metaloproteínas, conjugadas con un ion
metálico; las lipoproteínas unidas a lípidos, las glicoproteínas unidas a
carbohidratos y las nucleoproteínas unidas a ácidos nucleicos.
II.2.2. En función del número de sububidades que las forman

Muchas proteínas están formadas por una sola cadena polipeptídica, por lo que
se les llama proteínas monoméricas, como por ejemplo la mioglobina. Por otro
lado, las proteínas oligoméricas están formadas por más de una cadena, que
puede ser la misma cadena polipeptídica repetida (homoligómeros) o una
cadena diferente (heretoligómeros), y a cada cadena polipeptídica se le llama
subunidad.
 II.2.3. En función de su forma o conformación

En función de su forma las proteínas se clasifican en globulares, que son

normalmente solubles en agua y con funciones biorreguladoras (enzimas y
hormonas, por ejemplo), y fribrilares, fibrosas o escleroporteínas, normalmente
insolubles en agua y con funciones estructurales, como por ejemplo el
colágeno y la queratina. Estas propiedades (conformación y solubilidad), están
relacionadas con su estructura terciaria.

II.3. Propiedades físico-químicas de aminoácidos y proteínas.

II.3.1. Aminoácidos

 Características químicas de los aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas de bajo peso molecular formados por C, H, O,

N y S, y los que forman parte de las proteínas son α-aminoácidos, es decir, el
grupo amino (-NH2) y el carboxilo (-COOH), están unidos al carbono central o
Cα. (Figura 1). Pueden tener otros grupos sustituyentes en las cadenas
laterales o radicales (R), que van a determinar sus características físico-
químicas, es decir su carácter hidrófobo o hidrófilo, polar o apolar, y Página 5
de 9 ácido o básico. La R puede ser desde un solo H hasta una cadena
carbonada compleja con grupos funcionales.

Los aminoácidos son moléculas anfóteras, es decir, e disolución acuosa

pueden comportarse como ácidos y como bases. En general a pH ácido los
aminoácidos se encuentran mayoritariamente en forma de catión (protonado), y
a pH básico se encuentran en forma de anión (desprotonado). Cuando el pH es
igual al punto isoeléctrico (semisuma de los pK de protonación y
desprotonación, pK1 y pK2 en la Figura 2), el grupo carboxilo se desprotona
formándose el anión carboxilo (-COO- ), y el grupo amino se protona (-NH3 + ),
formándose el catión amonio. Esta forma dipolar neutra (carga formal cero) se
conoce como zwitterión (Figura 3). Diecinueve de los veinte α-aminoácidos que
forman parte de las proteínas son aminas primarias con diferente R, y
únicamente la prolina es una amina secundaria, en la que los átomos de N y
Cα forman un anillo (Figura 3). Los aminoácidos se nombran de dos formas,
con un código de tres letras o de una letra (Figura 4). Químicamente se
clasifican según la polaridad o carga de su R en:  Neutros polares o hidrófilos
(R polar): serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina
(Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y glicina (Gly, G).  Neutros no
 polares o hidrófobos (R apolar): alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu,
L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F),
y triptófano (Trp, W).  Ácidos o con carga negativa o ácidos (R con grupo –
COOH): ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E). Página 6 de 9 
Básicos o con carga positiva o básicos (R con grupo –NH2): lisina (Lys, K),
arginina (Arg, R) e histidina (His, H). La asparragina y la glutamina son las
amidas de los ácidos aspártico y glutámico, respectivamente.

 Características físicas de los aminoácidos

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen Cα es asimétrico (Figura 3), es
decir, presenta sustituyentes diferentes en sus cuatro enlaces. Esto implica que
tienen estereoisomería, es decir, dos conformaciones espaciales o
estereoisómeros. Esto da lugar a las formas L o D de los aminoácidos, según
el grupo –NH2 quede a izquierda (L) o derecha (D) del Cα, y el grupo –COOH
en posición opuesta (Figura 5). Página 7 de 9 Figura 5. Enántiómeros L y D-
Serina. Fuente: Wikimedia Commons. Los aminoácidos también tienen
actividad óptica, es decir, desvían el plano de la luz polarizada hacia la derecha
(dextrógiros) o izquierda (levógiros). No hay que confundir este concepto con el
de aminoácidos D o L, ya que no están relacionados entre si.

II.3.2. Características físico-químicas de las proteínas

Las propiedades físico-químicas de una proteína dependen de los R de las

cadenas laterales de los aminoácidos expuestos en su superficie. Pueden
destacarse cuatro:

• Solubilidad.

El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de pH,

concentración salina, temperatura, etc. En general las proteínas globulares
son solubles en agua, ya que los R de superficie de la proteína establecen
enlaces por puente de hidrógeno con el agua. Como las proteínas son en
general grandes forman dispersiones coloidales, es decir, no forman
disoluciones propiamente dichas.

• Desnaturalización.

La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de estructura nativa,

que es la funcional, adoptando una configuración diferente, y por tanto
perdiendo su función biológica. En la desnaturalización se alteran los
enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria.
 Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización se encuentran
las variaciones de presión y temperatura, determinadas radiaciones
electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los
cambios en concentración salina o determinadas sustancias químicas
(agentes caotrópicos). La desnaturalización puede ser reversible, si al
desaparecer el factor desnaturalizante la proteína recupera su conformación
nativa, o irreversible, cuando no es capaz de recuperarla incluso eliminando
el factor desnaturalizante.

• Capacidad amortiguadora del pH

Debido al carácter anfótero de los aminoácidos, las proteínas se pueden

comportar como ácidos o como bases liberando o captando protones del
medio. De esta forma pueden neutralizar las variaciones del pH que se
produzcan en el medio acuoso donde se encuentren (capacidad
tamponadora).

• Impedimentos estéricos.

Debido a la organización planar rígida del enlace peptídico, el armazón de

un péptido está constituido por una serie de planos sucesivos. Sin embargo,
el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, por lo
que los planos del enlace petídico están separados por grupos metileno
sustituidos en los que sí puede haber giro (Figura 6). Tampoco todos los
giros son posibles, lo que impone restricciones importantes al número
posible de conformaciones que puede adoptar una proteína. Si
denominamos Φ (phi) al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y
Ψ (psi) al del enlace C-C, solo existirán unos Página 8 de 9 valores
permitidos para Φ y Ψ, que dependerá en gran medida del tamaño y
características de los grupos R sucesivos.

II.3.3. Funciones de las proteínas

Las proteínas pueden tener fuinciones estructurales; enzimáticas, de

transporte, contráctiles o de movimiento, con función homeostática, hormonal o
señalizadora o immunológica.

• La función estructural La desarrollan, por ejemplo, las proteínas de

membrana, las del citoesqueleto celular, las histonas que mantienen el
empaquetamiento del ADN, el colágeno de los tejidos animales, la elastina del
tejido conjuntivo elástico, la queratina de pelo y uñas.
 • La función enzimática de las proteínas es muy amplia y variada, ya que
prácticamente todos los enzimas son proteínas, aunque existen algunas
moléculas de ARN con actividad enzimática. Página 9 de 9

• La función de transporte se da nivel de membrana celular, a lo largo de la

célula (a través del citoesqueleto), hacia dentro o fuera de la célula
(internalización o secreción, a través de las proteínas formadoras de vesículas),
o a diferentes partes del organismo (a través del torrente sanguíneo, como
hace la seroalbúmina, por ejemplo).

• Las funciones contráctiles o de movimiento las realizan fundamentalmente

las proteínas del citoesqueleto (movimiento), y la actina y miosina responsables
de la contracción muscular.

• La función homeostática consiste en mantener los niveles del organismo

constantes para determinados metabolitos o valores, como, por ejemplo, agua,
temperatura, sales, pH. Por ejemplo, la seroalbúmina mantiene constantes los
niveles de presión osmótica en la sangre compensando la concentración de
otros solutos, y por lo tanto la presión sobre los vasos sanguíneos.

• La función hormonal y señalizadora es también importante, ya que muchas

hormonas y neurotransmisores son proteínas o aminoácidos, o derivados de
ellos. Algunos ejemplos son la insulina o el glutamato.

• La función inmunológica la realizan los anticuerpos, que son las proteínas

encargadas de unirse a los antígenos para desencadenar la respuesta inmune.

II.4. Métodos de cuantificación y análisis de proteínas

Los lectores de microplacas con modos de detección de absorbancia, fluorescencia

y luminiscencia proporcionan una solución versátil para la cuantificación y el estudio
de proteínas. Nuestras notas de aplicaciones demuestran cómo se pueden usar
estos instrumentos para obtener y analizar resultados.

Los métodos de cuantificación y análisis de proteínas son:

 ebook: cuantificación de ácidos nucleicos y proteínas

Optimice los ensayos de absorbancia para la cuantificación de
proteínas y ácidos nucleicos:
Los lectores de microplacas de absorbancia se utilizan ampliamente
en investigación básica, descubrimiento de fármacos, validación de
bioensayos, control de calidad y procesos de fabricación en las
 industrias farmacéutica, biotecnológica, de alimentos y bebidas y en
el sector académico. Estos lectores proporcionan unas medidas
rápidas y sensibles de una serie de analitos en un gran intervalo de
concentraciones para una gran variedad de ensayos, como ELISA,
proliferación microbiana, detección de compuestos y contaminantes
clave y cuantificación de proteínas.
 Elisa
Los ensayos de inmunoadsorción ligados a enzima (elisa) se utilizan
para medir la cantidad de una proteína específica, usando un
formato de microplaca, y los resultados se detectan frecuentemente
a través de la absorbancia en el rango de longitudes de onda
visibles. Los formatos de elisa quimioluminiscentes y fluorescentes
ofrecen sensibilidad mejorada para una cuantificación exacta de
analitos menos abundantes.
 aplicaciones de proteínas fluorescentes
Las proteínas de las células eucariotas están en un estado
dinámico, en un equilibrio muy regulado entre la síntesis y la
degradación. Mientras que la síntesis de proteínas se conoce bien
tras décadas de estudio, solo en las últimas dos décadas se han
hecho avances importantes en el conocimiento que tenemos de la
degradación de proteínas. Las proteínas fluorescentes se pueden
utilizar como indicadores para investigar la degradación de
proteínas y las vías de señalización celular relacionadas.

 cuantificación de igg
La medición exacta y fiable del título de anticuerpos monoclonales
(p. ej., IgG) es esencial en el desarrollo y posterior fabricación de
muchos fármacos biológicos. El ensayo Valita TITER mide
concentraciones de IgG desde 2,5 a 100 mg/l o de 100 a 2000 mg/l,
utilizando un formato “mezclar y leer” de alto rendimiento con
lecturas de polarización de fluorescencia (PF). Los lectores de
microplacas multimodo SpectraMax con el modo de detección PF se
han validado para su uso con los ensayos ValitaTITER

o Medición de la concentración de proteínas (bradford, bca, etc.)

 La concentración de proteína se puede medir directamente,
mediante la absorbancia a 280 nm en un espectrómetro UV, o
indirectamente, usando métodos colorimétricos como ensayos de
BCA o Bradford. Las proteínas se pueden cuantificar incluso con
métodos fluorimétricos.

 Detección de triptófano

La fluorescencia intrínseca de las proteínas se debe a los

aminoácidos aromáticos triptófano, tirosina y fenilalanina. La
emisión del triptófano es predominante en las proteínas y es el más
sensible a la polaridad de los solventes y al entorno local. El análisis
de los cambios en la fluorescencia del triptófano puede proporcionar
información sobre la desnaturalización y conformación de las
proteínas.

 Inmunotransferencia

La inmunotransferencia es una técnica popular utilizada para la

detección y cuantificación de proteínas. Más información sobre las
diferentes técnicas utilizadas para detectar proteínas en membranas
de inmunotransferencia, incluidos métodos colorimétricos, de
fluorescencia y de quimioluminiscencia. También le presentaremos
un novedoso y único sistema de detección de inmunotransferencia
en un lector de microplacas multimodo.

 Método de biure

Cuando los iones cúpricos se acomplejan, bajo condiciones

alcalinas, con los enlaces peptídicos (de sustancias que contengan,
al menos, dos enlaces petídicos, como las proteínas) se produce un
color violeta‐purpúreo, cuya absorbancia puede ser determinada a
540 nm. La intensidad del color (o absorbancia) es proporcional al
contenido en proteínas de la muestra. Este método es utilizado para
determinar las proteínas contenidas en los cereales, carne,
proteínas de las semillas de soja y como ensayo cualitativo para el
pienso. Se puede utilizar así mismo, para medir el contenido en
proteína de los extractos de proteínas.

II.5. Grasas
 Las grasas son un tipo de nutriente que se obtiene de la alimentación. Es esencial
comer algunas grasas, aunque también es dañino comer demasiado. Las grasas
que usted consume le dan al cuerpo la energía que necesita para trabajar
adecuadamente. Durante el ejercicio, el cuerpo utiliza las calorías de los
carbohidratos que usted ha consumido. Pero después de 20 minutos, el ejercicio
depende en parte de las calorías provenientes de la grasa para continuar. También
se necesita grasa para mantener la piel y el cabello saludables. La grasa también le
ayuda a absorber las vitaminas A, D, E y K, llamadas vitaminas liposolubles. La
grasa también llena los adipocitos y aísla su cuerpo para ayudar a mantenerlo
caliente. (colaboradores, 2019) Las grasas que su cuerpo obtiene de los alimentos
le brindan a éste ácidos grasos esenciales llamados ácido linoleico y ácido linoleico.
Se denominan "esenciales" debido a que su cuerpo no los puede producir por 7 sí
solo o no trabaja sin ellos. El cuerpo los necesita para el desarrollo del cerebro, el
control de la inflamación y la coagulación de la sangre. La grasa tiene 9 calorías por
gramo, más de 2 veces el número de calorías tanto en carbohidratos como en
proteínas, que tienen 4 calorías por gramo. Por eso los alimentos ricos en grasa se
denominan "engordantes". Todas las grasas están compuestas de ácidos grasos
saturados e insaturados. Se denominan saturadas o insaturadas dependiendo de
cuánta cantidad de cada tipo de ácido graso contienen.

II.5.1. las grasas y aceites en el origen de nuestra civilización

Las materias grasas han sido utilizadas por los humanos desde épocas
ancestrales, como parte de su alimentación, de su protección, y también como
combustible. Hay antecedentes que ya en el paleolítico el hombre protegía su
cuerpo y mantenía el fuego de su hogar con grasa animal. En la elaboración de
los grabados de la gruta de Lascaux, Francia, llamada "la Capilla Sixtina de la
prehistoria", realizados hace 17.000 años, se utilizaron materias grasas en la
preparación de las pinturas y en la iluminación de la gruta. El uso de aceites,
presumiblemente de oliva, con fines cosméticos y culinarios, se remonta al
siglo VI antes de Cristo. Las civilizaciones asirias, babilónicas, griegas, y
egipcias, utilizaban el aceite de oliva como un combustible, y probablemente
también con fines culinarios. Los gladiadores y luchadores romanos
impregnaban su piel con aceites, con el propósito de mantener su hidratación, y
lograr un efecto lubricante que aminoraba los golpes de las armas del
contrincante. Las mujeres usaban aceites en su cosmética, ya que eran buenos
disolventes para los pigmentos utilizados para colorear sus ojos, rostro, y otras
partes del cuerpo. También, es probable que se utilizaran aceites en la
 preparación de alimentos, ya que en las ruinas de algunas ciudades (Pompeya,
por ejemplo) se han encontrado recipientes de aceite cuyo tamaño y ubicación
en las ruinas (cerca de lo que sería la cocina) indica un uso más bien culinario
que cosmético. La obtención de aceites era un proceso muy artesanal y
probablemente se realizaba en el propio hogar, aunque hay antecedentes que
en la Roma imperial (siglo II A.C.) ya existían pequeñas "fábricas" de aceite de
oliva.
II.5.2. Tipos de grasas

A). Grasas saturadas Las grasas saturadas, como los lípidos en general, son
un nutriente energético para tu organismo. Estas provienen de alimentos de
origen animal como la carne roja; aunque también se encuentra en aceites de
origen vegetal como el de coco y el de palma, De acuerdo con la Organización
Mundial de la Salud, estos tipos de grasa deberían representar no más del 10%
de la ingesta calórica total diaria. Romero (2018).

B). Grasas trans Se producen cuando algunos fabricantes de alimentos

convierten aceites líquidos en grasa sólida por medio de una hidrogenación
parcial. Luego, se agregan a ciertos alimentos procesados como frituras,
mantecas, helados y comidas rápidas. Sin embargo, algunos alimentos de
origen 8 animal también contienen pequeñas cantidades de estos tipos de
grasas. La OMS y la OPS recomiendan limitar su consumo a menos del 1% de
calorías diarias (OPS, s.f.). Esto quiere decir que tan solo debe representar 20
calorías en una ingesta de 2.000.

C). Grasas mono insaturadas Las grasas mono insaturadas son

consideradas grasas saludables, ya que ayudan a reducir los niveles del
llamado colesterol malo (LDL) en la sangre. Así, ayudan a disminuir el riesgo
de cardiopatías y accidentes cerebrovasculares. Mayo Clinic. (2019). La grasa
mono insaturada la encuentras en aceites de origen vegetal como el aceite de
oliva extra virgen de Olivetto o el aceite de canola de Gourmet. Su ingesta debe
estar entre el 25 y 35% del consumo calórico diario. MedlinePlus (2020).

D). Grasas poliinsaturadas Este tipo de grasas se encuentra en alimentos

como el salmón, las nueces y los aceites de origen vegetal. En contraposición
al consumo de grasas saturadas, la ingesta de alimentos ricos en grasas
poliinsaturadas ayuda a prevenir enfermedades cardiacas y diabetes tipo 2. Su
consumo debe ser inferior al 30% de la ingesta diaria de calorías. MedlinePlus
(2020).
 Solubilidad Las grasas y aceites se caracterizan principalmente por su
virtual invisibilidad en agua, sin embargo, son miscibles en muchos
solventes orgánicos no polares. La solubilidad depende de las
propiedades termodinámicas del soluto y disolvente, y las fuerzas
relativas de atracción entre las moléculas. La solubilidad ideal se puede
calcular a partir de las propiedades termodinámicas, en todo caso la
solubilidad real generalmente presenta desviaciones positivas a).
 Lípidos soponificables Son los líquidos que contienen ácidos grasos
en su molécula y producen reacciones químicas de saponificación.

 Lípidos simples Son aquellos lípidos que solo tienen carbono,

hidrogeno y oxígeno, estos lípidos simples subdividen en acilglicéridos o
grasos. Cuando los acilglicéridos son sólidos se les llama grasas y
cuando son líquidos se les llama temperatura.

 Lípidos complejos Son los lípidos que además de contener en su

molécula carbono, hidrogeno y oxígeno. También contienen otros
elementos como nitrógeno, fosforo, azufre u otra biomolécula como un
glúcido. Los lípidos complejos 9 también se le llaman lípidos de
membrana ya que son las principales moléculas que forman la
membrana celular.
II.5.2.1. Origen de las grasas.
Las grasas de los alimentos tienen diferentes
orígenes:
 Origen animal
las principales fuentes de grasas animales son la
carne y los productos cárnicos, los huevos y los
productos lácteos, como la mantequilla, el queso, la
leche y la nata.
 Origen vegetal.
Las grasas de origen vegetal se pueden encontrar en
las semillas de plantas (p.ej. colza, girasol, maíz), las
frutas (p. ej. aceituna, aguacate) y los frutos secos (p.
ej. cacahuetes, almendras). Para obtener el aceite se
lavan y trituran las semillas, frutas o frutos secos,
 después se someten a procesos de calentamiento y se
saca el aceite por medio de un proceso de extracción.
Posteriormente, el aceite se refina para eliminar
impurezas, sabores, olores o colores no deseados.
Algunos aceites, como el de oliva virgen, el de nueces
y el de pepitas de uva provienen del prensado directo
de la semilla o fruta, sin que se realice ningún otro
proceso de refinamiento
II.5.2.2. Los ácidos grasos omega-6 y omega-3
Los ácidos grasos poliinsaturados se clasifican
además en dos familias, según la posición del
primer doble enlace. z
II.5.2.3. Los ácidos grasos omega-6 (o n-6)
tienen el primer doble enlace en el sexto átomo
de carbono de la cadena y se derivan
principalmente del ácido linoleico.
II.5.2.4. Los ácidos grasos omega-3 (o n-3)
tienen el primer doble enlace en el tercer átomo
de carbono de la cadena y se derivan
principalmente del ácido alfa-linolénico. *
Consultar cuadro sobre ácidos grasos esenciales.
Además de su propio nombre, a menudo se utiliza
una nomenclatura numérica abreviada para
referirse a los ácidos grasos, que se basa en el
número de átomos de carbono, el número de
dobles enlaces y la clase omega a la que
pertenecen. Por ejemplo, el ácido linoleico se
denomina C18:2 n-6, lo cual indica que cuenta
con 18 átomos de carbono, dos dobles enlaces y
forma parte de la familia omega 6 o n-6. El ácido
alfa-linoleico se denomina C18:3 n-3, lo cual
indica que cuenta con 18 átomos de carbono, tres
dobles enlaces y forma parte de la familia omega
3 o n-3.

II.6. método de extracción directa con un disolvente (soxhlet)

 También llamado determinación de lípidos crudos, grasa neutra o extracto etéreo;
en este método, las grasas de la muestra son extraídas con éter de petróleo, en un
equipo Soxhlet de extracción intermitente; posteriormente se evalúa como
porcentaje del peso después de evaporar el solvente. Se debe tomar en
cuenta que los valores obtenidos en esta determinación dependen en gran medida
del método utilizado, por lo que, para obtener resultados reproducibles, es
importante seguir cuidadosamente el procedimiento indicado.

II.6.1. Ventajas del método de soxhle

 La muestra está en contacto repetidas veces con porciones frescas de

disolvente 13
 La extracción se realiza con el disolvente caliente, así se favorece la
solubilidad de los analitos.
 No es necesaria la filtración después de la extracción.
 La metodología empleada es muy simple
 Es un método que no depende de la matriz.
 Se obtienen excelentes recuperaciones, existiendo gran variedad de
métodos oficiales cuya etapa de preparación de muestra se basa en la
extracción con Soxhlet.

II.6.2. Desventajas del método soxhlet

 El tiempo requerido para la extracción normalmente está entre 6-24

horas.
 La cantidad de disolvente orgánico (50-300 ml).
 La descomposición térmica de los analitos termolábiles, ya que la
temperatura del disolvente orgánico está próxima a su punto de
ebullición.
 No es posible la agitación del sistema, la cual podría acelerar el
proceso de extracción.
 Es necesaria una etapa final de evaporación del disolvente para la
concentración de los analitos.
 Esta técnica no es fácilmente automatizable

III. CONCLUCIONES
  La proteína es esencial para la vida; proporciona los aminoácidos esenciales
necesarios para el crecimiento y mantenimiento de nuestras células y
tejidos. Nuestro requerimiento de proteínas depende de nuestra etapa de la
vida y la mayoría de los europeos consumen lo suficiente para satisfacer sus
requerimientos. Como la mayoría de las personas consume una dieta
variada, la calidad y la digestibilidad de las proteínas que ingieren no
deberían ser una preocupación, siempre y cuando la cantidad total de
proteínas satisfaga sus necesidades diarias. Como comemos alimentos y no
nutrientes, debemos elegir alimentos ricos en proteínas que no solo
proporcionen aminoácidos esenciales, sino que también respalden una dieta
saludable y sostenible.
 Los principios del equilibrio, la variedad y la moderación en el consumo de
grasas constituyen la base de una dieta sana. Si conocemos los tipos de
grasas y los alimentos de los que provienen y leemos las etiquetas de los
alimentos, podremos compensar el consumo de productos ricos en grasas
con otros más ligeros y continuar disfrutando del placer de comer. Lo mejor
para llevar un estilo de vida sano es combinar una dieta equilibrada con la
práctica de ejercicio físico y mantener un peso corporal saludable.

IV. CUESTIONARIO

IV.1. Ejercicio de proteínas

Datos:

Alimento: pan

Muestra: 0.1195g

Titulante HCI: O,O5O1 N

Volumen gastado: 2,2 ml

IV.2. Ejercicio de
grasas

Almendras = 3.0001 g
Balón vacío = 95.1625 g
PESO FINAL = BALÓN VACIO + GRASAS = 96.0127 g

% GRASAS (almendras) = 96.0127g - 95.1625g x 100

3.0001 g

% GRASAS (almendras) = 0.8552 g x 100

3.0001 g

% GRASAS (almendras) = 0.2850 x 100

% GRASAS (almendras ) = 28.5 %

V. BIBLIOGRAFIA

 Técnicas básicas de microbiología y bioquímica. Rubio Granero, C.; García

García, A.; Cardona Serrate, F. Ed. Síntesis. 2017.
 -BioRom.
https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/proteinas3d/tema/propiedades.htm
 colaboradores, M. y. (2019). "analisis de los alimentos. fundamentos, metodos
y aplicaciones2. Acribia.
 zanin, t. (2022). alimentos con proteinas (de origen animal). panama: incap.
 métodos para la cuantificación de proteínas (emilio fernández reyes y aurora
galván cejudo) departamento de bioquímica y biología molecular, campus
universitario de rabanales.
 --blok tecnas (determinacion de grasas)
 -universidad de valencia (determinación de proteínas de un alimento por el
método kjeldahl. valoración con un ácido fuerte)
 -universidad zaragoza, determinación de la proteína bruta por el método de
kjeldahl.
 -curso ema (determinación de proteínas)
 -instituto de hidrología, meteorología y estudios ambientales (determinación de
grasas y aceites en aguas por el metodo soxhlet)
 -consejero científico ilsi sur andino (metodologías analíticas aplicables al
etiquetado nutricional)