La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que convierte un

sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las condiciones de la reacción,
que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del sustrato.

Efecto de temperatura.

Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de las
enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga
lugar la reacción catalizada. A temperaturas más altas, la actividad enzimática aumenta a medida
que las moléculas reactantes se mueven más rápido para generar más colisiones con las enzimas.

La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es de 37°C, o
temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende la
forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de actividad
enzimática. Por esta razón, el equipo en los hospitales y laboratorios se esteriliza en autoclaves
donde las temperaturas altas desnaturalizan las enzimas que existen en las bacterias dañinas. Una
fiebre corporal alta puede ayudar a desnaturalizar las enzimas existentes en las bacterias que
causan la infección. DIAPO

Ciertos microorganismos, conocidos como termófilos, viven en ambientes donde las temperaturas
varían de 50°C a 120°C. Para poder sobrevivir en estas condiciones extremas, los termófilos deben
tener enzimas con estructuras terciarias que no se destruyen por dichas altas temperaturas.
Algunas investigaciones demuestran que sus enzimas son muy similares a las enzimas ordinarias,
excepto que contienen más arginina y tirosina. Estos leves cambios permiten a las enzimas de los
termófilos formar más enlaces por puente de hidrógeno y puentes salinos que estabilizan sus
estructuras terciarias a altas temperaturas, y resisten el desdoblamiento y la pérdida de actividad
enzimática.

En el caso de un catalizador inorgánico, la velocidad de reacción aumenta con la temperatura del

sistema, ya que dicho incremento origina un aumento de la energía cinética y en las velocidades
medias de las moléculas, lo que origina una mayor probabilidad de colisiones efectivas. En ensayos
in vitro se ha observado cómo la actividad enzimática aumenta con la temperatura, de manera que
aproximadamente la velocidad de reacción se duplica por cada incremento en 10°C de
temperatura, hasta alcanzar a una temperatura a la cual empieza a disminuir ya que las enzimas se
desnaturalizan e inactivan a temperaturas elevadas.
 La mayor parte de los enzimas tienen una temperatura óptima, es decir, aquella en la cual
catalizan con una velocidad máxima. Ésta se halla por lo general cerca de la temperatura normal
que experimenta el organismo del cual forman parte, por lo tanto en el ser humano esta
temperatura estaría para la mayor parte de las enzimas en torno a 37°C.

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Efecto de pH.

En la mayoría de las enzimas, su actividad depende del pH, debido a la participación de iones
‘hidrogeno’ H- y ’hidroxilo’ OH- en Ia reacción de la desnaturalización a valores de pH
determinados y a que en las reacciones catalíticas participan aminoácidos ionizables (como
histidina, glutamato y cisteína). Así, la mayoría de las enzimas tiene un pH óptimo en el cual su
actividad es máxima, que, por lo general, se encuentra cercano al valor del pH del medio en donde
la enzima suele realizar su acción.

Por ejemplo, las enzimas citosólicas tienen un pH óptimo en el intervalo de pH de 7-8. La pepsina,
que actúa en el| jugo gástrico, tiene un pH óptimo de 1,5-2,0; la tripsina y la quimotripsina tienen
un pH óptimo alcalino, compatible con su actividad digestiva en el jugo pancreático alcalino; las
enzimas lisosomales tienen un pH óptimo ácido.

La forma de las curvas de pH-actividad de las enzimas reflejan el valor del pH al que grupos que
ceden protones y grupos que aceptan protones y que se hallan en el sitio catalítico del enzima se
encuentran en estado de ionización requerido para su actuación. La actividad catalítica de las
enzimas en las células puede ser regulada en parte por variaciones del pH del medio que las rodea.
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Concentración de la enzima.

Al Aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción, siempre que se disponga de

sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse,
puesto que no hay algo a lo que las enzimas adicionales se puedan unir.

Concentración de sustrato.

En una reacción enzimática, al incrementar la concentración de sustrato, para una concentración

de enzima constante, se produce un aumento de velocidad de reacción. Si la concentración de
sustrato es excesiva, la velocidad de reacción no aumentara debido a que se produce una
saturación de la enzima, cuyas moléculas se hallan todas en forma de complejo enzima-sustrato.

Presencia de otros compuestos.

La presencia de diversos solutos, como sustratos, productos, iones metálicos y moléculas

reguladoras, también afectan a la velocidad delas reacciones enzimáticas. Por ejemplo, la
presencia de inhibidores disminuye las velocidades de las reacciones catalizadas por las enzimas
específicamente, mientras que la presencia de moduladores alostéricos puede aumentar o
disminuir la actividad enzimática.

FIN

Conclusión:

Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y bajo

condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a un
sustrato.

Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la

temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden causar
que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.

pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango hará más lenta
la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización de la
enzima.

Pregunta:

Seleccione la respuesta correcta sobre el efecto de PH y temperatura:

A. En el caso de un catalizador inorgánico la velocidad de reacción llega a disminuir con la

temperatura del sistema.
B. Las enzimas no son muy sensibles a la temperatura.
C. En una reacción enzimática para una concentración de enzima constante, se produce un
disminuyo de velocidad.
D. En la mayoría de las enzimas su actividad depende del pH.

A. La respuesta es incorrecta, ya que en el caso de un catalizador inorgánico, la velocidad de

reacción aumenta con la temperatura del sistema, ya que dicho incremento origina un
 aumento de la energía cinética y en las velocidades medias de las moléculas, lo que origina
una mayor probabilidad de colisiones efectivas.
B. La respuesta es incorrecta, debido a que la mayor parte de las enzimas muestra poca
actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la reacción
catalizada.
C. La respuesta es incorrecta, ya que en una reacción enzimática, al incrementar la
concentración de sustrato, para una concentración de enzima constante, se produce un
aumento de velocidad de reacción.
D. La respuesta es correcta, debido a la participación de iones H- y OH- en Ia reacción de
desnaturalización a valores de pH determinados y a que en las reacciones catalíticas
participan aminoácidos ionizables

Referencias Bibliográficas:

Blanco Gaitán, M. D. y Blanco Gaitán, M. D. (2017). Fundamentos de bioquímica estructural (3a.

ed.). Madrid, Spain: Editorial Tébar Flores. Recuperado de
https://elibro.net/es/ereader/uguayaquil/51988?page=238.

Blanco Gaitán, M. D. y Blanco Gaitán, M. D. (2017). Fundamentos de bioquímica estructural (3a.

ed.). Madrid, Spain: Editorial Tébar Flores. Recuperado de
https://elibro.net/es/ereader/uguayaquil/51988?page=239.

Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la vida. México:

Pearson Educación.

Catalizador inorganico: suelen ser metales de transición, como el platino y el niquel, o compuestos
de metales de transición, como el dióxido de manganeso.

Estas sustancias pueden combinarse con los reactivos y modificar la densidad electrónica en la
unión química que se rompe durante la reacción